Este documento presenta una introducción a las proteínas. Explica que las proteínas son polímeros formados por la unión de 20 aminoácidos diferentes. Detalla las estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias de las proteínas, y cómo estas estructuras determinan su función. Finalmente, clasifica las proteínas en globulares, fibrosas y otras categorías, dando ejemplos de cada tipo.
Los aminoácidos son compuestos orgánicos que contienen un grupo amino, un grupo carboxilo y un radical. Se unen mediante enlaces peptídicos para formar proteínas. Las proteínas están compuestas por cadenas de aminoácidos y adoptan estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias. Cumplen funciones estructurales y metabólicas esenciales en los seres vivos.
El documento describe las biomoléculas conocidas como aminoácidos. Los aminoácidos son los componentes estructurales de las proteínas y existen cientos de ellos. Tienen una estructura general que incluye un átomo de carbono central unido a un grupo amino, un grupo carboxilo y una cadena lateral. Los aminoácidos se clasifican como alfa, beta o gamma dependiendo de la posición del grupo amino. Cumplen funciones importantes como la determinación de la estructura tridimensional de las proteínas, como mensajeros químicos y como precurs
El documento habla sobre aminoácidos y proteínas. Explica la estructura y propiedades de los aminoácidos, los enlaces peptídicos y las diferentes estructuras de las proteínas. También menciona aminoácidos no proteicos, hormonas peptídicas y factores de crecimiento.
FUERZAS BÁSICAS QUE ESTABILIZAN LA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTEÍNAS.DanielArequipa
El documento describe los diferentes tipos de enlaces químicos, incluyendo enlaces iónicos, covalentes y fuerzas débiles intermoleculares. También describe las estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias de las proteínas, incluyendo hélices alfa, hojas beta y proteínas fibrosas y globulares. Explica las funciones y ejemplos de diferentes tipos de proteínas como la queratina, fibroína, colágeno, mioglobina y ribonucleasa.
Este documento resume los principales tipos de glucósidos y esfingolípidos. Brevemente describe su estructura, función y síntesis. Menciona algunas enfermedades relacionadas con deficiencias en enzimas involucradas en su metabolismo como la enfermedad de Tay-Sachs y la enfermedad de Gaucher. También resume los diferentes tipos de terpenoides y esteroides vegetales y animales, incluyendo su papel como precursores de hormonas.
Principios de quimica y estructura ena3 - ejercicio 14 longitudes de enlac...Triplenlace Química
El documento explica que la longitud de enlace en N2+ es mayor que en N2 debido a que el orden de enlace es menor (2,5 frente a 3), mientras que la longitud de enlace en NO+ es menor que en NO porque el orbital σ2pz del nitrógeno tiene una energía menor, similar al orden en O2.
Nomenclatura, Mecanismo y Reacciones_ Quimica Organica IIGRATestrella
Este documento presenta un álbum sobre mecanismos y reacciones de química orgánica. Incluye información sobre nomenclatura, ejemplos de reacciones como sustitución nucleófila y eliminación, y mecanismos de reacción de alcoholes y su conversión a otros compuestos. El objetivo es enseñar los principales mecanismos y reacciones estudiados durante el curso a través de ejemplos.
ENZIMAS: cinética enzimática e inhibicionURP - FAMURP
El documento trata sobre la inhibición enzimática. Existen sustancias llamadas inhibidores enzimáticos que pueden impedir la actividad catalítica de las enzimas. La inhibición puede ser reversible u irreversible. La inhibición reversible incluye la competitiva, no competitiva y anticompetitiva. La inhibición irreversible implica una modificación covalente de la enzima. Varios fármacos actúan inhibiendo enzimas de forma específica.
Los aminoácidos son compuestos orgánicos que contienen un grupo amino, un grupo carboxilo y un radical. Se unen mediante enlaces peptídicos para formar proteínas. Las proteínas están compuestas por cadenas de aminoácidos y adoptan estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias. Cumplen funciones estructurales y metabólicas esenciales en los seres vivos.
El documento describe las biomoléculas conocidas como aminoácidos. Los aminoácidos son los componentes estructurales de las proteínas y existen cientos de ellos. Tienen una estructura general que incluye un átomo de carbono central unido a un grupo amino, un grupo carboxilo y una cadena lateral. Los aminoácidos se clasifican como alfa, beta o gamma dependiendo de la posición del grupo amino. Cumplen funciones importantes como la determinación de la estructura tridimensional de las proteínas, como mensajeros químicos y como precurs
El documento habla sobre aminoácidos y proteínas. Explica la estructura y propiedades de los aminoácidos, los enlaces peptídicos y las diferentes estructuras de las proteínas. También menciona aminoácidos no proteicos, hormonas peptídicas y factores de crecimiento.
FUERZAS BÁSICAS QUE ESTABILIZAN LA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTEÍNAS.DanielArequipa
El documento describe los diferentes tipos de enlaces químicos, incluyendo enlaces iónicos, covalentes y fuerzas débiles intermoleculares. También describe las estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias de las proteínas, incluyendo hélices alfa, hojas beta y proteínas fibrosas y globulares. Explica las funciones y ejemplos de diferentes tipos de proteínas como la queratina, fibroína, colágeno, mioglobina y ribonucleasa.
Este documento resume los principales tipos de glucósidos y esfingolípidos. Brevemente describe su estructura, función y síntesis. Menciona algunas enfermedades relacionadas con deficiencias en enzimas involucradas en su metabolismo como la enfermedad de Tay-Sachs y la enfermedad de Gaucher. También resume los diferentes tipos de terpenoides y esteroides vegetales y animales, incluyendo su papel como precursores de hormonas.
Principios de quimica y estructura ena3 - ejercicio 14 longitudes de enlac...Triplenlace Química
El documento explica que la longitud de enlace en N2+ es mayor que en N2 debido a que el orden de enlace es menor (2,5 frente a 3), mientras que la longitud de enlace en NO+ es menor que en NO porque el orbital σ2pz del nitrógeno tiene una energía menor, similar al orden en O2.
Nomenclatura, Mecanismo y Reacciones_ Quimica Organica IIGRATestrella
Este documento presenta un álbum sobre mecanismos y reacciones de química orgánica. Incluye información sobre nomenclatura, ejemplos de reacciones como sustitución nucleófila y eliminación, y mecanismos de reacción de alcoholes y su conversión a otros compuestos. El objetivo es enseñar los principales mecanismos y reacciones estudiados durante el curso a través de ejemplos.
ENZIMAS: cinética enzimática e inhibicionURP - FAMURP
El documento trata sobre la inhibición enzimática. Existen sustancias llamadas inhibidores enzimáticos que pueden impedir la actividad catalítica de las enzimas. La inhibición puede ser reversible u irreversible. La inhibición reversible incluye la competitiva, no competitiva y anticompetitiva. La inhibición irreversible implica una modificación covalente de la enzima. Varios fármacos actúan inhibiendo enzimas de forma específica.
Este documento trata sobre los conceptos básicos de pH, ácidos, bases y soluciones tampón. Explica que las soluciones tampón ayudan a mantener constante el pH en el cuerpo mediante la mezcla de ácidos y bases débiles. Describe los principales sistemas tampón fisiológicos como el fosfato, bicarbonato y hemoglobina, y cómo las proteínas y aminoácidos también funcionan como tampones debido a su naturaleza anfótera.
Este documento presenta información sobre los pirroles, incluyendo su estructura, aromaticidad, propiedades ácido-base, síntesis y reacciones. Se describe la estructura plana pentagonal del anillo de pirrol y se proporcionan longitudes de enlace características. Se explican métodos comunes para la síntesis de pirroles como las síntesis de Paal-Knorr, Hantzsch y Barton-Zard. También se resumen reacciones típicas de sustitución electrofílica aromática y acilación.
El documento contiene varios problemas relacionados con cálculos de pH, pKa y concentraciones iónicas utilizando la ecuación de Henderson-Hasselbalch. Incluye cálculos para el ácido láctico, ácido acético, amortiguador de fosfato, osmolaridad del agua de mar y contenido celular, y pH del jugo gástrico y absorción de la aspirina.
Los ácido nucleicos almacenan y trasmiten la información genética. La mayoría de esta información se expresa por una clase de biopolímeros llamados proteínas
Transporte, almacenamiento de moléculas pequeñas, organización estructural de las células y los tejidos.
Anticuerpos, factores de coagulación, enzimas.
Son moléculas altamente complejas: mioglobina, hemoglobina etc.
Este documento describe las propiedades ácido-base de los aminoácidos y las proteínas. Explica que los grupos carboxilo y amino de los aminoácidos pueden ionizarse, y lista los pKa de varios aminoácidos. También describe cómo la carga neta de un aminoácido o proteína depende del pH, y cómo la curva de titulación muestra las ionizaciones a diferentes pH. Finalmente, resume cómo las proteínas se ionizan durante la titulación ácido-base.
Grupos prostéticos asociados a proteínasOscar Guerra
Este documento describe diferentes tipos de proteínas conjugadas que contienen grupos prostéticos unidos a ellas. Explica que las nucleoproteínas contienen ácidos nucleicos unidos de forma estable, las lipoproteínas contienen lípidos que transportan grasas por el cuerpo, las fosfoproteínas contienen ácido fosfórico unido, las metaloproteínas contienen iones metálicos como cofactores, las glucoproteínas contienen carbohidratos unidos, y las hemoproteínas contienen grup
1) El documento explica cómo realizar un giro de los ejes de coordenadas para simplificar ecuaciones de curvas cónicas. 2) Se presentan las ecuaciones que relacionan las coordenadas de un punto antes y después del giro. 3) Se muestran ejemplos de aplicación de estas ecuaciones para simplificar una ecuación de elipse y eliminar un término en una ecuación cónica.
Estructura y función de aminoácidos péptidos y proteínasEvelin Rojas
Este documento resume las características de las biomoléculas orgánicas como los aminoácidos, péptidos y proteínas. Explica la estructura y clasificación de los aminoácidos, así como la formación de enlaces peptídicos que unen los aminoácidos en cadenas para formar péptidos y proteínas. También describe los diferentes niveles de organización estructural de las proteínas, incluidas las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
Este documento trata sobre las glucoproteínas. Resume que las glucoproteínas son proteínas unidas a hidratos de carbono mediante enlaces glucosídicos. Se encuentran en la superficie celular y en fluidos extracelulares. Cumplen funciones estructurales, protectoras, enzimáticas y de reconocimiento celular. Explica los diferentes tipos de enlaces glucosídicos y ejemplos de glucoproteínas como las mucinas, proteoglicanos y glicosaminoglicanos.
Este documento describe cuatro tipos de ADN: ADN-A, ADN-B, ADN-Z y ADN-H. El ADN-A tiene una hélice dextrógira con 11 pares de bases por giro y un surco menor más profundo. El ADN-B es el modelo propuesto por Watson y Crick con 12 pares de bases por giro y grupos azúcar-fosfato en el exterior. El ADN-Z es una hélice levógira con 12 pares de bases por giro y grupos fosfatos más cercanos. El ADN-H puede formar
Este documento presenta los resultados de pruebas bioquímicas realizadas para evaluar el metabolismo de aminoácidos en diferentes microorganismos. Se explican las pruebas SIM, caldo triptona y LIA y sus resultados para Klebsiella pneumoniae, Escherichia coli, Bacillus subtilis y otras bacterias. Las pruebas miden la producción de ácido sulfhídrico, indol, amoniaco y la descarboxilación de lisina. Aunque hubo algunas discrepancias, la mayoría de los resultados coincidieron con la teoría.
Este documento presenta ejercicios y problemas resueltos sobre reacciones de transferencia de protones. En el primer ejercicio, se escriben reacciones que justifican el carácter ácido o básico de NH3, CN-, HI y HS- en disolución acuosa e identifican los pares ácido-base conjugados. El segundo ejercicio calcula el pH de disoluciones de NaOH, HNO3 y Ca(OH)2. El tercer ejercicio ordena por fuerza ácida creciente las especies H2SO3, HCOOH
Tema 2 Aminoácidos. Estructura y propiedades ácido basesVanessa Miguel
Este documento presenta información sobre las propiedades ácido-base de los aminoácidos. Explica que los aminoácidos tienen grupos funcionales que pueden ionizarse, como el grupo carboxilo y el grupo amino. También describe cómo la capacidad de ionización de estos grupos depende del pH, y cómo la carga neta de cada aminoácido varía con el pH. Además, incluye ejemplos de curvas de titulación para aminoácidos individuales como la alanina y la histidina.
El documento describe diferentes tipos de metaloproteínas. Estas proteínas contienen iones metálicos como cofactores y actúan como enzimas, proteínas de transporte y almacenamiento, y en la transducción de señales. Se detallan ejemplos como la hemoglobina, que transporta oxígeno, los citocromos que transfieren electrones, y la ferritina que almacena hierro. También se describen metaloenzimas como la anhidrasa carbónica y la nitrogenasa.
Este documento describe las proteínas y su estructura. Define las proteínas como macromoléculas formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Explica las diferentes estructuras de las proteínas, incluyendo la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. También clasifica las proteínas según su composición, estructura tridimensional y función biológica.
Este documento describe varias pruebas realizadas para identificar aminoácidos y proteínas, incluyendo reacciones de coloración con ninhidrina, xantoproteica, Millon, para aminoácidos azufrados y Biuret. También describe la desnaturalización de la albumina y la precipitación de proteínas mediante cationes e iones. Los resultados indican que la muestra problema es albumina y contiene aminoácidos como tirosina, triptófano y cisteína.
Este documento describe los dos tipos principales de proteínas de transporte en las membranas celulares: las proteínas transportadoras o "carrier" y las proteínas formadoras de canales. Las proteínas "carrier" transportan moléculas a través de la membrana mediante cambios conformacionales inducidos por la unión del soluto, mientras que las proteínas de canal permiten el paso pasivo de sustancias. Algunas proteínas "carrier" también facilitan el transporte activo contra gradiente usando energía.
Este documento trata sobre aldehídos y cetonas, compuestos orgánicos que contienen el grupo funcional carbonilo. Explica su nomenclatura, propiedades físicas, reacciones características como la formación de hidratos y reacciones de detección como las de Tollens y Fehling. También cubre métodos de obtención como la oxidación de alcoholes.
1) El documento describe dos ensayos para reconocer proteínas, el ensayo de Biuret y el ensayo Xantoproteico. 2) Se aplican los ensayos a muestras como leche, gelatina, clara de huevo, aspartamo y glicina para identificar la presencia de proteínas. 3) Los resultados muestran que la leche, clara de huevo y glicina dan positivo en al menos uno de los ensayos, mientras que la gelatina y el aspartamo dan negativo en ambos, indicando la ausencia de
La profesora Luisa Silva presentará una clase sobre aminoácidos a estudiantes de sexto año. Explicará que los aminoácidos son moléculas orgánicas pequeñas con grupos amino y carboxilo, y mostrará fórmulas y estructuras de varios aminoácidos. Los estudiantes copiarán las fórmulas de los aminoácidos esenciales y marcarán los grupos funcionales. La profesora describirá cómo se unen los aminoácidos mediante enlaces peptídicos para formar proteínas,
Este documento trata sobre las proteínas, incluyendo su concepto, funciones, estructura, clasificación y propiedades. Explica que las proteínas están formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, y que su estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria determina sus funciones. También clasifica las proteínas en homoproteínas y heteroproteínas, y describe las funciones estructurales, de transporte, homeostáticas, defensivas, hormonales y enzimáticas de las proteín
Este documento trata sobre los conceptos básicos de pH, ácidos, bases y soluciones tampón. Explica que las soluciones tampón ayudan a mantener constante el pH en el cuerpo mediante la mezcla de ácidos y bases débiles. Describe los principales sistemas tampón fisiológicos como el fosfato, bicarbonato y hemoglobina, y cómo las proteínas y aminoácidos también funcionan como tampones debido a su naturaleza anfótera.
Este documento presenta información sobre los pirroles, incluyendo su estructura, aromaticidad, propiedades ácido-base, síntesis y reacciones. Se describe la estructura plana pentagonal del anillo de pirrol y se proporcionan longitudes de enlace características. Se explican métodos comunes para la síntesis de pirroles como las síntesis de Paal-Knorr, Hantzsch y Barton-Zard. También se resumen reacciones típicas de sustitución electrofílica aromática y acilación.
El documento contiene varios problemas relacionados con cálculos de pH, pKa y concentraciones iónicas utilizando la ecuación de Henderson-Hasselbalch. Incluye cálculos para el ácido láctico, ácido acético, amortiguador de fosfato, osmolaridad del agua de mar y contenido celular, y pH del jugo gástrico y absorción de la aspirina.
Los ácido nucleicos almacenan y trasmiten la información genética. La mayoría de esta información se expresa por una clase de biopolímeros llamados proteínas
Transporte, almacenamiento de moléculas pequeñas, organización estructural de las células y los tejidos.
Anticuerpos, factores de coagulación, enzimas.
Son moléculas altamente complejas: mioglobina, hemoglobina etc.
Este documento describe las propiedades ácido-base de los aminoácidos y las proteínas. Explica que los grupos carboxilo y amino de los aminoácidos pueden ionizarse, y lista los pKa de varios aminoácidos. También describe cómo la carga neta de un aminoácido o proteína depende del pH, y cómo la curva de titulación muestra las ionizaciones a diferentes pH. Finalmente, resume cómo las proteínas se ionizan durante la titulación ácido-base.
Grupos prostéticos asociados a proteínasOscar Guerra
Este documento describe diferentes tipos de proteínas conjugadas que contienen grupos prostéticos unidos a ellas. Explica que las nucleoproteínas contienen ácidos nucleicos unidos de forma estable, las lipoproteínas contienen lípidos que transportan grasas por el cuerpo, las fosfoproteínas contienen ácido fosfórico unido, las metaloproteínas contienen iones metálicos como cofactores, las glucoproteínas contienen carbohidratos unidos, y las hemoproteínas contienen grup
1) El documento explica cómo realizar un giro de los ejes de coordenadas para simplificar ecuaciones de curvas cónicas. 2) Se presentan las ecuaciones que relacionan las coordenadas de un punto antes y después del giro. 3) Se muestran ejemplos de aplicación de estas ecuaciones para simplificar una ecuación de elipse y eliminar un término en una ecuación cónica.
Estructura y función de aminoácidos péptidos y proteínasEvelin Rojas
Este documento resume las características de las biomoléculas orgánicas como los aminoácidos, péptidos y proteínas. Explica la estructura y clasificación de los aminoácidos, así como la formación de enlaces peptídicos que unen los aminoácidos en cadenas para formar péptidos y proteínas. También describe los diferentes niveles de organización estructural de las proteínas, incluidas las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
Este documento trata sobre las glucoproteínas. Resume que las glucoproteínas son proteínas unidas a hidratos de carbono mediante enlaces glucosídicos. Se encuentran en la superficie celular y en fluidos extracelulares. Cumplen funciones estructurales, protectoras, enzimáticas y de reconocimiento celular. Explica los diferentes tipos de enlaces glucosídicos y ejemplos de glucoproteínas como las mucinas, proteoglicanos y glicosaminoglicanos.
Este documento describe cuatro tipos de ADN: ADN-A, ADN-B, ADN-Z y ADN-H. El ADN-A tiene una hélice dextrógira con 11 pares de bases por giro y un surco menor más profundo. El ADN-B es el modelo propuesto por Watson y Crick con 12 pares de bases por giro y grupos azúcar-fosfato en el exterior. El ADN-Z es una hélice levógira con 12 pares de bases por giro y grupos fosfatos más cercanos. El ADN-H puede formar
Este documento presenta los resultados de pruebas bioquímicas realizadas para evaluar el metabolismo de aminoácidos en diferentes microorganismos. Se explican las pruebas SIM, caldo triptona y LIA y sus resultados para Klebsiella pneumoniae, Escherichia coli, Bacillus subtilis y otras bacterias. Las pruebas miden la producción de ácido sulfhídrico, indol, amoniaco y la descarboxilación de lisina. Aunque hubo algunas discrepancias, la mayoría de los resultados coincidieron con la teoría.
Este documento presenta ejercicios y problemas resueltos sobre reacciones de transferencia de protones. En el primer ejercicio, se escriben reacciones que justifican el carácter ácido o básico de NH3, CN-, HI y HS- en disolución acuosa e identifican los pares ácido-base conjugados. El segundo ejercicio calcula el pH de disoluciones de NaOH, HNO3 y Ca(OH)2. El tercer ejercicio ordena por fuerza ácida creciente las especies H2SO3, HCOOH
Tema 2 Aminoácidos. Estructura y propiedades ácido basesVanessa Miguel
Este documento presenta información sobre las propiedades ácido-base de los aminoácidos. Explica que los aminoácidos tienen grupos funcionales que pueden ionizarse, como el grupo carboxilo y el grupo amino. También describe cómo la capacidad de ionización de estos grupos depende del pH, y cómo la carga neta de cada aminoácido varía con el pH. Además, incluye ejemplos de curvas de titulación para aminoácidos individuales como la alanina y la histidina.
El documento describe diferentes tipos de metaloproteínas. Estas proteínas contienen iones metálicos como cofactores y actúan como enzimas, proteínas de transporte y almacenamiento, y en la transducción de señales. Se detallan ejemplos como la hemoglobina, que transporta oxígeno, los citocromos que transfieren electrones, y la ferritina que almacena hierro. También se describen metaloenzimas como la anhidrasa carbónica y la nitrogenasa.
Este documento describe las proteínas y su estructura. Define las proteínas como macromoléculas formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Explica las diferentes estructuras de las proteínas, incluyendo la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. También clasifica las proteínas según su composición, estructura tridimensional y función biológica.
Este documento describe varias pruebas realizadas para identificar aminoácidos y proteínas, incluyendo reacciones de coloración con ninhidrina, xantoproteica, Millon, para aminoácidos azufrados y Biuret. También describe la desnaturalización de la albumina y la precipitación de proteínas mediante cationes e iones. Los resultados indican que la muestra problema es albumina y contiene aminoácidos como tirosina, triptófano y cisteína.
Este documento describe los dos tipos principales de proteínas de transporte en las membranas celulares: las proteínas transportadoras o "carrier" y las proteínas formadoras de canales. Las proteínas "carrier" transportan moléculas a través de la membrana mediante cambios conformacionales inducidos por la unión del soluto, mientras que las proteínas de canal permiten el paso pasivo de sustancias. Algunas proteínas "carrier" también facilitan el transporte activo contra gradiente usando energía.
Este documento trata sobre aldehídos y cetonas, compuestos orgánicos que contienen el grupo funcional carbonilo. Explica su nomenclatura, propiedades físicas, reacciones características como la formación de hidratos y reacciones de detección como las de Tollens y Fehling. También cubre métodos de obtención como la oxidación de alcoholes.
1) El documento describe dos ensayos para reconocer proteínas, el ensayo de Biuret y el ensayo Xantoproteico. 2) Se aplican los ensayos a muestras como leche, gelatina, clara de huevo, aspartamo y glicina para identificar la presencia de proteínas. 3) Los resultados muestran que la leche, clara de huevo y glicina dan positivo en al menos uno de los ensayos, mientras que la gelatina y el aspartamo dan negativo en ambos, indicando la ausencia de
La profesora Luisa Silva presentará una clase sobre aminoácidos a estudiantes de sexto año. Explicará que los aminoácidos son moléculas orgánicas pequeñas con grupos amino y carboxilo, y mostrará fórmulas y estructuras de varios aminoácidos. Los estudiantes copiarán las fórmulas de los aminoácidos esenciales y marcarán los grupos funcionales. La profesora describirá cómo se unen los aminoácidos mediante enlaces peptídicos para formar proteínas,
Este documento trata sobre las proteínas, incluyendo su concepto, funciones, estructura, clasificación y propiedades. Explica que las proteínas están formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, y que su estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria determina sus funciones. También clasifica las proteínas en homoproteínas y heteroproteínas, y describe las funciones estructurales, de transporte, homeostáticas, defensivas, hormonales y enzimáticas de las proteín
Este documento describe la estructura y función de los aminoácidos, péptidos y proteínas. Explica que los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y pueden clasificarse según sus cadenas laterales. Las proteínas adquieren su estructura tridimensional funcional a través de su estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Las proteínas desempeñan funciones estructurales, enzimáticas y de transporte que son cruciales para el funcionamiento celular.
Estructura y propiedades de aminoácidos y proteínas - Fabián RodríguezFabián Rodríguez
Este documento describe la estructura y propiedades de aminoácidos y proteínas. Se divide en cuatro secciones principales: aminoácidos, péptidos, proteínas y métodos de estudio de proteínas. En la sección de aminoácidos, describe la estructura básica de los aminoácidos, su clasificación y propiedades como el punto isoeléctrico. La sección de péptidos explica el enlace peptídico que une dos o más aminoácidos. Finalmente, la sección de proteínas cubre sus diferentes niveles
Este documento describe las proteínas, incluyendo aminoácidos, polipéptidos y las diferentes estructuras y funciones de las proteínas. Explica que las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, y que tienen cuatro niveles de organización estructural: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. También describe las propiedades, clasificación y funciones diversas de las proteínas, como transporte, contracción muscular y actividad enzimática.
1) Los prótidos son biomoléculas orgánicas compuestas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. 2) Los aminoácidos son moléculas orgánicas que contienen un grupo amino y uno carboxilo. 3) Las proteínas son polímeros de aminoácidos que adquieren estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria y realizan funciones vitales en los seres vivos.
Las proteínas se digieren principalmente en el estómago y el intestino delgado a través de enzimas proteolíticas como la pepsina en el estómago y las proteasas pancreáticas en el intestino delgado. Estas enzimas hidrolizan las proteínas en péptidos más pequeños y eventualmente en aminoácidos individuales que pueden ser absorbidos en los enterocitos. Las hormonas como la gastrina y la colestocinina juegan un papel importante en la regulación de la secreción de jugos gástricos y
proteínas funciones y estructura primariakarina2260
Este documento trata sobre las proteínas, sus funciones biológicas y estructura primaria. Explica que las proteínas están formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, y tienen diversas funciones en el organismo. Describe los diferentes niveles de organización estructural de las proteínas y métodos para separar, purificar y analizar proteínas como la electroforesis y cromatografía.
El documento describe las proteínas, incluyendo su estructura, composición y propiedades. Explica que las proteínas están compuestas de cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Las proteínas tienen cuatro niveles de estructura: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. También describe los aminoácidos, enlaces peptídicos y propiedades de las proteínas como su solubilidad y especificidad.
El documento explica las funciones biológicas de las proteínas histonas. Brevemente: 1) Las histonas son proteínas pequeñas y básicas que forman la cromatina junto con el ADN, ayudando a dar forma a los cromosomas y controlar la actividad genética. 2) Existen cuatro tipos principales de histonas (H1, H2A, H2B, H3, H4) que se unen al ADN para formar los nucleosomas. 3) Las histonas son muy importantes biológicamente porque
El documento trata sobre los aminoácidos y las proteínas. Explica que los aminoácidos son los monómeros que forman las proteínas a través de enlaces peptídicos. Describe las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas, y cómo estas estructuras determinan sus propiedades y funciones. Además, clasifica las proteínas en holoproteínas, formadas solo por aminoácidos, y heteroproteínas, que contienen grupos no proteicos.
Los aminoácidos que forman proteínas contienen un grupo carboxilo, amino y cadena lateral unida al carbono alfa. Todos los aminoácidos excepto la glicina son asimétricos y existen en formas estereoisoméricas. Los aminoácidos se clasifican en 5 tipos según la polaridad de su grupo R a pH 7. Un zwitterion es la forma de un aminoácido en agua, pudiendo actuar como ácido o base.
Este documento presenta información sobre el equilibrio químico, incluyendo las definiciones de equilibrio químico y constante de equilibrio. También explica el principio de Le Châtelier y cómo los cambios en la concentración, volumen, presión y temperatura afectan el equilibrio de una reacción. Por último, analiza las propiedades del agua, incluyendo su estructura, puentes de hidrógeno y función como solvente.
Este documento presenta una introducción a las proteínas. Explica que las proteínas son polímeros formados por la unión de 20 aminoácidos diferentes. Detalla las estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias de las proteínas, y cómo estas estructuras determinan su función. Finalmente, clasifica las proteínas en globulares, fibrosas y otras categorías, dando ejemplos de cada tipo.
Este documento presenta conceptos clave sobre equilibrios ácido-base según la teoría de Brønsted-Lowry. Explica que un ácido es una sustancia que cede protones y una base una sustancia que los acepta. Distingue entre ácidos y bases fuertes y débiles. También cubre temas como el pH, el sistema amortiguador de la sangre y ecuaciones como la constante de ionización del agua.
Este documento presenta una introducción a las proteínas. Explica que las proteínas son polímeros formados por la unión de 20 aminoácidos diferentes. Detalla las estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias de las proteínas, y cómo estas estructuras determinan su función. Finalmente, clasifica las proteínas en globulares, fibrosas y otras categorías, dando ejemplos de cada tipo.
Este documento presenta información sobre el equilibrio químico, incluyendo las definiciones de equilibrio químico y constante de equilibrio. Explica el principio de Le Châtelier y cómo los cambios en la concentración, volumen, y temperatura afectan la posición de equilibrio. También describe la estructura del agua, incluyendo los puentes de hidrógeno, y las propiedades del agua como solvente y como electrolito débil.
Este documento presenta la información sobre la asignatura de Bioquímica de la Facultad de Medicina y Ciencias de la Salud. Detalla los integrantes de la asignatura, el programa y objetivos, las áreas de docencia y extensión, y las competencias que los estudiantes desarrollarán. El programa abordará temas como glúcidos, lípidos, proteínas, metabolismo, nutrición y genética a través de clases teóricas y prácticas. También incluye un plan de actividades de extensión en una escuela
Este documento presenta conceptos clave sobre equilibrios ácido-base según la teoría de Brønsted-Lowry. Explica que un ácido es una sustancia que cede protones y una base una que los acepta. Describe las reacciones de ionización del agua y la definición y cálculo de pH. También distingue entre ácidos y bases fuertes y débiles.
Este documento describe los procedimientos quirúrgicos relacionados con los pulmones. Los pulmones intercambian oxígeno y dióxido de carbono entre la sangre y los alvéolos. Las patologías quirúrgicas pulmonares incluyen cáncer, derrame pleural, embolismo pulmonar y neumotórax. Los síntomas incluyen tos, disnea y pérdida de peso. Los procedimientos quirúrgicos descritos son lobectomía, neumonectomía y resección pulmonar.
Cirug+¡a tor+ícica compatible con power 97 03sirlenbb
Este documento describe la anatomía quirúrgica del tórax y los procedimientos torácicos comunes. Incluye la descripción de la pared torácica, el diafragma, la pleura, la tráquea, el árbol bronquial, los pulmones y el mediastino. También explica procedimientos como la toracotomía, lobectomía pulmonar y toracentesis.
El documento describe la anatomía del tórax, incluyendo sus límites, estructuras óseas, paredes musculares, diafragma, pleura, mediastino, tráquea y pulmones. También describe procedimientos quirúrgicos como neumonectomía, lobectomía y sus técnicas.
APOYAR A ENTERRITORIO EN LA GESTIÓN TERRITORIAL DEL PROYECTO “AMPLIACIÓN DE LA RESPUESTA NACIONAL AL VIH CON ENFOQUE DE VULNERABILIDAD", EN LA CIUDAD DE CARTAGENA Y SU ÁREA CONURBADA, PARA EL LOGRO DE LOS OBJETIVOS DEL ACUERDO DE SUBVENCIÓN NO. COL-H-ENTERRITORIO 3042 SUSCRITO CON EL FONDO MUNDIAL.
La predisposición genética no garantiza que una persona desarrollará una enfermedad específica, sino que aumenta el riesgo en comparación con individuos que no tienen esa predisposición genética.
SEMIOLOGIA MEDICA - Escuela deMedicina Dr Witremundo Torrealba 2024Carmelo Gallardo
Escuela de Medicina Dr Witremundo Torrealba
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Primer Lapso de Semiología
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Conceptos de Semiología Médica, Signos, Síntomas, Síndromes, Diagnóstico, Pronóstico
Comunicació oral de les infermeres Maria Rodríguez i Elena Cossin, infermeres gestores de processos complexos de Digestiu de l'Hospital Municipal de Badalona, a les 34 Jornades Nacionals d'Infermeras Gestores, celebrades a Madrid del 5 al 7 de juny.
Alergia a la vitamina B12 y la anemia perniciosagabriellaochoa1
Es conocido que, a los pacientes con diagnóstico de anemia perniciosa, enfermedad con una prevalencia de 4% en países europeos, se les trata con vitamina B12, buscamos saber que hacer con los pacientes alérgicos a esta.
La Sociedad Española de Cardiología (SEC) es una organización científica sin ánimo de lucro con la misión de reducir el impacto adverso de las enfermedades cardiovasculares y promover una mejor salud cardiovascular en la ciudadanía.
Terapia cinematográfica (6) Películas para entender los trastornos del neurod...JavierGonzalezdeDios
Los trastornos del neurodesarrollo comprenden un grupo heterogéneo de trastornos crónicos que se manifiestan en períodos tempranos de la niñez y que, en conjunto, comparten una alteración en la adquisición de habilidades cognitivas, motoras, del lenguaje y/o sociales que impactan significativamente en el funcionamiento personal, social y académico. Tienen su origen en la primera infancia o durante el proceso de desarrollo y comprende a heterogéneos procesos englobados bajo esta etiqueta.
El Manual diagnóstico y estadístico de los trastornos mentales en su quinta edición (DSM-V) incluye dentro los trastornos del neurodesarrollo los siguientes siete grupos: Discapacidad intelectual, Trastornos de la comunicación, Trastorno del espectro del autismo (TEA), Trastorno de atención con hiperactividad (TDAH), Trastornos específico del aprendizaje, Trastornos motores y Trastornos de tics. Es importante tener en cuenta que en una misma persona puede manifestarse más de un trastorno del neurodesarrollo. Y, dentro de todos los trastornos del neurodesarrollo, el autismo adquiere una especial importancia, por lo que será considerado en el próximo capítulo de la serie “Terapia cinematográfica” de forma particular.
Y esta gran diversidad también la ha reflejado en la gran pantalla y en las historias “de cine” que el séptimo arte nos ha regalado. Y hoy proponemos un recordatorio de la amplia variedad y complejidad de los trastornos del neurodesarrollo en la infancia a través de 7 películas argumentales. Estas películas son, por orden cronológico de estreno:
- El milagro de Ana Sullivan (The Miracle Worker, Arthur Penn, 1962) 6, para valorar el milagro de la palabra, el milagro del lenguaje y de los sentidos.
- Forrest Gump (Robert Zemeckis, 1994) 7, para comprender el valor de la lucha por encontrar cuál es la meta de cada uno, una mezcla de destino y sueños propios.
- Estrellas en la Tierra (Taare Zameen Par, Aamir Khan, 2007) 8, para confirmar que cada niño y niña es especial, incluso con sus potenciales deficiencias psíquicas, físicas y/o sensoriales.
- El primero de la clase (Front of the Class, Peter Werner, 2008) 9, para demostrar el valor de la superación y como, a pesar de nuestras dificultades, somos merecedores de oportunidades.
- Cromosoma 5 (María Ripoll, 2013) 10, para entender la soledad del corredor de fondo ante los trastornos del neurodesarrollo.
- Gabrielle (Louise Archambault, 2013) 11, para intentar normalizar las relaciones afectivas y amorosas entre dos personas con enfermedades mentales y discapacidad.
- Línea de meta (Paola García Costas, 2014) 12, para interiorizar que la carrera de la vida es especialmente difícil para algunos.
Siete películas argumentales que el séptimo arte nos presenta con protagonistas afectos con diferentes trastornos del neurodesarrollo durante su infancia, adolescencia y juventud y que nos ayudan a comprender que cada persona es especial, diversa y con capacidades diferenciales que hay que respetar y potenciar.
la -tecnicas de control mental de las sectas y como combatirlas
4° clase proteínas i
1. Facultad de Medicina y Ciencias de la Salud
Carrera de Medicina
Profesora Bqca. Marcela Trapé
BIOQUÍMICA
2012
1
2. Primera parte
Proteínas
2
Profesora Bqca. Marcela Trapé
3. Bibliografía
• Taniguchi N. Capítulo 2.
Aminoácidos y proteínas.
Págs. 94-157. En Baynes JW;
Profesora Bqca. Marcela Trapé
Dominiczak MH. Bioquímica
Médica. 3° Ed. Barcelona:
Elsevier; 2011.
3
4. Funciones de las proteínas
Dinámicas
Catálisis del las reacciones químicas
Transporte
Albúmina
Hemoglobina y Mioglobina
Profesora Bqca. Marcela Trapé
Transferrina
Contracción
Miosina y actina
Protección, combinación de funciones
dinámicas
Inmunoglobulinas e interferón
Fibrina
4
5. Funciones de las proteínas
• Estructurales:
• Tejido óseo y ligamentos
• Colágeno y elastina
• Piel y faneras
Profesora Bqca. Marcela Trapé
• α-queratina
5
6. Origen de las proteínas ADN
Dogma central de la
Biología molecular
Almacenamiento y herencia de la
información genética
Expresión de la información
Profesora Bqca. Marcela Trapé
ARNm: transporta mensajes ARN
específicos desde el “banco de
datos“ del núcleo al sitio de
síntesis proteica en el citoplasma
6
7. Composición de las proteínas
Esenciales No esenciales
Arginina Alanina
• Son polímeros de α-
aminoácidos (AA). Histidina Aspartato
Isoleucina Asparagina
• Se sintetizan a partir de 20
AAs comunes. Leucina Cisteína
Lisina Glutamato
• Pueden contener AAs
derivados. Metionina Glutamina
Fenilalanina Glicina
Treonina Prolina
Triptofano Serina
Valina Tirosina
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8. Estructura general de los AAs comunes
• Átomo de C central (α) al que se unen covalentemente a 4
sustituyentes:
Átomo de H
Grupo ácido carboxílico (-COOH)
Grupo amino (-NH2)
Cadena lateral (-R) de estructura diferente para cada uno
de los 20 AAs comunes. Grupo R.
Profesora Bqca. Marcela Trapé
8
9. Estructuras de los AAs alifáticos
Monoamino, monocarboxílico
Alquil aminoácidos: cadenas laterales alquilo.
metilo isopropilo
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AAs sin carga
a pH
β fisiológico.
γ isobutilo 9
10. Estructuras de los AAs aromáticos
Monoamino, monocarboxílico
metileno
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anillo bencénico grupo fenólico indol
10
AAs sin carga a pH fisiológico.
11. Estructuras de los AAs
que contienen S
Monoamino, monocarboxílico
AAs que contienen S. Sin carga a pH fisiológico.
Profesora Bqca. Marcela Trapé
11
12. Estructuras de los AAs
polares neutros
Monoamino, monocarboxílico
Cadenas laterales con grupos alcohólicos
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hidroximetilo alcohol secundario
12
Sin carga a pH fisiológico.
13. Estructuras de los AAs ÁCIDOS
Monoamino, dicarboxílico
Profesora Bqca. Marcela Trapé
metileno
13
14. Estructuras de los AAs básicos
Diamino, monocarboxílico
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metilenos
ε
14
N-butilamina guanidinio imidazol
15. Estructuras de los AAs comunes
Monoamino, monocarboxílico
Profesora Bqca. Marcela Trapé
15
16. Estado de ionización de un aminoácido
Determinación del pH isoeléctrico
• pI = pH isoeléctrico: pH al cual un AA es eléctricamente
neutro.
• Zwitterion:
• pI = pKa´αCOOH + pKa´αNH3+ NO SIEMPRE
2
pKa´αCOOH=2,4 ; pKa´αNH3+ =9,6
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16
17. Estado de ionización de un aminoácido
determinación del pI
pI= pKa´αCOOH + pKa´γCOOH=2,2+4,3=3,25
2 2
A pH> 3,25, AA tiene q neta < 0
A pH< 3,25, AA tiene q neta > 0
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17
pKa´αCOOH=2,2 ; pKa´γCOOH=4,3; pKa
´αNH3+=9,7
18. Relación general entre el pH y la carga de
los aminoácidos y proteínas
Regla general:
• pH > pI → AA con carga negativa (q < 0)
• pH < pI → AA con carga positiva (q > 0)
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pI = pH en que la proteína no se mueve en un campo eléctrico.
• pH > pI → proteína con carga negativa (q < 0)
• pH < pI → proteína con carga positiva (q > 0)
18
19. Separación de proteínas según su pI
pH = 8,6 > pI de
prots pl.
⇒Proteínas: q
neta<0
Separación de
proteínas en
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bandas o picos
19
20. Estructura primaria
Proinsulina: cadena
de la proteína polipeptídica de 86 AAs y 3
ptes disulfuro intracatenarios.
Precursor inactivo.
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• Secuencia lineal de AAs unidos
por enlaces peptídicos. Está
predeterminada por la
secuencia de nucleótidos de su
gen.
20
Insulina biológicamente activa: 2 cadenas
polipeptídicas de 21 y 30 AAs y 3 ptes
disulfuro.
21. Polimerización de AAs en péptidos y proteínas
Enlace peptídico
deshidratación
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1) Dipéptido, 2) Tripéptido …
n) Polipéptido … n+1)
Proteína ( > 50 AAs)
Cadena polipeptídica: polímero
que consiste en enlaces
21
peptídicos planos conectados
por los átomos de carbono α.
22. Niveles superiores de organización de las
proteínas
• Estructura secundaria: plegamiento local de la
secundaria
cadena polipeptídica en la proteína.
• Estructura terciaria
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• Estructura cuaternaria
Conformación nativa:
nativa comprende las
estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria
única que adoptan las proteínas. 22
23. Estructura secundarias regulares de las
proteínas
Hélice α
• Cada grupo peptídico forma dos puentes de hidrógeno
• Las cadenas laterales se encuentran en el exterior de la
estructura en espiral.
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23
24. Estructura secundaria de las
proteínas
Estructura β
Unida por puentes de hidrógeno.
Las cadenas laterales se proyectan por encima y
por
debajo de la estructura en hoja plegada.
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24
25. Estructura terciaria de las proteínas
Las proteínas forman estructuras tridimensionales
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Tripsina
25
26. Estructura cuaternaria
•Ordenamiento de cadenas polipeptídicas en una
proteína con múltiples cadenas.
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•Las subunidades que forman la estructura cuaternaria
deben encontrarse asociadas de manera no covalente.
•Ej.: la Hb –α2β2- unidas entre sí no covalentemente.
Ej.:
Son 4 cadenas polipeptdícas.
26
27. Proteínas globulares
• Forma esferoidal
• Masas moleculares variables
• ↑ Solubilidad en H2O
• Diferentes funciones:
catalizadores,
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transportadores,
reguladores de rutas metabólicas y
reguladores de la expresión génica.
27
28. Proteínas fibrosas
• Forma alargada (tipo bastón o cigarro).
• Mayor proporción de estructura secundaria regular.
• ↓ Solubilidad en H2O
• Función: estructural- soporte, protector o conectivo.
Ejemplos:
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Colágeno
Elastina
α-queratina
Tropomiosina
28
29. Otras proteínas
Lipoproteínas plasmáticas: complejos de lípidos y proteínas
plasmáticas
Apolipoproteína
Clasificación según su
densidad:
•HDL
•LDL
•IDL
•VLDL
•Quilomicrones
Ver Apl. Clínica: Las
lipoproteínas se
29
separan mediante
ultracentrifugación.
Pág. 220
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30. Otras proteínas
Glucoproteínas
Ej.: Proteínas de la membrana plasmática,
sistema de antígenos sanguíneos (A, B y O),
N-glucosídico: entre el grupo amida de una Asn
-glucosídico
+ un glúcido.
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O-glucosídico: entre el grupo hidroxilo de una
-glucosídico
Ser o Thr + un glúcido.
Ejemplo de aplicación clínica:
Hemoglobina glicosilada, HbA1c
30