Este documento trata sobre el metabolismo de compuestos nitrogenados como proteínas, aminoácidos y nucleótidos. Explica los procesos de degradación de proteínas a través de la digestión y el recambio proteico, realizados por enzimas digestivas y proteasas respectivamente. También describe las rutas metabólicas para degradar aminoácidos a intermediarios y reciclar el nitrógeno a través de la transaminación, desaminación y fijación de nitrógeno. Finalmente, clasifica las familias de aminoácidos y explic
El documento describe el proceso de glucogenólisis, que es la degradación del glucógeno en el hígado y músculo para producir glucosa-1-fosfato. Explica que la glucogenólisis es estimulada por el glucagón en el hígado y la epinefrina en el músculo, e inhibida por la insulina. Además, describe las enzimas involucradas en el proceso, incluyendo la fosforilasa, fosforilasa cinasa, glucógeno sintetasa y a-1,6-gl
El ciclo de la glucosa-alanina es un ciclo metabólico en el que los grupos amino de los aminoácidos se recogen como glutamato en el músculo y se transportan al hígado como alanina. En el hígado, la alanina se convierte nuevamente en glutamato y piruvato, y el piruvato se convierte en glucosa a través de la gluconeogénesis. Esto permite el transporte de nitrógeno del músculo al hígado para la producción de urea.
Metabolismo de pirimidinas RIGUEY MERCADO MARCHENARigue Mercado M
(1) La pirimidina y sus derivados timina, citosina y uracilo son importantes componentes de los ácidos nucleicos ADN y ARN. (2) La biosíntesis de pirimidinas involucra enzimas como la carbamoil fosfato sintetasa y la vía se recicla a través de la pirimidina nucleósido monofosfato transferasa. (3) Defectos en las enzimas de la biosíntesis de pirimidinas pueden causar acidurias oróticas tipo I y II con síntomas como retraso en
El documento describe el metabolismo de proteínas. Las proteínas se componen de cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Los aminoácidos se degradan a través de procesos como la transaminación, desaminación y descarboxilación para liberar amonio y cetoácidos que alimentan el ciclo de Krebs. Las proteínas se digieren en el estómago y intestino delgado por enzimas que las descomponen en aminoácidos absorbibles.
La gluconeogénesis es la vía metabólica por la cual se sintetiza glucosa a partir de precursores no glucosídicos como lactato, glicerol y aminoácidos en el hígado y riñones. Implica 10 reacciones enzimáticas que convierten estos sustratos en piruvato u oxalacetato, los cuales son intermediarios del ciclo de Krebs que pueden ser convertidos a glucosa a través de la inversión parcial de la glucólisis y la adición de grupos fosfato de alta energía
La beta oxidación (β-oxidación) es un proceso catabólico de los ácidos grasos en el cual sufren remoción, mediante la oxidación, de un par de átomos de carbono sucesivamente en cada ciclo del proceso, hasta que el ácido graso se descompone por completo en forma de moléculas acetil-CoA, que serán posteriormente oxidados en la mitocondria para generar energía química en forma de (ATP). La β-oxidación de ácidos grasos consta de cuatro reacciones recurrentes.
El resultado de dichas reacciones son unidades de dos carbonos en forma de acetil-CoA, molécula que pueden ingresar en el ciclo de Krebs, y coenzimas reducidos (NADH y FADH2) que pueden ingresar en la cadena respiratoria.
No obstante, antes de que produzca la oxidación, los ácidos grasos deben activarse con coenzima A y atravesar la membrana mitocondrial interna, que es impermeable a ellos.
Determinacion de proteinas por el metodo de biuret 2Pamela Chamorro
El documento describe el método de Biuret para la determinación cuantitativa de proteínas. La reacción de Biuret involucra la formación de un complejo púrpura entre el ion de cobre y los enlaces peptídicos de las proteínas. Se preparan tubos de ensayo con diferentes concentraciones de albúmina bovina y se mide la absorbancia a 540 nm, trazando una curva de calibración para determinar la concentración de proteínas en una muestra desconocida.
Este documento trata sobre vitaminas y coenzimas. Brevemente describe las vitaminas, clasificándolas en hidrosolubles y liposolubles. Explica que las vitaminas son factores necesarios para la síntesis de coenzimas y no pueden ser sintetizados por el cuerpo humano. También define las coenzimas como moléculas orgánicas de bajo peso molecular que participan junto con las enzimas en procesos catalíticos. Finalmente, proporciona detalles sobre diferentes vitaminas específicas, incluidas sus fuentes, funciones
El documento describe el proceso de glucogenólisis, que es la degradación del glucógeno en el hígado y músculo para producir glucosa-1-fosfato. Explica que la glucogenólisis es estimulada por el glucagón en el hígado y la epinefrina en el músculo, e inhibida por la insulina. Además, describe las enzimas involucradas en el proceso, incluyendo la fosforilasa, fosforilasa cinasa, glucógeno sintetasa y a-1,6-gl
El ciclo de la glucosa-alanina es un ciclo metabólico en el que los grupos amino de los aminoácidos se recogen como glutamato en el músculo y se transportan al hígado como alanina. En el hígado, la alanina se convierte nuevamente en glutamato y piruvato, y el piruvato se convierte en glucosa a través de la gluconeogénesis. Esto permite el transporte de nitrógeno del músculo al hígado para la producción de urea.
Metabolismo de pirimidinas RIGUEY MERCADO MARCHENARigue Mercado M
(1) La pirimidina y sus derivados timina, citosina y uracilo son importantes componentes de los ácidos nucleicos ADN y ARN. (2) La biosíntesis de pirimidinas involucra enzimas como la carbamoil fosfato sintetasa y la vía se recicla a través de la pirimidina nucleósido monofosfato transferasa. (3) Defectos en las enzimas de la biosíntesis de pirimidinas pueden causar acidurias oróticas tipo I y II con síntomas como retraso en
El documento describe el metabolismo de proteínas. Las proteínas se componen de cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Los aminoácidos se degradan a través de procesos como la transaminación, desaminación y descarboxilación para liberar amonio y cetoácidos que alimentan el ciclo de Krebs. Las proteínas se digieren en el estómago y intestino delgado por enzimas que las descomponen en aminoácidos absorbibles.
La gluconeogénesis es la vía metabólica por la cual se sintetiza glucosa a partir de precursores no glucosídicos como lactato, glicerol y aminoácidos en el hígado y riñones. Implica 10 reacciones enzimáticas que convierten estos sustratos en piruvato u oxalacetato, los cuales son intermediarios del ciclo de Krebs que pueden ser convertidos a glucosa a través de la inversión parcial de la glucólisis y la adición de grupos fosfato de alta energía
La beta oxidación (β-oxidación) es un proceso catabólico de los ácidos grasos en el cual sufren remoción, mediante la oxidación, de un par de átomos de carbono sucesivamente en cada ciclo del proceso, hasta que el ácido graso se descompone por completo en forma de moléculas acetil-CoA, que serán posteriormente oxidados en la mitocondria para generar energía química en forma de (ATP). La β-oxidación de ácidos grasos consta de cuatro reacciones recurrentes.
El resultado de dichas reacciones son unidades de dos carbonos en forma de acetil-CoA, molécula que pueden ingresar en el ciclo de Krebs, y coenzimas reducidos (NADH y FADH2) que pueden ingresar en la cadena respiratoria.
No obstante, antes de que produzca la oxidación, los ácidos grasos deben activarse con coenzima A y atravesar la membrana mitocondrial interna, que es impermeable a ellos.
Determinacion de proteinas por el metodo de biuret 2Pamela Chamorro
El documento describe el método de Biuret para la determinación cuantitativa de proteínas. La reacción de Biuret involucra la formación de un complejo púrpura entre el ion de cobre y los enlaces peptídicos de las proteínas. Se preparan tubos de ensayo con diferentes concentraciones de albúmina bovina y se mide la absorbancia a 540 nm, trazando una curva de calibración para determinar la concentración de proteínas en una muestra desconocida.
Este documento trata sobre vitaminas y coenzimas. Brevemente describe las vitaminas, clasificándolas en hidrosolubles y liposolubles. Explica que las vitaminas son factores necesarios para la síntesis de coenzimas y no pueden ser sintetizados por el cuerpo humano. También define las coenzimas como moléculas orgánicas de bajo peso molecular que participan junto con las enzimas en procesos catalíticos. Finalmente, proporciona detalles sobre diferentes vitaminas específicas, incluidas sus fuentes, funciones
El documento describe los principales procesos metabólicos de los lípidos. Explica la digestión, absorción y transporte de lípidos en el intestino, así como las principales rutas de degradación y síntesis de lípidos como la β-oxidación, lipogénesis y cetogénesis. También cubre la regulación hormonal de estos procesos y el destino de los productos derivados de la degradación y síntesis de lípidos en diferentes tejidos.
El documento describe el ciclo de la glucosa-alanina entre el músculo y el hígado. En el músculo, la glucosa se convierte en piruvato a través de la glucólisis, que luego se transamina a alanina. La alanina se transporta al hígado, donde se convierte nuevamente en piruvato a través de la transaminación, el cual se utiliza en la gluconeogénesis para producir glucosa. La glucosa recién formada se libera a la sangre para ser entregada de nuevo al músculo
El documento resume los principales aspectos del metabolismo de los cuerpos cetónicos, incluyendo la cetogénesis, cetólisis, regulación y desbalances. Explica que la cetogénesis produce cuerpos cetónicos en el hígado a partir de ácidos grasos durante periodos de ayuno, mientras que la cetólisis los convierte en acetil-CoA en otros tejidos. También describe la cetosis del ayuno y la cetoacidosis diabética que ocurre cuando no hay suficiente insulina.
El documento describe las propiedades y clasificación de los aminoácidos. Los aminoácidos son moléculas orgánicas que forman proteínas y tienen grupos ácido y amino. Pueden existir en diferentes estados de ionización dependiendo del pH. Además, se rompieron dos dogmas sobre el código genético al descubrirse dos aminoácidos codificados por codones de parada. Muchos aminoácidos tienen derivados importantes como neurotransmisores, hormonas y otros compuestos biológicos.
Este documento presenta un trabajo de investigación sobre el metabolismo de los carbohidratos realizado por estudiantes de la Universidad Agraria del Ecuador. El trabajo analiza procesos como el ciclo de Krebs, la glucólisis, la fosforilación oxidativa y la obtención de energía en forma de ATP. El objetivo es reconocer la importancia del metabolismo de carbohidratos para generar energía en los seres vivos.
Analisis Bioquimico de Tejido de Higado de PolloRainer Espinoza
Este documento presenta información sobre la extracción, cuantificación y aislamiento de proteínas, glucógeno, ADN y ARN en tejidos de pollo. Explica las propiedades de las proteínas y cómo se pueden cuantificar mediante métodos como Biuret. También describe el glucógeno, su función de almacenamiento de glucosa y cómo se puede aislar. Finalmente, brinda detalles sobre los ácidos nucleicos ADN y ARN y su papel en el almacenamiento y transmisión de información genética.
El documento describe los procesos de digestión, absorción y metabolismo de las proteínas y los aminoácidos en el cuerpo humano. Las proteínas se digieren en aminoácidos que se absorben en el intestino delgado y se utilizan para la síntesis de nuevas proteínas, la producción de energía y la síntesis de otros compuestos. Los aminoácidos se metabolizan principalmente a través de la transaminación y la desaminación oxidativa para eliminar el nitrógeno en forma de urea en el hígado.
Desnaturalización de las, proteínas, y proteínas plasmáticasMarco Castillo
Presentación acerca de como pueden ser afectadas las proteinas, las proteinas principales en sangre y algunos patrones electroforeticos de los sueros sanguineos en el diagnostico de enfermedades.
El documento describe el metabolismo del glucógeno. El glucógeno es la forma de almacenamiento de carbohidratos en los tejidos animales y se encuentra principalmente en el hígado y músculo. Se sintetiza a partir de glucosa-6-fosfato en el hígado y músculo, y se degrada a glucosa-1-fosfato por la acción de la glucógeno fosforilasa para mantener los niveles de glucosa en sangre. Las hormonas como el glucagón y la insulina regulan la sí
Este documento trata sobre el metabolismo de aminoácidos. Brevemente resume que los aminoácidos se absorben en el intestino después de la digestión de proteínas y pueden usarse para la síntesis de proteínas, energía o como precursores de otros compuestos. Explica que existen aminoácidos esenciales y no esenciales, y que la degradación de aminoácidos implica reacciones de transaminación y desaminación oxidativa para eliminar el amonio como urea en el hígado.
El colesterol es una sustancia cerosa que existe naturalmente en el cuerpo y es necesaria en cierta cantidad para su funcionamiento. Sin embargo, un exceso de colesterol en la sangre puede adherirse a las paredes de las arterias. El documento describe dos técnicas colorimétricas, la reacción de Salkovsky y la reacción de Lieberman-Burchard, que permiten identificar el colesterol agregando grupos cromóforos que le dan coloración. Ambas reacciones dan resultados positivos para muestras de colesterol.
El metabolismo de la fructosa y la galactosa. vías de ingreso de estos sustra...Angel Alfredo Larios Canto
Este documento resume las principales vías metabólicas de la fructosa y la galactosa en el hígado. Describe cómo la fructosa es fosforilada a fructosa-1-fosfato por la fructocinasa hepática e ingresa a la glucólisis. También explica los defectos hereditarios en el metabolismo de la fructosa y la galactosa, incluida la fructosuria, la intolerancia hereditaria a la fructosa y los tipos de galactosemia. Se presenta un resumen de las reacciones enzimáticas involucradas
Este documento describe las propiedades generales de los lípidos. Explica que los lípidos son insolubles en agua pero solubles en disolventes orgánicos debido a su naturaleza hidrofóbica. Describe funciones de los lípidos como reserva energética, componente estructural de membranas, y transporte de moléculas. También clasifica los lípidos y describe la saponificación como una reacción entre lípidos y bases.
El documento describe tres vías metabólicas principales de los aminoácidos: aminoácidos glucogénicos, que producen intermediarios para la gluconeogénesis; aminoácidos cetogénicos, que producen cuerpos cetónicos; y aminoácidos que pueden seguir las dos vías. Explica que el amoníaco resultante de la desaminación de los aminoácidos se elimina principalmente a través de la síntesis de urea en el hígado, un proceso que consume ATP.
Las nucleasas, nucleotidasas y fosfatasas juegan un papel importante en el metabolismo de los nucleótidos y purinas. Las nucleasas catalizan la ruptura de enlaces fosfodiester en los ácidos nucleicos. Las nucleotidasas catalizan la liberación de fosfato de los nucleótidos tri, di o monofosfato. Las fosfatasas catalizan la eliminación de grupos fosfatos de sustratos. La xantina oxidasa cataliza la oxidación de hipoxantina a xantina y luego a ácido úrico en
Este documento resume los conceptos clave de la gluconeogénesis, incluyendo las fuentes de glucosa endógena como el glucógeno hepático, aminoácidos y lactato. Explica los pasos de la gluconeogénesis y cómo se sintetiza glucosa a partir de diferentes sustratos como el piruvato, lactato, aminoácidos y glicerol. También describe la regulación de la gluconeogénesis por hormonas como la insulina y el glucagón.
La glucólisis es la vía metabólica que oxida la glucosa para producir energía para la célula. Existen dos tipos de glucólisis: aeróbica y anaeróbica. La glucólisis aeróbica produce piruvato que se metaboliza más a través del ciclo de Krebs, mientras que la glucólisis anaeróbica produce lactato durante el ejercicio intenso cuando hay poca oxígeno disponible. La conversión de piruvato a lactato permite la regeneración de NAD+, que es necesario para la continuación de la
Este documento describe las principales reacciones químicas que ocurren en los monosacáridos, incluyendo oxidación, reducción y esterificación. También describe los disacáridos, oligosacáridos, polisacáridos y glucoconjugados más importantes, sus estructuras y funciones biológicas. En particular, se enfoca en la glucosa y cómo puede ser modificada a través de estas reacciones químicas para formar moléculas energéticas y estructurales clave.
Determinacion de proteinas metodo kjeldahlJhonás A. Vega
Este documento describe el método Kjeldahl para determinar el contenido proteico en alimentos mediante la cuantificación de nitrógeno. El método consta de 3 etapas: 1) digestión ácida que convierte el nitrógeno orgánico en amonio, 2) destilación donde el amonio se libera como amoníaco y se recoge en ácido bórico, 3) valoración del amoníaco mediante volumetría ácido-base para cuantificar el nitrógeno original en la muestra. El contenido proteico se calcula asumiendo una
Este documento describe los zimógenos, que son proteínas precursoras inactivas que se activan mediante la hidrólisis de enlaces péptidos específicos por enzimas proteolíticas llamadas enzimas operadoras. Los procesos de digestión y coagulación sanguínea están regulados por la activación secuencial de zimógenos. Las enzimas digestivas pancreáticas como tripsina, quimotripsina y proteasas se sintetizan inicialmente como zimógenos inactivos y son activados en cascada por otras en
El documento describe los principales procesos metabólicos de los lípidos. Explica la digestión, absorción y transporte de lípidos en el intestino, así como las principales rutas de degradación y síntesis de lípidos como la β-oxidación, lipogénesis y cetogénesis. También cubre la regulación hormonal de estos procesos y el destino de los productos derivados de la degradación y síntesis de lípidos en diferentes tejidos.
El documento describe el ciclo de la glucosa-alanina entre el músculo y el hígado. En el músculo, la glucosa se convierte en piruvato a través de la glucólisis, que luego se transamina a alanina. La alanina se transporta al hígado, donde se convierte nuevamente en piruvato a través de la transaminación, el cual se utiliza en la gluconeogénesis para producir glucosa. La glucosa recién formada se libera a la sangre para ser entregada de nuevo al músculo
El documento resume los principales aspectos del metabolismo de los cuerpos cetónicos, incluyendo la cetogénesis, cetólisis, regulación y desbalances. Explica que la cetogénesis produce cuerpos cetónicos en el hígado a partir de ácidos grasos durante periodos de ayuno, mientras que la cetólisis los convierte en acetil-CoA en otros tejidos. También describe la cetosis del ayuno y la cetoacidosis diabética que ocurre cuando no hay suficiente insulina.
El documento describe las propiedades y clasificación de los aminoácidos. Los aminoácidos son moléculas orgánicas que forman proteínas y tienen grupos ácido y amino. Pueden existir en diferentes estados de ionización dependiendo del pH. Además, se rompieron dos dogmas sobre el código genético al descubrirse dos aminoácidos codificados por codones de parada. Muchos aminoácidos tienen derivados importantes como neurotransmisores, hormonas y otros compuestos biológicos.
Este documento presenta un trabajo de investigación sobre el metabolismo de los carbohidratos realizado por estudiantes de la Universidad Agraria del Ecuador. El trabajo analiza procesos como el ciclo de Krebs, la glucólisis, la fosforilación oxidativa y la obtención de energía en forma de ATP. El objetivo es reconocer la importancia del metabolismo de carbohidratos para generar energía en los seres vivos.
Analisis Bioquimico de Tejido de Higado de PolloRainer Espinoza
Este documento presenta información sobre la extracción, cuantificación y aislamiento de proteínas, glucógeno, ADN y ARN en tejidos de pollo. Explica las propiedades de las proteínas y cómo se pueden cuantificar mediante métodos como Biuret. También describe el glucógeno, su función de almacenamiento de glucosa y cómo se puede aislar. Finalmente, brinda detalles sobre los ácidos nucleicos ADN y ARN y su papel en el almacenamiento y transmisión de información genética.
El documento describe los procesos de digestión, absorción y metabolismo de las proteínas y los aminoácidos en el cuerpo humano. Las proteínas se digieren en aminoácidos que se absorben en el intestino delgado y se utilizan para la síntesis de nuevas proteínas, la producción de energía y la síntesis de otros compuestos. Los aminoácidos se metabolizan principalmente a través de la transaminación y la desaminación oxidativa para eliminar el nitrógeno en forma de urea en el hígado.
Desnaturalización de las, proteínas, y proteínas plasmáticasMarco Castillo
Presentación acerca de como pueden ser afectadas las proteinas, las proteinas principales en sangre y algunos patrones electroforeticos de los sueros sanguineos en el diagnostico de enfermedades.
El documento describe el metabolismo del glucógeno. El glucógeno es la forma de almacenamiento de carbohidratos en los tejidos animales y se encuentra principalmente en el hígado y músculo. Se sintetiza a partir de glucosa-6-fosfato en el hígado y músculo, y se degrada a glucosa-1-fosfato por la acción de la glucógeno fosforilasa para mantener los niveles de glucosa en sangre. Las hormonas como el glucagón y la insulina regulan la sí
Este documento trata sobre el metabolismo de aminoácidos. Brevemente resume que los aminoácidos se absorben en el intestino después de la digestión de proteínas y pueden usarse para la síntesis de proteínas, energía o como precursores de otros compuestos. Explica que existen aminoácidos esenciales y no esenciales, y que la degradación de aminoácidos implica reacciones de transaminación y desaminación oxidativa para eliminar el amonio como urea en el hígado.
El colesterol es una sustancia cerosa que existe naturalmente en el cuerpo y es necesaria en cierta cantidad para su funcionamiento. Sin embargo, un exceso de colesterol en la sangre puede adherirse a las paredes de las arterias. El documento describe dos técnicas colorimétricas, la reacción de Salkovsky y la reacción de Lieberman-Burchard, que permiten identificar el colesterol agregando grupos cromóforos que le dan coloración. Ambas reacciones dan resultados positivos para muestras de colesterol.
El metabolismo de la fructosa y la galactosa. vías de ingreso de estos sustra...Angel Alfredo Larios Canto
Este documento resume las principales vías metabólicas de la fructosa y la galactosa en el hígado. Describe cómo la fructosa es fosforilada a fructosa-1-fosfato por la fructocinasa hepática e ingresa a la glucólisis. También explica los defectos hereditarios en el metabolismo de la fructosa y la galactosa, incluida la fructosuria, la intolerancia hereditaria a la fructosa y los tipos de galactosemia. Se presenta un resumen de las reacciones enzimáticas involucradas
Este documento describe las propiedades generales de los lípidos. Explica que los lípidos son insolubles en agua pero solubles en disolventes orgánicos debido a su naturaleza hidrofóbica. Describe funciones de los lípidos como reserva energética, componente estructural de membranas, y transporte de moléculas. También clasifica los lípidos y describe la saponificación como una reacción entre lípidos y bases.
El documento describe tres vías metabólicas principales de los aminoácidos: aminoácidos glucogénicos, que producen intermediarios para la gluconeogénesis; aminoácidos cetogénicos, que producen cuerpos cetónicos; y aminoácidos que pueden seguir las dos vías. Explica que el amoníaco resultante de la desaminación de los aminoácidos se elimina principalmente a través de la síntesis de urea en el hígado, un proceso que consume ATP.
Las nucleasas, nucleotidasas y fosfatasas juegan un papel importante en el metabolismo de los nucleótidos y purinas. Las nucleasas catalizan la ruptura de enlaces fosfodiester en los ácidos nucleicos. Las nucleotidasas catalizan la liberación de fosfato de los nucleótidos tri, di o monofosfato. Las fosfatasas catalizan la eliminación de grupos fosfatos de sustratos. La xantina oxidasa cataliza la oxidación de hipoxantina a xantina y luego a ácido úrico en
Este documento resume los conceptos clave de la gluconeogénesis, incluyendo las fuentes de glucosa endógena como el glucógeno hepático, aminoácidos y lactato. Explica los pasos de la gluconeogénesis y cómo se sintetiza glucosa a partir de diferentes sustratos como el piruvato, lactato, aminoácidos y glicerol. También describe la regulación de la gluconeogénesis por hormonas como la insulina y el glucagón.
La glucólisis es la vía metabólica que oxida la glucosa para producir energía para la célula. Existen dos tipos de glucólisis: aeróbica y anaeróbica. La glucólisis aeróbica produce piruvato que se metaboliza más a través del ciclo de Krebs, mientras que la glucólisis anaeróbica produce lactato durante el ejercicio intenso cuando hay poca oxígeno disponible. La conversión de piruvato a lactato permite la regeneración de NAD+, que es necesario para la continuación de la
Este documento describe las principales reacciones químicas que ocurren en los monosacáridos, incluyendo oxidación, reducción y esterificación. También describe los disacáridos, oligosacáridos, polisacáridos y glucoconjugados más importantes, sus estructuras y funciones biológicas. En particular, se enfoca en la glucosa y cómo puede ser modificada a través de estas reacciones químicas para formar moléculas energéticas y estructurales clave.
Determinacion de proteinas metodo kjeldahlJhonás A. Vega
Este documento describe el método Kjeldahl para determinar el contenido proteico en alimentos mediante la cuantificación de nitrógeno. El método consta de 3 etapas: 1) digestión ácida que convierte el nitrógeno orgánico en amonio, 2) destilación donde el amonio se libera como amoníaco y se recoge en ácido bórico, 3) valoración del amoníaco mediante volumetría ácido-base para cuantificar el nitrógeno original en la muestra. El contenido proteico se calcula asumiendo una
Este documento describe los zimógenos, que son proteínas precursoras inactivas que se activan mediante la hidrólisis de enlaces péptidos específicos por enzimas proteolíticas llamadas enzimas operadoras. Los procesos de digestión y coagulación sanguínea están regulados por la activación secuencial de zimógenos. Las enzimas digestivas pancreáticas como tripsina, quimotripsina y proteasas se sintetizan inicialmente como zimógenos inactivos y son activados en cascada por otras en
El documento describe las funciones y clasificación de los carbohidratos. Los carbohidratos actúan como almacén de energía en la naturaleza y son sintetizados por las plantas a través de la fotosíntesis. Se clasifican en monosacáridos, oligosacáridos y polisacáridos dependiendo de su tamaño molecular. Los polisacáridos incluyen almidón, glucógeno, celulosa y quitina, los cuales cumplen funciones estructurales y de almacenamiento de energía.
Determinacion de proteinas mediante el metodo de kjeldahl nutricionJhonás A. Vega
Este documento describe el método de Kjeldahl para determinar el contenido de proteínas en alimentos. El método implica tres etapas: 1) digestión de la muestra con ácido sulfúrico para convertir el nitrógeno en amonio, 2) destilación del amonio en forma de amoníaco, y 3) valoración del amoníaco mediante titulación. El método de Kjeldahl es ampliamente utilizado debido a su precisión y facilidad de ejecución para determinar el contenido proteico de alimentos, piensos y otros
El documento describe los procesos de cetogénesis y cetolisis mediante los cuales el hígado produce y los tejidos extrahepáticos utilizan cuerpos cetónicos. La cetogénesis convierte el exceso de acetil-CoA en cuerpos cetónicos que sirven como fuente de energía cuando hay deficiencia de carbohidratos. La cetolisis degrada los cuerpos cetónicos en las mitocondrias extrahepáticas para producir acetil-CoA que alimenta el ciclo de Krebs. La cetoacidosis di
Catabolismo de prote+ã¬nas y de nitr+ã´geno de amino+ã¼cidosJorge Aliaga Gómez
1. El documento describe el proceso de catabolismo de proteínas y aminoácidos en el cuerpo humano. 2. Los aminoácidos no reutilizados se degradan en amoníaco, el cual es convertido en urea a través de una serie de reacciones en el hígado. 3. Se explican las enzimas y reacciones involucradas en la transaminación, desaminación y ciclo de la urea para convertir el nitrógeno de los aminoácidos en urea y eliminarlo del cuerpo.
La digestión de proteínas comienza en el estómago donde la pepsina las hidroliza parcialmente. Luego continúa en el intestino delgado donde enzimas pancreáticas como la tripsina y la quimotripsina las degradan aún más a péptidos y aminoácidos. Finalmente, enzimas intestinales terminan de hidrolizar los péptidos a aminoácidos individuales, los cuales son absorbidos en el intestino delgado.
El documento trata sobre el catabolismo de las proteínas y los aminoácidos. 1) Los aminoácidos son degradados a sus componentes mediante peptidasas. 2) El nitrógeno alfa-amino es eliminado principalmente a través de la transaminación al glutamato. 3) El amoníaco formado a partir del glutamato es utilizado en la síntesis de urea en el hígado para su excreción, lo que previene la toxicidad del amoníaco.
El documento describe los carbohidratos, incluyendo su clasificación en monosacáridos, disacáridos y polisacáridos. Explica que los monosacáridos pueden ser aldosas o cetosas, y que los disacáridos se producen cuando dos monosacáridos se unen. También cubre el anabolismo y catabolismo de los carbohidratos, procesos que ocurren simultáneamente para liberar y utilizar energía.
El documento proporciona información sobre el catabolismo de los aminoácidos. Explica que este proceso incluye la degradación de las proteínas en el interior de las células para reciclar o degradar los aminoácidos, lo que puede ocurrir en los lisosomas o en el citoplasma. También describe las diferentes vías de degradación de los aminoácidos, incluida la desaminación, la transaminación y la degradación de los esqueletos de carbono de los aminoácidos, así como la producción de amoníaco y la
El documento trata sobre el metabolismo de los aminoácidos. Explica que los aminoácidos provienen de los alimentos y la degradación de proteínas, y se utilizan para la síntesis de proteínas, compuestos nitrogenados y producción de energía. Los aminoácidos ingresan a las células a través de transporte activo o difusión facilitada. En el catabolismo, el grupo amino se elimina formando urea o glutamina, mientras que el esqueleto carbonado puede convertirse en intermediarios de la gluconeogénesis
El documento describe los azúcares reductores y no reductores. Los azúcares reductores son aquellos que tienen su grupo carbonilo intacto y pueden reaccionar como reductores, ya que tienen al menos un -OH hemiacetálico libre y reaccionan con reactivos como Fehling y Benedict. Los azúcares no reductores son disacáridos formados por la unión de dos monosacáridos que liberan una molécula de agua, o cuando el grupo hidroxilo de una hexosa se combina con el grupo aldehí
Este documento describe las tres fases del ayuno y el metabolismo asociado a cada una. En la primera fase se consumen los carbohidratos, en la segunda los lípidos y en la tercera las proteínas. También discute los cambios fisiológicos que ocurren durante el ayuno prolongado y la tolerancia humana al mismo, la cual varía entre 40-60 días.
La degradación de proteínas endógenas implica la degradación de proteínas una vez que han cumplido su ciclo vital o han sufrido alteraciones. Los aminoácidos resultantes se incorporan a la reserva de aminoácidos del organismo. Las proteasas lisosomales y proteasomas degradan proteínas de vida media larga y corta respectivamente.
Desnutricion (marasmo,kwashiorkor), obesidad en pediatriajulian simon
Este documento define la desnutrición y la obesidad en niños y describe sus causas, manifestaciones clínicas y tratamiento. La desnutrición incluye el marasmo causado por falta de calorías y el kwashiorkor causado por falta de proteínas, ambos con síntomas como edema, piel irritada y apatía. La obesidad infantil se debe a un exceso calórico y factores ambientales, con riesgo de enfermedades crónicas. El tratamiento de ambas condiciones implica modificar hábitos alimenticios y
Digestion y Absorcion de Proteinas y Aminoacidos Neybemar Perez
La digestión de proteínas comienza en el estómago donde la pepsina las hidroliza parcialmente. Luego en el intestino delgado, enzimas pancreáticas como la tripsina y quimotripsina degradan las proteínas en péptidos y aminoácidos. Finalmente, enzimas intestinales descomponen los péptidos en aminoácidos individuales, que son absorbidos por las células intestinales.
Este documento describe los diferentes tipos de enlaces químicos, incluyendo enlaces iónicos, covalentes y metálicos. Explica cómo se forman estos enlaces y las propiedades de los compuestos que resultan de cada tipo de enlace. También describe factores como la electronegatividad y la regla del octeto que determinan el tipo de enlace entre átomos.
El documento describe los procesos de la nutrición animal, incluyendo la ingestión, digestión, absorción, transporte, metabolismo y excreción de los alimentos. Explica que la digestión puede ser intracelular, mixta o extracelular dependiendo de la complejidad del animal. También describe los principales componentes de la dieta como carbohidratos, grasas, proteínas, vitaminas y minerales, y sus funciones nutricionales.
Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas de aminoácidos que desempeñan funciones fundamentales en los seres vivos. Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos para formar cadenas que pueden plegarse en estructuras tridimensionales. El cambio en la estructura de una proteína se denomina desnaturalización.
El documento trata sobre la absorción, digestión y metabolismo de los nutrientes en pediatría. Define los términos nutrición, alimentación y nutrientes. Explica las etapas de la nutrición incluyendo la digestión, absorción y post-absorción. Luego se enfoca en los macronutrientes principales (hidratos de carbono, proteínas y lípidos) detallando su clasificación, digestión, absorción y metabolismo.
_Proteínas Y Otros Componentes Nitrogenados De Los Alimentos 2.pptxGaelMartnez11
Este documento describe los componentes nitrogenados de los alimentos, incluyendo proteínas y aminoácidos. Explica que las proteínas están formadas por la unión de aminoácidos y cumplen funciones estructurales, reguladoras y de transporte en el organismo. También describe la digestión y absorción de proteínas, así como las fuentes de proteínas en la dieta y los aminoácidos limitantes en algunos alimentos vegetales.
Metabolismo nutricion y alimetacion modulo iiialixcontreras8
Este documento resume los principales procesos metabólicos de los nutrientes en animales monogástricos. Explica el metabolismo de los carbohidratos, proteínas, lípidos y energía, incluyendo la glucólisis, gluconeogénesis, metabolismo proteico, ciclo de Krebs y productos finales. También describe la digestión y absorción de proteínas y el papel energético y estructural de los diferentes nutrientes en el organismo.
Este documento describe las proteínas plasmáticas, clasificándolas por su origen, estructura y funciones. Explica que las proteínas séricas se estudian para el seguimiento de enfermedades y describe las 15 proteínas séricas principales, incluyendo su función y posibles aumentos o disminuciones en diferentes condiciones médicas.
El documento trata sobre el metabolismo de compuestos nitrogenados. Explica que el nitrógeno es un elemento esencial para la vida que forma parte de moléculas orgánicas como proteínas y nucleótidos. Detalla las etapas por las cuales el nitrógeno atmosférico es fijado y asimilado por los organismos vivos para formar aminoácidos y proteínas. Además, describe los conceptos de equilibrio nitrogenado, digestión, absorción y clasificación de aminoácidos esenciales y no esencial
Las proteínas son biomoléculas formadas por cadenas de aminoácidos que desempeñan funciones esenciales para la vida. Cumplen roles estructurales, funcionales como enzimas y hormonas, y de transporte. Son indispensables para el crecimiento y desarrollo de los organismos.
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UNIVERSIDAD SAN GREGORIO DE PORTOVIEJO
BIOQUIMICA
TEMAS:
DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE LIPIDOS
LIPOPROTEÍNAS
LIPOPROTEÍNAS
METABOLISMO DE LOS ÁCIDOS GRASOS
LIPÓLISIS
REGULACIÓN DE LA LIPÓLISIS
BIOSÍNTESIS DE LÍPIDOS
BIOSÍNTESIS DE ACILGLICÉRIDOS
BIOSÍNTESIS DE COLESTEROL
Clasificacion de las proteinas .. clase en blokJeck Jerp
Las proteínas son moléculas formadas por cadenas de aminoácidos cuya información genética determina qué proteínas produce un organismo. Desempeñan funciones estructurales, enzimáticas, de transporte, defensa y regulación. Existen proteínas fibrosas, globulares y mixtas, y su deficiencia o exceso pueden causar problemas de salud. Son digeridas a aminoácidos en el estómago e intestino para su absorción.
Las proteínas son moléculas formadas por cadenas de aminoácidos cuya información genética determina qué proteínas produce un organismo. Desempeñan funciones estructurales, enzimáticas, de transporte, defensa y regulación. Existen proteínas fibrosas, globulares y mixtas. La deficiencia o exceso de proteínas puede ser perjudicial para la salud.
Clasificacion de las proteinas .. clase en blokJeck Jerp
Las proteínas son moléculas formadas por cadenas de aminoácidos cuya información genética determina qué proteínas produce un organismo. Desempeñan funciones estructurales, enzimáticas, de transporte, defensa y regulación. Existen proteínas fibrosas, globulares y mixtas. La deficiencia o exceso de proteínas puede ser perjudicial para la salud.
Las proteínas son moléculas formadas por cadenas de aminoácidos cuya información genética determina qué proteínas produce un organismo. Desempeñan funciones estructurales, enzimáticas, de transporte, defensa y regulación. Existen proteínas fibrosas, globulares y mixtas, y su deficiencia o exceso pueden causar problemas de salud. Son digeridas a aminoácidos en el estómago e intestino para su absorción.
Las proteínas son moléculas formadas por cadenas de aminoácidos cuya información genética determina qué proteínas produce un organismo. Desempeñan funciones estructurales, enzimáticas, de transporte, defensa y regulación. Existen proteínas fibrosas, globulares y mixtas, y su deficiencia o exceso pueden causar problemas de salud. Son digeridas a aminoácidos en el estómago e intestino para su absorción.
Las proteínas son moléculas formadas por cadenas de aminoácidos cuya información genética determina qué proteínas produce un organismo. Desempeñan funciones estructurales, enzimáticas, de transporte, defensa y regulación. Se clasifican por su naturaleza, forma y función. Son indispensables para la vida pero una deficiencia o exceso puede ser perjudicial para la salud.
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DEGRADACIÓN DE PROTEÍNAS - ENZIMAS DIGESTIVAS DE LAS PROTEINAS
1. UNIVERSIDAD SAN GREGORIO DE PORTOVIEJO
ESTUDIANTES:
Jhon Bryant Toro Ponce
Nasthar Karolina López Medranda
Romina Chavez
Yadira Panchana
CURSO:
2do Semestre “B”
DOCENTE:
Dr. Vicente Prieto
MATERIA:
Bioquímica
FECHA:
20/07/2015
2. ÌNDICE
INTRODUCCION............................................................................................................ 3
DEGRADACIÓN DE PROTEÍNAS................................................................................ 5
ENZIMAS DIGESTIVAS DE LAS PROTEINAS .......................................................... 6
RECAMBIO PROTEICO................................................................................................. 9
DEGRADACIÓN DE AMINOÁCIDOS ....................................................................... 10
TRANSAMINACIÓN.................................................................................................... 11
DESAMINACIÓN ......................................................................................................... 13
FIJACIÓN DEL NITRÓGENO ..................................................................................... 13
FAMILIA DE AMINOÁCIDOS.................................................................................... 14
FAMILIA DEL GLUTAMATO (Α-CETOGLUTARATO) ...................................... 14
FAMILIA DEL ASPARTATO (OXALACETATO) ................................................. 14
FAMILIA DE LA SERINA (3-FOSFOGLICERATO).............................................. 14
FAMILIA DEL PIRUVATO (ALANINA) ................................................................ 15
FAMILIA DE LOS AROMÁTICOS (FOSFOENOLPIRUVATO Y ERITROSA-4-P)
..................................................................................................................................... 15
FAMILIA DE LA HISTIDINA (RIBOSA-5-P)......................................................... 15
FUNCIÓN PRECURSORA DE AMINOÁCIDOS........................................................ 16
DEGRADACION DE LOS NUCLEOTIDOS ............................................................... 17
RUTAS DE SALVAMENTO ........................................................................................ 17
SINTESIS DE NOVO .................................................................................................... 17
BIBLIOGRAFÍA ............................................................................................................ 19
PREGUNTAS................................................................................................................. 20
3. INTRODUCCION
En este trabajo, es importante indicar que el metabolismo de los compuestos
nitrogenados, abarca principalmente el metabolismo de las bases nitrogenadas, de los
nucleótidos de las porfirinas y de los aminoácidos, no se refiere únicamente al
metabolismo de las proteínas. El metabolismo de los compuestos nitrogenados también
incluye al metabolismo de las bases nitrogenadas, de los ácidos nucleicos y del grupo de
las porfirinas entre otros compuestos. Además, el metabolismo de los compuestos
nitrogenados también comprende otros mecanismos importantes. Por un lado, las
reacciones de fijación de nitrógeno molecular del aire, para su posterior utilización en la
síntesis de diferentes compuestos orgánicos. Y también aquellas rutas desarrolladas por
los distintos organismos para asegurar una correcta eliminación del nitrógeno,
especialmente cuando forma parte de compuestos potencialmente tóxicos como, por
ejemplo, el armonio.
La degradación de la mayor parte de los aminoácidos empieza con la transferencia del
grupo a-amino al 2-oxoglutarato, que se convierte en glutamato. Los esqueletos
carbonados, 2-oxoácidos, que se generan son oxidados completamente para obtener
energía o son transformados en hidratos de carbono o grasas. El ión amonio, producto
de la desaminación oxidativa del glutamato, se elimina rápidamente o se transforma en
un producto no tóxico, como la urea o el ácido úrico, antes de ser excretado. La
disponibilidad de nitrógeno en una forma asimilable, constituye uno de los factores
limitantes más importantes para el crecimiento de los seres vivos. Aunque el N2 es el
gas más abundante de la atmósfera, únicamente algunas bacterias lo pueden reducir e
incorporar a compuestos orgánicos, en un proceso conocido como fijación biológica del
nitrógeno. Todo el nitrógeno que forma parte de los aminoácidos, y en general de todos
4. los compuestos nitrogenados de los seres vivos, se incorpora a través del glutamato o de
la glutamina.
Los esqueletos carbonados de los aminoácidos se sintetizan a partir de unos pocos pre-
cursores que son intermediarios de las rutas centrales del metabolismo. Como los
nucleótidos son constituyentes importantísimos, como monómeros de los ácidos
nucleicos, todos los organismos vivos pueden sintetizarlos utilizando rutas metabólicas
similares. También los nucleótidos y las bases nitrogenadas procedentes de la digestión
de los ácidos nucleicos de la dieta o del recambio intracelular pueden ser recuperados y
utilizados para la síntesis de nuevos nucleótidos. Los que no son reutilizados se
degradan y sus productos catabólicos se excretan.
5. DEGRADACIÓN DE PROTEÍNAS
Las proteínas tienen un tiempo de vida finito. Están sujetas a lesiones ambientales tales
como oxidación, proteólisis o desnaturalización conformacional, y 2 otras
modificaciones irreversibles Los errores de la traducción y del plegamiento producen
proteínas no funcionales, y la maduración proteolítica genera péptidos que tampoco son
funcionales. Igualmente importante, las células necesitan cambiar su composición
proteica para responder a diferentes requisitos y situaciones. En cualquier caso, es
necesario eliminar los desechos. Las proteínas poseen periodos de vida muy distintos.
Las células del cristalino del ojo no son reemplazadas y sus proteínas no son recicladas.
La hemoglobina de los eritrocitos tiene la duración del tiempo de vida de estas células,
unos 120 días. Otras proteínas tienen tiempos de vida menor, medible en días, horas e
incluso minutos. Algunas de las proteínas de la coagulación de la sangre sobreviven
sólo durante unos pocos días, por eso los hemofílicos sólo encuentran protección
durante un periodo de tiempo cono por medio de transfusiones o inyecciones de los
factores requeridos. Los diabéticos precisan inyecciones regulares de insulina, ya que la
hormona se metaboliza. Los enzimas metabólicos varían cuantitativamente en función
de las necesidades; por ejemplo, los niveles de los enzimas del ciclo de la urea oscilan
en respuesta a la dicta. La mayoría de los aminoácidos producidos por degradación de
las proteínas son reciclados para sintetizar nuevas proteínas, aunque algunos son
metabolizados y sus productos de degradación excretados. En todos los casos, la
proteólisis reduce inicialmente las proteínas a péptidos, y finalmente a aminoácidos.
Existen varios sistemas proteolíticos para llevar a cabo estas tareas.
La degradación de las proteínas debe estudiarse fundamentalmente a dos niveles
dependiendo de la localización del proceso:
6. • En el tracto digestivo, donde se procesan las proteínas exógenas o ingeridas de la
dieta; es la denominada digestión de proteínas. Este proceso digestivo permite obtener
los aminoácidos en forma libre, necesarios para sintetizar las proteínas propias, así
como otras Biomoléculas que se forman a partir de ellos.
• En el interior de la célula, donde se procesan las proteínas endógenas, lo que se suele
conocer bajo la denominación de recambio proteico. Este recambio proteico es de gran
utilidad para reciclar los aminoácidos de proteínas que ya no son útiles para el
organismo y generar nuevas proteínas, u otras Biomoléculas a partir de aminoácidos
preexistentes. Además, también sirve para la eliminación de aminoácidos dañados.
En cualquier organismo existe, en un momento dado, una reserva de aminoácidos
corporales que debe mantenerse constante. En el caso del hombre, dicha reserva de
aminoácidos corporales disminuye entre 60 y 100 g diariamente por degradación y
eliminación a través de la vía urinaria y fecal, o bien por con-versión metabólica de los
aminoácidos a otros compuestos. Por este motivo se hace necesario ingerir una cantidad
similar en la diera para reponer dicha pérdida. Además, diariamente se procesan entre
300 y 400 g de proteínas tisulares hasta rendir aminoácidos libres, mientras se genera
aproximadamente la misma cantidad de proteínas a partir de aminoácidos.
ENZIMAS DIGESTIVAS DE LAS PROTEINAS
La digestión de las proteínas exógenas en el tracto digestivo tiene un papel clave para
generar aminoácidos libres. En el ser humano, existen aminoácidos que solo pueden
conseguirse de la dieta, ya que el propio organismo no logra sintetizarlos por sí mismo:
estos aminoácidos se denominan esenciales y son isoleucina (llu), lencina (Leo), lisina
(Lys), metionina (Met), fenilalanina (Phe), treonina (Thr), triprófano (Trp), valina (Val)
e histidina (His; solo en niños). A los restantes aminoácidos, en contraposición, se les
7. llama no esenciales, porque nuestro organismo tiene las enzimas requeridas para su
biosíntesis.
El proceso digestivo de las proteínas de la dieta se ve favorecido por la
desnaturalización de las mismas en el estómago, proceso meramente químico en el que
la fuerza desnaturalizante procede del pH ácido del estómago debido a la presencia del
ácido clorhídrico (HCI). Este proceso genera cadenas de proteínas más o menos
lineales, mediante la ruptura de los enlaces débiles que establecen la conformación
nativa y de los puentes disulfuro y otras interacciones entre cadenas, lo que facilita la
posterior acción de las enzimas digestivas.
Una vez desnaturalizada la proteína, comienza la hidrólisis proteica, mediante rotura de
enlace peptídico. En dicha fase se degradan las proteínas desnaturalizadas hasta dar
péptidos, di péptidos y aminoácidos libres, que son las únicas formas que pueden
absorber las células epiteliales del intestino. Las enzimas digestivas se sintetizan
normalmente en forma de zimógenos o proenzimas, desde células de la mucosa gástrica,
células del páncreas exocrino y enterocitos del intestino. Los zimógenos son enzimas
que se secretan de forma inactiva y, general-mente, se activan de manera secuencial.
Algunos zimógenos se activan por el pH y otros por proteólisis parcial. Este último
mecanismo de hidrólisis se basa en que otra enzima activa al zimógeno, produciéndose
una cascada de activaciones. Cada una de estas formas activas rompe únicamente
determinados enlaces de la proteína a degradar, de tal forma que sólo el conjunto de
todas ellas pro-duce la degradación total de dicha proteína.
El pepsinógeno es un zimógeno que, al entrar en contacto con el pH ácido del estómago,
se conviene en pepsina activa; el péptido que mantenía inactivo al pepsinógeno se
digiere como una proteína más. La pepsina hidroliza parcialmente las proteínas de la
8. dieta. A nivel estomacal también interviene la renina, proteasa que actúa sobre las
caseínas de la leche permitiendo su digestión, por lo que se hace especialmente
importante en el período lactante. Estas enzimas estomacales suelen generar grandes
fragmentos peptídicos que pasan al intestino.
En el intestino delgado, se encuentra la enteropeptidasa, que actúa sobre un primer
zimógeno, el tripsinógeno, para generar tripsina. La tripsina tiene capacidad
autoproteolítica, es decir, puede actuar sobre su propio zimógeno y. ade-más, también
puede atacar a otros zimógenos como proelastasas, procarboxipeptidasas y
quimotripsinógenos, originando elastasas, carboxipetidasas y quimotripsinas,
respectivamente. La síntesis del zimógeno, el activador que produce la forma activa, y
el tipo de actividad (endo o exopeptidasa, según intervengan, respectivamente, sobre
enlaces peptídicos interiores o situados en los extremos del sustrato proteico) de cada
enzima digestiva junto con el tipo de enlace peptídico que suelen hidrolizan se indica
también el pH óptimo al que actúa cada una. Estas enzimas intestinales degradan las
proteínas y los grandes péptidos procedentes del estómago hasta obtener pequeños
fragmentos de péptidos (oligopéptidos de 4 a 6 aminoácidos) y algunos aminoácidos
libres. Los oligopéptidos son hidrolizados en péptidos menores por la acción
proteolítica de la enteroquinasa, las aminopeptidasas y las endopeptidasas. Las
carboxipeptidasas rompen las cadenas por el carboxilo terminal, mientras que las
aminopeptidasas liberan aminoácidos por el extremo amino terminal.
Finalmente, los dipéptidos, tripéptidos y aminoácidos libra se asimilan por las células
intestinales, normalmente al nivel del yeyuno, mediante transportadores específicos
dependientes de Na, en el proceso conocido como absorción intestinal. Los péptidos
absorbidos se hidrolizan completamente dentro del en-retocan gracias a las dipeptidasas
y tripeptidasas, que dejan aminoácidos libres disponibles para ser aprovechadas por las
9. células intestinales. Los aminoácidos pueden pasar a la sangre directamente y, de esta
forma, transportarse por todo el alpinismo. También pueden emplearse para sintetizar
proteínas, normalmente apoproteínas de las lipoproteinas, así que dichas lipoproteinas
sirven igualmente para el transporte de los aminoácidos por la sangre.
Determinadas patologías pancreáticas o intestinales pueden producir déficit de cierras
enzimas digestivas. Un procesamiento incorrecto de las proteínas ingeridas en la dieta
provoca que no puedan ser absorbidas ni, por lo tanto, aprovechadas. En estos casos
puede recurrirse a la ingestión de hidrolizados de proteínas.
RECAMBIO PROTEICO
Casi todas las proteínas del organismo están en una constante dinámica de síntesis (1-
2% del total de proteínas), a partir de aminoácidos, y de degradación a nuevos
aminoácidos. Esta actividad ocasiona una pérdida diaria neta de nitrógeno, en forma de
urea, que corresponde a unos 35-55 gramos de proteína. Cuando la ingesta dietética
compensa a las pérdidas se dice que el organismo está en equilibrio nitrogenado.
El balance nitrogenado puede ser positivo o negativo. Es positivo cuando la ingesta
nitrogenada supera a las pérdidas, como sucede en crecimiento, embarazo,
10. convalecencia de enfermedades. Es negativo si la ingesta de nitrógeno es inferior a las
pérdidas, tal como ocurre en: desnutrición, anorexia prolongada, postraumatismos,
quemaduras, deficiencia de algún aminoácido esencial.
DEGRADACIÓN DE AMINOÁCIDOS
En el proceso de degradación de los aminoácidos hay dos partes claramente
diferenciadas: la primera la determina el grupo amino, que debe ser eliminado de la
estructura del aminoácido y transportado de forma segura hasta su eliminación del
organismo; y la segunda implica la eliminación o aprovechamiento del resto del
aminoácido, es decir, el esqueleto carbonado.
La correcta eliminación del grupo amino de los aminoácidos es muy importante, pues es
relativamente fácil que dicho compuesto acabe formando amoníaco en el organismo. El
amoníaco es un tóxico potencialmente muy peligroso para el ser vivo, cuando se
acumula y origina hiperamonemia. El amoníaco se hace especialmente tóxico para el
cerebro por diferentes motivos:
• Interfiere con el intercambio jónico a través de las membranas. El ión amonio presenta
carga y a muy pequeño, por lo que actúa interfiriendo en los potenciales de membrana.
Esto causa grandes daños en el cerebro, ya que las neuronas son células que dependen
del potencial de membrana para su correcto funcionamiento.
• Bloqueo del ciclo de Krebs. El amonio, en presencia de α-cetoglutarato, produce
glutamato (Glu), retira dicho intermediario del ciclo de Krebs y. en consecuencia,
origina una grave interferencia metabólica.
• El amonio, en presencia del glutamato (generado por el mismo ión amo-nio), produce
gluramina y, su acúmulo, puede producir edema cerebral.
11. • La glutamina, que ha aumentado por el amonio, a través de determina-das
transaminasas, origina α –cetoglutárnico, un compuesto tóxico para el cerebro.
Para la separación del grupo amino, todos los aminoácidos sufren una reacción de
transaminación, que forma un nuevo aminoácido y un nuevo cetoácido: finalmente,
todos los grupos amino se transfieren al α -ceroglutarato, formando gluramaro que es la
única molécula que puede ser objeto de una dcsaminacion oxidariva rápida. Ambas
reacciones. transaminación y desaminación, que se ve-rán a continuación, son
esenciales en el metabolismo de los aminoácidos.
TRANSAMINACIÓN
Las aminotransferasas o transaminasas son un conjunto de enzimas del grupo de las
transferasas, pues transfieren grupos amino desde un metabolito a otro, generalmente
aminoácidos. Su reacción es libremente reversible y su constante de equilibrio es
cercana a la unidad. Estas enzimas son inducibles, porque su actividad puede
aumentarse por la acción de diversas hormonas como la tiroxina o los glucocorticoides.
Su nomenclatura se establece a partir del aminoácido desde el cual transfieren el grupo
amino. Los números EC 2.6 representan a las enzimas transferasas que transfieren
grupos que contienen nitrógeno.
Las transaminasas catalizan las reacciones de transaminación, importantes en especial
para la síntesis de aminoácidos no esenciales y para la degradación de la mayoría de
aminoácidos, que pierden su grupo amino por transaminación, excepto los aminoácidos
lisina y treonina, para los que esta reacción no es posible. Hay una aminotransferasa
para cada aminoácido exceptuando a esos dos. Las principales aminotransferasas son las
hepáticas como:
12. La alanina aminotransferasa (ALT), o glutamato-piruvato transaminasa (GPT), se
localiza fundamentalmente en el citosol del hepatocito, por lo que se la denomina
unilocular.2
La aspartato aminotransferasa (AST), o Glutamato-oxalacetato transaminasa (GOT),
localizada sobre todo en la mitocondria y en el citosol, por lo que se la llama enzima
bilocular.2 Ésta está presente, además del hígado, en otros órganos, como son, en orden
de abundancia: el miocardio, el músculo esquelético, los riñones, el cerebro, el
páncreas, el pulmón, los leucocitos y los eritrocitos.
La concentración de estas transaminasas en el plasma sanguíneo se eleva en diversas
enfermedades. En ocasiones, el tipo específico de aminotransferasa elevada sugiere el
órgano afectado por su relativa abundancia en él.
En la transaminación participan normalmente, como donante y receptor, el glutamato y
el α-cetoglutarato (α-KG), que participan en las diferentes reacciones catalizadas por las
diferentes aminotransferasas. La transaminación consiste en transportar un grupo α-
amino desde un α-aminoácido donador, al carbono ceto de un α-cetoácido receptor.4
Este proceso tiene lugar en dos etapas5 y lo catalizan las aminotransferasas específicas
de cada sustrato.
a) En la primera etapa un α-aminoácido que actuará como donador transfiere el grupo α-
amino a la enzima transaminasa, produciendo el correspondiente α-cetoácido y la
enzima quedará aminada.
b) En una segunda etapa, el grupo amino se transfiere al α-cetoácido aceptor (α-
cetoglutarato, piruvato u oxalocetato) formando un nuevo aminoácido y regenerando la
enzima.
13. DESAMINACIÓN
FIJACIÓN DEL NITRÓGENO
Uno de los factores más limitantes para el crecimiento y desarrollo de los seres vivos es
la disponibilidad de nitrógeno en una forma utilizable. Todos los organismos pueden
convertir el amoniaco en nitrógeno orgánico, es decir, pueden formar enlaces C-N. Pero
pocos tienen la capacidad de sintetizar NH3 y compuestos orgánicos nitrogenados a
partir del N2 + el gas atmosférico mas abundante. La reducción del N2 a NH3 +
denominada fijación biológica del nitrógeno es realizada solamente por algunas especies
procarioticas, a veces en relación simbiótica con las plantas. Otras formas inorgánicas
del nitrógeno, como el nitrato (NO3) y el nitrito (NO2) constituyentes de los suelos, si
que pueden ser reducidos e incorporados a la materia orgánica por la mayoría de
microorganismos y plantas. Entre las bacterias fijadores de N2 hay algunas que viven en
los suelos como las de los géneros Klebsiella o Azotobacter, otras son cianobacterias y
hay otras que viven en simbiosis por ejemplo el género Rhizobium con las leguminasas
e inducen la formación de los nódulos radicales donde se producen la fijación del N2 .
El triple enlace de la molécula de nitrógeno (N ≡ N) posee una energía de enlace de 945
kJ/mol, que hace que el N2 sea extraordinariamente estable y difícil de reducir de hecho
14. la reducción industrial se lleva a cabo con presiones altísimas y temperaturas por
encima de los 500 °C. (JULI, 2007)
FAMILIA DE AMINOÁCIDOS
FAMILIA DEL GLUTAMATO (Α-CETOGLUTARATO)
Esta familia de aminoácidos está estrechamente relacionada con el ciclo de Krebs, pues
prodecen de uno de sus intermediarios, el α-cetoglutarato, que sirve para la síntesis de
glutamato. El glutamato resultante es precursor para la síntesis de otros aminoácidos
como la ornitina, citrulina y arginina, gracias al ciclo de la urea. Pero también se utiliza
para la síntesis de prolina (y a partir de este, se origina su derivado hidroxilado, la
hidroxiprolina) y la glutamina a través de la glutamina sintetasa. La glutamina es, a su
vez el punto de inicio para la síntesis de los aminoácidos histidina y triptófano, de los
aminoazúcares, nucleótidos y glucoproteínas.
FAMILIA DEL ASPARTATO (OXALACETATO)
Esta familia está relacionada con el oxalacetato, también perteneciente al ciclo de
Krebs, y se origina aspartato por transaminacion con el glutamato (AST/GOT). A partir
del aspartato se sintetizan muchos otros aminoácidos, como la aspargina por acción de
la asparagina sintetasa, y la arginina a través del ciclo de la urea. El aspartato también es
el punto de inicio de la síntesis de la lisina, así como de aminoácidos que poseen azufre,
ya que se transforman en hemoserina, que se utiliza para la síntesis de metionina y
treonina, además de originar homocisteina. La treonina, a su vez, genera isoleucina.
FAMILIA DE LA SERINA (3-FOSFOGLICERATO)
El 3-fosfogliceato es un intermediario de la glucolisis que aporta el esqueleto para a
síntesis de la serina, que obtiene el grupo amino por transaminacion con el glutamato.
15. La serina origina la glicocola o glicina por efecto de la serina hidroximetiltransferasa,
enzima que requiere pirodoxol fosfato y tetrahidrofolato como cofactores. La serina y la
glicocola son precursores de diversos compuestos como la etanolamina o la colina,
grupo polar necesario para la síntesis de fosfogliceridos. La serina también interviene en
la síntesis de cisteína para la cual se requieren dos enzimas, la acetiltransferasa y la o-
acetilserina sulfhidrolasa, que se encarga de introducir el átomo de azufre.
FAMILIA DEL PIRUVATO (ALANINA)
Muchos aminoácidos pueden reaccionar con el piruvato a través de distintas
transaminasas originando alanina, pero, sobre todo, se origina a través de la GPT/ALT.
Además el piruvato es el precursor de la valina y la leucina, a través de un intermediario
común que es el α-cetoisovalerato.
FAMILIA DE LOS AROMÁTICOS (FOSFOENOLPIRUVATO Y
ERITROSA-4-P)
Los aminoácidos aromáticos, fenilalanina, tirosina y triptofato, se forman a partir del
fosfoenolpiruvato (intermediario de la glucolisis) y de la eritrosa-4-fosfato 8un
intermediario de la ruta de las pentosas fosfato). Dicha ruta de síntesis conduce a la
formación de un compuesto intermediario, el corismato. Del cual derivan los tres
aminoácidos aromáticos, si bien la síntesis de fenilalanina y a la tirosina todavía
comparte otro compuesto común: el prefenato.
FAMILIA DE LA HISTIDINA (RIBOSA-5-P)
La biosíntesis es una ruta compleja que se caracteriza por estar formada por once pasos
metabólicos no ramificados, en la cual se parte de la ribosa-5-P (intermediario de la ruta
de las pentosas fosfato). (Feduchi, 2010)
16. FUNCIÓN PRECURSORADE AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos son unos de los más versátiles productores del metabolismo que ha
producido la naturaleza.
Más allá de su papel fundamental en la biosíntesis de las proteínas, los aminoácidos
participan en procesos tan diferentes como la síntesis de fosfolípidos (fosfatidilserina),
la producción de mensajeros intracelulares (NO), la producción de transferidores de
energía (creatina fosfato) y la excitación sináptica (glicina). Otra función importante es
la producción de aminas biogenéticas, que regulan procesos fisiológicos como
hormonas u neurotransmisores elementales (digestión). Las aminas biogenicas, como
los grupos cabeza de los fosfolípidos, por ejemplo como en la etanolamina y la colina,
participan también en importantes funciones constructoras de estructuras.
Las hormonas de la glándula tiroides, que regulan el metabolismo basal, se obtienen del
aminoácido tirosina. Mediante una yodación múltiple y una condensación primeramente
se genera, a partir de dos moléculas de tirosina unidas a una proteína, la
tetrayodotironina (T4, también denominada tiroxina), y en cantidades más pequeñas
también triyodotironina (T3).
Como “banco de trabajo” actúa aquí la proteína portadora tireoglobulina, que en su
hidrolisis libera la hormona de la glándula tiroides. La triyodotironina, que es unas diez
veces más eficaz que la T4, se origina en gran parte por desyodacion de la
tetrayodotirona en la periferia. En el plasma, la globulina de unión de tiroxina (TBG)
une la hormona de la glándula tiroides y la lleva a sus células destino, donde actúan
sobre sus receptores intracelulares. (Müller-Esterl, 2008)
17. DEGRADACION DE LOS NUCLEOTIDOS
La mayoría de los alimentos contiene ácidos nucleicos que se degradan en el duodeno
dando nucleótidos por acción de las nucleasas pancreáticas y las fosfodiestreasas
intestinales .Una gran variedad de enzimas hidrolizan los nucleótidos a nucleocitos para
que puedan ser absorbidos por la mucosa intestinal . Se degradan a bases nitrogenadas
libres y ribosa o ribosa I-fosfato por la acción de varias nucleosidasas y fosforilasas .
Muy pocas de las bases ingeridas serán incorporadas a nucleótidos; la mayoría se
degradan a ácido úrico y se excretan en la orina .El resto de purinas de la dieta son
metabolizadas por la flora intestinal.
RUTAS DE SALVAMENTO
Cuando un ácido nucleico se degrada por endonucleasas o desoxirribonucleasas; se
obtienen oligonucleótidos actuaran las exonucleasas, que liberan nucleótidos .Los
nucleótidos libres sufren un proceso de hidrolisis por el que se elimina el fosfato
quedando como nucleótidos sencillos. La ruta de salvamento o de rescate vuelve a
añadir a estos nucleosidos un grupo fosfato por efecto de la nucleosido –quinasa
dependiente del ATP. Así se generan nuevos nucleótidos trifosfato que serán utilizados
en la síntesis de ácidos nucleicos.
SINTESIS DE NOVO
La síntesis de nuevos nucleótidos de purinas, que son el AMP y el GMP, consta de dos
partes:
Una parte común donde a partir del PRPP, se forma el ribonucleotido
intermediario IMP.
Una parte ramificada a partir de IMP, en la que se obtienen los nucleótidos de
AMP o GMP, por pasos distintos.
18. En la parte común el proceso se inicia en presencia del azúcar de cinco carbonos PRPP,
y los aminoácidos, glicina, glutamina y aspartato necesarios para construir el núcleo de
purina.
En la ruta hay distintos puntos en los que ocurren sucesivas transaminaciones y
transferencias de glicina.
19. BIBLIOGRAFÍA
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20. PREGUNTAS
¿Cuáles son los niveles que deben estudiarse la degradación de las proteínas?
1. En el tracto digestivo.
2. En el interior de la célula.
¿En el proceso de degradación de los aminoácidos que proceso se diferencia?
La determina el grupo amino.
La segunda implica la eliminación o aprovechamiento del resto del aminoácido.
¿Qué es la transaminación?
Las aminotransferasas o transaminasas son un conjunto de enzimas del grupo de las
transferasas, pues transfieren grupos amino desde un metabolito a otro, generalmente
aminoácidos.
¿Cuáles son las funciones de los aminoácidos?
Sus funciones son: la biosíntesis de proteínas, la síntesis de fosfolípidos, la producción
de mensajeros intracelulares, la producción de transferidores de energía, la excitación
sináptica y la producción de aminas biogenéticas, que regulan procesos fisiológicos
como hormonas u neurotransmisores.
¿Cuáles son las dos partes de la sintesis de novo?
a) Una parte común donde a partir del PRPP, se forma el ribonucleotido
intermediario IMP.
21. b) Una parte ramificada a partir de IMP, en la que se obtienen los nucleótidos de
AMP o GMP, por pasos distintos.