1. Proteínas

2. • Son macromoléculas de
elevado peso molecular
• Resultan de la unión de
muchas moléculas
pequeñas llamadas
aminoácidos
• Con de mayor
importancia en
estructura y fisiología
celular
• Son esenciales en la
dieta
• Catalizadores biológicos

3. Propiedades generales
• Composición elemental: contienen C, H, O, N y azufre (S), otros
elementos como yodo, fósforo y hierro son constituyentes esenciales
de algunas proteínas.
• Tamaño de las moléculas: los pesos moleculares oscilan entre 5000 a
<1,000,000 de Dalton
• Actividades biológicas: ellas determinan el metabolismo, forman
tejidos, producen el movimiento, trasportan sustancias, protegen
contra la invasión de sustancias extrañas, incluso en la herencia.

4. Actividad Función y ejemplos
Catalizadores Las reacciones químicas ocurren
gracias a ellas
Transporte de sustancias Ejemplo: la hemoglobina en sangre
trasporta el oxígeno
Protección Recubren la superficie externa de los
organismos vivos
Defensa Los anticuerpos y el fibrinógeno
Contracción muscular Se acortan o alargan. Ejemplo:
complejos de actomiosina
Almacén Ovoalbúmina
Hormonal La insulina
Nutricional Papel central en la biología humana
Estructural El colágeno

5. Aminoácidos
Participan en la trasmisión de impulsos en las células nerviosas
Los aminoácidos esenciales deben ser suministrados en la alimentación
Se conocen 300 aminoácidos diferentes
Solo 20 de ellos son comunes en la proteínas
Son compuestos orgánicos
Poseen el grupo amino y carboxilo

6. Estructura de los aminoácidos

7. Existen además β o γ- aminoácidos:
• β- alanina: precursor de la vitamina del ácido pantoténico
• Ácido aminobutírico (GABA): agente químico transmisor de
impulsos eléctricos
• Ácido β-aminosobutírico: producto final del catabolismo de las
pirimidinas.
COO-
I
+H3N-C- H
I

10. Propiedades
físicas
Punto de fusión:
sobrepasan los
200°C o 300°C
Sabor: algunos
dulces, otros
insípidos y otros
amargos
Estereoisomería:
existencia de L y
D-aminoácidos
Solubilidad: son
solubles en
agua, insolubles
en éter

11. Péptidos
Es un compuesto resultante de la unión de uno o más aminoácidos mediante el
enlace AMIDA, que en este caso recibe el nombre de enlace PEPTÍDICO
Enlace covalente
fuerte: existen un
carácter parcial de
doble enlace entre los
elementos del grupo
peptídico
Es planar: todos los
átomos están en un
mismo plano
Solo enlaces que unen
los grupos peptídicos al
carbono presentan
posibilidad de rotación

12. Péptido
Clasificación
Oligopéptidos:
menos de 10
aminoácidos
Polipéptidos:
mas de 10
aminoácidos
Nomenclatura
Se nombran en
sucesión de residuos
de aminoácidos y se
les añade la
terminación il

13. P
É
P
T
I
D
O
PROPIEDADES DE LOS
PÉPTIDOS
El enlace peptídico no es ácido ni
básico y no esta encargado a ningún
pH de interés fisiológico, sin
embargo, los péptidos son moléculas
cargadas a pH fisiológico.
pueden ser aislados por
electroforesis, cromatografía, etc
Funciones
La mayoría de los péptidos con funciones
biológicas son proteínas, la mayoría de las
toxinas presentes en los venenos animales
y en las plantas son polipéptidos. Algunos
residuos de 3 aminoácidos son activos
como hormonas

14. Péptidos Naturales no Proteicos
• El glutatión: es un tripéptido natural, participa en el trasporte de
aminoácidos, a través de la membranas celulares, y en la
conservación del estado reducido del hierro en la hemoglobina,
participa como agente reductor gracias al sulfhidrilo.
• Bradicina y calidina: actúan como agentes hipotensores del
musculo liso.
• Hormonas peptídicas: oxitocina y vasopresina, son nonapéptidos.
Oxitocina: estimula las contracciones del útero y la vasopresina es
un poderoso antidiurético.
• Angiotensina I: estimula las contracciones de los vasos sanguíneos.
• Somastatina: inhibe la síntesis de la hormona de crecimiento, posee
14 residuos de aminoácidos, estimula la secreción de insulina y
glucagón.

15. • Neurotransmisores: son péptidos que ejercen acción en la
transmisión de los impulsos nerviosos, se les denomina
encefalinas.
• Antibióticos peptídicos: existen antibióticos de naturaleza
peptídica o en su estructura se encuentra un fragmento
peptídico. Ejemplo: bencilpenicilina y gramicidina.
• Aspartamo: dipéptido compuesto de fenilalanina y de
asparagina, posee bajas calorías, sirve de sustituto de la
sacarina.

16. Clasificación de la proteínas
Monoméricas cuando están
formada por una sola cadena
polipéptica
Oligoméricas cuando se
forman por dos o mas
cadenas polipépticas