El documento describe las características estructurales y funcionales de las proteínas. Explica que están formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, y que pueden tener estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias. También describe los diferentes tipos de proteínas según su función, como proteínas catalíticas, reguladoras, estructurales, de defensa, transporte y receptoras.

1. PROTEINAS
Las proteínas son polímeros de α L aa en los que cada resudio se encuentra unido al siguiente mediante un enlace peptídico: ENLACE El
enlace peptídico es rigido y posee geometría planar la que junto con la hibridación sp2 del N y O producen un efecto mesomerico: EFECTO
MESOMERICO. Este enlace estabiliza los elementos de estructura secundaria xq el O del COOH posee un exceso de carga y el N una
deficiencia lo que favorece la formación de pte H entre los atomos del esqueleto polipeptidico. En las proteínas se encuentran 20 aa que
poseen un grupo carboxilo y uno amino unidos al carbono alfa (quiral en todos los aa excepto en Gly).
1. Catálisis: Está formado por enzimas proteicas que se encargan de realizar reacciones químicas de una manera más rápida y eficiente.
Procesos que resultan de suma importancia para el organismo. Por ejemplo la pepsina, esta enzima se encuentra en el sistema digestivo y
se encargan de degradar los alimentos.
2. Reguladoras: Las hormonas son un tipo de proteínas las cuales ayudan a que exista un equilibrio entre las funciones que realiza el
cuerpo. Tal es el caso de la insulina que se encarga de regular la glucosa que se encuentra en la sangre.
3. Estructural: Este tipo de proteínas tienen la función de dar resistencia y elasticidad que permite formar tejidos así como la de dar soporte
a otras estructuras. Este es el caso de la tubulinaque se encuentra en el citoesqueleto.
4. Defensiva: Son las encargadas de defender al organismo. Glicoproteínas que se encargan de producir inmunoglobulinas que defienden al
organismo contra cuerpos extraños, o la queratinaque protege la piel, así como el fibrinógeno y protrombina que forman coágulos.
5. Transporte: La función de estas proteínas es llevar sustancias a través de todo el organismo donde son requeridas. Proteínas como la
hemoglobina que lleva el oxígeno por medio de la sangre.

2. 6. Receptoras: Este tipo de proteínas se encuentran en la membrana celular y llevan a cabo la función de recibir señales y para que la célula
así pueda realizar su función. El acetilcolina que recibe señales para producir la contracción muscular.
Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas.
Algunos ejemplos de éstas son queratina,colágeno y fibrina
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de
la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas,
anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares.
ESTRUCTURA PRIMARIA
Composición cuantitativa de los aa asi como su orden o secuencia y disposición del enlace peptídico. Comprende los enlaces covalentes del
enlace pep.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Plegamiento espacial local entre los residuos de aa cercanos de la cadena polipeptídica la cual se encuentra estabilizada por pte H
INTRACATENARIO entre los grupos carbonilo y amino de los carbonos involucrado en las uniones peptidicas.
 Hélice alfa: En esta estructura la cadena polipeptídica se desarrola en espiral sobre sí misma debido a los giros producidos en torno al
carbono beta de cada aminoácido. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el
grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue. Pro terminadora de la cadena
 Hoja plegada beta: Cuando la cadena principal se estira al máximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuración
espacial denominada estructura beta
 Giros beta: Secuencias de la cadena polipeptídica que conectan estructuras alfa o betaimponiendo un giro de 180 grados a la cadena
principal de un polipeptido. Gly x ser chica y flexible y Pro por su capacidad de adoptar la configuración cis en el enlace peptídico.
 Láminas beta o láminas plegadas: algunas regiones de proteínas adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre sí estableciendo
uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios. Todos los enlaces peptídicos participan en estos enlaces cruzados,
confiriendo así gran estabilidad a la estructura. La forma en beta es una conformación simple formada por dos o más cadenas
polipeptídicas paralelas (que corren en el mismo sentido) o antíparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se adosan
estrechamente por medio de puentes de hidrógeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los aminoácidos. Esta
conformación tiene una estructura laminar y plegada, a la manera de un acordeón.
ESTRUCTURA TERCIARIA
Disposicion tridimensional global de los átomos que componen la cadena polipeptídica tiene en cuenta los grupos R y sus interacciones.
Fuerzas q estabilizan la estructura terciaria:
Covalentes: 1. La formación de pte di S entre dos cadenas laterales de Cys . 2. Formación de un enlace amida entre las cadenas laterales de
la Lys y un aa como Glu o Asp
No covalentes: 1. Fuerzas electroestáticas. 2. Pte H. 3. Interacciones hidrofóbicas. 4. Interacciones dipolo-dipolo
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Aparece en proteínas que se encuentran formadas por mas de una cadena polipeptídica y hace referencia a las interacciones entre ellas.
MOTIVO-SUPRASECUNDARIA
Disposición de estructura secundaria conectada a travez de lazos formando patrones presentes en muchas proteínas BARRIL BETA
DOMINIO
Unidad estructual compacta y estable dentro de la proteína q se pliega independiente con una estructura y función distingible. Funciones:
enlaza ligando, atraviesa mp, contiene sitio catalítico.