Exposición breve y concisa de las proteínas

1. L/O/G/O
B I O Q U I M I C A
LAS PROTEÍNAS
*Leonardo
*Andrea Alcántara
Zepeda
*Rafael Barrios
*Dante Aram Morales
*María Guadalupe Saldaña
Álvarez

2. ¿Qué es una proteína?
proviene de la palabra griega
("prota") o del dios Proteo
Son macromoléculas indispensables
para la vida
Están Formadas por cadenas lineales
de aminoácidos mediante enlaces
peptidicos.
constituidas por (C), (H), (O) y (N);
pueden contener azufre (S), (P) y,
en menor proporción, (Fe), (Cu),
(Mg), (I).
Integran alrededor del 50% de su peso
seco de la célula
en una célula humana puede haber
10.000 clases de proteínas distintas.

4. FUNCIÓN DE
LAS
PROTEÍNAS
CATÁLISISESTRUCTURA
(ACTINA,
TUBULINA)
DEFENSA (FIBRINÓGENO
Y TROMBINA,
INMUNOGLOBULINAS)
REGULACIÓN
(HORMONAS,
INSULINA, Y EL
GLUCAGON)
TRANSPORTE
(HEMOGLOBINA,
TRASFERINA Y
TRANSPORTADORES
DE GLUCOSA
ALMACENAMIENTO
(OVOALBÚMINA,CASEÍNA
(ALMACÉN DE NITRÓGENO EN
MAMÍFEROS). RESPUESTA A
AGRESIONES (EXO Y
ENDONUCLEASAS)

5. FUNCIONES
Estructural
Almacenami
ento
Transporte
Movimiento
Homeostasis
inmunológica
Hormonal
contráctil
enzimatica

7. La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la
proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena
polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se
encuentran. La función de una proteína depende de su
secuencia y de la forma que ésta adopte.
Estructura primaria

8. Estructura secundaria
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de
aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo
enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de
giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la
estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
1.- La a(alfa)-hélice
Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí
misma la estructura primaria.
Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de
un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.
2.- La conformación beta
En esta disposición los aminoácidos no forman una
hélice sino una cadena en forma de zigzag,
denominada disposición en lámina plegada.
Presentan esta estructura secundaria la queratina de
la seda o fibroína.

9. Estructura terciaria
Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la
existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos.
Aparecen varios tipos de enlaces:
1.- el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que
tienen azufre.
2.- los puentes de hidrógeno.
3.- los puentes eléctricos.
4.- las interacciones hidrófobas.

10. Esta estructura informa de la
unión, mediante enlaces débiles
(no covalentes) de varias
cadenas polipeptídicas con
estructura terciaria, para formar
un complejo proteico. Cada una
de estas cadenas polipeptídicas
recibe el nombre de protómero.
El número de protómeros varía
desde dos, como en la
hexoquinasa; cuatro, como en
la hemoglobina, o muchos,
como la cápsida del virus de la
poliomielitis, que consta de
sesenta unidades proteicas.
Estructura cuaternaria

12. CLASIFICACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS
De acuerdo a su
composición en:
SIMPLES
Aquellas que solo
contienen
aminoácidos
(albumina sérica y
la queratina).
CONJUGADAS
Proteína simple
con un grupo no
proteico
“prosteico”
haloproteínas.
Aporoteínas:
carecen del grupo
prostetico.
Glucoproteínas,
lipoproteínas,
metaloproteínas y
fosfoproteínas.

13. CLASIFICACIÓN DE
LAS PROTEÍNAS SEGÚN
SU FORMA
FIBROSAS:
presentas cadenas
polipeptidicas y una
estructura atípica.
Son insolubles en
agua y hacen parte
de este grupo la
queratina, colágeno y
fibrina.
GLOBULARES: se
caracterizan por doblar
sus cadenas en una
forma esférica
apretada, dejando
grupos hidrófobos hacia
adentro de la proteína y
grupos hidrófilos hacia
afuera, lo que hacen
que sean solubles en
disolventes como el
agua. Hacen parte de
este grupo: enzimas,
anticuerpos, hormonas.
MIXTAS: poseen una
parte fibrilar en el centro
de la proteína y otra parte
globular en los extremos.

14. TIPOS

15. CONCLUSIÓN