Este documento resume la biosíntesis de aminoácidos no esenciales en el cuerpo. Explica que enzimas como la glutamato deshidrogenasa, glutamina sintetasa y aminotransferasas desempeñan funciones importantes en la conversión de amonio inorgánico en nitrógeno amino de los aminoácidos. También describe las principales vías metabólicas para producir aminoácidos como alanina, asparagina, serina, glicina, prolina y cisteína a partir de otros precursores.

1. CAPITULO 27
Q.F.B. Melba Fernández Rojas

2. BIOSINTESIS DE
AMINOACIDOS NO
ESENCIALES
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3. IMPORTANCIA BIOMÉDICA
Deficiencia de aminoácidos
en la dieta

4. IMPORTANCIA BIOMÉDICA
Escorbuto, una
deficiencia de
vitamina C en la
dieta, se relacionan
con alteración de la
capacidad del tejido
conjuntivo para
formar
hidroxiprolina e
hidroxilisina.
Síndrome de Menkes,
se caracteriza por pelo
rizado y retraso del
crecimiento, deficiencia
de cobre en la dieta,
cofactor esencial para la
lisil oxidasa, enzima que
funciona en la formación
de los enlaces
covalentes que fortalecen
las fibras de colágeno.

5. Trastornos genéticos de la biosíntesis del
colágeno
Osteogénesis imperfecta, caracterizada por
huesos frágiles.
Síndrome de Ehlers-Danlos, trastornos del
tejido conjuntivo que presentan hipermovilidad
articular y anormalidades cutáneas debidas a
defectos de los genes que codifican para
enzimas que incluyen la lisil hidroxilasa.

6. Los términos
“esencial” y “no
esencial”
20 aminoácidos
comunes son
esenciales para
asegurar la salud.
8 deben estar
presentes en la
dieta del humano,
son “esenciales
desde el punto de
vista nutricional”
12 son “no
esenciales en el
aspecto
nutricional” porque
no requieren estar
presentes en la
dieta

7. Aminoácidos Esenciales
No pueden ser sintetizados
en el organismo y para
obtenerlos es necesario
tomar alimentos ricos en
proteínas que los
contengan, nuestro
organismo descompone las
proteínas para obtener los
aminoácidos esenciales y
formar así nuevas
proteínas.
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8. Principales vías y productos
terminales
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10. Q.F.B. Melba Fernández Rojas

11. Q.F.B. Melba Fernández Rojas

12. Desaminación
La desaminación
oxidativa es
una reacción
química que se
caracteriza por la
ruptura de
un grupo amino.
El glutamato es
desaminado
oxidativamente en
la mitocondria por
la glutamato
deshidrogenasa.
La reacción
química
de transaminación
entre
un aminoácido y
un alfa-cetoácido
Estas reacciones
son llevadas a cabo
por enzimas
llamadas
aminotransferasas
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13. Glutamato
La amidación del alfa-cetoglutarato es
catalizada por la glutamato deshidrogenasa
para formar L-Glutamato

14. Q.F.B. Melba Fernández Rojas
Glutamina
A partir del Glutamato hacia glutamina
catalizada por la glutamina sintetasa.

15. Q.F.B. Melba Fernández Rojas
Alanina y Aspartato
Es la transaminación del piruvato para formar
Alanina, la transaminación del oxaloacetato
forma aspartato.

16. Q.F.B. Melba Fernández Rojas
Glutamato
deshidrogenasa,
glutamina sintetasa
y aminotransferasas
desempeñan
funciones
importantes en la
biosíntesis de
aminoácidos
Convierten ion
amonio inorgánico
en el nitrógeno α-
amino de los
aminoácidos

17. Q.F.B. Melba Fernández Rojas
Asparagina
La conversión del Aspartato en aspargina es catalizada por
la Aspargina sintetasa.
Serina
La oxidación del grupo Alfa Hidroxilo del 3- fosfoglicerato a
3- fosfohidroxipiruvato

18. Q.F.B. Melba Fernández Rojas
Glicina
Las glicina aminotransferasas pueden
catalizar la síntesis de glicina a partir de
glioxilato y glutamato o alanina.
En mamíferos

19. Q.F.B. Melba Fernández Rojas
Prolina
1. El grupo γ carboxilo del glutamato en el anhídrido ácido
mixto de glutamato γ fosfato.
2. La reducción forma glutamato γ semialdehído,
3. Ciclización espontánea es reducido a prolina.

20. Q.F.B. Melba Fernández Rojas
Cisteína
No es esencial desde el punto de vista nutricional.
Se forma a partir de metionina.
Conversión de metionina en homocisteína,
La homocisteína y la serina forman cistationina, la hidrólisis
forma cisteína y homoserina

21. Tirosina
La fenilalanina hidroxilasa convierte a la fenilalanina
en tirosina es una reacción irreversible.
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22. Q.F.B. Melba Fernández Rojas
Hidroxiprolina e hidroxilisina
A partir de Prolina y lisina
catalizada por prolil hidroxilasa y lisil hidroxilasa
Valina, leucina e isoleucina
Se convierten en cetoácidos

24. Selenocisteína
Sitio activo de
varias enzimas
que catalizan
reacciones de
redox.
Ejemplos:
tiorredoxina
reductasa,
glutatión
peroxidasa, y
la desyodasa
que convierte
la tiroxina en
triyodotironina.
La síntesis
requiere
serina,
selenato (SeO4
2– ), ATP, un
tRNA
específico
Alteraciones se
relacionan con
tumores,
aterogénesis y
miocardiopatías
(enfermedad de
Keshan)
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