Las proteínas son biomoléculas formadas por aminoácidos que cumplen funciones esenciales. Se organizan en estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias. Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos para formar péptidos y proteínas. Existen aminoácidos esenciales y no esenciales. Las proteínas están determinadas por los genes y errores en su síntesis pueden causar enfermedades.

1. ProteínasGonzalo BarríaSebastián CárdenasAlejandro MedinaRomina SepúlvedaCristian Vera

2. ObjetivosObjetivo general: -Explicar lo que son las proteínas y su importancia en las diversas funciones que cumplen.Objetivos específicos:-Explicar las distintas organizaciones estructurales en las que se pueden ordenar las proteínas-Describir el enlace peptídico-Detallar los 20 aminoácidos y decir cuáles son esenciales y cuáles no-Precisar las funciones de las proteínas en animales y vegetales-Establecer la relación entre las proteínas y la expresión génica-Entregar ejemplos de enfermedades relacionadas con una mala síntesis proteica.

3. ¿Qué SON LAS PROTEÍNAS?Son biomoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos que desempeñan un papel fundamental para la vida debido a las funciones que realizan.

4. ¿Qué es un aminoácido?Unidad estructural básica de las proteínasExisten aminoácidos esenciales y no esenciales

5. Péptidos y proteínasOligopéptido: menos de 10 aminoácidos.Polipéptido: más de 10 aminoácidos.Proteína: Entre 50-100 o más aminoácidos. Las proteínas con una sola cadena polipeptídica se denominan proteínas monoméricas, mientras que las compuestas de más de una cadena polipeptídica se conocen como proteínas multiméricas.

6. ProteínasCumplen múltiples funcionesEstán determinadas por los genes de los seres vivosEstán formadas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno y casi todas poseen también azufre y fósforo

7. Estructuras primariasCadenas de aminoácidos que parten desde un grupo amino-terminal hasta un carboxilo-final.

8. Estructura SecundariasSon la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacioExisten dos tipos:Hélice alfa

9. Lamina betaHélice AlfaEs donde los grupo carboxilo (CO) de un aminoácido se une por puente de hidrogeno al grupo amino(NH) de otro aminoácido. Así de esta manera cada CO y NH de la estructura central se encuentra unido por puente de hidrogeno.

10. Lamina BetaEs donde se unen distintas cadenas en paralelo o anti-paralelo en el plano, por enlaces puentes de hidrógenos y forman la siguiente estructura.

11. Estructura TerciariaEs aquella estructura plegada y completa en tres dimensiones; se forma al ensamblar varias estructuras por uniones di sulfuro las cuales las establecen los átomos de azufre del aminoácido cisteína.Estas pueden ser:Fibrosas o globulares.Globulares (lacto albúmina)Fibrosas (colágeno)

12. Estructura CuaternariaSon aquellas que nacen tras la unión de varias cadenas polipeptídicas, se caracterizan por ser altamente especificas en sus funciones.

13. Desnaturalización Se llama desnaturalización al proceso donde una proteína pierde su estructura para convertirse en una mas básica.

14. Enlace PeptídicoEs aquel enlace en el cual se unen los aminoácidos para así poder dar origen a una proteína.

16. Estructura general de un aminoácido

17. Aminoácidos esencialesLo obtenemosmediante1) Histidina: Se encuentra encarnesLácteosGrupoImidazolHemoglobinaFórmula molecular : C6H9N3O2 Estructura químicaModelo 3D

18. Aminoácidos esencialesLo obtenemosmediante2) Isoleucina: FormaHuevosPescadosHemoglobinaGrupo sec-butilo(1-metilpropilo) Fórmula molecular :C6H13NO2Modelo 3DEstructura química

19. Aminoácidos esencialesLo obtenemosmediante3) Leucina: CicatrizaciónSoja y trigoCarnesTejido muscularHuesos Grupo isobutilo (2-metilpropilo)PielFórmula molecular :C6H13NO2Estructura químicaModelo 3D

20. 4) Lisina:Aminoácidos esencialesLo obtenemosmedianteAyuda aformarGrupo amino protonableLeguminosasPescadosColágenoFórmula molecular :C6H14N2O2Estructura químicaModelo 3D

21. Aminoácidos esencialesLo obtenemosmediante5) Metionina: Ayuda a la descomposiciónGrupoTioéterR-S-RPescadosLácteosGrasasFórmula molecular :C5H11NO2SEstructura químicaModelo 3D

22. Aminoácidos esencialesLo obtenemosmediante6)Fenilalanina: Utilizado porelEspárragosLeguminosasGrupoanillobencénicoCerebroAfecta estado de ánimo,Dolor, memoria y aprendizaje.Fórmula molecular :C9H11NO2Modelo 3DEstructura química

23. 7) Treonina: Aminoácidos esencialesAlimentos ricos en treoninaAyuda a mantenerCantidad adecuadaDe proteínas enEl cuerpo.AvesLentejasGrupo hidroxiloFórmula molecular :C4H9NO3 Estructura química

24. Aminoácidos esencialesAlimentos ricos en triptófano8)Triptófano: Es unRelajante naturalGrupo anilloindolChocolateAvenaSueño normalEstabilizaestado de ánimoReducela ansiedady la depresiónFórmula molecular :C11H12N2O2Estructura químicaModelo 3D

25. Aminoácidos esencialesAlimentos ricos en Valina9) Valina: NecesariaparaMantener el equilibrio adecuadode Nitrógenoen el cuerpoFrutos rojosReparación de tejidos.PlátanoGrupo deHidrocarburoalifáticoFórmula molecular :C5H11NO2 Estructura química

26. 1) Alanina: Aminoácidos no esencialesSe clasifica como un aminoácidoalifático.GrupoMetil (-CH3)-Ayuda en el metabolismode la GlucosaFortalece el sistema Inmunológico.Fórmula molecular :C3H7NO2 . Estructura químicaModelo 3D

27. 2) Arginina: Aminoácidos no esencialesConsideradocomoRefuerza“Viagra natural”Sistema InmunológicoGrupo carboxiloGrupo aminoFórmula molecular C6H14N4O2 .Estructura químicaModelo 3D

28. 3)Ácido aspártico: Aminoácidos no esencialesRejuvenece la actividadcelularProtege al HígadoFórmula molecular: C4H7NO4Grupo aminoGrupo Carboxilo (-COOH)Modelo 3D

29. Aminoácidos no esenciales4) Cisteína: Protege el cuerpo contra el daño por radiaciónPromueve larecuperaciónde quemadurasgraves y la cirugíaGrupo aminoGrupocarboxiloFórmula molecular: C3H7NO2SGrupo Tiol (-SH)Modelo 3DEstructura química

30. 5) Ácido Glutámico:Aminoácidos no esencialesActúa comoNeurotransmisor excitatorioSistema nervioso centralCerebroMédula espinalFórmula molecular: C5H9NO4Grupo carboxiloGrupo carboxiloGrupo amino Modelo 3DEstructura química

31. Aminoácidos no esenciales6) Glutamina:Es un combustible de cerebrosAminoácido másabundante en losmúsculosFórmula molecular: C5H10N2O3Grupo carboxiloGrupo AminoModelo 3DGrupo AminoEstructura química

32. Aminoácidos no esenciales7) Glicina: mejoraAlmacenamiento de GlucógenoretardaDegeneración muscularFórmula molecular: C2H5NO2Estructura químicaModelo 3D

33. Aminoácidos no esencialesreducir8) Prolina: Pérdida del colágenomejorarTextura de la pielayudandoProducción de colágenoFórmula molecular: C5H9NO2Modelo 3DGrupo carboxilo

34. Aminoácidos no esenciales9) Serina: Necesario para el mantenimientode un sistema inmunológico saludableNecesario para el crecimiento del músculo-Fórmula molecular: no está definida-Fórmula semidesarollada: C3H7NO3 Grupo hidroxiloGrupo aminoGrupo carboxilo

35. Aminoácidos no esencialesJuega un papel importante enLa síntesis del amoníaco (NH3)10) Asparagina: Grupo carboxamidaInterviene en los procesos metabólicos del sistema nerviosocentralFórmula molecular: C4H8N2O3Modelo 3DGrupo aminoGrupo carboxilo

36. Aminoácidos no esencialesGrupo carboxiloGrupo amino11) Tirosina: Actúa como unElevador del humorAyuda a reducir la grasa corporalSuprime elapetitoFórmula molecular: C9H11NO3GrupoFenólico

37. Expresión génica y proteínasExpresión GénicaProcesoCodificaciónÁcidos NucleicosEs EspecíficaHousekeepingGenesGenes EspecíficosProteínasNO específicosUn gen es una receta para hacer una proteína concreta

38. En Síntesis…Cada gen sintetiza una proteína en específicoErrorDesorden GenéticoGenes Inexistentes/Mal codificadosMal metabolismo proteicoENFERMEDADES

39. Esto se expresa mediante…Gen Afectado (Pieza de Información fallida)QuefabricaProteína AlteradaCélula Modificada Se desestabiliza su correcto funcionamiento

40. Enfermedades y proteínasEpidermólisis BullosaGrupo de enfermedades hereditarias

41. Patrón de herencia dominante o recesivo dependiendo el tipo

42. Afecta a las células epidérmicas de todo el cuerpoEpidermólisis Bullosa (EB)Existen 3 tipos de EB dependiendo la proteína afectada:

43. Epidermólisis bullosa

44. Síndrome de ehlers-DanlosAlteración genética en la síntesis y estructura del colágenoTransmisión por patrones dominantes, recesivos y ligados al cromosoma XPiel, articulaciones y vasos sanguíneos son los órganos principalmente afectados

45. Síndrome de ehlers-danlosMutación GenéticaError en Síntesis de ColágenoMenor producción Desorganización haces fibrososAFECTATejido Conectivo

46. Síndrome de ehlers-danlosManifestacionesHipermovilidad ArticularHiperextensibilidad y Fragilidad CutáneaEsternón deprimidoFenómenos CirculatoriosTumores CutáneosDeformidades Raquídeas

47. Síndrome de ehlers-danlos

49. TalasemiaGRAVEAnemias HemolíticasHerencia HomocigotaHeterocigotaProducidas porError en síntesis de HemoglobinaGen HBA1 y HBA2EspecíficamenteCadena polipeptídicasα o ßDos tipos de Talasemia

50. Talasemia αDisminuye producción cadenas alfaExceso cadenas betaTransporte ineficiente de O2HipoxemiaExiste en sus formas Mayor y Menor

51. Talasemia bDisminuye producción cadenas BExceso cadenas alfaTransporte ineficiente de O2Acumulación de estasMayor Posibilidad de HemólisisExiste en sus formas Mayor y Menor

52. Conclusión-Las proteínas son biomoléculas formadas por aminoácidos, que contienen principalmente carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, fósforo y azufre y que cumplen una gran cantidad de funciones esenciales para el organismo como acelerar reacciones, servir de medio de transporte, cumplir roles nutritivos, reguladores e inmunológicos, etc.-Las proteínas se organizan estructuralmente de 4 formas denominadas: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria.-Los péptidos y las proteínas están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos.-Los aminoácidos que forman a las proteínas se clasifican en esenciales y no esenciales -Las proteínas de todos los seres vivos están determinadas por sus genes.