PROTEÍNAS

1. “CON VISIÓN UNIVERSITARIA”_____________________________________________PRIMER BIMESTRE
1
Mejorando día a día…
I.E.P.“NUEVA ESPERANZA”
PRÁCTICA TEÓRICA
PROTEÍNAS
(SOLUTO BIOLÓGICO MÁS ABUNDANTE)
I. IMPORTANCIA BIOLÓGICA
A. Estructural y flexibilidad
ELASTINA
TENDÓN
COLÁGENO
PROTEÍNAS
B. Inmunológica
LINFONCITO
“B”
CÉLULA
PLASMÁTICA
ANTICUERPOS O INMUNOGLOBULINAS (Ig)
(Proteínas)
Ag ANTIGENO
cuerpo extraño al
organismo como
virus, bacterias, etc.
C. Motilidad
Actina, Miosina
D. Hormonal
Hígado
Glucógeno (90%)
Glucosa
SANGRE
INSULINA
(Proteína)
* Insulina: proteína que disminuye la
concentración de glucosa en la sangre,
evitando la DIABETES.
E. Enzimáticas
* Reacciones bioquímicas:
A + B C + D
Productos
C + D
Productos
Sustratos
30 horas
ENZIMAS
(proteínas)
A + B
Sustratos (Biocatalizadores)
II. DEFINICIÓN
Son biomoléculas orgánicas cuaternarias (C, H,
O, N,), siendo el "N" el bioelemento
característico.
Se define como polímero de aminoácidos
(monómero).
aa
MONÓMERO
ENLACE PEPTÍDICO
Hígado
aa aa aa aaaa
POLIMERO
AminoAcido
III.AMINOÁCIDO (aa)
A. Estructura
POLIMERO
aa aa aa aa aaaa
H N C Aminoacido (aa)
Grupo Carboxilo
Grupo Amino
H
H
R
C
OH
O
(Ácido)
( L )
AMINOÁCIDO (aa)
- Asimétricos
- Anfóteros : Ácido y Base
- Zwitterion : Equilibrio
B. Tipos
En la naturaleza existen más de 50 tipos pero
en los vivos hay 20 tipos de las cuales 10 son
esenciales, porque no lo podemos sintetizar y
que necesariamente lo tenemos que ingerir en
CURSO: BIOLOGÍA
TEMA: BIOQUÍMICA - III
DOCENTE: JUAN DE DIOS SILVA, R.
TEMA
3
NOTA:
FECHA:
….../……../2020
.
NIVEL:
SECUNDARIO
GRADO:
CUARTO

2. “CON VISIÓN UNIVERSITARIA”_____________________________________________PRIMER BIMESTRE
2
Mejorando día a día…
I.E.P.“NUEVA ESPERANZA”
la dieta, Arginina, fenilalanina, Histidina,
Isoleucina, Leucina, Lisina, metionina,
Treonina, Triptófano y Valina.
IV.PÉPTIDOS
Son moléculas constituidas por dos o más
aminoácidos unidas por enlaces peptídicos
aa
1
aa
2
aa
10
aa
11
aa
100
aa
101
aa
n
OLIGOPEPTIDO
POLIPEPTIDO
M > 10,000
ENLACE PEPTÍDICO
P R O T E Í N A
V. CLASIFICACIÓN
Existen diversos criterios para clasificar a las
proteínas, entre ellos hacemos mención de los
más comunes:
A. Por su composición
– Simples: cuando están formados,
constituidas solo por aminoácidos.
aa aa
aaaa
- Albuminas
Histonas
Tubulinas
Queratinas
Colágenos
– Conjugadas: formados por
aminoácidos y además presenta
otros componentes denominados
GRUPO PROSTÉTICOS.
aa aa
aaaa
aa
aa
aa
aa
Fe
HEMOGLOBINA
Zn
INSULINA
GRUPO PROSTÉTICO
Bioelementos
Glúcidos
Lípidos, etc
aa aa
aaaa
GLUCOPROTEÍNA
LIPOPROTEÍNA
aa
aa
aa
aa
B. Por su forma
– Fibrosas: Presentan forma de fibra
(alargada) y son insolubles en el agua.
– Colágeno : Matriz del tejido conjuntivo
– Queratina : Piel, pelo, uña, cuernos,
plumas
– Elastina : Tendones y vasos
sanguíneos
– Fibroina : Seda, tela de araña
– Fibrina : Coágulos sanguíneos
PROTEINA
FIBROSA
FIBRA
- COLAGENA
- ELÁSTICA
- RETICULAR
– Globulares: Presentan forma globular
(esférica) y son solubles en el agua.
– Anticuerpos : Defensa del
organismo, reacciones contra el
antígeno
– Enzimas : Catalizan las
reacciones bioquímicas acelerándolos
– Histonas : Constituyentes de la
cromatina
– Interferones: Proteínas antivirales
– Hemoglobina : Transporta el oxígeno
(O2)
PROTEÍNA
GLOBULAR
H O2
VI. ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE
LAS PROTEÍNAS
A. Estructura primaria
Es la secuencia lineal de los aminoácidos y
está Estabilizada por el enlace
PEPTÍDICO. Ejemplo:
Hemoglobina – S (Hb – S).
aa2 aa3 aa4 aan
ENLACE PEPTÍDICO
aa1
B. Estructura secundaria
Es la disposición en el espacio de la
estructura primaria y está estabilizada por los
puentes de hidrógeno (enlaces débiles).

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 – HELICE
(QUERATINA)
 – HOJA PLEGADA
(FIBRONA)
C. Estructura terciaria
Es la disposición en el espacio de las
estructuras secundarias y está estabilizada
fundamentalmente por puentes o enlaces
DISULFUROS (enlaces covalentes), debido a
la presencia de azufre (S) en los aminoácidos
cisteína y metionina.
PUENTE DE
HIDRÓGENO
METIONINA
CISTEINA
N
S
S
H
O
D. Estructura cuaternaria
Es la disposición o relación en el espacio de
las estructuras terciarias (monómero) y está
estabilizada por enlaces débiles como: puente
de hidrógeno, fuerza de Van Der Waals, etc.
HEM (Fe)
ENLACES DÉBILES
- Puente de “H”
- Fuerza de Vander Waals
- Enlace dipolo - dipolo
- Enlace Hidrofóbico
GLOBINA
HEMOGLOBINA
VII.DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS
Es la pérdida de la función biológica de las
proteínas debido a cambios en el P.H. o
temperatura, es decir la proteína se inactiva
porque pierde su estructura cuaternaria, terciaria
y secundaria, menos la PRIMARIA.
HEM (Fe)
GLOBINA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA PRIMARIA
--
+
OH OH
OH
OH
SHSH
ESTRUCTURA
TERCIARIA
ESTRUCTURA
CUATERNARIA
DESNATURALIZACIÓN
(CAMBIOSENpHOTEMPERATURA)
REPASANDO LO APRENDIDO
1. Una no se relaciona con las otras:
a) Metionina b) leucina
c) isoleucina d) histidina
e) glicina
2. Proteína que se encuentra en huesos y tendones
Dato I: Elastina Dato II: Colágeno
a) Sólo I b) sólo II
c) I y II d) I ó II
e) No utilice esta opción
3. Proteína que disminuye la concentración de
azúcar en la sangre
Dato I: Colágeno Dato II: Insulina
Dato III: Glucosa
a) Sólo I b) sólo II
c) sólo III d) I, II y III
e) No utilice esta opción
4. Son proteínas fibrosas
I. colágeno II. elastina
III. albumina

4. “CON VISIÓN UNIVERSITARIA”_____________________________________________PRIMER BIMESTRE
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a) Sólo I b) sólo II c) I y II
d) sólo III e) todas
5. Proteína que participan en las reacciones
bioquímicas
a) Mioglobina b) albúmina
c) enzimas d) pectina
e) lisina
6. Son proteínas globulares, excepto:
a) Globulinas b) albúminas
c) miosinas d) anticuerpos
e) enzimas
7. Biomolécula orgánica más abundante en la
materia viva:
a) Agua b) glúcidos
c) lípidos d) proteínas
e) ácidos nucleicos
8. Uno de los siguientes es aminoácido esencial:
a) alanina b) prolina
c) lisina d) tirosina
e) glicina
9. Proteínas que forma parte del cabello y las uñas
a) Elastina b) colágeno
c) miosina d) queratina
e) fibrinógeno
10. Biomolécula orgánica más abundante en el
cerdo:
a) Proteínas b) Glúcidos
c) Lípidos d) Vitaminas
e) Ácidos nucleicos
11. Las proteínas se pueden desnaturalizar por
cambios bruscos de:
a) Temperatura b) pH
c) Compuestos d) Biomoléculas
e) A y B
REFORZANDO LO APRENDIDO
1. Las unidades de las proteínas son los:
a) Ac. Grasos b) Aminoácidos
c) Lípidos d) Glúcidos
e) N.A.
2. ¿Cuántos son los aminoácidos que se
encuentran en las proteínas de los seres
vivos?
a) 18 b) 16 c) 25
d) 20 e) 23
3. Mencionar dos diferencias entre proteínas
simples y conjugadas.
4. ¿En dónde encontramos la queratina?
a) Uñas b) plumas
c) pelos d) cuernos
e) T.A.
5. En la membrana celular encontramos:
a) Hormonas b) Queratina
c) Colágeno d) Hemoglobina
e) Glucoproteínas
6. Transporta O2 en vertebrados
__________________________
Transporta O2 en invertebrados
__________________________
7. Proteínas de reserva, que se encuentra en la
leche:
a) Hemoglobina b) trehalosa
c) lactosa d) caseína
e) glucosa
8. ¿Cuál es la función de los anticuerpos?
9. ¿Qué son las proteínas simples?
10. ¿Qué tipo de proteína es la hemoglobina?
¿Por qué?
11. ¿Qué proteína encontramos en el huevo?
a) caseína b) tripsina
c) insulina d) ovoalbúmina
e) N.A.
VIDEOTEKA:
❖ https://es.slideshare.net/AnnaSCerecero/pr
oteinas-65199813
❖ https://www.youtube.com/watch?v=ZrQea7
OKrzQ
❖ https://www.youtube.com/watch?v=iysh4Dv
V2GQ