1. Propiedades fisicoquímicas de
la materia viviente: Estado
coloidal, ósmosis, presión
osmótica, Sol. de interés
biológico

2. LOS SERES VIVOS
• Gran uniformidad en:
Composición química: Orgánica
Inorgánica
Organización celular: Procariotas
Eucariotas
Funciones: Nutrición, Relación y Reproducción
• Excepciones: Virus, priones,etc.

3. Niveles de organización
Partículas subatómicas
Nivel atómico
Átomos o bioelementos
Niveles abióticos
Biomoléculas
Nivel molecular
Macromoléculas
Complejos macromoleculares y orgánulos
Seres
Nivel celular Células
unicelulares
Tejidos
Nivel orgánico o Órganos Seres
pluricelular pluricelulares
Aparatos y
Niveles bióticos sistemas
Población
Comunidad (biocenosis)
Nivel de poblaciones
Ecosistema
Biosfera

4. BIOELEMENTOS

5. COMPONENTES DE LA MATERIA VIVA
Todas las formas de vida están constituidas por los mismos elementos químicos que
forman los mismos tipos de moléculas. Ello refleja el origen evolutivo común de las células
y organismos
BIOELEMENTOS
Primarios Secundarios Oligoelementos
Carbono (C) Azufre (S) Fósforo (P) Hierro (Fe) Silicio (Si)
Hidrógeno (H) Magnesio (Mg) Manganeso (Mn) Vanadio (V)
Oxígeno (O) Calcio (Ca) Cobre (Cu) Cromo (Cr)
Nitrógeno (N) Sodio (Na) Zinc (Zn) Cobalto (Cu)
Potasio (K) Flúor (F) Selenio (Se)
Cloro (Cl) Yodo (I) Molibdeno (Mb)
Boro (B) Estaño (Sn)

6. BIOELEMENTOS
MAYORITARIOS OLIGOELEMENTOS
Están siempre presentes en la
materia viva
ESENCIALES NO ESENCIALES
BIOELEMENTOS BIOELEMENTOS No superan el 0,1 %, No son esenciales para
PRIMARIOS SECUNDARIOS pero son esenciales todos los organismos
para la vida pero, a menudo,
Constituyen los Menos abundantes
pero desempeñan desempeñan
componentes esenciales importantes funciones
funciones vitales en la Fe, Mn, Cu,
fisiología celular
Zn, F, I, B, Si, V,
C, N, H, O Mg, Ca, K, Cr, Co, Se, Mo,
,S, P Na, Cl Sn

7. O 65,00
C 18,00
H 10,00
PRIMARIOS
N 3,00
P 1,10
S 0,25
Ca 1,90
K 0,35
Na 0,15 SECUNDARIOS
Cl 0,15
Mg 0,05
Fe 0,01
Zn 0,01
Si 0,01
Mn 0,01
OLIGOELEMENTOS
I 0,01
F 0,01
Cu 0,01
Co 0,01

8. BIOELEMENTOS PRIMARIOS
Forma distintos enlaces covalentes con otros C, O, H y N, da lugar a multitud de
C
moléculas orgánicas distintas y a distintos grupos funcionales por combinación de éstos.
Aceptor de H y electrones. Catalizador en la respiración aerobia. Abundante en la Tierra.
O Participa en reacciones de oxido-reducción. Se combina fácilmente con el C formando
enlaces covalentes.
Forma simples y dobles enlaces con el C. En proteínas, a. Nucléicos y en los productos
N
excreción.
H Dador y aceptor de electrones (energía). Participa en reacciones de oxido-reducción.
Forma enlaces covalentes con C, N, O. Se encuentra en dos aminoácidos (cisteína y
S metionina) , presentes en todas las proteínas. También en algunas sustancias como el
Coenzima A y sales inorgánicas.
Forma parte de los nucleótidos, compuestos que forman los ácidos nucléicos. Forman
parte de coenzimas y otras moléculas como fosfolípidos, sustancias fundamentales de las
P
membranas celulares. También forma parte de los fosfatos, sales minerales abundantes
en los seres vivos.

9. BIOELEMENTOS SECUNDARIOS
Forma parte de la molécula de clorofila, y en forma iónica actúa como
Mg
catalizador, junto con las enzimas , en muchas reacciones químicas del organismo.
Forma parte de los carbonatos de calcio de estructuras esqueléticas. En forma iónica
Ca interviene en la contracción muscular, coagulación sanguínea y transmisión del
impulso nervioso.
Catión abundante en el medio extracelular; necesario para la conducción nerviosa
Na
y la contracción muscular. Funcionamiento de la membrana celular.
Catión más abundante en el interior de las células; necesario para la conducción
K
nerviosa y la contracción muscular
Anión más frecuente; necesario para mantener el balance de agua en la sangre y
Cl
fluído intersticial. Necesario para el funcionamiento de la membrana celular.

10. OLIGOELEMENTOS
Fundamental para la síntesis de clorofila, catalizador en reacciones químicas y formando
Fe parte de citocromos que intervienen en la respiración celular, y en la hemoglobina que
interviene en el transporte de oxígeno.
Cu En los citocromos, hemocianina y algunas enzimas.
Interviene en la fotolisis del agua , durante el proceso de fotosíntesis en las plantas. Catalizador
Mn
también en reacciones metabólicas.
I Necesario para la síntesis de la tiroxina, hormona que interviene en el metabolismo
F Forma parte del esmalte dentario y de los huesos.
Co Forma parte de la vitamina B12, necesaria para la síntesis de hemoglobina .
Proporciona resistencia al tejido conjuntivo, endurece tejidos vegetales como en las
Si
gramíneas.
Cr Interviene junto a la insulina en la regulación de glucosa en sangre.
Zn Actúa como catalizador en muchas reacciones del organismo.
Actúa sobre neurotransmisores y la permeabilidad celular. En dosis adecuada puede
Li
prevenir estados de depresiones.
Forma parte de las enzimas vegetales que actúan en la reducción de los nitratos por parte de
Mo
las plantas

11. Los bioelementos
Elementos químicos que forman la materia de los
eres vivos.
% cuerpo humano:
O: 62,82%
C: 19,38%
H: 9,32%
N: 5,15%
Fe: 0,005%
Al: 0,001%
Resto: 3,36%

12. BIOMOLECULAS

13. Las biomoléculas
• Combinación de bioelementos
• Pueden aislarse por medios puramente fisicos, como la
centrifugación, la diálisis, la filtración…
Realizan una función dentro de los seres vivos que
depende de su forma y su tamaño característico.
Mayoría: macromoléculas = polímeros de monómeros.
Formadas por esqueletos hidrocarbonados.

16. Formas de representar las moléculas
TIPOS DE REPRESENTACIONES MOLECULARES
FÓRMULA FÓRMULA SEMIDESARROLLADA FÓRMULA DESARROLLADA
MOLECULAR
REPRESENTACIONES ESPACIALES
MODELO DE VARILLA MODELO COMPACTO

17. CONFIGURACIÓN TETRAÉDRICA DE LOS
ENLACES DE CARBONO
Los diferentes tipos de
moléculas orgánicas
tienen estructuras
tridimensionales
diferentes .
Esta conformación
espacial es
responsable de la
http://www.arrakis.es/~lluengo/elementos.htm
actividad biológica.
l

18. Principios inmediatos
Átomos de los
bioelementos
Unidos por Unidos por enlace
enlace iónico covalente
Sales
Agua Glúcidos Lípidos Proteínas Nucleótidos
minerales
Principios inmediatos no
exclusivos Principios inmediatos exclusivos de la
de la materia viva materia viva

19. Fuerzas que Intervienen en el Mantenimiento de
Las Estructuras de los Seres Vivos
Enlaces covalentes (C-C)
Interacciones débiles:
Carga-Carga
Dipolo-dipolo
Fuerzas de van der Waals
Enlaces de hidrógeno

20. “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

21. ENLACES DE HIDRÓGENO
Dador Aceptor EJEMPLOS
AGUA
AGUA CON OTRAS MOLÉCULAS
PROTEINAS Y ACIDOS NUCLEICOS

22. BIOMOLECULAS INORGÁNICAS

23. EL AGUA
El agua proporciona un entorno fluido que permite la
movilidad de las moléculas y su interacción en los
procesos metabólicos
Carga neutra pero, es una molécula polar: el O presenta
una mayor electronegatividad que los H.
2 cargas parciales negativas en la zona del O
1 carga parcial positiva en cada uno de los H
Distintas moléculas de agua pueden establecer puentes de
hidrogeno.

24. ESTRUCTURA Y PROPIEDADES DEL AGUA
POLARIDAD
RED TRIDIMENSIONAL
http://enfenix.webcindario.com/bio
logia/molecula/aguestru.html
PUENTES DE HIDRÓGENO
http://www.puc.cl/quimica/agua/estructura.htm

25. Estado físico del agua

26. Agua líquida y sólida

27. Aunque es eléctricamente neutra, la
O - molécula de agua tiene carácter polar
debido a un exceso de carga negativa
sobre el átomo de oxígeno.
= densidad de carga
Debido a su polaridad, las moléculas
+
+ de agua establecen enlaces de
H hidrógeno entre ellas.
Enlace
covalente
+
Enlaces de - +
hidrógeno

28. AGUA
Estructura:

29. Propiedades derivadas de la estructura
Grado de ionización.
Concepto de pH.
Tensión superficial.
Calor específico.
Densidad.
Termorregulador: calor específico, conductividad térmica, calor de vaporización.
Transparencia.
Baja viscosidad.
Función mecánica y estructural: Fuerza de cohesión: capilaridad.
Poder disolvente: iónicos, anfipáticos y polares no iónicos.
Dispersiones: coloides: suspensión (sólido) y emulsión (líquido).

30. Moléculas anfipáticas
PROPIEDADES HIDRÓFILAS E HIDRÓFOBAS
Acidos grasos y detergentes
Monocapas
Micelas
Bicapas
Hidrocarburos alifáticos y aromáticos o sus
derivados que no pueden formar enlaces de H “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

31. Propiedades del agua
• Elevada cohesión molecular
Da volumen a las células. Fuerzas de
Turgencia en las plantas. adhesión
Esqueleto hidrostático. Vidrio
Deformaciones citoplasmáticas.
Amortiguación en articulaciones. Capilar de vidrio
• Elevada tensión superficial
Desplazamiento de algunos
organismos sobre el agua.
• Elevada fuerza de adhesión
Ascensión de la savia
bruta por capilaridad.
• Elevado calor específico Moléculas de
Función termorreguladora. agua
• Densidad máxima a 4 °C
Las fuerzas de adhesión entre las
Permite la vida bajo el hielo. moléculas de agua y el vidrio, son
mayores que las de las moléculas de
agua entre sí. Por esto el líquido
asciende por las paredes del capilar.

32. • Elevado calor de vaporización
Al evaporarse, absorbe calor del
organismo. Cristal de Iones
• Elevada capacidad disolvente NaCl solvatados
Solvatación iónica.
Transporte de sustancias.
Medio de reacción.
• Bajo grado de ionización
Na+
•Las disoluciones acuosas pueden
Cl -
tener distintos grados de pH.
Función termorreguladora.
Molécul
a de
agua

33. EQUILIBRIOS IÓNICOS
Prácticamente, todas las reacciones químicas que
se dan en el organismo tienen lugar en un medio
acuoso, en el que el comportamiento de las
moléculas depende de su estado de ionización
Por ello es importante conocer bien:
• Equilibrios ácido-base
• Ionización del agua
• Importancia de las soluciones tampón

34. IONIZACIÓN DEL AGUA
Ión hidroxilo Ión hidronio
Producto iónico del agua
pH de los fluidos corporales entre 6,5-8
http://enfenix.webcindario.com/biologia/molecula/aguioniz.html

35. SOLUCIONES TAMPÓN O AMORTIGUADORAS
Mantienen el pH fisiológico
Están formados por ácidos débiles y sus bases conjugadas
Tampón bicarbonato: mantiene el pH de los
líquidos intercelulares en valores próximos a 7,4
ión bicarbonato ácido carbónico

37. • Gran poder disolvente
Agua es el medio de transporte de sustancias en el interior de los seres vivos.
Es el medio donde transcurren muchas de las reacciones del metabolismo.
• Elevado calor de vaporización
Agua ejerce una acción refrigerante en los seres vivos.
• Cohesión – adhesión.
fenómenos de capilaridad.
Agua = esqueleto hidrostático por algunos seres vivos.
• Elevado calor especifico.
Amortiguador térmico en los seres vivos T° relativamente constante.
• Reactividad química.
hidrolisis.
• Mayor densidad en estado liquido que en forma de hielo.
Agua se congela en superficie que aísla el agua liquida que esta por debajo de ella
T° por encima de O°C vida.

38. COMPOSICIÓN APROXIMADA DEL ORGANISMO (%)
AGUA 60%
MINERALES 5,5
LÍPIDOS 20
ACIDOS NUCLEICOS >1
CARBOHIDRATOS 1
PROTEINAS 14

39. Las sales minerales
• En forma precipitada
• En disolución
• Actúan como sistemas tampón.
• Neutralizan las cargas de algunas
macromoléculas.
• Participan en un gran numero de procesos
fisiológicos.

40. El medio celular y la osmosis.
• Las disoluciones:
Disolución= disolvente (fase dispersante) + soluto (fase dispersa)
• Las dispersiones coloidales:
El soluto no es soluble.
2 estados: Sol (forma fluida) o Gel (el coloide ha perdido agua).
• La osmosis:
2 soluciones de distinta concentración, separadas por une membrana
semipermeable, tienden a igualar su concentración
Paso de agua desde la solución mas diluida hacia la mas concentrada.
presión osmótica.

41. Propiedades de las dispersiones

42. Ósmosis

43. Funciones de las sales en disolución
IONES ASOCIADOS A MOLÉCULAS ORGÁNICAS FUNCIONES ESPECÍFICAS DE ALGUNAS SALES MINERALES
HIERRO Hemoglobina SODIO
MAGNESIO Clorofila POTASIO Transmisión del impulso nervioso
FOSFATO Ácidos nucleicos, fosfolípidos, ATP CLORO
COBALTO Vitamina B12 Contracción muscular y coagulación
CALCIO
IODO Hormonas tiroideas sanguínea
HIERRO Transporte de oxígeno
AZUFRE Cisteína y metionina (aminoácidos)
Cofactor enzimático, modulador en la
CINC
neurotransmisión
MANGANESO Fotosíntesis (fotólisis del agua)
FUNCIONES GENERALES
• Mantener el grado de salinidad en los
organismos.
• Regular la actividad enzimática.
• Regular la presión osmótica y el volumen
celular.
• Generar potenciales eléctricos.

44. Funciones de las sales precipitadas
La principal función es formar estructuras de protección o sostén.
CARBONATO CÁLCICO
• Caparazones de protozoos
marinos.
• Esqueletos externos y
conchas.
• Espinas.
• Huesos, dientes y otolitos.
SILICATOS FOSFATO CÁLCICO
•Estructuras de •Matriz mineral de los
sostén de algunos tejidos óseos.
vegetales.
•Caparazones de
protección.
•Espículas.

45. La ósmosis
Permite el paso de
disolventes pero no de Membrana
Membrana solutos.
semipermeable semipermeable
BAJA ALTA
CONCENTRACIÓN CONCENTRACIÓN
Medio hipotónico Medio hipertónico Medios isotónicos
Presión osmótica Presión osmótica Igual presión osmótica.
baja. alta.
El disolvente atraviesa la membrana hasta
igualar las concentraciones en ambos lados.

46. Las membranas celulares son semipermeables
MEDIO HIPERTÓNICO
El agua sale de la célula. PLASMÓLISIS
La membrana
•Disminuye el
volumen celular
plasmática se
separa de la
•Aumenta la
presión osmótica pared celular
en el interior
MEDIO HIPOTÓNICO
El agua entra en la
célula. TURGENCIA
•Aumenta el
volumen celular La célula se
hincha hasta el
•Disminuye la
presión osmótica límite de la
en el interior pared celular

47. Osmorregulación
Todos los seres vivos están obligados a regular la presión osmótica. Los distintos
grupos han desarrollado estrategias diferentes.
SERES VIVOS UNICELULARES
VEGETALES
Procariotas Pared celular
Pared celular
Dulceacuícolas Vacuolas pulsátiles
Estomas
ANIMALES PLURICELULARES
Peces de agua
Peces marinos Mamíferos
dulce
Riñones
Pérdida de agua Entrada de agua
Intestino
Bebe
agua No grueso
salada bebe
Piel
Orina isotónica Abundante orina
Excreta el exceso
escasa hipotónica
de sal

48. Carácter coloidal de la materia viva
Disolvente o
fase dispersante
Soluto o
DISOLUCIÓN VERDADERA fase DISPERSIÓN COLOIDAL
< 10-7 cm dispesa 10-7< <2 • 10 -5 cm
Las dispersiones coloidales pueden presentar dos estados físicos:
Moléculas ESTADO DE SOL ESTADO DE GEL Moléculas de
de soluto disolvente entre
las de soluto
Fase Las moléculas de
dispersante soluto actúan como
líquida fase dispersante

49. Dispersiones
Disoluciones verdaderas <1nm
Tipos (según tamaño partículas): Coloides 1nm<X<0,2 μm
Sol
Coloides (estados): Gel
Coloides (clasificación):
Suspensión: proteínas, glúcidos
Naturaleza de la fase dispersa:
Emulsión: lípidos
Hidrófilos: precipitación, floculación
Afinidad entre ambas fases:
Hidrófobos

50. Propiedades de las dispersiones coloidales
EFECTO TYNDALL ELEVADA VISCOSIDAD
Turbidez al ser iluminadas Presentan gran resistencia al
lateralmente sobre un fondo movimiento de las moléculas que
oscuro. integran el fluido.
MOVIMIENTO BROWNIANO ELEVADA ADSORCIÓN
Ayuda a que las partículas Las partículas coloidales atraen a
coloidales se mantengan otras moléculas presentes en las
suspendidas sin sedimentar. dispersiones.
DIÁLISIS
SEDIMENTACIÓN
Las partículas coloidales pueden
Las partículas coloidales pueden
separarse según su tamaño
sedimentarse mediante
mediante una membrana
ultracentrifugación.
semipermeable.

51. BIOMOLECULAS ORGANICAS

52. COMBINACIONES ENTRE ELEMENTOS
http://www.arrakis.es/~lluengo/elementos.htm
l

56. Clasificación de los glúcidos
se unen formando
OSAS ÓSIDOS
formados únicamente formados por osas y otras
son por osas moléculas orgánicas
MONOSACÁRIDOS HOLÓSIDOS HETERÓSIDOS
muchos
monosacáridos entre 2 y 10
monosacáridos contienen
POLISACÁRIDOS proteínas contienen
lípidos
el mismo tipo de OLIGOSACÁRIDOS
monosacárido
GLUCOPROTEÍNAS
formados por 2
HOMOPOLISACÁRIDOS distintos tipos de monosacáridos GLUCOLÍPIDOS
monosacárido
HETEROPOLISACÁRIDOS DISACÁRIDOS

57. Monosacáridos de importancia biológica
TRIOSAS TETROSAS
GLICERALDEHÍDO y
ERITROSA
DIHIDROXIACETONA
Intermediarios del metabolismo de la glucosa. Intermediario en procesos de nutrición autótrofa.
PENTOSAS
RIBOSA XILOSA ARABINOSA RIBULOSA
Componente estructural Componente Presente en la Intermediario en la
de nucleótidos. de la madera. goma arábiga. fijación de CO2 en
autótrofos.

58. HEXOSAS
GLUCOSA FRUCTOSA
Actúa como
Principal nutriente
nutriente de los
de la respiración
espermatozoid
celular en animales.
es.
GALACTOSA MANOSA
Forma parte de la Componente de
lactosa de la polisacáridos en
leche. vegetales,
bacterias,
levaduras y hongos.

59. Derivados de monosacáridos
FOSFATOS DE AZÚCARES DESOXIAZÚCARES AZÚCARES ÁCIDOS
Ácido
D-
glucónico
-D -fructosa -6 P
- L - fucosa
Ácido
D-
glucurónico
-D -glucosa -6 P - D -2 desoxirribosa

60. POLIALCOHOL AMINOAZÚCAR
ES ES
D-
glicerol
mio-inositol Ácido -N-acetilneuramínico
D-
glucitol
Ácido -N-acetilmurámico

61. Disacáridos de mayor interés biológico
MALTOSA LACTOSA
SACAROSA CELOBIOSA

62. según su según su
composición Polisacáridos
son
función
Polímeros de monosacáridos unidos por enlaces O-
glucosídicos.
ALMIDÓN
GLUCÓGENO DE RESERVA
HOMOPOLISACÁRIDOS DEXTRANOS Proporcionan energía.
Formados por el mismo CELULOSA
tipo de monosacárido.
QUITINA
PECTINAS
HEMICELULOSAS ESTRUCTURAL
Proporcionan
AGAR - AGAR soporte y
HETEROPOLISACÁRIDOS GOMAS protección.
Formados por MUCÍLAGOS
monosacáridos diferentes. PEPTIDOGLUCANOS
GLUCOSAMINOGLUCANOS

63. HETERÓSIDOS
formados por
GLÚCIDO AGLUCÓN
puede ser
LÍPIDO PROTEÍNA OTRAS MOLÉCULAS
ORGÁNICAS
unido a en proporción
actúan como
ALTA BAJA
MONOSACÁRIDOS OLIGOSACÁRIDOS en forma de
PRINCIPIOS
ACTIVOS EN PLANTAS
MEDICINALES
PÉPTIDO PROTEÍNA
CEREBRÓSIDOS GANGLIÓSIDOS
PEPTIDOGLUCANOS PROTEOGLUCANOS
CARDIOTÓNICOS
HORMONAS CIANOGENÉTICOS
SÉRICAS GLUCOPROTEÍNAS GLICIRRINA
GONADOTRÓPICAS
ANTRACÉNICOS
protrombina DE MEMBRANA TANÓSIDOS
inmunoglobulinas LH y FSH

64. Concepto y clasificación de lípidos
PROPIEDADES QUÍMICAS PROPIEDADES FÍSICAS
•Untuosos al tacto.
•Poco solubles en agua.
•Constituidos por C, H, O, P y S.
•Solubles en disolventes
apolares.
CLASIFICACIÓN
FUNCIONES BIOLÓGICAS
(según su estructura molecular)
•Estructurales (membranas
celulares). SAPONIFICABLES
•Grasas o acilglicéridos
•Energéticas (triacilglicéridos).
•Ceras
•Vitamínicas y hormonales •Fosfolípidos
(esteroides).
•Esfingolípidos
INSAPONIFICABLES
•Terpenos
•Esteroides
•Prostaglandinas

65. Esterificación y saponificación
R1 COOH + HO CH2 R1 CO O CH2
R2 COOH + HO CH R2 CO O CH + 3 H2O
Esterificación
R3 COOH + HO CH2 R3 CO O CH2
Ácidos grasos + Glicerina Triacilglicerol
R1 CO O CH2 R1 CO O Na CH2 HO
R2 CO O CH + 3 Na OH R2 CO O Na + CH HO
Saponificación
R3 CO O CH2 R3 CO O Na CH2 HO
Triacilglicerol Sales de los ácidos grasos + Glicerina

66. Ácidos grasos saturados
• No tienen dobles enlaces.
• Suelen ser sólidos a
temperatura ambiente.

67. Ácidos grasos insaturados
• Tienen uno o más dobles
enlaces.
• Generalmente líquidos a
temperatura ambiente.

68. Propiedades físico-químicas
de los ácidos grasos
Son moléculas anfipáticas por tener
una zona polar (grupo carboxilo) y
Interacciones de Van der otra apolar (cadena carbonada).
Waals entre zonas
apolares.
Zona polar
Zona apolar
Cabezas C H C
polares O
O
HO O
Enlaces de
hidrógeno
entre zonas
polares. O OH
OH O
C C
Cadena Reaccionan con los alcoholes formando
alifática
apolar
ésteres.
Cuanto mayor grado de insaturación y
mayor longitud de la cadena, mayor
punto de fusión.

69. Los fosfolípidos
Son los principales componentes de las membranas biológicas.
COMPOSICIÓN QUÍMICA
AMINOALCOHOL O
POLIALCOHOL
O
GRUPO FOSFATO
OH P OH
O
CH 2
O
CH O C CH 2
CH 2
... CH CH ... CH 2 CH 3
CH 2
O C CH 2
CH 2
... ... CH 2
CH 2 CH 3
GLICERINA
O
ÁCIDOS GRASOS

70. El carácter anfipático de los fosfolípidos es fundamental en la formación de las
membranas biológicas.
Cabezas Colas
polares de glucídicas
Colas apolares fosfolípidos polares
de
fosfolípidos
Las colas polares Las cabezas polares
interaccionan interaccionan
Colesterol mediante puentes Proteínas
entre sí por
Fuerzas de Van de hidrógeno con el
der Waals agua

71. Esfingomielinas
Son un tipo de esfingolípidos cuyo grupo polar puede ser fosfocolina o fosfoetanolamina.
Esfingosina
Ácido graso
Ceramida Fosfocolina
Se encuentran
fundamentalmente en la
vaina de mielina que rodea
las fibras nerviosas

72. Esfingoglucolípidos: Cerebrósidos
La ceramida se une a un glúcido, que puede ser un monosacárido o
un oligosacárido ramificado.
Monosacárido
Ceramida
Abundan en las membranas de las células nerviosas del
cerebro y del sistema nervioso periférico

74. Esteroides
Son derivados del ciclopentanoperhidrofenantreno
ESTEROLES
HORMONAS ESTEROIDEAS
ÁCIDOS BILIARES

75. Prostaglandinas
Se sintetizan en numerosos tejidos animales a partir de aquellos fosfolípidos de la membrana
plasmática que contienen ácidos grasos poliinsaturados como el araquidónico.
2 O2
FUNCIONES DE LAS PROSTAGLANDINAS
• Vasodilatadores.
• Intervienen en procesos inflamatorios.
Síntesis • Estimulan la producción de mucus.
de la
PGG2 • Estimulan la contracción de la musculatura
lisa.
• Intervienen en la coagulación de la sangre.

76. Tabla resumen de los lípidos
TIPO NATURALEZA QUÍMICA FUNCIÓN
Ácidos orgánicos monocarboxílicos Precursores de otros
ÁCIDOS GRASOS saturados o insaturados. lípidos.
SAPONIFICABLES
Glicerina esterificada con uno, dos Reserva energética y
ACILGLICÉRIDOS o tres ácidos grasos. aislante.
Ésteres de un ácido graso y un Protección y
CERAS monoalcohol ambos de cadena revestimiento.
larga. esterificada con un grupo
Glicerina
fosfato, unido a su vez a un Formación de
FOSFOLÍPIDOS
aminoalcohol o polialcohol y dos membranas biológicas.
ácidos grasos. Membranas biológicas,
Una ceramida unida a un grupo
ESFINGOLÍPIDOS especialmente en el
INSAPONIFICABLE
polar.
sistema nervioso.
Derivados de la polimerización del Pigmentos y
TERPENOS
isopreno. vitaminas.
Derivados del Vitaminas, hormonas
ESTEROIDES ciclopentanoperhidrofenantreno. y ácidos biliares
Derivados de fosfolípidos con
S
PROSTAGLANDINAS Muy diversas.
ácidos grasos poliinsaturados.

77. Fórmula general de un aminoácido
GRUPO CARBOXILO
GRUPO AMINO
La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y
determina sus propiedades químicas y biológicas.

78. Aminoácidos hidrófobos
Alanina (Ala) Valina (Val) Leucina (Leu) Isoleucina (Iso)
Metionina Fenilalanina
Triptófano (Trp)
(Met) (Fen)

79. Aminoácidos polares hidrofílicos
Serina (Ser) Treonina (Tr) Prolina (Prl)
Glutamina (Gln)
Asparagina
Cisteína (Cis) Glicocola (Gli)
(Asn)
Tirosina (Tir)

80. Propiedades ácido-básicas de los
aminoácidos iones dipolares.
En una disolución acuosa (pH neutro) los aminoácidos forman
Un ion dipolar se puede comportar como ácido o como base según el pH de la
disolución.
Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfóteras.
CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS
pH disminuye pH aumenta
El aminoácido se comporta como una El aminoácido se comporta como un
base. ácido.

81. Isomería de los aminoácidos
Por ser el carbono un carbono asimétrico, los aminoácidos pueden
presentar dos configuraciones espaciales.
D - aminoácido L - aminoácido
El grupo amino
El grupo amino
está a la
está a la derecha
izquierda
Al ser imágenes especulares
se denominan
estereoisómeros.

82. Formación de un enlace peptídico
Reaccionan el grupo carboxilo
de un aminoácido y el amino de
otro
Enlace
peptídico
Plano del
enlace
peptídico
Grupo N - terminal
Grupo C -terminal

83. Características de un enlace peptídico
• Es un enlace covalente más
corto que la mayoría de los
enlaces C - N.
• Posee cierto
carácter de doble
enlace.
• Los cuatro átomos
del enlace se
encuentran sobre
el mismo plano.
• Los únicos enlaces que pueden
girar son los formados por C-C y C-
N

84. Estructura secundaria de las proteínas:
-hélice
• La cadena se va enrollando en
espiral.
•Los enlaces de hidrógeno
intracatenarios mantienen la
estructura.
•La formación de estos enlaces
determina la longitud del paso de
Paso
(Avance por vuelta) rosca.
0,54 nm
•La rotación es hacia la derecha.
Cada aminoácido gira 100° con
Avance por
0,15 nm
residuo respecto al anterior. Hay 3,6
residuos por vuelta.
•Los grupos -C=O se orientan en la
Carbono misma dirección y los -NH en
hidrógeno
nitrógeno
dirección contraria.
oxígeno Los radicales quedan hacia el
Cadena lateral exterior de la -hélice.

85. Estructura secundaria de las proteínas:
conformación
Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se
asocian entre sí.
Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma
alterna.
Los enlaces de hidrógeno
intercatenarios mantienen
unidas las cadenas.
Las cadenas
polipeptídicas se Disposición Disposició
pueden unir de dos antiparalela n paralela
formas distintas.

86. Estructura terciaria de las proteínas
Modo en que la proteína nativa se encuentra plegada en el espacio.
• Enlaces de hidrógeno.
La estructura se estabiliza por uniones • Atracciones electrostáticas.
entre radicales de aminoácidos alejados
• Atracciones hidrofóbicas.
unos de otros.
• Puentes disulfuro.
En las proteínas de elevado peso molecular, la
estructura terciaria está constituida por
dominios.
En la estructura terciaria se pueden encontrar
subestructuras repetitivas llamadas motivos.

87. ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTEÍNAS
HEMOGLOBINA

88. Clasificación de las proteínas:
holoproteínas
PROTEÍNAS FIBROSAS PROTEÍNAS GLOBULARES
•Generalmente, los polipéptidos que las forman
se encuentran dispuestos a lo largo de una sola •Más complejas que las
dimensión. fibrosas.
•Son proteínas insolubles en agua. •Plegadas en forma más o
•Tienen funciones estructurales o menos esférica.
protectoras. Se encuentra en tejido
ALBÚMINAS
COLÁGENO conjuntivo, piel, cartílago, hueso, Realizan transporte de
tendones y córnea. moléculas o reserva de
MIOSINA Y ACTINA Responsables de la aminoácidos.
contracción muscular. GLOBULINAS
Forman los cuernos, uñas, pelo y Diversas funciones, entre
QUERATINAS
lana. ellas las inmunoglobulinas
Interviene en la coagulación que forman los
FIBRINA
sanguínea. anticuerpos.
HISTONAS Y PROTAMINAS
ELASTINA
Se asocian al ADN
Proteína elástica. permitiendo su
empaquetamiento.

89. Clasificación de las proteínas:
heteroproteínas
En su composición tienen una proteína (grupo proteico) y una parte no proteica
(grupo prostético).
HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO
Cromoproteína Pigmento
Grupo hemo o
Porfirínicas hemoglobina
hemino
Cobre, Hierro o
No porfirínicas rodopsina
retinal
Nucleoproteína Ácidos nucleicos cromatina
Glucoproteína Glúcido fibrinógeno
Fosfoproteína Ácido fosfórico caseína
Lipoproteína Lípido quilomicrones

90. Ejemplos de heteroproteínas
Hemoglobina Inmunoglobulina
Lipoproteína plasmática
Retinal
Rodopsina

91. Desnaturalización y renaturalización de una
proteína
La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y
cuaternaria.
Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias
desnaturalizantes.
Desnaturalizaci
ón
Renaturalizació
n
PROTEÍNA NATIVA PROTEÍNA DESNATURALIZADA
En algunos casos la desnaturalización puede ser
reversible.

92. ESPECIFICIDAD DE LAS PROTEÍNAS

93. Diversidad funcional de las proteínas
Debido a la gran diversidad estructural, las proteínas pueden tener funciones
diversas.
FUNCIÓN EJEMPLO
Ovoalbúmina, caseína, zeína,
DE RESERVA
hordeína...
Lipoproteínas, hemoglobina,
DE TRANSPORTE
hemocianina...
Actina, miosina, flagelina
CONTRÁCTIL
...
Trombina, fibrinógeno,
PROTECTORA O DEFENSIVA
inmunoglobulinas...
HORMONAL Insulina, glucagón, somatotropina...
Glucoproteínas, histonas, queratina,
ESTRUCTURAL
colágeno, elastina...
ENZIMÁTICA Catalasa, ribonucleasa...
HOMEOSTÁTICA Albúmina...

95. Comportamiento de un enzima
Las enzimas actúan como un catalizador:
Energía de
Disminuyen la energía de activación sin la
activación. enzima
No cambian el signo ni la cuantía Energía de
de la variación de energía libre. activación con la
No modifican el equilibrio de la Energía de enzima
reacción. los
Aceleran la llegada del equilibrio. Energía reactivos Variació
Al finalizar la reacción quedan n de la
libres y pueden reutilizarse. Energía de energía
los
Progreso de la
productos
reacción

96. Influencia del pH y la temperatura en la
actividad enzimática
Pepsina Tripsina
pH pH Tª
óptimo óptimo óptima
Cada enzima tiene una temperatura
Cada enzima actúa a un pH óptimo. óptima para actuar.
Los cambios de pH alteran la
estructura terciaria y por tanto, la Las variaciones de temperatura
actividad de la enzima. provocan cambios en la estructura
terciaria o cuaternaria, alterando la
actividad del enzima.

97. Clasificación de las enzimas
HIDROLASAS
Glucosa-6-fosfatasa
Catalizan reacciones
de hidrólisis con
intervención del agua
D-GLUCOSA-6-FOSFATO D-GLUCOSA + FOSFATO
Privato-
LIASAS descarboxilasa
Catalizan la adición de
grupos funcionales diversos
ÁCIDO PIRÚVICO ACETALDEHÍDO
TRANSFERASAS O Aspartato-
aminotransferasa
QUINASAS
Catalizan la
transferencia de grupos
funcionales o radicales
entre moléculas ÁCIDO ASPÁRTICO ÁCIDO CETOGLUTÁRICO ÁCIDO OXALACÉTICO ÁCIDO GLUTÁMICO

98. Esquema de una reacción enzimática
Complejo
enzima-
sustrato (ES)
Enzima (E) Sustratos Enzima (E)
(S) Productos
(P)
E+S ES E+P

99. Especificidad enzimática
MODELO DE ACOPLAMIENTO
MODELO DE LLAVE-CERRADURA
INDUCIDO
Sustrato Sustrato
Enzima
Enzima
Complejo
enzima-
sustrato

100. Inhibición de la actividad enzimática
Sustrato
Inhibidor
Los sustratos no
pueden unirse
al centro activo
Enzima
Inhibidor
unido a la
Sustrato
enzima

101. Modelo de inhibición alostérica
Sustrato Centros
Enzima activos
modificados
Los
sustratos
no pueden
unirse al
centro
Centro Ligando unido activo
Ligando regulado al centro
r regulador
Sustrato

102. Cinética de la reacción enzimática
La velocidad de una reacción enzimática aumenta de forma
lineal hasta alcanzar un máximo en el que se produce la
saturación de la enzima.
El turnover, número de recambio o constante catalítica es el
parámetro que define el máximo número de moléculas de sustrato que
transforma la enzima, a la velocidad máxima, en la unidad de tiempo.
La concentración de sustrato a la
que la velocidad de reacción es la
Vmáx mitad de la velocidad máxima es
la constante de Michaelis (Km).
1 V El valor de Km también indica la
2 máx afinidad de la enzima por el
sustrato o eficacia catalítica.
Km

103. Importancia de la vitamina A en el
ciclo visual
Energía luminosa
Rodopsina
Opsina
Todo-trans-
11-cis-retinal retinal
(vitamina A)
Retinal
reductas
a
Retinal
reductas Todo-trans-
a retinol
Retinol
isomerasa
11-cis-retinol

104. Formación de un nucleótido
BASE
NITROGENADA NUCLEÓSIDO (Adenosina)
(Adenina)
ION FOSFATO
Enlace
N-
glucosídico
H2O
H2O
Enlace
PENTOSA (Ribosa) éster
NUCLEÓTIDO
(Adenosín 5’-
monofosfato)

105. Bases nitrogenadas
PIRIMIDÍNICAS
Timina Uracilo
Citosina (exclusiva del (exclusiva del
ADN) ARN)
PÚRICAS
Adenina Guanina

106. Estructura primaria del ADN
Extremo 5’
Adenina •Es la secuencia de nucleótidos,
unidos por enlaces fosfodiéster.
•La cadena presenta dos extremos
Citosina libres: el 5’ unido al grupo fosfato y
el 3’ unido a un hidroxilo.
•Cada cadena se diferencia de otra
por:
> Su tamaño
Guanina
> Su composición.
> Su secuencia de bases.
•La secuencia se nombra con la
inicial de la base que contiene cada
Timina nucleótido:
ACGT
Extremo 3’

107. Estructura secundaria del ADN
2 nm
• Es una doble hélice de 2 nm de
Armazón diámetro.
fosfoglucídi •Las bases nitrogenadas se encuentran
co en el interior.
0,34 nm •Las parejas de bases se encuentran
3,4 nm unidas a un armazón formado por las
pentosas y los grupos fosfato.
•El enrollamiento es dextrógiro y
Par de bases plectonémico.
nitrogenada
•Cada pareja de nucleótidos está
s
situada a 0,34 nm de la siguiente y
cada vuelta de doble hélice contiene
10 pares de nucleótidos.
•Las dos cadenas son antiparalelas y
complementarias.

108. Complementariedad entre las bases
Las bases de
ambas cadenas se
mantienen unidas
por enlaces de
hidrógeno. Adenina Timina
2 Enlaces
de
hidrógeno
El número de
enlaces de
hidrógeno
depende de la
Guanina Citosina complementaried
3 Enlaces ad de las bases.
de
hidrógeno

109. Estructura del ADN
Extremo 5’
Extremo 3’
Extremo 5’
Extremo 3’

110. Función biológica del ADN
El ADN almacena y transmite la información genética ya que puede realizar copias de
sí mismo.
REPLICACIÓN DEL
ADN
RELACIÓN ENTRE DIVERSOS ORGANISMOS
Y LA CANTIDAD DE ADN QUE CONTIENEN Dentro de un
Existe gran Escherichia coli mismo grupo
Bacterias
diferencia entre el Hongos
Levaduras puede haber, a
contenido de ADN Plantas
Drosophila melanogaster
Judías
su vez, grandes
Insectos
de seres diferencias que
Moluscos
unicelulares Peces cartilaginosos
Tiburones
no parecen
primitivos y el de Peces óseos
Ranas Tritones
guardar relación
Anfibios
organismos con su
Reptiles
pluricelulares. Aves complejidad.
Humanos
Mamíferos
10 5 10 6 10 7 10 8 10 9 10 10 10 11

111. Niveles de complejidad del ADN
ADN monocatenario Dímero
lineal (virus) concatenado
(mitocondria
ADN s)
bicatenario
lineal (virus)
ADN
monocatenario
circular (virus)
Cromatin
a
(eucariota
s)
Cromosom
as
ADN bicatenario ADN
circular (bacterias) asociado a
histonas

112. ULTRAESTRUCTURA DEL ADN Y ORGANIZACIÓN DEL CROMOSOMA

113. Desnaturalización e hibridación del ADN
La desnaturalización se produce al separarse las dos hebras por la rotura de los enlaces
de hidrógeno.
pH>13 Desenrollamien
o to de las hélices
Tª 100
°C Desnaturalización
Desnaturalización
Renaturalización Renaturalización
Dobles Cadenas
hélices de sencillas de
ADN ADN
A la temperatura de
fusión (Tm) el 50% de la
doble hélice está
separada.
Manteniendo una temperatura de 65 °C durante un tiempo
prolongado se puede producir la renaturalización o
hibridación del ADN.

114. Técnica de hibridación para la detección
de enfermedades
2.- Mediante ingeniería genética se construye una
sonda marcada radiactivamente con la secuencia
1.- Se identifica la complementaria del ADN enfermo.
secuencia de ADN que
presentan los enfermos.
Si aparecen bandas radiactivas la sonda ha
hibridado y la persona presenta la anomalía.
7.- El ADN de doble
cadena se transfiere a
un papel de
nitrocelulosa y se mide
la radiactividad.
4.- Se desnaturaliza y
se añade la sonda.
3.- Se extrae una
6.- Mediante enzimas, se hidroliza 5.- Se deja muestra de ADN de
renatularizar. la persona que se
todo el ADN que no esté en forma de quiere dignosticar.
doble hélice, destruyendo la sonda
que no ha hibridado.

115. El ácido ribonucleico (ARN)
Es un polirribonucleótido (contiene la ribosa como pentosa). Las bases nitrogenadas
que lo forman son ADENINA, URACILO, CITOSINA y TIMINA (carece de guanina).
Excepto en algunos
virus, el ARN es Zona de doble
monocatenario. hélice
(horquilla).
Bases
complementaria
s.
Bucle

116. ARN mensajero
Su función es copiar la información genética del ADN y llevarla hasta los ribosomas.
En eucariotas porta
información para que se
sintetice una proteína:
MONOCISTRÓNICO.
En procariotas contiene
información separada para la
síntesis de varias proteínas
distintas: POLICISTRÓNICO.
ARN
mensajer
o
ADN
Tiene una vida muy corta (algunos minutos)
ya que es destruído rápidamente por las
ribonucleasas.

117. ARN de transferencia
Transportan los aminoácidos hasta los ribosomas. 3’
Todos los tipos de ARNt comparten
algunas características: 5’
Zona de unión al
ribosoma.
En el extremo 5’ un triplete
que tiene guanina y un ácido
fosfórico libre.
En el extremo 3’ tres bases (C-
C-A) sin aparear. Por este Brazo T
extremo se une al aminoácido. Brazo D
Zona de unión a la
En el brazo A un triplete de enzima que lo une Brazo A
bases llamado anticodón al aminoácido.
diferente para cada ARNt en
función del aminoácido que
Anticod
transportan.
ón
Zona de unión al ARNm.

118. ARN ribosómico, nucleolar y otros tipos
ARN ribosómico
Agrupa a varios ARN diferentes y
constituye hasta un 80% del total de ARN
de una célula.
ARN nucleolar
Se encuentra asociado a diferentes proteínas
formando el nucléolo. Una vez formado se
fragmenta dando lugar a los diferentes tipos
de ARNr.
Otros tipos de ARN
Algunos tienen función catalítica: ribozimas.
Otros se asocian con proteínas para formar
ribonucleoproteínas.
Ribozima
Existen algunos que pueden escindirse en varios
fragmentos por si mismos: autocatalíticos.

119. Funciones del ARN
El ribosoma es el encargado de la traducción
ADN
del ARNm y está formado por ARN ribosómico
y proteínas.
ARN
mensajero
Ribosoma
ARN de Proteín
transferencia a
con
aminoácido

120. ADP y ATP
Son moléculas transportadoras de energía.
La energía que se necesita para las
reacciones endergónicas se obtiene de la
hidrólisis del ATP.
Desfosforilación
ATP ADP
Fosforilación
Además del ATP y el ADP Cuando las reacciones son
también existen los exergónicas, la energía se emplea en
nucleótidos de guanina GTP y la formación de ATP.
GDP con función similar.

121. AMP cíclico (AMPc)
Es un nucleótido de adenina cuyo ácido
fosfórico está esterificado con los carbonos 3’
y 5’ de la ribosa.
FORMACIÓN DEL
AMPc
Hormona
(1er mensajero)
Adenilato Sitio de Proteína
ciclasa unión receptora
(inactiva)
Activ AMPc
a (2ºmensaje
Enzima
Proteína G ro)
inactiva ATP
ATP Síntesis Enzima
activa
Activación Activación
Hormona Proteína Proteína G Adenilato
receptora Proteína G ciclasa
+

122. Nucleótidos coenzimáticos
NUCLEÓTIDOS DE FLAVINA
FMN
+ FOSFATO
( flavín-mononucleótido)
FLAVINA + RIBITOL RIBOFLAVINA
(base nitrogenada) (pentosa) (nucleósido) FAD
+ AMP ( flavín-adenín-dinucleótido)
NUCLEÓTIDOS DE PIRIDINA
NAD NADP
NUCLEÓTIDO DE NUCLEÓTIDO ( nicotín- ( nicotín-adenín
NICOTINAMIDA + DE ADENINA + FOSFATO -dinucleótido
adenín
-dinucleótido) fosfato)
COENZIMA A
-mercaptoetilamina Ácido pantoténico ADP