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Tutorial 25
Integrantes:
 Arrua Franco, Ingrid Natalia
 Bernal Aldana, Lucas Daniel
 Cabrera Barua, Andrea Pamela
 Cáceres Leguizamón, Eliana Esther
 Farquharson, Barbara Inés
 Fretes Flores, María Del Carmen
 Frutos Santa Cruz, Fernando Ariel
1. Propiedades generales y clasificación
• Todas las proteínas son polímeros y los monómeros que se combinan para formarlas son
los alfa aminoácidos.
• Al carbono alfa de cada aminoácido también están unidos un átomo de hidrógeno y una
cadena lateral (R). Los distintos alfa AA se diferencian por sus cadenas laterales.
• El pKa de los grupos carboxilo y amino de los alfa AA es aproximadamente 2 y 10,
respectivamente. Por consiguiente, en la proximidad del ph neutro (el margen de pH
fisiológico es próximo a la neutralidad), el grupo carboxilato habrá perdido un protón (-
COO-)y el grupo amino habrá captado un protón (-NH3+), para dar la forma
zwitterion.
• Cada AA puede comportarse como un ácido o como una base. El término anfótero se
utiliza para describir esta propiedad. Las moléculas neutras que llevan un número igual
de cargas positivas y negativas de forma simultánea se denominan zwitteriones.
• Debido a que los carbonos alfa de 19 de los 20 AA están unidos a cuatro grupos diferentes se denominan
carbonos asimétricos o quirales. EXEPTO La glicina o glicocola es una molécula simétrica ya que su carbono
alfa está unido a dos hidrógenos
• Las moléculas con carbonos quirales pueden existir como estereoisómeros, moléculas que sólo se diferencian
en la disposición espacial de sus átomos.
• Los dos isómeros son imágenes especulares uno de otro. Moléculas así, denominadas enantiómeros, no
pueden superponerse una sobre otra. Las propiedades físicas de los enantiómeros son idénticas, excepto que
desvían la luz polarizada plana en direcciones opuestas. (En la luz polarizada plana, que se produce
haciendo pasar la luz sin polarizar a través de un filtro especial, las ondas luminosas sólo vibran en un
plano.) Las moléculas que poseen esta propiedad se denominan isómeros ópticos.
• A los isómeros ópticos se les suele denominar D o L.
• Todos los AA incorporados por los organismos a las proteínas son de la forma L. No está claro por qué debe
ser así, ya que los AA L no presentan ninguna superioridad intrínseca obvia sobre sus isómeros D en lo que
se refiere a la función biológica.
Glicina (Gly) G
Alanina (Ala) A
AA alifáticos Valina (Val) V
Leucina (Leu) L
Isoleucina (Ile) I
AA cíclico: Prolina (Pro) P
Fenilalanina (Phe) F
AA aromáticos Tirosina (Tyr) Y
Triptófano (Trp) W
Lisina (Lys) K
AA básicos Histidina (His) H
Arginina (Arg) R
Clasificación de los Aminoácidos
Serina (Ser) S AA
con cadenas Cisteína (Cys) C
laterales que Treonina (Thr) T
contienen OH y S Metionina (Met) M
Ác. Aspártico (Asp) D
AA ácidos Asparagina (Asn) N
y sus amidas Ac. Glutamico (Glu) E
Glutamina (Gln) Q
2.
 Son los que han de proporcionarse en el alimento para garantizar un equilibrio nitrogenado y
crecimiento adecuado.
 El organismo no los puede sintetizar.
El glutatión (también glutationa) (GSH)​ es un tripéptido constituido por los aminoácidos
glutamato, cisteína y glicina. El GSH tiene múltiples funciones:
 Se trata del principal antioxidante de las células, es ubicuo y ayuda a protegerlas de
las especies reactivas del oxígeno, como los radicales libres y los peróxidos
 Participa en la desintoxicación de compuestos extraños xenobióticos y agentes
carcinógenos.
 Esencial para el correcto funcionamiento del sistema inmunológico
 Desempeña un papel fundamental en numerosas reacciones metabólicas y químicas
 GSH—Forma reducida de glutatión
 GSSG—Esta forma oxidada se crea cuando dos GSH se unen después de que ambos
han donado electrones
 GS-X— Cuando una molécula de glutatión se adhiere a una proteína, toxina o a otro
compuesto
AA biológicamente importantes que no se hallan en las proteínas.
4.
Nombre Origen bioquímico, función.
Beta alanina Vit. ác. Pantoténico y en algunos péptidos naturales.
D-Alanina En péptidos en algunas paredes cel. bacterianas.
Ác. gamma aminobutírico Cerebro, otros tej. animales; actúa como neurotransmisor.
Ác. D-glutámico En polipéptidos en algunas paredes celulares bacterianas.
L-Homoserina Muchos tej.; un intermediario del metab. de los AA.
L-Ornitina Muchos tej.; un intermediario de la síntesis de arginina.
Sarcosina Muchos tej.; un intermediario de la sint de los AA.
L-Tiroxina G. tiroides; es la hormona tiroidea.

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  • 1. Tutorial 25 Integrantes:  Arrua Franco, Ingrid Natalia  Bernal Aldana, Lucas Daniel  Cabrera Barua, Andrea Pamela  Cáceres Leguizamón, Eliana Esther  Farquharson, Barbara Inés  Fretes Flores, María Del Carmen  Frutos Santa Cruz, Fernando Ariel
  • 2. 1. Propiedades generales y clasificación • Todas las proteínas son polímeros y los monómeros que se combinan para formarlas son los alfa aminoácidos. • Al carbono alfa de cada aminoácido también están unidos un átomo de hidrógeno y una cadena lateral (R). Los distintos alfa AA se diferencian por sus cadenas laterales. • El pKa de los grupos carboxilo y amino de los alfa AA es aproximadamente 2 y 10, respectivamente. Por consiguiente, en la proximidad del ph neutro (el margen de pH fisiológico es próximo a la neutralidad), el grupo carboxilato habrá perdido un protón (- COO-)y el grupo amino habrá captado un protón (-NH3+), para dar la forma zwitterion. • Cada AA puede comportarse como un ácido o como una base. El término anfótero se utiliza para describir esta propiedad. Las moléculas neutras que llevan un número igual de cargas positivas y negativas de forma simultánea se denominan zwitteriones.
  • 3. • Debido a que los carbonos alfa de 19 de los 20 AA están unidos a cuatro grupos diferentes se denominan carbonos asimétricos o quirales. EXEPTO La glicina o glicocola es una molécula simétrica ya que su carbono alfa está unido a dos hidrógenos • Las moléculas con carbonos quirales pueden existir como estereoisómeros, moléculas que sólo se diferencian en la disposición espacial de sus átomos. • Los dos isómeros son imágenes especulares uno de otro. Moléculas así, denominadas enantiómeros, no pueden superponerse una sobre otra. Las propiedades físicas de los enantiómeros son idénticas, excepto que desvían la luz polarizada plana en direcciones opuestas. (En la luz polarizada plana, que se produce haciendo pasar la luz sin polarizar a través de un filtro especial, las ondas luminosas sólo vibran en un plano.) Las moléculas que poseen esta propiedad se denominan isómeros ópticos. • A los isómeros ópticos se les suele denominar D o L. • Todos los AA incorporados por los organismos a las proteínas son de la forma L. No está claro por qué debe ser así, ya que los AA L no presentan ninguna superioridad intrínseca obvia sobre sus isómeros D en lo que se refiere a la función biológica.
  • 4. Glicina (Gly) G Alanina (Ala) A AA alifáticos Valina (Val) V Leucina (Leu) L Isoleucina (Ile) I AA cíclico: Prolina (Pro) P Fenilalanina (Phe) F AA aromáticos Tirosina (Tyr) Y Triptófano (Trp) W Lisina (Lys) K AA básicos Histidina (His) H Arginina (Arg) R Clasificación de los Aminoácidos
  • 5. Serina (Ser) S AA con cadenas Cisteína (Cys) C laterales que Treonina (Thr) T contienen OH y S Metionina (Met) M Ác. Aspártico (Asp) D AA ácidos Asparagina (Asn) N y sus amidas Ac. Glutamico (Glu) E Glutamina (Gln) Q
  • 6.
  • 7. 2.  Son los que han de proporcionarse en el alimento para garantizar un equilibrio nitrogenado y crecimiento adecuado.  El organismo no los puede sintetizar.
  • 8. El glutatión (también glutationa) (GSH)​ es un tripéptido constituido por los aminoácidos glutamato, cisteína y glicina. El GSH tiene múltiples funciones:  Se trata del principal antioxidante de las células, es ubicuo y ayuda a protegerlas de las especies reactivas del oxígeno, como los radicales libres y los peróxidos  Participa en la desintoxicación de compuestos extraños xenobióticos y agentes carcinógenos.  Esencial para el correcto funcionamiento del sistema inmunológico  Desempeña un papel fundamental en numerosas reacciones metabólicas y químicas  GSH—Forma reducida de glutatión  GSSG—Esta forma oxidada se crea cuando dos GSH se unen después de que ambos han donado electrones  GS-X— Cuando una molécula de glutatión se adhiere a una proteína, toxina o a otro compuesto
  • 9. AA biológicamente importantes que no se hallan en las proteínas. 4. Nombre Origen bioquímico, función. Beta alanina Vit. ác. Pantoténico y en algunos péptidos naturales. D-Alanina En péptidos en algunas paredes cel. bacterianas. Ác. gamma aminobutírico Cerebro, otros tej. animales; actúa como neurotransmisor. Ác. D-glutámico En polipéptidos en algunas paredes celulares bacterianas. L-Homoserina Muchos tej.; un intermediario del metab. de los AA. L-Ornitina Muchos tej.; un intermediario de la síntesis de arginina. Sarcosina Muchos tej.; un intermediario de la sint de los AA. L-Tiroxina G. tiroides; es la hormona tiroidea.