El documento define las proteínas y clasifica sus estructuras. Las proteínas están compuestas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Adoptan estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias gracias a enlaces como puentes de hidrógeno. Las proteínas se clasifican según su función, composición y conformación.

1. Proteínas
Prof. Pavis Camacho.

2. Definición:
■ Son biopolímeros constituidos por unidades
monoméricas denominadas aminoácidos
2 Aminoácidos Dipéptido
Polipéptido Proteína
Las proteínas presentes en el cuerpo realizan
múltiples funciones como:
➢ Servir como acarreadores de vitaminas,
Oxigeno y Dióxido de Carbono.
➢ Desempeñan funciones estructurales,
catalíticas, cinéticas y de señalamiento.

4. Clasificación:
■ En base a las funciones biológicas:
➢ Enzimas: cinasas, deshidrogenasas…
➢ De Almacenamiento: ferritina,
mioglobina…
➢ Reguladoras: hormonas peptídicas, pp.
que se unen al ADN …
➢ Estructurales: colágena, proteoglucanos.
➢ Protectoras: inmunoglobulinas, factores de
coagulación sanguinea…
➢ De transporte: hemoglobina, lipoproteínas
plamáticas…
➢ Contráctiles y móviles: actina y miosina.

5. Clasificación de las proteínas
Según su composición, las proteínas se clasifican en :
•Proteínas Simples : Son aquellas que por hidrólisis, producen
solamente µ -aminoácidos.
•Proteínas Conjugadas : Son aquellas que por hidrólisis, producen
µ -amino-ácidos y además una serie de compuestos orgánicos e
inorgánicos llamados : Grupo Prostético.
Las Proteínas conjugadas pueden clasificarse de acuerdo a
su grupo prostético :
•Nucleoproteínas (Ac. Nucleíco)
•Metaloproteínas (Metal)
•Fosfoproteínas (Fosfato)
•Glucoproteínas (Glucosa)

6. Según su conformación, las proteínas pueden
clasificarse en :
•Proteínas Fibrosas : Son aquellas que se hayan constituidas por
cadenas polipeptídicas, ordenadas de modo paralelo a lo largo de un
eje formando estructuras compactas ( fibras o láminas).
Son materiales físicamente resistentes e insolubles en agua y
soluciones salinas diluidas. Ej. : (colágeno, µ -queratina, elastina).
•Proteínas Globulares : Están constituidas por cadenas polipeptídicas
plegadas estrechamente, de modo que adoptan formas esféricas o
globulares compactas.
Son solubles en sistemas acuosos, su función dentro de la célula es móvil y
dinámica. Ej. : (enzimas, anticuerpos, hormonas)

7. En
la
ces

8. FUERZAS BÁSICAS QUE ESTABILIZAN LA
ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS
PROTEÍNAS.
■ Enlaces químicos
– Enlaces iónicos.
– Enlaces covalentes.
■ Fuerzas débiles intermoleculares.
– Fuerzas de Van de Walls.
– Enlaces o puentes de Hidrógeno.
– Interacciones electrostáticas o puentes
salinos.
– Interacciones Hidrofóbicas.

9. Enlaces covalentes :
•Los Enlaces covalentes son muy fuertes.
•Su estabilidad poco se afecta por la presencia de
solventes.
•Un ejemplo típico de enlace covalente es el enlace
Carbono-Carbono que se presenta en gran número de
compuestos orgánicos. Su carga eléctrica es también
uniforme y se dice que no poseen polaridad.

10. Las Fuerzas de Van der Walls:
•Incluyen a un número significativo de interacciones
que ocurren entre moléculas, o regiones moleculares
unidas por enlaces covalentes de baja o nula
polaridad.
•Son débiles y actúan en distancias cortas.
•Incluyen un componente de atracción y otro de
repulsión.

11. Enlaces o puentes de Hidrógeno:
Es posible gracias a dos características de la proteína:
•Dado que ambos grupos químicos son parte de la misma
molécula.
•La naturaleza anfipática de una proteína hace que las distintas
regiones de la molécula presenten mayor o menor polaridad. La
región apolar que muy posiblemente quedará escondida del
solvente forzará al residuo polar a buscar en las cercanías un
vecino con el que formar un puente de hidrógeno.
Esto casi siempre resulta posible, porque habrá que recordar que
los enlaces peptídico pueden formar puentes de hidrógeno y en
una proteína siempre hay tantos enlaces peptídico como
aminoácidos menos 1.

12. Interacciones electrostáticas o
puentes salinos:
Las interacciones electrostáticas pueden debilitarse
cuando otros iones diferentes se encuentran en la
cercanía, modificando el campo eléctrico, o bien,
cuando los iones se disuelven en un solvente capaz de
rodearlos y apantallar las cargas eléctricas (solvente
altamente dieléctrico, propiedad que caracteriza a la
cinta de aislar).
Un solvente con esta característica es el agua y por
ello, los enlaces iónicos, de gran fuerza en un cristal
de sal, se vuelven débiles en una masa de acuosa y la
sal se disuelve.

13. Fuerzas intermoleculares:
Las interacciones entre moléculas de diferente grado
de polaridad o carga eléctrica da lugar a fuerzas de
atracción intermolecular, que por su baja estabilidad y
corta duración se designan como interacciones débiles.
De acuerdo con el tipo de moléculas que participan y
con las características específicas de la interacción,
estas fuerza débiles reciben distintos nombres.

14. Interacciones Hidrofóbicas:
Estas interacciones son quizá la fuerza de mayor
influencia en la estabilidad de la estructura de
las proteínas.
Involucra los grupos R no polares de los
residuos amnoacilo los cuales residen en las
proteínas globulares típicas, lo que disminuye la
cantidad de residuos superficiales y lleva al
máximo la posibilidad de formación de puentes
disulfuros.

15. En muchas proteínas, el balance de zonas
polares y no polares obliga al polímero a
adoptar una estructura de tipo globular en la
que extensas regiones de la proteína se
encuentran escondidas del agua (gracias a las
mal llamadas interacciones hidrofóbicas).
En estas regiones los puentes salinos poseen
gran importancia para mantener la estabilidad
de la conformación de la proteína. Por
supuesto, cualquier condición que provoque la
exposición de las regiones interiores de la
proteína, permitirá la solvatación de los iones y
la ruptura de los puentes salinos.

16. Estructura Proteínica:
■ Estructura Primaria.
■ Estructura Secundaria.
■ Estructura Terciaría.
■ Estructura Cuaternaria.

17. Enlaces que lo Mantienen
Primario Enlace peptídico.
Secundario Puentes de hidrógeno entre los elementos
del enlace peptídico.
Terciario Puentes de hidrógeno entre las cadenas
laterales de los aminoácidos, interacción
hidrofóbica, interacción electrostática,
puentes disulfuro, enlace éster.
Cuaternario Los mismos que para el nivel terciario más
las fuerzas de Van der Walls.

18. Estructura de las proteínas :
•Estructura Primaria : Es el esqueleto covalente de la cadena
polipeptídica, y establece la secuencia de aminoácidos.
Rige el orden de encadenamiento por medio del enlace
polipeptídico.
•Estructura Secundaria : Ordenación regular y periódica de la
cadena polipeptídica en el espacio.
Rige el arreglo espacial de la cadena polipeptídica en el espacio.
Arreglos : Hélice-a , Hélice-b , Hélice Colágeno.
•Estructura Terciaria : Forma en la cual la cadena polipeptídica se
curva o se pliega para formar estructuras estrechamente plegadas
y compactas como la de las proteínas globulares.
Rige el arreglo tridimensional en el cual participan las atracciones
intermoleculares. (Fuerzas de Van der Walls, Puentes de
Hidrógeno, Puentes disulfuro, etc.)
•Estructura Cuaternaria : Es el arreglo espacial de las subunidades
de una proteínas, para conformar la estructura global.
Es el acompañamiento paralelo de las cadenas polipeptídicas,
responsable de las funciones de las proteínas.

20. Estructura Primaria:
■ Es la secuencia de aminoácidos
en una cadena proteica.
■ Conocer la estructura primaria de
una proteína no solo es
importante para entender su
función (ya que ésta depende de
la secuencia de aminoácidos y de
la forma que adopte), sino
también en el estudio de
enfermedades genéticas.

21. La estructura secundaria de
las proteínas
■ Es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta
gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre
los átomos que forman el enlace peptídico.
■ Hélice alfa: En esta estructura la cadena polipeptídica
se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros
producidos en torno al carbono alfa de cada
aminoácido. Esta estructura se mantiene gracias a los
enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el
grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del
cuarto aminoácido que le sigue.

22. Hoja beta: Cuando la cadena
principal se estira al máximo que
permiten sus enlaces covalentes
se adopta una configuración
espacial denominada estructura
beta
Giros beta: Son secuencias
cortas, con una conformación
característica que impone un
brusco giro de 180 grados a la
cadena principal de un
polipéptido

24. Proteínas Fibrosas:
Son estructuras muy extendidas que consisten en varias
cadenas polipeptídicas estrechamente asociadas entre sí.
■ Son relativamente insolubles.
■ El principal papel es Arquitectónico; proporciona la
estructura fuerte y el soporte que el organismo.
■ Ej. Queratina, colágeno y elastina, fibrinógeno, miosina.
■ Las queratinas son las proteínas del pelo, uñas, y
tejidos córneos. Presenta enlaces disulfuros.
■ El colágeno es constituyente de la piel, hueso, dientes,
tejido conjuntivo, tendones, cartílago. No hay enlace
disulfuro.
■ La elastina es también un elemento estructural de piel,
arterias, tej. Conjuntivo y ligamentos. Contiene lisina,
prolina e hidroxiprolina no contiene hidroxilisina.

25. ■Las queratinas son las proteínas del pelo, uñas, y
tejidos córneos.
■Función estructural muy importante en el núcleo,
citoplasma y superficie de muchos tipos celulares.
■Existen 2 tipos de queratinas alfa y beta.
■Las alfa queratinas están constituidos por polipéptidos
en los que el esqueleto central es alfa helicoidal, se
produce un protofilamento por 2 hélices alfa,
formándose enlaces disulfuros entre sus filamentos.
Queratina:
Es una proteína fibrosa insoluble de estructura
secundaria.

27. Fibroína de Seda:
Es una proteína de insecto de estructura secundaria,
estabilizada mediante puentes de hidrógenos e
interacciones hidrofóbicas.
Sus aminoácidos más frecuentes:
Glicina, Alanina y Serina.
Formada por hojas beta antiparalelas ordenadas.
■ La flexibilidad de la fibroína de la seda se debe a
que las cadenas se mantienen unidad solo por
fuerzas de Van der Waals entre las cadenas
laterales.
■ Son generalmente proteínas estáticas, cuya función
principal es la de proporcionar soporte mecánico a las
células y los organismos, suelen ser insolubles

28. Co
lá
ge
no

29. El colágeno:
Está compuesto por tres cadenas que
forman una triple hélice.
Cada cadena tiene unos 1400 aminoácidos
de los cuales 1 de cada 3 es una gli.
A intervalos regulares se encuentran otros
aminoácidos, la prolina y la hidroxiprolina.
La presencia de estos aminoácidos
particulares permite que las tres cadenas se
enrollen una alrededor de la otra formando
una fibra muy resistente.
Además, entre las cadenas se establecen
puentes de hidrógeno que confieren al
colágeno una gran estabilidad

31. ■ Las colágenas constituyen cerca del 25%
del total de las proteínas de los mamíferos.
■ Las colágenas de los tendones forman
estructuras muy asimétricas de gran fuerza
tensional.
■ La colágena de la piel forman fibras flexibles
de tej. Laxo.
■ Las colágenas de las regiones duras
(dientes y huesos) contienen hidroxiapatita.
■ La colágena de la cornea ocular ordenada
de una manera casi cristalina, resulta
transparente.

32. La síntesis del colágeno se inicia en el citoplasma formándose cadenas
aisladas que son llevadas al retículo endoplásmico donde los residuos de
lisina y de prolina son hidroxilados, mediante sendas enzimas que
requieren Fe+3 y vitamina C como cofactores. La hidroxilación de la
prolina hace termoestable a la proteína, mientras que la hidroxilación de
la lisina permitirá el entrecruzamiento de varias triples hélices. La triple
hélice es ensamblada entonces quedando los extremos como polipéptidos
libres, que pueden plegarse para formar las estructuras globulares. Las
triples hélices son transportadas al aparato de Golgi donde son
modificadas por sulfatación, fosforilándose algunas serinas. El
procolágeno resultante terminado es excretado de la célula a través de
vesículas secretoras
La conversión del procolágeno en colágeno tiene lugar extracelularmente.
Los telopéptidos terminales son hidrolizados por proteasas específicas y
las triples hélices se ensamblan en fibrillas, momento en el que pueden
participar otras proteínas del tejido conjuntivo como la laminina. Algunos
de los restos de hidroxilisina son convertidos a aldehidos reactivos que
reaccionan con otros restos de lisina o hidroxilisina para formar los
entrecruzamientos.

34. Gracias
Gracias

36. ESTRUCTURA
TERCIARIA
➢Define el plegamiento espacial
de la cadena completa
➢Puentes de hidrogeno,
electrostáticas, hidrófobas, de
Van der Waals, etc.
➢Engloba las estructuras
secundarias
➢Dominios en las globulares
➢En las fibrosas no hay dominios

37. ESTRUCTURA
CUATERNARIA
➢Es el arreglo espacial de las
subunidades de una proteínas,
para conformar la estructura
global.
➢Es el acompañamiento
paralelo de las cadenas
polipeptídicas, responsable
de las funciones de las
proteínas.
➢Fuerzas estabilizadoras
igual a la terciaria

38. Hemoglobina:
■ Es una proteína con cuatro
polipéptidos, dos alfa-
globinas y dos beta
globinas.
■ En rojo se representa al
grupo hem (complejo
pegado a la proteína que
contiene hierro, y sirve
para transportar oxígeno).

39. DESNATURALIZACION
DE LAS PROTEINAS
■ Pérdida de la estructura tridimensional o
conformación, y por tanto también de la
actividad biológica.
■ Lo que provoca la rotura de los puentes de
hidrógeno que mantienen las estructuras
secundaria y terciaria, y las proteínas se
convierten en fibras insolubles en agua.
■ Si las condiciones son suaves, el proceso es
reversible, y si el cambio es más drástico, es
irreversible.

40. DESNATURALIZACION
DE LAS PROTEINAS
■ Factores que inducen desnaturalización:
– pH
– Temperatura
– Detergentes iónicos
– Metales pesados
– Solventes orgánicos
■ Las más afectadas son la cuaternaria si es
oligoméricas, y terciaria si es globular.
■ Proceso irreversible

41. GRACIAS