TEMA DE LA MATERIA DE BIOLOGÍA II...COLEGIO AMERICANO DE SAN CARLOS...t/t

1. La Máquina Humana Si no sabemos de que esta hecha nuestra maquinaria de trabajo no vamos a saber como tornearla para que sea excelente

2. Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas), ó son biomoléculas de elevado peso molecular, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y), etc... PROTEÍNAS

3. Proteína Dietaria para los Atletas Mito: Se necesitan grandes cantidades de proteínas, provenientes de suplementos o polvos, para utilizarlas como c ombustible , (proporcionando energía) en el e jercicio y para ayudar a crear proteínas en los músculos . Los principales combustibles utilizados para proveer energía en los deportes son los carbohidratos y lípidos E xceso de proteínas !!!! M ejoras para el entrenamiento ???

5. En resumen, casi todos los deportistas pueden obtener la cantidad de proteína que necesitan para un rendimiento óptimo y para el crecimiento muscular, de comidas ordinarias contenidas en sus dietas normales. No hay necesidad de gastar mucho dinero en suplementos de proteínas o en suplementos de aminoácidos. Mientras uno consuma las calorías suficientes e incluya en su dieta diaria una gran variedad de alimentos, la composición de aminoácidos o la calidad de proteínas será adecuada. Se puede obtener una buena dosis de proteína de comidas ordinarias en la dieta normal del alteta. ¡¡Sin necesidad de recurrir a suplementos!!

6. Contienen C, H y O 2 , N además pueden contener otros elementos Ej. minerales Fe y el Cu Esos elementos se unen formando aminoácidos y a su vez los a.a . forman a las proteínas. PROTEINAS

7. -Forman parte de la estructura básica de los tejidos (músculos, tendones, piel, uñas, etc.). Son proteínas la miosina y la actina, fundamentales en la contracción muscular. -Son la base de la estructura del código genético. -Algunas ayudan a transportar algunos lípidos u otras sustancias. -Forman parte de los anticuerpos, los cuales nos previenen contra enfermedades. -Desempeñan funciones metabólicas y reguladoras (hormonas) Participan, como enzimas, en todas las reacciones metabólicas incluidas la síntesis y la degradación de hidratos de carbono, lípidos etc. La miosina es una enzima que hidroliza el ATP para darnos energía. Tienen escasa participación como sustrato energético. Sólo funcionan como tal cuando las reservas de hidratos de carbono y lípidos se agotan, a consecuencia de una dieta poco adecuada a la práctica deportiva. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

8. a)ESTRUCTURAL b)COMO ANTICUERPO c)DE TRANSPORTE d)COMO HORMONAS e)COMO ENZIMA FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS f)ENERGÍA 1gProteína = 4kcal

9. ¿De que están formadas las proteínas? Ó ¿Cuáles son sus sillares estructurales Las unidades básicas que forman las proteinas son los aminoácidos (aa). Su denominación responde a la composición química general que presentan, en la que un grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un carbono (-C-). Las otros sustituyentes de ese carbono son un átomo de hidrógeno (-H) y una cadena hidrocarbonada al que se denomina radical (-R). N

10. Según la disposición del grupo amino (-NH2) a la izquierda o a la derecha del carbono se habla de " -L-aminoácidos o de " -D-aminoácidos respectivamente. En las proteínas sólo se encuentran aminoácidos de configuración L. Existe un gran número de aminoácidos (aprox 300), sin embargo, solo 20 de ellos forman a las proteínas. En la naturaleza existen miles de proteínas... ¿Como es posible que existan tantas proteínas, si solo las forman 20 aa?

11. Tipos de Aminoácidos Se sabe que de los 20 aminoácidos proteicos conocidos, 8 resultan indispensables (o esenciales) para la vida humana . Son estos 8 aminoácidos los que requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana alimentación y, con más razón, en los momentos en que el organismo más los necesita: enfermedad. Los aminoácidos esenciales más problemáticos son el triptófano, la lisina y la metionina. Es típica su carencia en poblaciones en las que los cereales o los tubérculos constituyen la base de la alimentación. Los déficit de aminoácidos esenciales afectan mucho más a los niños que a los adultos. Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (aminoácido esenciales) no será posible sintetizar (producir, elaborar) ninguna de las proteínas en la que sea requerido dicho aminoácido. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutrición. Aa. Esenciales: No los puede sintetizar el organismo Aa.No esenciales: El organismo los puede sintetizar a partir de otros aa.

12. Aminoácidos No Esenciales y Aminoacidos Esenciales Proteína ó alimentos Proteína Se deshace en a.a. Estos a.a. forman otros a.a Pero nunca a los esenciales . Luego estos a.a.formados forman: No Esenciales Proteínas o alimentos que contengan a.a. esenciales -Alanina -Arginina -Asparagina -Ácido aspártico -Cisteína -Glutamina -Ácido Glutámico -Glicina -Histidina -Prolina -Serina -Tirosina. Esenciales Si no nos comemos los a.a. esenciales nunca los vamos a tener en el organismo Proteína ó alimentos A.A. ESENCIALES Leucina Triptófano Isoleucina Lisina Valina Metionina Fenilalanina Treonina Proteína Se deshace en a.a. Estos a.a. no forman a ningun otro . Luego estos a.a.pasan a formar patde de:

13. Aminoácidos Constituyentes de las Proteínas

14. Los Péptidos y el Enlace Peptídico Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. El enlace peptídico es: un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua. Entonces, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí, por medio de un enlace péptidico, formando cadenas de longitud y secuencia variable.

15. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como: Los Péptidos *Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10. Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2. Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3. Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4. *Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el n º de aminoácidos es mayor de 10. *Se considera una proteína a partir de 50 aminoácidos Dependiendo si una proteína esta formada por puros aminoácidos o algun otro elemento, grupo funcional o biomolécula, se puede denominar: HOMOPROTEÍNAS (simples): Si están formadas solamente por aminoácidos (maíz, trigo, cebada, arroz, leche, hormonas, enzimas, fibras, colágenos, queratinas, etc.) HETEROPROTEÍNAS (conjugadas) : Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina " grupo prostético (glucoproteinas, lipoproteinas, nucleoproteinas y cromoproteinas). Clasificación de las Proteínas

16. ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS La estructura o forma de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras le dan forma a una proteína. La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran . La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte . 1

17. Estructura Secundaria: La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria. 2 Existen dos tipos de estructura secundaria: 1)La a(alfa)-hélice Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de puentes de hidrógeno.

18. 2) La conformación beta Esta disposición también se da por puentes de hidrógeno, pero en esta disposición los aa. no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag , denominada disposición en lámina beta plegada . ¿Cuál es la diferencia entre la conformación alfa hélice y la beta laminar? Por qué? En la alfa hélice los puentes de hidrógeno se forman entre una sola cadena polipeptídica, en la beta plegada los puentes de hidrógeno se forman entre dos cadenas polipeptídicas. Se representa así

19. ESTRUCTURA TERCIARIA esta representada por los superplegamientos y enrrollamientos de la estructura secundaria (osea, la secundaria se sigue enrollando), constituyendo formas tridimensionales geométricas muy complicadas que se mantienen por enlaces como: puentes disulfuro, son los que se dan entre los azufres de los aa (ej: entre dos cisteinas), puentes de hidrógeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones iónicas e interacciones hidrofóbicas. Nota: No todas las proteínas tienen estructura terciaria. 3 Desde el punto de vista funcional , esta estructura es la más importante pues, al alcanzarla es cuando la mayoría de las proteínas adquieren su actividad enzimática. La mayoría de las proteínas tienen estructura terciaria adquieren una forma globular (cilindricas)caracterizadas por ser solubles en disoluciones acuosas. Las proteínas que tienen estructura terciaria son la mayoría de las enzimas como como la mioglobina, la insulina, etc.

20. Entonces, estas llegan únicamente hasta estructuras secundarias y no tienen actividad enzimática Sin embargo hay algunas proteínas que en alguna parte de ellas tienen una estructura secundaria solamente (fibrosas) y en otra una estructura terciaria (globulares) DECIDANSE!! Sin embargo, no todas las proteínas llegan a formar estructuras terciarias. En estos casos mantienen su estructura secundaria alargada dando lugar a las llamadas proteínas filamentosas , que son insolubles en agua y disoluciones salinas siendo por ello idóneas para realizar funciones esqueléticas. Entre ellas, las más conocidas son el colágeno de los huesos y del tejido conjuntivo; la -queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos, etc.; la fibroina de las telarañas y la elastina del tejido conjuntivo. Estructura secundaria Esta parte tiene estructura terciaria, es de forma globular, esta parte tiene función enzimática

21. 4 Estructura cuaternaria: Esta estructura es la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria , para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero o subunidad . Entonces, son varias cadenas polipeptídicas unidas por enlaces no covalentes.

22. Si una proteína se desnaturaliza pierde su función enzimática, sin embargo, la función nutricia no la pierde Especificidad : Cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria. Además, no todas las proteínas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas. Desnaturalización: Es la perdida de la estructura terciaria , por romperse los puentes que forman dicha estructura. Una proteína se desnaturaliza debido a cambios de temperatura y pH (acidez). Propiedades de las Proteínas Pierde la función enzimática, pero los aminoácidos que tiene aun nutren.

24. Célula Roja sanguínea ( E ritrocito) En comparación con la may o ria de las células los eritrocitos son más pequeñas y peculiares debido a su forma de disco bicóncavo. Carecen de núcleo . Su citoplasma no posee organelos y esta lleno de hemoglobina, una proteína que transporta O2 y CO 2 . Los eritrocitos consisten en 90% de hemoglobina; la hemoglobina es el pigmento que le da a la sangre su color característico rojo

26. Constituida por: C uatro cadenas de A minoácidos (Globulares) Cada cadena se asocia a un grupo molecular, el grupo hemo, C ada grupo hemo cuenta con un átomo de hierro , que fija una molécula de o xigeno y la tra n s p orta desde los pulmones hasta los tejidos.

27. El hierro que se encuentra en la hemoglobina, es el encargado de tomar al oxígeno y transportarlo.