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Biosíntesis de aa. no esenciales

Biosíntesis de aminoácidos no esenciales

1 de 25
CAPITULO 27
Q.F.B. Melba Fernández Rojas
BIOSINTESIS DE
AMINOACIDOS NO
ESENCIALES
Q.F.B. Melba Fernández Rojas
IMPORTANCIA BIOMÉDICA
Deficiencia de aminoácidos
en la dieta
IMPORTANCIA BIOMÉDICA
Escorbuto, una
deficiencia de
vitamina C en la
dieta, se relacionan
con alteración de la
capacidad del tejido
conjuntivo para
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Síndrome de Menkes,
se caracteriza por pelo
rizado y retraso del
crecimiento, deficiencia
de cobre en la dieta,
cofactor esencial para la
lisil oxidasa, enzima que
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las fibras de colágeno.
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colágeno
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defectos de los genes que codifican para
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Los términos
“esencial” y “no
esencial”
20 aminoácidos
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Biosíntesis de aa. no esenciales

  • 1. CAPITULO 27 Q.F.B. Melba Fernández Rojas
  • 3. IMPORTANCIA BIOMÉDICA Deficiencia de aminoácidos en la dieta
  • 4. IMPORTANCIA BIOMÉDICA Escorbuto, una deficiencia de vitamina C en la dieta, se relacionan con alteración de la capacidad del tejido conjuntivo para formar hidroxiprolina e hidroxilisina. Síndrome de Menkes, se caracteriza por pelo rizado y retraso del crecimiento, deficiencia de cobre en la dieta, cofactor esencial para la lisil oxidasa, enzima que funciona en la formación de los enlaces covalentes que fortalecen las fibras de colágeno.
  • 5. Trastornos genéticos de la biosíntesis del colágeno Osteogénesis imperfecta, caracterizada por huesos frágiles. Síndrome de Ehlers-Danlos, trastornos del tejido conjuntivo que presentan hipermovilidad articular y anormalidades cutáneas debidas a defectos de los genes que codifican para enzimas que incluyen la lisil hidroxilasa.
  • 6. Los términos “esencial” y “no esencial” 20 aminoácidos comunes son esenciales para asegurar la salud. 8 deben estar presentes en la dieta del humano, son “esenciales desde el punto de vista nutricional” 12 son “no esenciales en el aspecto nutricional” porque no requieren estar presentes en la dieta
  • 7. Aminoácidos Esenciales No pueden ser sintetizados en el organismo y para obtenerlos es necesario tomar alimentos ricos en proteínas que los contengan, nuestro organismo descompone las proteínas para obtener los aminoácidos esenciales y formar así nuevas proteínas. Q.F.B. Melba Fernández Rojas
  • 8. Principales vías y productos terminales Q.F.B. Melba Fernández Rojas
  • 12. Desaminación La desaminación oxidativa es una reacción química que se caracteriza por la ruptura de un grupo amino. El glutamato es desaminado oxidativamente en la mitocondria por la glutamato deshidrogenasa. La reacción química de transaminación entre un aminoácido y un alfa-cetoácido Estas reacciones son llevadas a cabo por enzimas llamadas aminotransferasas Q.F.B. Melba Fernández Rojas
  • 13. Glutamato La amidación del alfa-cetoglutarato es catalizada por la glutamato deshidrogenasa para formar L-Glutamato
  • 14. Q.F.B. Melba Fernández Rojas Glutamina A partir del Glutamato hacia glutamina catalizada por la glutamina sintetasa.
  • 15. Q.F.B. Melba Fernández Rojas Alanina y Aspartato Es la transaminación del piruvato para formar Alanina, la transaminación del oxaloacetato forma aspartato.
  • 16. Q.F.B. Melba Fernández Rojas Glutamato deshidrogenasa, glutamina sintetasa y aminotransferasas desempeñan funciones importantes en la biosíntesis de aminoácidos Convierten ion amonio inorgánico en el nitrógeno α- amino de los aminoácidos
  • 17. Q.F.B. Melba Fernández Rojas Asparagina La conversión del Aspartato en aspargina es catalizada por la Aspargina sintetasa. Serina La oxidación del grupo Alfa Hidroxilo del 3- fosfoglicerato a 3- fosfohidroxipiruvato
  • 18. Q.F.B. Melba Fernández Rojas Glicina Las glicina aminotransferasas pueden catalizar la síntesis de glicina a partir de glioxilato y glutamato o alanina. En mamíferos
  • 19. Q.F.B. Melba Fernández Rojas Prolina 1. El grupo γ carboxilo del glutamato en el anhídrido ácido mixto de glutamato γ fosfato. 2. La reducción forma glutamato γ semialdehído, 3. Ciclización espontánea es reducido a prolina.
  • 20. Q.F.B. Melba Fernández Rojas Cisteína No es esencial desde el punto de vista nutricional. Se forma a partir de metionina. Conversión de metionina en homocisteína, La homocisteína y la serina forman cistationina, la hidrólisis forma cisteína y homoserina
  • 21. Tirosina La fenilalanina hidroxilasa convierte a la fenilalanina en tirosina es una reacción irreversible. Q.F.B. Melba Fernández Rojas
  • 22. Q.F.B. Melba Fernández Rojas Hidroxiprolina e hidroxilisina A partir de Prolina y lisina catalizada por prolil hidroxilasa y lisil hidroxilasa Valina, leucina e isoleucina Se convierten en cetoácidos
  • 24. Selenocisteína Sitio activo de varias enzimas que catalizan reacciones de redox. Ejemplos: tiorredoxina reductasa, glutatión peroxidasa, y la desyodasa que convierte la tiroxina en triyodotironina. La síntesis requiere serina, selenato (SeO4 2– ), ATP, un tRNA específico Alteraciones se relacionan con tumores, aterogénesis y miocardiopatías (enfermedad de Keshan) Q.F.B. Melba Fernández Rojas