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Aminoacidos
1.
2.
3. AMINOACIDOS Y PROTEINAS
los
Tripéptidos
Aminoácidos
Dipéptidos
Compuestos
son
con dos
Grupos funcionales
Polipéptidos
Formula general
su
Unión
mediante
enlaces
llamados
Peptídicos
da origen a
Las proteínas
en Seres vivos
se
encuentran
20 aminoácidos
de los cuales
12
sintetiza
organismo
8
incorpora
organismo
alimentos
Aminoácidos esenciales
se los llama
el
4. Proteínas :
(del griego proteicos , que significa “primero o principal”)
• Son las moléculas orgánicas mas abundantes en la célula .
• Intervienen en el funcionamiento y la estructura del organismo
• Químicamente formados por: C,H,O,N .A veces por S , P , C u , M g, Zn y I
Aminoácidos: monómeros de las proteínas
• Diferenciamos 20 aa proteicos y +150 no proteico
6. Características y propiedad generales
Solubles en agua
Actividad óptica
Se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa
una disolución de aminoácidos, y es debida a la asimetría del carbono, ya que se
halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad
hace clasificar a los aminoácidos en Dextrogiros (+) si desvian el plano de luz
polarizada hacia la derecha, y Levógiros (-) si lo desvían hacia la izquierda.
Son sólidos
Cristalizables
Incoloros o poco coloreados
Elevado Punto de fusión 200ºC
7. Comportamiento anfótera :
pueden actuar como ácidos o como bases,
El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los
aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido
(cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido
y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este último caso adoptan un
estado dipolar iónico conocido como zwitterión.
El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual
número de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoeléctrico. La
solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su punto isoeléctrico.
dependiendo del pH del medio
8. Los aa se unen entre sí por enlaces peptídicos
(enlace covalente entre el COO Y NH3+ de 2 aas con perdida de 1 molécula de
H2O
Los aa unidos se pasan a llamar residuos
Se forman dipeptidos (2) ,tripeptidos(3) ,oligopéptidos (<50) ,polipéptidos(+aa)
Enlace peptídico
Se pueden polimerizar formando largas cadenas :péptidos y proteínas.
9.
10. SIN CARGA
CARGA POSITIVA O
BÁSICOS
CON CARGA
NEGATIVA O ÁCIDOS
POLARES
AROMÁTICOS
ALIFÁTICOS
NO POLARES
24. Estereoisomería, es decir presentar isómeros que difieren en su
orientación espacial.
Todos los aminoácidos tienen un carbono asimétrico o quiral,
con excepcion de la glicina, y por lo tanto pueden ocupar
diversas posiciones en el espacio, formando imágenes
especulares o quirales, que proviene del griego chiros.
COOH
H C NH2
R
COOH
NH2 C H
R
D L
Dextrorrotatorio (+) Levorrotatorio (-)
25.
26. Los neurotransmisores son el producto de
síntesis específico por parte de la neurona y que
es liberado al medio extracelular en el proceso
que se denomina sinapsis, ejerce su acción
sobre receptores específicos de membrana que
son, lógicamente, diferentes para cada
neurotransmisor.
Estos receptores específicos de membrana se
sitúan tanto en neuronas y otras células
efectoras como en la propia neurona de síntesis.
Están localizados en el sistema nervioso, si bien
su distribución accede a otros tejidos como el
muscular y el hormonal.
La mayoría de las farmacoterapias que se
utilizan en psiquiatría se basan en los
mecanismos de acción de los propios
neurotransmisores.
27. La tiroxina es un tipo
de hormona tiroidea, es la
principal hormona secretada
por las células foliculares de
la glándula tiroidea.
El ácido indolacético es una
auxina (hormona vegetal) que
actúa a nivel de los ápices, en los
que hay tejido meristemático, el
cual es indiferenciado.
28. •La citrulina es un compuesto
biológico presente en diversos
organismos.
•Interviniente en el ciclo de la urea.
•La citrulina difunde desde la
mitocondria al citosol, donde
continúa el resto del ciclo de la urea.
•Por otra parte, es una sustancia
que tiene la capacidad de producir
un relajamiento de los vasos
capilares. Además, al ser convertida
por el metabolismo en un
aminoácido llamado arginina
produce efectos beneficiosos.
La ornitina es un aminoácido
bibásico, sintetizado en las
mitocondrias como producto del
glutamato.
Puede incorporarse al ciclo de la
urea para formar citrulina.
Además, es el precursor de la
poliamina putrescina.
29.
30. Aparecen en los
hidrolizados de proteína.
Algunos aminoácidos son
modificados químicamente
MODIFICACIONES
PSTRADUCCIONALES
Proceso de traducción o
síntesis proteica.
Que en realidad se trata de
dos cisteínas unidas a
través de un disulfuro.
CISTINA
32. Algunos factores de la
coagulación sanguínea
presentan una modificación
postraduccional consistente
en un residuo de ácido
glutámico carboxilado, el
ácido g-carboxiglutámico.
Esta modificación añade
carga negativa adicional a
dichos factores. Entre ellos
destaca particularmente la
protrombina. En el proceso
de carboxilación es
fundamental la presencia de
vitaminas K.
33. Son compuestos nitrogenados
Estos dos grupos se pueden
ionizar en medio acuoso.
Responsables del anfoterismo
de los aminoácidos.
(-NH2) (-COOH)
34. El grupo amino es básico y adquiere carga
positiva cuando capta un protón.
El grupo carboxilo, en tanto ácido, puede ceder
un protón y adquirir carga negativa.
Según la concentración de protones libres
disponibles en el medio donde se encuentre
(según el pH), el aminoácido será un catión, un
anión, o un ión dipolar, si ambos grupos se
ionizan simultáneamente.
35.
36. Es una representación grafica de la variación del
pH de una solución debida al agregado de una
base o un ácido.
Arrhenius (teoría de ionización):
Acido o base fuerte: están muy disociados en
disolución acuosa
Ácido o base débil: están poco disociados.
37. La curva de valoración se divide en cuatro fases que son:
Fase inicial
Fase antes del punto de equivalencia
Fase en el punto de equivalencia
Fase después del punto de equivalencia
38.
39. A pH ácido la Gly se encuentra como un ácido
diprótico, ya que tanto el grupo amino como el
carboxilo se encuentran protonados, es decir, a
pH = 1, el 100% de las moléculas de
aminoácido se encuentran en forma de catión.
Al ir añadiendo equivalentes de base, el grupo
α-carboxilo (-COOH) se disocia, cediendo
protones al medio y transformándose en un
grupo carboxilato.
Cuando pH = pKC, la glicina se encuentra
como 50% cation + 50% zwitterion.
Por lo tanto puede servir como un tampon
armortiguador
Si se siguen añadiendo equivalentes de base,
el grupo amino (-NH3+) se disocia también,
obteniéndose la forma totalmente
desprotonada de la glicina; este equilibrio está
definido por el pKN.
Cuando pH = pKN, la glicina se encuentra como
50% zwitterion + 50% anion.
