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Las proteinas
- 4. LAS PROTEÍNAS •Son el principal componentes de los seres vivos (50% del peso seco). •Son biomoléculas constituidas por C, H, O y N y en menos proporción S, Fe, P y Mg. •Son polímeros de aminoácidos. El orden de estos aminoácidos viene determinado por el ADN. •Tienen una estructura espacial característica.
- 5. Clasificación. proteínas Holoproteínas (sólo aminoácidos) fibrosas Globulares Heteroproteínas (aminoácidos y otros) Cromoproteínas Glucoproteínas
- 11. Propiedades de los aminoácidos. • Actividad óptica. • Esteroisomería. • Carácter anfótero (actúan como tampones)
- 14. 18/03/2022 14 EJEMPLO DE LA SERINA • Este carácter anfótero explica cómo las proteínas neutralizan los cambios de pH
- 16. LAS PROTEÍNAS CARÁCTER ANFÓTERO Los aminoácidos que poseen en sus cadenas laterales grupos amino o carboxilos, que también se ionizan, a pH neutro presentan carga.
- 17. Electroforesis
- 29. TETRAPÉPTIDO
- 30. CADENA POLIPETÍDICA El enlace peptidico es casi planar y esta favorecido por la forma trans. La configuración Cis puede interferir con los grupos R sobre los C adyacentes, por lo tanto la conformación trans es mas estable.
- 33. LAS PROTEÍNAS Estructuras de proteínas VER VIDEO
- 34. Una proteína sólo es funcional (activa) si tiene una determinada forma en el espacio ESTRUCTURAS: grados de plegamiento en el espacio. • E. Primaria: zig-zag • E. Secundaria: plegamiento local • E. Terciaria: plegamiento global. • E. Cuaternaria: proteínas oligoméricas LA DISPOSICIÓN ESPACIAL
- 35. es La secuencia de aminoácidos de una proteína. se dispone en ZIG-ZAG Una proteína con “n” aminoácidos podría tener 20n Según el número de aminoácidos en la E1: • n<10: oligopéptido • 10< n <100: polipéptido (PM < 5000) • n > 100: proteína (PM entre 5000 y 40.000.000)
- 41. DEL GEN A LA PRTEÍNA El código genético especifica los tripletes de RNA que corresponden a cacada residuo de aminoácido
- 43. Estructura primaria de una proteína
- 45. LAS PROTEÍNAS Estructura Secundaria •Es como se pliega en el espacio la estructura primaria •Los enlaces que la mantienen son débiles: Puentes de hidrógeno entre los grupos NH y CO del enlace peptídico. Tipos: Hélice. plegada. Trtiple hélice de colágeno.
- 47. LAS PROTEÍNAS Estructura Secundaria. a-hélice •Los enlaces se establecen dentro de la misma cadena peptídica. •Son puentes de H entre los NH de un Aa y el CO del cuarto Aa siguiente.
- 49. DISPOSICIÓN EN HÉLICE- • El esqueleto polipeptídico se encuentra enrollado alrededor del eje longitudinal de la molécula • Los grupos R de los aminoácidos sobresalen hacia el exterior • Es dextrógira • Tiene 3,6 residuos/vuelta • Tiene 1,5 Amstrong (0,15 nm) entre vuelta y vuelta “Bioquímica” Stryer, Berg y Tymoczko Ed. Reverté, S.A. 2003
- 52. “Bioquímica” Stryer, Berg y Tymoczko Ed. Reverté, S.A. 2003 Proteína principalmente en hélice
- 54. Alfa- queratina.
- 57. LAS PROTEÍNAS Estructura Secundaria Lámina plegada •Se establece dentro de la misma cadena o de diferente. •Es una lámina plegada en zig- zag. •Los C se sitúan en los vértices de plegamiento. •Los R hacia arriba y abajo del plano.
- 58. LAS PROTEÍNAS Estructura Secundaria Lámina plegada •Las uniones se hacen por puentes de H entre los NH y CO situado enfrente. •Es una estructura muy resistente. ¿Por qué la lana encoge o estira y la seda no?
- 59. LÁMINA Se mantiene la estructura en Zig-Zag (antiparalela) (paralela) Puentes de hidrógeno intercatenarios N-C ; N-C N-C ; C-N
- 60. LÁMINA Giro de 180 grados Grupo R hacia ambos lados de la hoja de modo alternativo. Muy estable. FIBROÍNA
- 63. LAS PROTEÍNAS Estructura Secundaria Hélice de colágeno
- 64. LA HÉLICE DE COLÁGENO - Contiene prolina - Levógira -Una vuelta de hélice cada tres aminoácidos. -No forma puentes de hidrógeno. -Más extendida que la héice . E. TERCIARIA
- 65. The structure of collagen fibers
- 68. ESTRUCTURA TERCIARIA Se debe a la formación de enlaces débiles entre grupos de las cadenas laterales de los aminoácidos situados alejados en la cadena polipeptica.
- 70. Clases de proteínas en función de su estructura FIBROSAS: Forman largos filamentos u hojas Poseen un solo tipo de estructura secundaria (laminar ó helicoidal) GLOBULARES: Se pliegan en forma esférica o globular Poseen varios tipos de estructura secundaria Suelen presentar otro tipo de estructura secundaria (codos o giros )
- 71. PROTEÍNAS FIBROSAS Tienen forma filamentosa o alargada Su función es estructural: • Mantienen unidos diferentes elementos celulares o de tejidos animales. • Son las principales proteínas de la piel, tejido conjuntivo, y de las fibras animales (pelo, seda) Confieren fuerza y/o elasticidad Son insolubles en agua (predominan aa hidrófobos)
- 72. • Principal constituyente del tejido conjuntivo • Principal proteína estructural del reino animal (presente en tendones, cartílagos, matriz orgánica de los huesos y córnea del ojo) • Forma aprox. un 30% de la proteína total del cuerpo • Poco valor alimenticio 2. COLÁGENO ESTRUCTURA: •Tiene 3,3 residuos/vuelta (muy extendida): Gly 33% Ala 11% Pro e Hyp 21% Hidroxi-Lys en menor proporción (lugar de unión a polisacáridos) •Hélice simple y única • Es levógira
- 73. ESTRUCTURA DE LAS FIBRAS DE COLÁGENO “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 Repulsiones entre Pro e OH-Pro Enlaces cruzados (Lys-OHLys)(Lys-Lys) Dan dureza Puentes de H intercatenares ESTABILIZADA POR: Tropocolágeno
- 74. Estructura Primaria del Colágeno Aminoácidos especiales: 4-hidroxiprolina (4Hip) 3-hidroxiprolina (3Hip) 5-hidroxilisina (5Hil) Unidad básica Estructura primaria
- 75. Estructura Secundaria del Colágeno Hélice de Colágeno
- 76. Estructura Terciaria del Colágeno Tropocolágeno
- 77. Enlaces Covalentes Cruzados del Colágeno Hélice polipeptídica Triple hélice de tropocolágeno Segmento de la triple hélice de tropocolágeno Detalle de una microfibrilla de colágeno
- 78. Helice de colágeno Asociación Polimolecular del Colágeno
- 79. 1. -queratina (pelo y uñas) EJEMPLOS DE PROTEÍNAS FIBROSAS Hélice (300 aa) 1 de 4 hidrófobo Enlaces cruzados -S-S- Dureza y flexibilidad variable “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 Monómeros Dímeros Protofilamentos Protofibrillas
- 80. SECCIÓN TRANSVERSAL DE UN PELO
- 81. Constituye las fibras tejidas por gusanos de seda y arañas Ha evolucionado hasta una fibra resistente pero flexible SECUENCIA PRIMARIA: Un residuo si y otro no es Gly. El otro es Ala o Ser ESTRUCTURA SECUNDARIA: predomina la lámina antiparalela y conduce al empaquetamiento de las láminas unas sobre otras Los enlaces entre láminas son interacciones de van der Waals entre cadenas laterales (fibras flexibles) FIBROÍNA EJEMPLO DE PROTEÍNA FIBROSA con hoja
- 82. FIBROÍNA DE LA SEDA (láminas apiladas) “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002
- 85. DOMINIOS Y BISAGRA Regiones o unidades compactas de E3 de una proteínas de elevado peso molecular unidas entre sí por regiones bisagra. En la imagen los tres dominios de la piruvato quinasa Los dominios son estables y pueden aparecer en diferentes proteínas
- 86. LA MIOGLOBINA • John Kendrew y col. en 1950 (por difracción de rayos X) • Proteína fijadora de O2 en el músculo. • Masa: 16700 • 153 residuos de aminoácidos.
- 87. La proteína prión C N “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 Stanley Prusiner Premio Nobel en 1997 por la relación de la PrP con: • Enfermedad de las vacas locas (encefalopatía espongiforme bovina) • Tembladera de las ovejas • Neuropatologías humanas
- 88. PROTEÍNA PRIÓNICA PRPc: 40% hélices 3% láminas PRPsc: 30% hélices 43% láminas
- 89. CONVERSIÓN DE PRPc A PRPsc http://www.us.es/dbiovege/biomoleculas/seminarios03-04/priones/priones.ppt
- 90. ESTRUCTURA CUATERNARIA Unión de varias cadenas polipeptídicas (subunidades ó monómeros) Especialmente enlaces débiles La proteína completa se llama oligomérica ó polimérica Posibilita la existencia de fenómenos de cooperatividad y alosterismo
- 91. LAS PROTEÍNAS Estructura cuaternaria Aparece en aquellas proteínas que están formadas por varias cadenas peptidicas.
- 92. LAS PROTEÍNAS Estructura cuaternaria Los enlaces que la mantienen son enlaces débiles entre las cadenas laterales de monómeros diferentes similares a los que mantienen la estructura terciaria .
- 93. LA HEMOGLOBINA • Formada por cuatro monómeros (tetrámero): – Dos subunidades (141 aa) – Dos subunidades (146 aa) • Cada subunidad con un grupo prostético HEMO (con Fe). • Función: transporte de oxígeno en la sangre. DESOXIHEMOGLOBINA
- 94. ESTRUCTURA DE LA HEMOGLOBINA (Hb) “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 Tetrámero (,)2 cuyas subunidades son similares a la Mb
- 95. 95 • L: cadenas livianas • H: cadenas pesadas – Existen 5 tipos: , , g, m, e
- 98. SOLUBILIDAD
- 99. The distribution of hydrophilic and hydrophobic residues in globular proteins.
- 100. FRACCIONAMIENTO POR DISMINUCIÓN DE LA SOLUBILIDAD (Voet) (p.e. sulfato de amonio)
- 102. Desnaturalización de las proteínas Consiste en la pérdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida a un polímero estadístico. Consecuencias inmediatas son: - Disminución drástica de la solubilidad de la proteína, acompañada frecuentemente de precipitación - Pérdida de todas sus funciones biológicas - Alteración de sus propiedades hidrodinámicas
- 103. Agentes desnaturalizantes I. Físicos 1. Calor 2. Radiaciones II. Químicos: todos los agentes que rompen interacciones o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína: 1. Detergentes 2. Urea y guanidina a altas concentraciones 3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH 4. Reactivos de grupos -SH