AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS.
 Definición, estructura y propiedades de los
aminoácidos
 Aminoácidos esenciales.
 Enlace pept...
Es una molécula constituida por un grupo amino y un grupo carboxilo
unidos a un carbono.
Unidad básica de las proteínas.
PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS
Son compuestos sólidos, incoloros, y cristalizables.
Son solubles en agua.
CLASIFICACION DE LOS
AMINOACIDOS
SEGÚN LAS PROPIEDADES DE SU CADENA
Neutros Polares Neutros no Polares
Con carga negativa ...
SEGÚN SU OBTENCION
CLASIFICACION DE LOS
AMINOACIDOS
ESENCIALES NO ESENCIALES
No los sintetiza el
Organismo
(alimentos)
Los...
Son aquellos que no pueden ser sintetizados por el
organismo y para obtenerlos es necesario consumir
alimentos.
LOS AMINOÁCIDOS SON LOS SILLARES
ESTRUCTURALES DE TODAS LAS PROTEÍNAS.
EXISTEN MÁS DE 700 AMINOÁCIDOS DIFERENTES EN LA
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AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS
En la célula existen 150 derivados de los α-aminoácidos que no forma parte
de las proteínas. Pero...
AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS
Hornitina
HORMONADECRECIMIENTO
AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS
Derivado de la tirosina
DOPAMINA: ADICCIONES Y FELICIDAD
C COO
NH3
CH2
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OH
Funciones:
En el...
AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS
Principal inhibitorio de señales
al SNC. Deriva del ácido
glutámico y actúa como un
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ESTAN PRESENTES EN LOS
HONGOS Y SON TOXICOS
PARA OTRAS FORMAS DE
VIDA
CLASIFICACIÓN DE LOS
AMINOÁCIDOS
1. Apolares Cadenas R alifaticas y
aromáticas
2. Polares no cargadas
3. Polares con carga...
Alanina Ala A
Arginina Arg R
Ácido aspártico Asp D
Asparagina Asn N
Cisteína Cis C
Ácido glutámico Asg E
glicina Gli G
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Aminoácidos:
esenciales y no esenciales
ALIMENTOS RICOS EN
TODOS LOS AMINOÁCIDOS
También
podemos
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EJEMPLO DE AMINOACIDOS
ESENCIALES
HISTIDINA
Hemoglobina
Tto artritis, alergias, ulceras, y anemia.
Es esencial para el cre...
EJEMPLO DE AMINOACIDOS
ESENCIALES
LEUCINA
También ayuda a la cicatrización y
se recomienda para personas
con cirugías, ayu...
EJEMPLO DE AMINOACIDOS
ESENCIALES
METIONINA
Es un buen antioxidante.
(caída del cabello.)
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EJEMPLO DE AMINOACIDOS
ESENCIALES
TREONINA
Mantienen la cantidad adecuada de
proteínas en el organismo
Intervienen en la p...
EJEMPLO DE AMINOACIDOS
ESENCIALES
VALINA
Necesaria para el metabolismo
muscular, coordinación y
reparación de tejidos.
Úti...
Son aquellos que pueden ser
sintetizados en el organismo a partir de
otras sustancias.
EJEMPLOS DE AMINOACIDOS NO
ESENCIALES.
ARGININA
Es considerado como el viagra natural.
Retrasa el crecimiento de tumores,
...
EJEMPLOS DE AMINOACIDOS NO
ESENCIALES.
CISTEINA
Funciona como un antioxidante de
sustancias dañinas.
Protege al cuerpo con...
EJEMPLOS DE AMINOACIDOS NO
ESENCIALES.
GLUTAMINA
Es el AA mas abundante en los
músculos.
Ayuda a contribuir y mantener el ...
EJEMPLOS DE AMINOACIDOS NO
ESENCIALES.
ORNITINA
Ayuda a mantener el sistema
inmunológico.
Ayuda a la regeneración del híga...
EJEMPLOS DE AMINOACIDOS NO
ESENCIALES.
SERINA
Es necesario para el para el correcto
metabolismo de las grasas y ácidos
gra...
TIROSINA
Es un AA importante para el metabolismo general.
Es un precursor de la adrenalina y dopamina.
Ayuda a la producci...
Son estereoisómeros…
NUESTRAS PROTEÍNAS ESTAN CONSTITUIDAS EXCLUSIVAMENTE
POR L-AMINOÁCIDOS
pKa de COOH  2
pKa de NH2  10
Forma no ionizada
LOS AMINOÁCIDOS SON ANFÓTEROS
•Dependiendo del pH en que se encuentren
los aminoácidos, tendrán o no carga positiva o
negativa.
•La carga neta que tenga...
(a pH básicos)(a pH ácidos)
Forma Zwitteriónica
pI = pK1 + pK2
pH isoeléctrico
Punto isoeléctrico: es el valor de pH al cuál el aminoácido existe
como un zwitterión, a es...
CURVAS DE TITULACIÓN DE LA GLICINA
Moles de base añadidos por mol de glicina
(Voet)
Los aminoácidos, los péptidos y las proteínas son
anfólitos; cada uno de ellos tiene un punto
isoeléctrico
ESPECTROS DE ABSORCIÓN
ABSORVEN LUZ UV,
LO CUAL SE UTILIZA PARA SU
DETECCIÓN
REACCIONES QUÍMICAS DE LOS
AMINOÁCIDOS
1. Identificación y análisis de los aa en los hidrolizados
de proteínas.
2. Identif...
REACCIÓN CON LA NINHIDRINA
El color obtenido con la
ninhidrina , es la base de la
prueba colorimétrica que
permite la iden...
 Formación de enlaces PEPTÍDICOS:
52
LA REACCIÓN MÁS IMPORTANTE ES LA FORMACIÓN DEL
ENLACE PEPTÍDICO
CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE
PEPTÍDICO
Tiene naturaleza de doble
enlace parcial
ES PLANO
MUY RESISTENTE
Los enlaces O-C y C-N no pueden girar pero los enlaces N-H y C-C si, eso
determina la estructura Zig-Zag de las proteínas
DE 2-10 RESIDUOS DE AMINOÁCIDOS: oligopéptidos
De 10 a 50 : polipéptido
Más de 50: PROTEÍNAS
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Entrelazados entre si por
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Dependiendo del numero de aminoácidos se clasifican los péptidos.
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TRIPEPTIDO: Tres AA
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Son macromoléculas formadas por mas de 100 AA.
La palabra PROTEINA se origina de la palabra PROTEIOS.
PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
Producción de colágeno y
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favorecen el mantenimiento
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PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
Ayuda a la producción de
hormonas como la
insulina que regula
niveles de azúcar y la
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PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
Ayuda a la circulación de
los GR. y GB
oxigenando el torrente
sanguíneo
NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS
1-(Primario) identidad, cantidad y secuencia de los aminoácidos
2-(Secundario)orien...
ESTRUCTURA PRIMARIA
• ES EL ORDEN O LA SECUENCIA DE SUS Lα-AMINOÁCIDOS
UNIDOS MEDIANTE ENLACES PEPETÍDICOS
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Estructura primaria de la insulina
Es una hormona
polipeptídica
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En una de las cadenas la
hemoglobina
Tiene en la sexta posición valina en
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ANEMIA FALCIFORME
ESTRUCTURA PRIMARIA
• Es característica en cada proteína
• Esta codificada por la secuencia de nucleótidos del
DNA
• Es po...
DESPUÉS DE LA SINTESIS DEL
POLIPEPTIDO…
Una cadena polipeptídica un tiene función biológica.
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α- hélice La estructura primaria se pliega
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Las cadenas laterales se proyectan
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es estabilizada por
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ESTRUCTURA TERCIARIA
ASAS Y GIROS
ASAS:
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Se refiere a los superplegamientos que se originan
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Esto se debe a que los enlaces que mantienen la conformación globular
se rompen por acción ...
PROTEÍNAS FIBROSAS
QUERATINAS
HAY DOS TIPOS:
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(helicoidales) y
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(Laminares)
QUERATINAS : Son las proteínas
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N°2
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α-QUERATINAS
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Las α-queratinas se endurece, en mayor o menor medida, por
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FIBROÍNA
β-QUERATINAS
FIBRAS TEJIDAS POR LAS ARAÑAS Y
LOS GUSANOS DE SEDA
CONTIENE REGIONES LARGAS DE LÁMINA β
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•Cumple una función estructural, lo encontramos en los
cartílagos, tendones y ligamentos.
•Por debajo de...
Es la proteína más abundante del tejido conjuntivo y la piel.
COLAGENO
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HACEN LA MAYOR PARTE DEL
TRABAJO QUÍMICO DE LA CÉLULA
MIOGLOBINA Y
HEMOGLOBINA
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GRUPO
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GRUPO HEMO: PROTOPORFIRINA
El sistema de anillos es
derivado del nucleo porfina
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Fe2+ (ferroso), el quinto enlace
esta unido a un N de histidina y
el O2 se une en sexta posición
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LA MIOGLOBINA ES MUCHO MÁS LIVIANA Y
TIENE MAYOR AFINIDAD POR EL O2
•La molécula de O2 está
emparedada con la His
distal y el Fe2+
•La protección de un metal
que une al O2 frente a la
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Presentación aa y proteinas
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Presentación aa y proteinas

  1. 1. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS.  Definición, estructura y propiedades de los aminoácidos  Aminoácidos esenciales.  Enlace peptídico.  Péptidos de importancia biomédica  Clasificación y estructura de las proteínas. Función biológica y solubilidad  Propiedades: tamaño y carga  Niveles de estructuración de las proteínas
  2. 2. Es una molécula constituida por un grupo amino y un grupo carboxilo unidos a un carbono. Unidad básica de las proteínas.
  3. 3. PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS Son compuestos sólidos, incoloros, y cristalizables. Son solubles en agua.
  4. 4. CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS SEGÚN LAS PROPIEDADES DE SU CADENA Neutros Polares Neutros no Polares Con carga negativa Con carga positiva
  5. 5. SEGÚN SU OBTENCION CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS ESENCIALES NO ESENCIALES No los sintetiza el Organismo (alimentos) Los produce el organismo
  6. 6. Son aquellos que no pueden ser sintetizados por el organismo y para obtenerlos es necesario consumir alimentos.
  7. 7. LOS AMINOÁCIDOS SON LOS SILLARES ESTRUCTURALES DE TODAS LAS PROTEÍNAS. EXISTEN MÁS DE 700 AMINOÁCIDOS DIFERENTES EN LA NATURALEZA, SÓLO 20 SON CODIFICADOS POR EL DNA PARA FORMAR LAS PROTEÍNAS (PROTEINOGÉNICOS)
  8. 8. AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS En la célula existen 150 derivados de los α-aminoácidos que no forma parte de las proteínas. Pero que desempeñan otras funciones específicas como , neurotrasmisores, intermediarios metabólicos, etc. Homoserina Homoscisteína
  9. 9. AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS Hornitina HORMONADECRECIMIENTO
  10. 10. AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS Derivado de la tirosina DOPAMINA: ADICCIONES Y FELICIDAD C COO NH3 CH2 H C OH OH Funciones: En el SNC: regula la conducta motora, la emotividad y la afectividad y la comunicación neuroendócrina. es un modulador de la función cardíaca y renal, del tono vascular y de la motilidad gastrointestinal.
  11. 11. AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS Principal inhibitorio de señales al SNC. Deriva del ácido glutámico y actúa como un relajante natural. Analgésicos como la gabampentina son utilizados para el tratamiento de la ansiedad, la epilepsia y ciertas neuropatías tienen estructura similar.
  12. 12. ESTAN PRESENTES EN LOS HONGOS Y SON TOXICOS PARA OTRAS FORMAS DE VIDA
  13. 13. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS 1. Apolares Cadenas R alifaticas y aromáticas 2. Polares no cargadas 3. Polares con carga positiva, Básicos 4. Polares con carga negativa, ácidos  LA CADENA LATERAL DETERMINA LAS PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS.
  14. 14. Alanina Ala A Arginina Arg R Ácido aspártico Asp D Asparagina Asn N Cisteína Cis C Ácido glutámico Asg E glicina Gli G Glutamina Gln Q Histidina His H Isoleucina Ile I leucina Leu L lisisna Lis K Metionina Met M Fenilalanina Fen F Prolina Pro P Serina Ser S Treonina Tre T Triptofano Trp W Tirosina Tir Y Valina Val V
  15. 15. Aminoácidos: esenciales y no esenciales
  16. 16. ALIMENTOS RICOS EN TODOS LOS AMINOÁCIDOS
  17. 17. También podemos combinar
  18. 18. EJEMPLO DE AMINOACIDOS ESENCIALES HISTIDINA Hemoglobina Tto artritis, alergias, ulceras, y anemia. Es esencial para el crecimiento de tejidos y para la producción de GR. y GB. ISOLEUCINA Regula los niveles de energía y azúcar en la sangre. Es esencial para deportistas
  19. 19. EJEMPLO DE AMINOACIDOS ESENCIALES LEUCINA También ayuda a la cicatrización y se recomienda para personas con cirugías, ayuda a aumentar la producción de la hormona del crecimiento. LISISNA Garantiza la absorción del calcio, ayuda a formar colágeno (cartílagos y tejidos). Ayuda a la producción de anticuerpos.
  20. 20. EJEMPLO DE AMINOACIDOS ESENCIALES METIONINA Es un buen antioxidante. (caída del cabello.) Ayuda a prevenir la acumulación de grasa en el hígado (obstrucción de arterias) Evita la debilidad muscular. Ayuda en la excreción de estrógenos. FENILALANINA Interviene en la producción de noradrenalina (señales) Eleva el estado de animo, disminuye el dolor, ayuda a la memoria y al aprendizaje. Se utiliza para dolores menstruales, depresión, calambres, dolor menstrual.
  21. 21. EJEMPLO DE AMINOACIDOS ESENCIALES TREONINA Mantienen la cantidad adecuada de proteínas en el organismo Intervienen en la producción de colágeno, elastina y esmalte de dientes. TRYPTOFANO Relajante muscular Alivia el insomnio Se utiliza en el tto de la migraña. Reduce el apetito (sibutramina)
  22. 22. EJEMPLO DE AMINOACIDOS ESENCIALES VALINA Necesaria para el metabolismo muscular, coordinación y reparación de tejidos. Útil en el tto del hígado y vesícula biliar. ALANINA Ayuda al metabolismo de la glucosa. Es utilizada como energía. Fortalece el sistema inmunológico.
  23. 23. Son aquellos que pueden ser sintetizados en el organismo a partir de otras sustancias.
  24. 24. EJEMPLOS DE AMINOACIDOS NO ESENCIALES. ARGININA Es considerado como el viagra natural. Retrasa el crecimiento de tumores, reforzando el sistema inmunológico. Reduce la grasa corporal. Es importante para la reparación de tejidos. Ayuda a estimular al páncreas para liberar insulina ACIDO ASPARTICO Ayuda en la actividad celular y su metabolismo. Facilita la circulación de minerales a través de la mucosa intestinal. Ayuda en la replicación del ADN y ARN
  25. 25. EJEMPLOS DE AMINOACIDOS NO ESENCIALES. CISTEINA Funciona como un antioxidante de sustancias dañinas. Protege al cuerpo contra daños ocasionados por el sol. Ayuda en la recuperación de quemaduras graves. ACIDO GLUTAMICO Actúa como neurotransmisor en el SNC, cerebro y medula espinal. Es un AA importante en el metabolismo de los azucares y grasas.
  26. 26. EJEMPLOS DE AMINOACIDOS NO ESENCIALES. GLUTAMINA Es el AA mas abundante en los músculos. Ayuda a contribuir y mantener el tejido muscular. Aumenta la función cerebral y la actividad mental. Ayuda a mantener un sistema digestivo saludable. GLICINA Ayuda a mantener los niveles de glucogeno en la piel. Ayuda a prevenir el cáncer de próstata.
  27. 27. EJEMPLOS DE AMINOACIDOS NO ESENCIALES. ORNITINA Ayuda a mantener el sistema inmunológico. Ayuda a la regeneración del hígado. Estimula la secreción de insulina. PROLINA Estimula la producción de colágeno ayudando a la textura de la piel.
  28. 28. EJEMPLOS DE AMINOACIDOS NO ESENCIALES. SERINA Es necesario para el para el correcto metabolismo de las grasas y ácidos grasos. Ayuda al crecimiento de los músculos. Mantiene un sistema inmunológico saludable. Es importante para el funcionamiento del ARN y ADN. Ayuda a la formación de anticuerpos. TAURINA Fortalece el músculo cardiaco Mejora la visión
  29. 29. TIROSINA Es un AA importante para el metabolismo general. Es un precursor de la adrenalina y dopamina. Ayuda a la producción de la metionina. EJEMPLOS DE AMINOACIDOS NO ESENCIALES.
  30. 30. Son estereoisómeros… NUESTRAS PROTEÍNAS ESTAN CONSTITUIDAS EXCLUSIVAMENTE POR L-AMINOÁCIDOS
  31. 31. pKa de COOH  2 pKa de NH2  10 Forma no ionizada LOS AMINOÁCIDOS SON ANFÓTEROS
  32. 32. •Dependiendo del pH en que se encuentren los aminoácidos, tendrán o no carga positiva o negativa. •La carga neta que tenga un péptido o proteína dependerá del número de cargas positivas y negativas que sus aminoácidos ionizables presenten a un pH determinado. •La existencia de cargas en los aminoácidos de una proteína influye en su capacidad tamponante (amortiguadora de pH) y en el comportamiento de la proteína en su entorno fisiológico.
  33. 33. (a pH básicos)(a pH ácidos) Forma Zwitteriónica
  34. 34. pI = pK1 + pK2 pH isoeléctrico Punto isoeléctrico: es el valor de pH al cuál el aminoácido existe como un zwitterión, a este pH la carga neta del aminoácido es cero. La carga neta: es la suma de todas las cargas positivas y negativas que están en la molécula. El punto isoeléctrico lo calculamos así: 44 2
  35. 35. CURVAS DE TITULACIÓN DE LA GLICINA Moles de base añadidos por mol de glicina (Voet)
  36. 36. Los aminoácidos, los péptidos y las proteínas son anfólitos; cada uno de ellos tiene un punto isoeléctrico
  37. 37. ESPECTROS DE ABSORCIÓN ABSORVEN LUZ UV, LO CUAL SE UTILIZA PARA SU DETECCIÓN
  38. 38. REACCIONES QUÍMICAS DE LOS AMINOÁCIDOS 1. Identificación y análisis de los aa en los hidrolizados de proteínas. 2. Identificación de los restos de aa que se precisan para su función biológica. 3. Síntesis de los polipeptidos.
  39. 39. REACCIÓN CON LA NINHIDRINA El color obtenido con la ninhidrina , es la base de la prueba colorimétrica que permite la identificación y cuantificación de aminoácidos
  40. 40.  Formación de enlaces PEPTÍDICOS: 52 LA REACCIÓN MÁS IMPORTANTE ES LA FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO
  41. 41. CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO Tiene naturaleza de doble enlace parcial ES PLANO MUY RESISTENTE
  42. 42. Los enlaces O-C y C-N no pueden girar pero los enlaces N-H y C-C si, eso determina la estructura Zig-Zag de las proteínas
  43. 43. DE 2-10 RESIDUOS DE AMINOÁCIDOS: oligopéptidos De 10 a 50 : polipéptido Más de 50: PROTEÍNAS residuo de aa # 1 residuo de aa # 2
  44. 44. P E P T I D O S Son cadenas lineales de aminoácidos Entrelazados entre si por medio de Enlaces peptidicos.
  45. 45. P E P T I D O S Dependiendo del numero de aminoácidos se clasifican los péptidos. DIPEPTIDO: dos AA TRIPEPTIDO: Tres AA TETRAPEPTIDO: CUATRO AA OLIGOPEPETIDOS: Menos de 10 AA POLIPEPTIDOS: mas de 10 AA PROTEINAS: MAS DE 100 AA.
  46. 46. Son macromoléculas formadas por mas de 100 AA. La palabra PROTEINA se origina de la palabra PROTEIOS.
  47. 47. PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS Producción de colágeno y queratina las cuales favorecen el mantenimiento de la piel, uñas y cabello.
  48. 48. PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS Ayuda a la producción de hormonas como la insulina que regula niveles de azúcar y la hormona del crecimiento.
  49. 49. PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS Ayuda a la circulación de los GR. y GB oxigenando el torrente sanguíneo
  50. 50. NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS 1-(Primario) identidad, cantidad y secuencia de los aminoácidos 2-(Secundario)orientaciones ordenadas a través de puentes de hidrógeno 3-(Terciario) forma tridimensional 4- (Cuaternario)asociaciones de cadenas polipeptídicas
  51. 51. ESTRUCTURA PRIMARIA • ES EL ORDEN O LA SECUENCIA DE SUS Lα-AMINOÁCIDOS UNIDOS MEDIANTE ENLACES PEPETÍDICOS Es el principal determinante de la conformación, propiedades y funciones de una proteína.
  52. 52. Estructura primaria de la insulina Es una hormona polipeptídica producida por las células beta de los islotes de Langherans del páncreas.
  53. 53. En una de las cadenas la hemoglobina Tiene en la sexta posición valina en vez de ácido glutámico ANEMIA FALCIFORME
  54. 54. ESTRUCTURA PRIMARIA • Es característica en cada proteína • Esta codificada por la secuencia de nucleótidos del DNA • Es por tanto una forma de información genética
  55. 55. DESPUÉS DE LA SINTESIS DEL POLIPEPTIDO… Una cadena polipeptídica un tiene función biológica. Para el plegamiento de las proteínas necesitamos: a. Chaperonas b. Modificaciones post transduccionales
  56. 56. α- hélice La estructura primaria se pliega adoptando una forma helicoidal Las cadenas laterales se proyectan perpendicularmente al eje de la hélice y hacia el exterior
  57. 57. Cada giro incluye 3.6 residuos
  58. 58. La estructura α-hélice es estabilizada por puentes de hidrógeno intracatenarios que se forman cada 4 residuos de aminoácidos entre el grupo amino y el carboxilo.
  59. 59. ESTRUCTURA TERCIARIA
  60. 60. ASAS Y GIROS ASAS: •Contienen con frecuencia resiuos hidrofílicos y se encuentrean en la superficie de la proteína •GIROS •Son asas que contienen hasta 5 residuos de aa •Causan cambios abruptos en la dirección de la cadena polipeptídica UNEN A α- HELICES Y β-LAMINAS PERMITIENDO QUE EL POLIPÉPTIDO SE DOBLE POR SI MISMA, CAMBIE DE DIRECCIÓN PARA PRODUCIR LA FORMA COMPACTA QUE SE VE EN LA CONFORMACIÓN NATIVA
  61. 61. Se refiere a los superplegamientos que se originan por interacciones de las cadenas R
  62. 62. FIBROSAS GLOBULARES ESTRUCTURA TERCIARIA: ESTRUCTURA NATIVA
  63. 63. DOMINIOS : zonas compactas y responsables de funciones biológicas
  64. 64. ESTRUCTURA CUATERNARIA SE FORMA POR AGREGADOS E SPECÍFICOS DE DOS O MÁS CADENAS POLIPEPTÍDICAS O SUBUNIDADES ESTAS ASOCIACIONES PUEDEN SER HOMOTÍPICAS O HETEROTIPICAS
  65. 65. DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS Esto se debe a que los enlaces que mantienen la conformación globular se rompen por acción de calor, radiaciones, altas presiones, agentes químicos, detergentes, cambios de pH.
  66. 66. PROTEÍNAS FIBROSAS
  67. 67. QUERATINAS HAY DOS TIPOS: α-QUERATINAS (helicoidales) y β-QUERATINAS (Laminares) QUERATINAS : Son las proteínas más importantes del pelo, uñas, escamas, garras, cuernos, plumas, etc. SON PROTEÍNAS FIBROSAS
  68. 68. N°2 N°3 N°4 α-QUERATINAS
  69. 69. ONDULACIÓN PERMANTE DEL CABELLO Las α-queratinas se endurece, en mayor o menor medida, por la introducción de enlaces disulfuros (Cis-Cis))
  70. 70. FIBROÍNA β-QUERATINAS FIBRAS TEJIDAS POR LAS ARAÑAS Y LOS GUSANOS DE SEDA CONTIENE REGIONES LARGAS DE LÁMINA β
  71. 71. Tejido conjuntivo •Cumple una función estructural, lo encontramos en los cartílagos, tendones y ligamentos. •Por debajo de la piel yace una capa de este tejido, así mismo proporciona la sustancia intercelular de órganos como el hígado, los músculos y otros. •Sobre el tejido conectivo se depositan los minerales que constituyen los huesos. •Las propiedades químicas de este tejido explican su función.
  72. 72. Es la proteína más abundante del tejido conjuntivo y la piel. COLAGENO Las fibras de colágeno forman la matriz de los huesos, la piel, los tendones, etc. Es insoluble en agua y muy difícil de digerir por las bacterias del tracto gastrointestinal
  73. 73. HACEN LA MAYOR PARTE DEL TRABAJO QUÍMICO DE LA CÉLULA
  74. 74. MIOGLOBINA Y HEMOGLOBINA
  75. 75. MIOGLOBINA Y HEMOGLOBINA GLOBINA (lis, Arg, His) APOPROTEÍNA + GRUPO PROSTÉTICO HEMO (Fe 2+)
  76. 76. GRUPO HEMO: PROTOPORFIRINA El sistema de anillos es derivado del nucleo porfina Fe2+
  77. 77. Fe2+ (ferroso), el quinto enlace esta unido a un N de histidina y el O2 se une en sexta posición
  78. 78. 64.500Da16.700Da LA MIOGLOBINA ES MUCHO MÁS LIVIANA Y TIENE MAYOR AFINIDAD POR EL O2
  79. 79. •La molécula de O2 está emparedada con la His distal y el Fe2+ •La protección de un metal que une al O2 frente a la oxidación irreversible es la razón fundamental de la existencia de la mioglobina y la hemoglobina •Si el Fe2+ se oxida a Fe3+ se forma metahemoglobina que no une al O2 LUGAR UNIÓN DEL OXIGENO

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