Las proteínas son biopolímeros complejos formados por la unión de aminoácidos. Poseen estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias. Cumplen funciones estructurales, catalíticas, de defensa, regulación y transporte en todas las células vivas. Existen métodos para separar y estudiar las proteínas como la maceración, centrifugación, diálisis y filtración en gel.

1. UNIVERSIDAD TÉCNICA DE
MACHALA
FACULTAD DE CIENCIAS QUÍMICAS Y DE LA
SALUD
ESCUELA DE ENFERMERÍA
D O C E N T E :
C A R L O S G A R C Í A M S C .
N O M B R E :
D A N I E L A S A C A VA L A R E Z O
PROTEÍNAS

2. PROTEÍNAS
La palabra proteína viene del griego proteios que significa “lo más antiguo,
lo primero”.
Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas) de elevado
peso molecular; compuestos químicos muy complejos que se
encuentran en todas las células vivas.
Hay ciertos elementos químicos que todas ellas poseen, pero los diversos
tipos de proteínas los contienen en diferentes cantidades.
Están constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno
(O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y
fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio
(Mg), Iodo (I).

3. Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células;
constituyen alrededor del 50% de su peso seco o más que eso en algunos
casos.
Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas diferentes, pero en una célula
humana puede haber 10.000 clases de proteínas distintas.
Químicamente, las proteínas están formadas por la unión de muchas moléculas
relativamente sencillas y no hidrolizables, denominadas aminoácidos (aa).
Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos. Según su tamaño
molecular, pueden ser oligopéptidos, formados por no más de 10 aa y
polipéptidos, constituidos por más de 10 aa.
Cuando el número de aa supera los 50 y el polipéptido tiene una estructura
tridimensional específica, entonces se hbla propiamente de proteínas.

4. La enzima aminoacil- tRNA
sintetasa reconoce a un
aminoácido concreto a al
RNAt que transporta el
anticodon
correspondiente. La
enzima cataliza la
formación de un aminoacil
RNAt, acompañada por
hidrólisis de una ATP a
AMP Y Pirofosfato.

5. COMPOSICIÓN QUÍMICA Y
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas son los materiales que desempeñan un mayor número de funciones
en las células de todos los seres vivos.
Por un lado, forman parte de la estructura básica de los tejidos (músculos,
tendones, piel, uñas, etc) y por otro, desempeñan funciones metabólicas y
reguladoras (asimilación de nutrientes, transporte de oxígeno y de grasas en al
sangre, inactivación de materiales tóxicos o peligrosos, etc.). También son los
elementos que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la base de la
estructura del código genético (ADN) y de los sistemas de reconocimiento de
organismos extraños en el sistema inmunitario.

6. NIVELES DE ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL
DE
LAS PROTEÍNAS
Las proteinas son polímeros lineales de aminoácidos unidos entre sí por medio de
enlaces peptídicos. Sim embargo, la secuencia lineal de los aminoácidos
puede adoptar múltiples conformaciones en el espacio.
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria

7. ESTRUCTURA PRIMARIA
Secuencia de aminoácidos específica; los polipéptidos que tiene
secuencias de aminoácidos semejantes se dice que son
homólogos: trazadores de relaciones genéticas entre especies.
Las residuos de aminoácidos que son esenciales para la función
de la molécula se denominan invariables.

8. ESTRUCTURA SECUNDARIA
Estructura que adopta en el espacio. Existen ciertas estructuras repetitivas
encontradas en las proteínas que permiten clasificarlas en dos tipos:
Hélice alfa
Lamina plegada betta
La alfa hélice es una estructura rígida que se forma cuando una cadena
polipétidica se retuerce en una conformación helicoidal a la derecha.
Se forman enlaces de H entre el grupo N-H de cada aminoácido y del grupo
carboxilo del aminoácido que se encuentra a 4 residuos mas adelante.

9. ESTRUCTURA SECUNDARIA
Se forman cuando se alinean de lado dos o mas segmentos de la cadena
polipéptidica.
Cada segmento se denomina una cadena beta.
Estructura que se estabiliza por enlaces de H que se forman entre los
grupos N-H y carboxilo del esqueleto polipéptidico de las cadenas
adyacentes.
Paralelas
Antiparalelas (más estables; enlaces de H colineales)

10. ESTRUCTURA TERCIARIA
Es la conformación tridimensional única que asume una proteína debido a las
interacciones entre las cadenas laterales de los aminoácidos. La estructura se
estabiliza por las siguientes interacciones.
Interacciones hidrófobas
Electrostáticas
Enlaces de H
Enlaces covalentes (S-S)
El plegamiento terciario no es inmediato, primero se agrupan conjuntos de
estructuras denominadas dominios que luego se articulan para formar la
estructura terciaria definitiva. Este plegamiento está facilitado por uniones
denominadas puentes disulfuro, S-S que establecen entre los átomos de azufre
del aminoácido cisteína.

11. ESTRUCTURA CUATERNARIA
Están formadas por varias cadenas polipeptídicas. Procesos
moleculares elevados. Cada componente polipeptídico se
denomina subunidad.
Las subunidades se mantienen unidas por enlaces
covalentes y no covalentes.

13. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
De acuerdo a su forma:
Fibrosas: son moléculas largas en forma de varilla que son insolubles en el
agua (queratina; piel, uñas y pelo) con funciones protectoras.
Globulares: moléculas esféricas hidrosolubles, con funciones dinámicas.
Enzimas, inmunoglobulinas y proteínas de transporte (hemoglobina)

14. CLASIFICACIÓN DE
LAS PROTEÍNAS SEGÚN
SU FORMA
FIBROSAS:
presentas cadenas
polipeptidicas y una
estructura atípica.
Son insolubles en
agua y hacen parte
de este grupo la
queratina, colágeno
y fibrina.
GLOBULARES: se
caracterizan por doblar
sus cadenas en una
forma esférica
apretada, dejando
grupos hidrófobos
hacia adentro de la
proteína y grupos
hidrófilos hacia afuera,
lo que hacen que sean
solubles en disolventes
como el agua. Hacen
parte de este grupo:
enzimas, anticuerpos,
hormonas.
MIXTAS: poseen una
parte fibrilar en el
centro de la proteína y
otra parte globular en
los extremos.

16. CLASIFICACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS
De acuerdo a su
composición en:
SIMPLES
Aquellas que solo
contienen
aminoácidos
(albumina sérica y
la queratina).
CONJUGADAS
Proteína simple
con un grupo no
proteico
“prosteico”
haloproteínas.
Aporoteínas:
carecen del grupo
prostetico.
Glucoproteínas,
lipoproteínas,
metaloproteínas y
fosfoproteínas.

17. FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS
CATÁLISIS
ESTRUCTURA
(ACTINA, TUBULINA)
DEFENSA (FIBRINÓGENO Y
TROMBINA, INMUNOGLOBULINAS)
REGULACIÓN (HORMONAS,
INSULINA, Y EL GLUCAGON)
TRANSPORTE (HEMOGLOBINA,
TRASFERINA Y
TRANSPORTADORES DE
GLUCOSA
ALMACENAMIENTO
(OVOALBÚMINA,CASEÍNA
(ALMACÉN DE NITRÓGENO EN
MAMÍFEROS).
RESPUESTA A AGRESIONES (EXO
Y ENDONUCLEASAS)

19. MÉTODO DE MACERACIÓN (homogenado en bufer); en el
homogenado están en solución todos los compuestos que se
encuentran es esta forma en el citoplasma de la célula y
suspendidos los organelos intracelulares tales como
mitocondrias, lisosomas o núcleos y fragmentos de
membranas.
CENTRIFUGACIÓN: bajo estas condiciones, las partículas más
pesadas se van al fondo del recipiente más rápidamente que
las menos pesadas.
EN LA DIÁLISIS: se usa una bolsa que tenga poros lo
suficientemente pequeños para impedir el paso de moléculas
grandes (proteínas).
Otra forma de separar proteínas con tamaños diferentes,
esmediante la FILTRACIÓN EN GEL.