Estudio de proteinas sericas

ELECTROFORESIS
DE PROTEINAS:
ASPECTOS TECNICOS Y
APLICACIONES CLINICAS
Servi-Med
Biol. Carlos Béjar Lozano Laboratorios
Clínicos

PORQUE ELECTROFORESIS DE PROTEINAS ?PORQUE ELECTROFORESIS DE PROTEINAS ?
 SU JUSTIFICACIÓN E IMPORTANCIASU JUSTIFICACIÓN E IMPORTANCIA
 Existen en el suero, cientos de proteínas producidas por
diversos órganos.
 A excepción de las proteínas del complemento hemolítico, las
inmunoglobulinas y una gran variedad de hormonas, casi
todas las proteínas son sintetizadas en el hígado y vertidas al
sistema circulatorio.
 Muchas de estas proteínas, o son filtradas por el riñón,
absorbidas en el intestino o son metabolizadas en diversas
células y órganos.
  Mediante electroforesiselectroforesis pueden evidenciarse variaciones
significativas en la concentración de estas proteínas, y por
ende, evidenciar alteraciones orgánicasevidenciar alteraciones orgánicas como: hematológicas,
inmunológicas, renales, hepáticas y gastrointestinales.
 Hasta hace un par de décadas, el abordaje de estas
alteraciones se basaba en el estudio de Proteínas Totales y
Relación A/G  POCO SENSIBLE

 Este estudio se basa en la propiedad de las proteínas para
moverse según su peso molecularpeso molecular y su carga eléctricacarga eléctrica, al
colocar una muestra de suero del paciente en una matriz (Gel
de Agarosa o Acetato de Celulosa) y aplicar un voltaje.
 En el suero (pH 7.4) hay proteínas con carga + y – pero, a un
pH alcalino de 8.9, todas las proteínas quedan con carga
eléctrica negativa y migrarán del Cátodo (-) hacia el Anodo (+)
 Son básicamente 10 a 12 proteínas las responsables de la
formación de las bandas características de la electroforesis de
proteínas.
ELECTROFORESIS DE PROTEINASELECTROFORESIS DE PROTEINAS
 SU PRINCIPIO TÉCNICOSU PRINCIPIO TÉCNICO

ELECTROFORESIS DE PROTEINAS:
Electroforograma de proteínas o Proteinograma
Ánodo
(+)
Pre-
Albúmina Albúmina Alfa-1 Alfa-2
Beta
B-1 B-2
Gamma
Cátodo
( - )
Punto de
aplicación

Principales interferencias: Hemoglobina y Fibrinógeno
Ánodo
(+)
Pre-
Albúmina Albúmina Alfa-1 Alfa-2
Beta
B-1 B-2
Gamma
Cátodo
( - )
Punto de
aplicación
Fibrinógeno: 340 kD
entre Beta y GammaHemoglobina: 68 kD
entre Alfa-2 y Beta

Componentes de las distintas fracciones
Componente Concentración Concentración
Prot. Totales 6.0 a 8.0 g/dL 100.0 %
Pre-Albúmina .016 a .040 g/dL 16.0 a 40.0 mg/dL
Albúmina 3.2 – 5.2 g/dL 52 – 65 %
Globulinas Alfa-1 0.1 – 0.3 g/dL 2 – 5 %
Globulinas Alfa-2 0.4 – 1.0 g/dL 7 – 13 %
Globulinas Beta 0.5 – 1.1 g/dL 8 – 14 %
Globulinas Gamma 0.8 – 1.8 g/dL 12 – 23 %

Fracción: Albúmina
- Forma la primer banda de la
electroforesis. Constituye del 50 %
al 60 % de las proteínas séricas.
- Sirve como deposito móvil de
aminoácidos y como molécula
transportadora de diversas
hormonas y medicamentos.
- Variantes:
- Bisalbuminemia: dos bandas en la
fracción albúmina. Puede inducirla
la penicilina y cefalotina. No tiene
implicaciones clínicas.
- Disalbuminemia: albúmina con
diferente movilidad electroforética y
diferente capacidad para transportar
sustancias (medicam, hormonas…)
- Medición útil en el diagnóstico de
insuficiencia hepática, deshidrata-
ción aguda, pérdida de proteínas.
- Cuando la concentración sérica es
menor de 2 g/dL, se desarrollará
edema.
- Buen marcador para detectar los
déficit nutricionales crónicos.
- Los aumentos de albúmina se
relacionan casi siempre con
deshidratación que produce el
consecuente aumento en el
contenido proteico del plasma.
- Disminución importante por daño
hepático (síntesis disminuida) o
por pérdida renal (proteinuria).

 Bisalbuminemia típica
 Fracciones Beta-1 y
Beta-2 diferenciadas
 No asociado a ninguna
patología
 Inducida por
penicilinas y otros
antibióticos
Albúmina Alfa-1 Alfa-2 Beta Gama
Valor % 52.0 – 65.0 2.0 – 5.0 7.0 – 13.0 8.0 – 14.0 12.0 – 23.0
Valor g/dL 3.2 – 5.2 0.1 – 0.3 0.4 – 1.0 0.5 – 1.1 0.8 – 1.8
Prot. Totales 6.0 – 8.0 g/dL
Relación A/G > 1.0
Análisis de patrones electroforéticos

 La Albúmina se
encuentra dividida:
bisalbuminemiabisalbuminemia
 Las dos fracciones de
albúmina no son
simétricas, por lo que
puede inferirse su
inducción por fármacos
como antibióticos
 No tiene implicaciones
clínicas.
Valor % 52.0 – 65.0 2.0 – 5.0 7.0 – 13.0 8.0 – 14.0 12.0 – 23.0
Valor g/dL 3.2 – 5.2 0.1 – 0.3 0.4 – 1.0 0.5 – 1.1 0.8 – 1.8
Relación A/G > 1.0

Fracción: Alfa - 1
- Esta formada básicamente por 3
componentes:
- Antitripsina Alfa-1: Corresponde al
90 % de las proteínas de esta banda,
y se tiñe de forma muy intensa.
Es un inhibidor de proteasas como
los activadores de los factores de la
coagulación y del complemento
hemolítico.
- Alfa Feto-Proteína: normalmente es
no detectable su presencia, pero en
CA hepático incrementa esta banda.
- Lipoproteína Alfa y Glicoproteína
Ácida Alfa-1 (Orosomucoide): Se
tiñen débilmente en este análisis, por
lo que no son representativas.
- Se presentan elevaciones en
procesos inflamatorios en los que hay
producción de reactantes de fase
aguda.
- Se observa disminución en pacientes
con daño hepático (cirrosis).
- Por deficiencia congénita de alfa 1
antitripsina.
- Aproximadamente un 75% de los
adultos con deficiencia grave de Alfa-
1 Anti-tripsina desarrollarán enfisema.
- Se desconoce el mecanismo que
asocia la enfermedad hepática con
déficit de Alfa-1 Antitripsina y el
enfisema.

 Albúmina baja
 Alfa-1 elevada
 Proceso inflamatorio agudo
en curso.
 Alfa-1 Anti-tripsina como
reactante de fase aguda.
 Albúmina ↓↓= aumento falso
del resto de las fracciones.
Observar valores absolutos
y porcentuales.
Valor % 52.0 – 65.0 2.0 – 5.0 7.0 – 13.0 8.0 – 14.0 12.0 – 23.0
Valor g/dL 3.2 – 5.2 0.1 – 0.3 0.4 – 1.0 0.5 – 1.1 0.8 – 1.8
Relación A/G > 1.0

 Fracción Alfa-1
disminuida
 Disminución crítica
principalmente en
pacientes con enfisema
pulmonar
 Sueros envejecidos
pierden esta fracción.
Valor % 52.0 – 65.0 2.0 – 5.0 7.0 – 13.0 8.0 – 14.0 12.0 – 23.0
Valor g/dL 3.2 – 5.2 0.1 – 0.3 0.4 – 1.0 0.5 – 1.1 0.8 – 1.8
Relación A/G > 1.0

Fracción: Alfa - 2
Constituida por:
1.- Macroglobulina Alfa-2:
- Peso Molecular = 725 KDa
- Inhibidor de proteasas como la
tripsina y la plasmina.
- Reactante de fase aguda
- Se eleva de 3 - 8 veces en procesos
que aumentan la filtración glomerular
con pérdida de proteínas.
2.- Ceruloplasmina
- Proteína transportadora de hasta el
95 % de todas las reservas de cobre
del organismo.
- Hay formas heredadas y adquiridas
de esta deficiencia.
3.- Haptoglobina:
- Peso Molecular = 9 a 20 Kda
- Proteína transportadora de la Hb
liberada por hemólisis de los g.r.
- Disminuye en todo proceso de
hemólisis. El complejo Haptog-Hb
migra diferente que la haptog sola.
- Se une especialmente a las HbA,
HbF, HbS y HbC.
- Es reactante de fase aguda
- Aumenta en infecciones, procesos
inflamatorios, neoplasias,
traumatismos y uso de andrógenos.
4.- Lipoproteína de alta densidad (HDL):
- Poco teñida por colorantes de
proteínas, por lo que tiene poca
influencia en esta electroforesis.

Fracción: Alfa - 2
Aumento de esta fracción:
- Procesos inflamatorios agudos o
crónicos
- Condiciones neoplásicas
- Infarto al miocardio
- Síntesis aumentada de haptoglobina
por procesos hemolíticos.
- SINDROME NEFROTICO
(acumulación de HDL)
Disminución de esta fracción:
- Fase aguda de procesos
hemolíticos
- Anemia megaloblástica
- Daño hepático severo (cirrosis,
hepatitis, tumor hepático).

 Fracción Alfa-2 muy
elevada (acumulación
de HDL )
 Albúmina disminuida.
 Patrón observado en
Síndrome NefróticoSíndrome Nefrótico
 ColesterolColesterol ↑↑↑↑↑↑
Valor % 52.0 – 65.0 2.0 – 5.0 7.0 – 13.0 8.0 – 14.0 12.0 – 23.0
Valor g/dL 3.2 – 5.2 0.1 – 0.3 0.4 – 1.0 0.5 – 1.1 0.8 – 1.8
Relación A/G > 1.0

 Alfa-2 y Beta aumentados
en cifra % pero normal en
concentración g/dL:
Imagen compatible con
proceso maligno
 Fenómeno inducido por
disminución en Albúmina
 Disminución real en gama
globulinas.
Valor % 52.0 – 65.0 2.0 – 5.0 7.0 – 13.0 8.0 – 14.0 12.0 – 23.0
Valor g/dL 3.2 – 5.2 0.1 – 0.3 0.4 – 1.0 0.5 – 1.1 0.8 – 1.8
Relación A/G > 1.0

Fracción: Beta
Esta fracción puede dividirse en dos bandas: Beta-1 y Beta-2
1) Fracción Beta-1 (más anódica, polo +)
- Está constituida principalmente por Transferrina ( o Beta-1 glicoproteína).
Tiene un papel fundamental en la dinámica del hierro; básicamente acarreo de
sitios de depósito (hígado) hacia los sitios donde hay células que están
sintetizando Hb (eritropoyesis en la médula ósea).
- Existen distintos tipos de transferrina, P.M. 80 – 90 Kda que corren todos en
Beta-1 posición.
- Aumento:
La Tf es abundante en la leche materna: aumento en suero de bebes lactantes
y madres lactando. En pacientes con deficiencia en hierro aumenta para
compensar el déficit de Fe de una forma precoz.
- Disminuye:
Enfermedad hepática, nefrosis, anemia crónica, neoplasias, y en procesos
infecciosos.

Fracción: Beta
2) Fracción Beta-2 (más catódica, polo -)
- Esta fracción incluye principalmente la fracción C3 del complemento y en menor
grado, C4.
- Esta fracción se degrada rápidamente aun en muestras refrigeradas, ya que C3
es degradado en componentes menores de movilidad electroforética Beta-1.
- Ya que tanto la vía clásica como la alterna del complemento convergen en C3,
variaciones significativas de los niveles séricos de C3 correlacionan
estrechamente con variaciones en esta banda.
- Varios procesos autoinmunes como Lupus, A.R. y otros, suelen cursar con
disminución de esta banda por consumo de C3.
- La proteína de Bence-Jones (en orina) presenta movilidad en esta zona, por lo
que puede inducir su elevación (Cadenas ligeras de Ig´S).
- La lipoproteína Betalipoproteína Beta (de baja densidad) se ubica en esta banda. Abarca Beta-1
y Beta-2 e inclusive hasta inicio de la región gamma.
- Corren en esta fracción también, la Beta-2-microglobulina y la hemopexina,
menos representativas en proporción del resto de los componentes citados.

Fracción: Beta
Padecimientos que afectan los niveles de la Fracción Beta-2
1. Hipogamaglobulinemias y padecimientos con pérdida de inmunoglobulinas
2. En enfermedades malignas: Enf. Hodgkin, Leucemia granulocítica crónica,
mieloma múltiple, macroglobulinemia de Waldenstrom, gamopatías
monoclonales
3. Hipergamaglobulinemia policlonal
4. Hepatopatías crónicas,
5. Enfermedades autoinmunes: Lupus, AR, S. Sjögren, esclerodermia, etc
6. Varios tipos de infecciones crónicas como:
- Bacterianas: TB, lepra, osteomielitis, endocarditis bacteriana.
- Parasitarias: tripanosomiasis, paludismo, Kala-Azar.
- Micóticas: Actinomicosis, nocardiosis
- Virales: Mononucleosis infecciosa (VEB), bartonelosis, linfogranuloma venéreo
7. Frecuentemente una alteración de esta banda, va acompañada de
alteraciones en otras bandas.

Fracción: Gamma-Globulinas
- Esta fracción esta formada por las 5 inmunoglobulinas:
IgG, IgA, IgM, IgD, IgE
ESTA METODOLOGIA NONO DISCRIMINA LAS CONCENTRACIONES
INDIVIDUALES DE CADA INMUNOGLOBULINA
- SU FUNCION ES EVALUAR LA CONCENTRACION GLOBAL DE
INMUNOGLOBULINAS.
- Una banda monoclonal obliga a determinarse InmunoelectroforesisInmunoelectroforesis para
definir la paraproteína anormal que se esta produciendo.
- La Proteína C Reactiva corre dentro de esta banda, pero su concentración
es tan baja en proporción a las Ig´S, que no altera el patrón de corrimiento
aun en fase aguda.

Inmunoelectroforesis para definir
paraproteína de un Mieloma
Definición de Gammopatía BiclonalGammopatía Biclonal:
aparecen dos bandas monoclonales definidas en la electroforesis de proteínas.
La Inmunoelectroforesis define las Inmunoglobilinas producidas.
Electroforesis en
Gel de agarosa Inmunoelectroforesis para definir inmuno-
globulina anormal: Biclonal IgG-IgM Kappa

Fracción: Gamma-Globulinas
- Elevación de la Gamma Globulinas:Elevación de la Gamma Globulinas:
- Infecciones crónicas (principalmente virales, como Epstein Barr)
- Enfermedad hepática
- Enfermedades autoinmunes (Lupus, A.R.)
- Síndromes malignos como mielomas y linfomas
- Disminución de Gamma Globulinas:Disminución de Gamma Globulinas:
- Agamaglobulinemia
- Envejecimiento (edad del paciente)
- Algunos medicamentos principalmente mielotóxicos (QT, Antibióticos)
- Algunos padecimientos malignos como LLC.
- Su disminución explica estados de inmunodepresión, con causa aSu disminución explica estados de inmunodepresión, con causa a
determinar por otros métodos (laboratorio y clínica).determinar por otros métodos (laboratorio y clínica).

 Disminución en
fracción Gama:
 Paciente con
disminución en
respuesta inmune
Valor % 52.0 – 65.0 2.0 – 5.0 7.0 – 13.0 8.0 – 14.0 12.0 – 23.0
Valor g/dL 3.2 – 5.2 0.1 – 0.3 0.4 – 1.0 0.5 – 1.1 0.8 – 1.8
Relación A/G > 1.0

Fracción Gama ausente:
AAgamaglobulinemia puragamaglobulinemia pura
Valor % 52.0 – 65.0 2.0 – 5.0 7.0 – 13.0 8.0 – 14.0 12.0 – 23.0
Valor g/dL 3.2 – 5.2 0.1 – 0.3 0.4 – 1.0 0.5 – 1.1 0.8 – 1.8
Relación A/G > 1.0

 Fracción Gama con
base angosta y altura
mayor que la base:
Banda MonoclonalBanda Monoclonal
 Dx: MielomaDx: Mieloma
Valor % 52.0 – 65.0 2.0 – 5.0 7.0 – 13.0 8.0 – 14.0 12.0 – 23.0
Valor g/dL 3.2 – 5.2 0.1 – 0.3 0.4 – 1.0 0.5 – 1.1 0.8 – 1.8
Relación A/G > 1.0

Valor % 52.0 – 65.0 2.0 – 5.0 7.0 – 13.0 8.0 – 14.0 12.0 – 23.0
Valor g/dL 3.2 – 5.2 0.1 – 0.3 0.4 – 1.0 0.5 – 1.1 0.8 – 1.8
Relación A/G > 1.0
 Banda monoclonal: 65.3 %
 Albúmina: 18.2 %
 Inicia tratamiento

Valor % 52.0 – 65.0 2.0 – 5.0 7.0 – 13.0 8.0 – 14.0 12.0 – 23.0
Valor g/dL 3.2 – 5.2 0.1 – 0.3 0.4 – 1.0 0.5 – 1.1 0.8 – 1.8
Relación A/G > 1.0
 Banda monoclonal: 38.8 %
 Buena respuesta a tratamiento con
disminución de gama y aumento
de albúmina

Electroforesis en Acetato de Celulosa
Reproducibilidad
1 1 2 2 3 3 4 4
1. Banda policlonal
2. Banda monoclonal
3. Normal
4. S. Nefrótico (puente
Beta-Gama)
  Inmunofijación para definir
inmunoglobulina anormal

Inmunofijación para definir
paraproteina anormal
Inmunoelectroforesis o
Inmunofijación.
3. IgA kappa 4.- IgG Lambda
1. IgG Lambda 2.- Suero normal
1 1 2 2 3 3 4 4
1. Banda policlonal
2. Banda monoclonal
3. Normal
4. S. Nefrótico (puente
Beta-Gama)

Reporte de Electroforesis de Proteínas
Valor % 52.0 – 65.0 2.0 – 5.0 7.0 – 13.0 8.0 – 14.0 12.0 – 23.0
Valor g/dL 3.2 – 5.2 0.1 – 0.3 0.4 – 1.0 0.5 – 1.1 0.8 – 1.8
Relación A/G > 1.0

REPORTE DE ELECTROFORESIS
- ProteinogramaProteinograma del
paciente con la ImagenImagen
de su corrimiento
electroforético.
- Información auxiliar
para interpretación
(principales patrones
encontrados.
- Identificación del
paciente
- Resultados, con
valores normales
en % y g/dL.

 La disminución de la
albúmina induce una
pseudoelevación del
resto de las fracciones.
 Desnutrición severa?
 Deshidratación ?
Valor % 52.0 – 65.0 2.0 – 5.0 7.0 – 13.0 8.0 – 14.0 12.0 – 23.0
Valor g/dL 3.2 – 5.2 0.1 – 0.3 0.4 – 1.0 0.5 – 1.1 0.8 – 1.8
Relación A/G > 1.0

 Proteínas normales
 Alfa-2 muy elevada y
Beta muy disminuida
 ¿Síndrome Nefrótico?
 ¿Banda Monoclonal?
 No es común banda
monoclonal en ese sitio…
se sugiere practicar
inmunoelectroforesis.
Valor % 52.0 – 65.0 2.0 – 5.0 7.0 – 13.0 8.0 – 14.0 12.0 – 23.0
Valor g/dL 3.2 – 5.2 0.1 – 0.3 0.4 – 1.0 0.5 – 1.1 0.8 – 1.8
Relación A/G > 1.0

 Albúmina esta muy
disminuida
 Alfa-2 y Beta en
proporción muy
aumentada
 Paciente con proceso
hepático maligno.
Valor % 52.0 – 65.0 2.0 – 5.0 7.0 – 13.0 8.0 – 14.0 12.0 – 23.0
Valor g/dL 3.2 – 5.2 0.1 – 0.3 0.4 – 1.0 0.5 – 1.1 0.8 – 1.8
Relación A/G > 1.0

 En un mieloma, hay
otros componentes
que dan información
además de la banda
monoclonal:
 Alfa-2 : S. Nefrótico +
Neoplasias + Procesos
inflamatorios
 Beta : enfermedades
malignas)
Valor % 52.0 – 65.0 2.0 – 5.0 7.0 – 13.0 8.0 – 14.0 12.0 – 23.0
Valor g/dL 3.2 – 5.2 0.1 – 0.3 0.4 – 1.0 0.5 – 1.1 0.8 – 1.8
Relación A/G > 1.0

 Fracciones Beta y
Gama unidas en una
sola banda ancha:
 Puente “Beta-Gama”
 Cirrosis HepáticaCirrosis Hepática
Valor % 52.0 – 65.0 2.0 – 5.0 7.0 – 13.0 8.0 – 14.0 12.0 – 23.0
Valor g/dL 3.2 – 5.2 0.1 – 0.3 0.4 – 1.0 0.5 – 1.1 0.8 – 1.8
Relación A/G > 1.0

 Puente “Beta-Gama”
 Proteinas disminuidas
 Cirrosis HepáticaCirrosis Hepática
Valor % 52.0 – 65.0 2.0 – 5.0 7.0 – 13.0 8.0 – 14.0 12.0 – 23.0
Valor g/dL 3.2 – 5.2 0.1 – 0.3 0.4 – 1.0 0.5 – 1.1 0.8 – 1.8
Relación A/G > 1.0

 Banda policlonal
invadiendo fracción
Beta.
 Discriminación entre
cirrosis, policlonal o
eventual monoclonal
mediante inmunoelec-
troforesis (verificar
cambios hematológicos
y PFH´s)
 Puente Beta-Gama no
suele dar un pico tan
alto
Valor % 52.0 – 65.0 2.0 – 5.0 7.0 – 13.0 8.0 – 14.0 12.0 – 23.0
Valor g/dL 3.2 – 5.2 0.1 – 0.3 0.4 – 1.0 0.5 – 1.1 0.8 – 1.8
Relación A/G > 1.0

 Banda Monoclonal
atípica.
 Definir paraproteína
producida mediante
inmunoelectroforesis:
define diagnóstico y
pronóstico.
Valor % 52.0 – 65.0 2.0 – 5.0 7.0 – 13.0 8.0 – 14.0 12.0 – 23.0
Valor g/dL 3.2 – 5.2 0.1 – 0.3 0.4 – 1.0 0.5 – 1.1 0.8 – 1.8
Relación A/G > 1.0

1. La electroforesis de proteínaselectroforesis de proteínas es un método de abordaje sensible
para detectar innumerables alteraciones de estados patológicos y
disfunción de varios órganos, que no pueden definirse por otros
métodos.
2. Es importante realizar estudio de inmunoelectroforesisinmunoelectroforesis a toda
muestra con banda monoclonal para definir la paraproteína
producida y definir el diagnóstico, pronóstico y tratamiento. No es
útil realizar la inmunoelectroforesis en el seguimiento de este
padecimiento, ya que su principal utilidad es diagnóstico.
3. Debe usarse la electroforesis de proteínaselectroforesis de proteínas para evaluar respuesta
a tratamiento (seguimientoseguimiento) en pacientes con banda monoclonal.
4. Puede realizarse electroforesis de proteínaselectroforesis de proteínas en el seguimiento de
un padecimiento cuya anormalidad fue detectada por este
método, observando la corrección de la anormalidad de imagen
encontrada.
5. Sugerir la realización de electroforesis de proteínaselectroforesis de proteínas a pacientes
con fenómeno de RouleauxRouleaux, mayores de 50 años de edad (sobre
todo si hay datos clínicos de fiebre, dolor óseo y alteraciones
hematológicas).
6. Se sugiere reducir el uso de la cuantificación de Proteínas yProteínas y
Relación A/GRelación A/G por lo limitado de la información que provee.

 En caso de sospecha clínica de gamopatía monoclonal, una
región gama sérica normal no excluye diagnóstico.
 Debe realizarse Electroforesis de Proteínas en OrinaElectroforesis de Proteínas en Orina:
 Proteína de Bence-Jones: Eliminación por orina, de cadenas
ligeras de las inmunoglobulinas, las que se producen en exceso.
Observada en pacientes con Mieloma, Macroglobulinemia de
Waldenström y en algunos casos de Amiloidosis.
 Enfermedad de cadenas pesadas: Pueden eliminarse por orina
en estos padecimientos. Producen solo la fracción Fc de las
inmunoglobulinas (principalmente IgG, IgA, IgM e IgD), de ahí el
nombre de enfermedad de cadenas pesadas.
Suero del paciente
Orina del paciente concentrada 20 X

 Electroforesis de Proteínas de Líquido CefalorraquídeoElectroforesis de Proteínas de Líquido Cefalorraquídeo para
investigar bandas oligoclonalesbandas oligoclonales.
 Estas, son inmunoglobulinas (síntesis intratecal) que indican
la presencia de una inflamación en el sistema nervioso central y
puede ser un signo de esclerosis múltiple (apoyan
diagnóstico, sin ser patognomónicas).
ELECTROFORESIS DE LIQUIDOELECTROFORESIS DE LIQUIDO
CEFALORRAQUIDEOCEFALORRAQUIDEO

 Más del 95% de los pacientes con esclerosis múltiple presentan
bandas oligoclonales en el líquido cefalorraquídeo indicando una
síntesis intratecal de inmunoglobulinas.
 No hay correlación entre la presencia de bandas y el proceso
desmielinizante.
 Las Bandas pueden estar presentes aunque el nivel de
inmunoglobulinas en LCR sea normal
 Una vez que la respuesta oligoclonal está establecida se mantiene
durante la vida del paciente (excepto en los procesos infecciosos).
 Se sugiere correr la electroforesis del LCR simultáneamente con el
suero del paciente para cálculo de índices proteicos (NO HEMOLISIS)
 Las bandas oligoclonales se encuentran presentes en otros procesos
como:
 neurosífilis, meningitis aguda bacteriana o viral, leucoencefalopatías,
panencefalitis esclerosante subaguda, panencefalitis progresiva por
rubéola, neuritis óptica y otros procesos autoinmunes o infecciosos.

 Diagnóstico y seguimiento de las distintas enfermedades
neurológicas que cursan con alteraciones de la concentración
y composición de las proteínas del LCR.
 Aumento de la síntesis o liberación de proteínas (globulinas)
in situ
 Evaluación del grado de afectación de la integridad de la
Barrera Hemato-Encefálica consecutivo a infecciones,
inflamación o traumatismo.
 Aumento del paso de proteínas por ruptura de la integridad de
la BHE
 Obstrucción a la libre circulación del LCR
 Procesos degenerativos-destructivos del SNC
 Proteinas del LCR:
 Paso de proteínas Plasma  LCR = 80 % (difusión pasiva)
 Síntesis intratecal de proteínas: < 20 %
ESTUDIO DE LAS PROTEINAS DELESTUDIO DE LAS PROTEINAS DEL
LIQUIDO CEFALORRAQUIDEOLIQUIDO CEFALORRAQUIDEO

 Para corrimiento en muestras sin diluir y tinción con oro coloidal, usar
una muestra de suero normal como control, diluida 1:20 (suero / sol.
salina)
 Para corrimiento con muestras concentradas, ajustar concentración de
proteínas según la siguiente tabla:
 Proteínas de L.C.R. de 15 a 45 mg/dL (suero es de 6.0 a 8.0 g/dL)
Proteínas totales iniciales
en la muestra (L.C.R. / orina)
Concentración a efectuar:
(aproximar a 2 g/dLaproximar a 2 g/dL)
< 30 mg/dL 80 X
40 – 100 mg/dL 40 X
100 – 300 mg/gL 20 X
300 – 600 mg/dL 10 X
> 600 mg/dL 5 X

 Método de Concentración mediante Columna
de Minicon CS15 (Milipore)
 Cuantificación de Proteínas en LCR y ajuste de
concentración

INDICES DE PROTEINAS YINDICES DE PROTEINAS Y
GLOBULINAS DEL SUERO / LCRGLOBULINAS DEL SUERO / LCR

CAUSAS DE AUMENTO DE PROTEINAS DELCAUSAS DE AUMENTO DE PROTEINAS DEL
LIQUIDO CEFALORRAQUIDEOLIQUIDO CEFALORRAQUIDEO
Por aumento del paso de proteínas desde el plasma
Hemorragia cerebral
Meningitis bacteriana
Meningitis viral
30 – 150 mg/dL
80 – 500 mg/dL
30 – 100 mg/dL
Por aumento de síntesis intratecal
Neurosífilis
Esclerosis Múltiple
Meningitis tuberculosa
Síndrome de Guillain-Barre
50 – 150 mg/dL
25 – 50 mg/dL
50 – 300 mg/dL
100 – 400 mg/dL

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