Este documento describe las proteínas y los aminoácidos que las componen. Las proteínas están formadas por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos. Existen 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas. Las proteínas tienen una estructura cuaternaria compleja que incluye la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Se clasifican en holoproteínas y heteroproteínas dependiendo de su composición.

1. PROTEINASPROTEINAS
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2. 1.- AMINOÁCIDOS
Las proteínas son el resultado de la unión de moléculas más
sencillas denominadas aminoácidos
Su denominación responde a la composición química general
que presentan, en la que un grupo amino (-NH2
) y otro carboxilo
o ácido (-COOH) se unen a un carbono α (-C-). Las otras dos
valencias de ese carbono quedan saturadas con un átomo de
hidrógeno (-H) y con un grupo químico variable al que se
denomina radical (-R).
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3. El grupo R es el que determina las propiedades químicas y
biológicas de las aás
Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros;
cristalizables; de elevado punto de fusión (habitualmente por
encima de los 200 ºC); solubles en agua; con actividad óptica y
con un comportamiento anfótero.
En la naturaleza existen unos 150 aminoácidos diferentes, pero
de todos ellos sólo unos 20 forman parte de las proteínas.
De los no proteicos son importantes
algunos que funcionan como
intermediarios en reacciones
metabólicas como la ornitina o la
citrulina CIC JULIO SÁNCHEZ

4. Según la naturaleza del grupo R tenemos:
-aminoácidos apolares: Grupo R apolar (interior de las
proteínas)
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5. Aminoácidos polares: El grupo R es polar .Pueden establecer
enlaces de hidrógeno con el agua
Aminoácidos con carga
a) Básicos: poseen un grupo amino ionizado positivamente
b) Ácidos: poseen un grupo carboxilo que se ioniza
positivamente
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6. Los aminoácidos que un organismo no puede sintetizar y, por
tanto, tienen que ser suministrados con la dieta se denominan
aminoácidos esenciales; y aquellos que el organismo puede
sintetizar se llaman aminoácidos no esenciales.
Para la especie humana son esenciales ocho aminoácidos:
treonina, metionina, lisina, valina, triptófano, leucina,
isoleucina y fenilalanina (además puede añadirse la histidina
como esencial durante el crecimiento, pero no para el adulto)
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7. Propiedades:
· a) isomería
Todos los aas proteicos excepto la glicina poseen un carbono
asimétrico( carbono alfa), como consecuencia presenta
estereoisomería
Para diferenciarlos se toma el
grupo amino , de tal modo
que si está a la derecha se
tiene un D-aa y si está a la
izquierda se tiene un L-aa
Ambos estereoisómeros son
imágenes especulares. Todos
los aas proteicos son de la
serie L CIC JULIO SÁNCHEZ

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9. b) La actividad óptica
Se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz
polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos, y es
debida a la asimetría del carbono , ya que se halla unido (excepto
en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace
clasificar a los aminoácidos en Dextrogiros (+) si desvian el
plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levógiros (-) si lo
desvian hacia la izquierda.
La posición L o D es independiente de la actividad óptica, un
L-aa puede ser levógiro o dextrógiro
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10. c) El comportamiento anfótero
Se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces
de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el
pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como
un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este
último caso adoptan un estado dipolar iónico conocido como
zwitterión.
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11. El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar un ión dipolar o ión
híbrido (igual número de cargas positivas que negativas) se denomina
Punto Isoeléctrico. La solubilidad en agua de un aminoácido es mínima
en su punto isoeléctrico.
El punto isoeléctrico también depende de R y es específico para
cada aminoácido. Nos sirve para separar los distintos aás
mediante una campo eléctrico (electroforesis)
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12. 2.- ENLACE PEPTÍDICO
Los aas se unen mediante enlaces peptídicos. Este tipo de uniones son
enlaces covalentes formados entre el grupo carboxilo de un aa y el
grupo amino de otro, con pérdida de una molécula de agua
Los aas unidos por enlaces peptídicos se denominan residuos.
Un dipéptido es una cadena formada por dos residuos, oligopéptido
por menos de 50 residuos, y polipéptidos son cadenas más largas Si
poseen más de 100 moléculas de aminoácidos o si su PM > 5.000
se denominan proteínas.
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13. El enlace presenta las siguientes características:
a) En el enlace peptídico la distancia
de enlace es intermedia entre el enlace
doble C=N y el enlace sencillo C-N,
por tanto posee un cierto caracter de
doble enlace lo que le impide girar
libremente
b) Los 4 átomos (C=O, N-H,) del enlace y los
dos átomos de c se hallan situados en un mismo
plano, manteniendo distancias y ángulos fijos
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14. c) Los únicos enlaces que tienen cierto giro y
no del todo libremente son los formados C-C,
N-C
Por convenio los residuos de una cadena peptídica se numeran desde
el grupo amino terminal (N-terminal) hasta el gripo carboxilo terminal
( C-terminal) CIC JULIO SÁNCHEZ

15. En la naturaleza existen un gran número
de péptidos y oligopéptidos que realizan
importantes funciones
Algunos ejemplos son:
- Con función hormonal tenemos la
oxitocina que regula las contracciones
del útero, y la argininavasopresina que
regula la pérdida de agua. Ambas se
sintetizan y liberan en el hipotálamo. La
insulina y el glucagón regulan el nivel
de azúcar en sangre y se sintetizan en el
páncreas -Con función transportadora: glutatión
que se encuentra en el citosol
-Antibióticos como la gramicidina-S y
la valinomicina CIC JULIO SÁNCHEZ

16. 3.- ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas se disponen formando una estructura tridimensional
en el que se distinguen 4 niveles de complejidad llamados
estructuras:
1.- Estructura primaria
Es la secuencia lineal de aas, es decir qué aas y en qué lugar se
encuentran Una característica de esta estructura es que se disponen
en zig-zag debido a la planaridad del enlace peptídico
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Se comienzan a
enumerar los
aminoácidos
siempre en el
extremo N-inicial.

17. 2.- Estructura secundaria
Es el plegamiento de la estructura primaria debido a la capacidad de
giro de los carbonos alfa de los aas. Da lugar a 3 estructuras
características:
a) α- hélice
Es un enrollamiento de la cadena polipeptídica que da lugar a una
hélice dextrógira con 3,6 aas por vuelta
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18. Se mantiene estable por formación de enlaces de hidrógeno
intracatenarios entre el grupo N-H de un enlace peptídico y el
grupo C=O del cuarto áa que lo sigue
Esta estructura deja los radicales de los aas hacia el exterior de
la hélice
b) Conformación β o lámina plegada
Consiste en la unión de 2 o más cadenas polipeptídicas en zig-
zag mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios entre los
enlaces peptídicos
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19. Las cadenas polipeptídicas se pueden unir de dos modos: de
forma paralela ( dos cadenas en el mismo sentido N-C) o
antiparalelas ( con distinto sentido N-C)
En ambos casos se disponen alternativamente los radicales de
los aas a ambos lados de la lámina
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20. C) hélice de colágeno
Una molécula no tiene que estar constituida exclusivamente por
un tipo de conformación. Lo normal es que las moléculas
proteicas presenten porciones con hélices alfa, otras partes con
conformaciones beta y partes que no tienen conformaciones
definidas que se han plegado al azar y que se llaman zonas
irregulares.
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El colágeno es una proteína
con gran cantidad del aa
prolina que impide la
formación de enlaces de
hidrógeno
En este caso se forma una
hélice levógira con 3 aas por
vuelta

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22. 3.- Estructura terciaria
Representa el plegamiento de la estructura secundaria
Se mantiene estable gracias a las uniones que se producen entre
los radicales R de los diferentes aas Estas uniones pueden ser:
· Enlaces de hidrógeno
· Atracciones electrostáticas
· Fuerzas de Van der Waals
· Puentes disulfuro entre dos cisteínas
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23. En la estructura terciaria se pueden distinguir zonas muy estables
que se denomina dominios que se unen por porciones flexibles
llamadas bisagras
Básicamente se distinguen dos tipos de estructura terciaria: la
filamentosa y la globular
Las proteínas con conformación filamentosa suelen tener función
estructural, de protección o ambas a la vez y son insolubles en agua
Las proteínas con conformación globular suelen ser solubles en
agua y son las principales responsables de las actividades
biológicas de la célula
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24. 4.- estructura cuaternaria
Se produce por la unión de varias cadenas polipeptídicas, cada una
de las cuales recibe el nombre de subunidad o protómero
La unión se realiza mediante gran número de enlaces débiles,
como puentes de Hidrógeno o fuerzas de Van der Waals y en
algunos casos por puentes disulfuro
Las características y la función
biológica dependen de la
estructura terciaria
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Ejemplos de proteínas con
estructura cuaternaria:
citocromos, hemoglobina,
filamentos de actina y
miosina, etc.

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27. 4.- CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS
Se clasifican en :
HOLOPROTEÍNAS
Formadas solamente por aminoácidos
HETEROPROTEÍNAS
Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no
proteínico, que se denomina "grupo prostético
4.1 HOLOPROTEÍNAS:
a) Globulares
Prolaminas: Zeína (maíz),gliadina (trigo), hordeína (cebada)
Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo),
lactoalbúmina (leche)
Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,
tirotropina
Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.
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28. b) Fibrosas
Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas,
cuernos.
Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos
Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)
4.2 HETEROPROTEÍNAS
Glucoproteínas : Ribonucleasa, Mucoproteínas, Anticuerpos
Hormona luteinizante
Lipoproteínas : De alta, baja y muy baja densidad, que transportan
lípidos en la sangre.
Nucleoproteínas : Nucleosomas de la cromatina , Ribosomas
Cromoproteínas Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que
transportan oxígeno. Citocromos, que transportan electrones
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31. 5.- PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
1.- SOLUBILIDAD: se debe a los grupos R- polares o hidrófilos que
se encuentran localizados en la superficie externa de la proteína
estableciendo enlaces de hidrógeno con el agua.
En general las globulares son solubles en agua (SOLUCIONES
COLOIDALES) y las fibrosas no
2-CAPACIDAD AMORTIGUADORA
Las proteínas tienen un comportamiento anfótero ( igual que los aas
que las forman) y esto las hace capaces de neutralizar las variaciones
de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una
base y por tanto liberar o retirar protones (H+
) del medio donde se
encuentran.
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32. 3.-ESPECIFICIDAD
Es una de las propiedades más características y se refiere a que
cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus
propias proteínas (diferentes de las de otras especies) y, aún,
dentro de una misma especie hay diferencias proteicas entre los
distintos individuos. Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que
son comunes a todos los seres vivos.
Sin embargo proteínas que cumplen las mismas funciones tienen
una estructura y composición semejantes ( proteínas homólogas)
También existe una especificidad de función de tal manera que un
pequeño cambio en los aas ( a veces con 1 solo basta) puede
provocar la pérdida de funcionalidad de la proteína
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33. 4.-DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION
La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los
enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria y
secundaria, conservándose solamente la primaria.
En estos casos las proteínas se transforman en filamentos
lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos
fibrosos e insolubles en agua.
Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteína pueden
ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones
en la concentración; alta salinidad; agitación molecular; etc... El
efecto más visible de éste fenómeno es que las proteínas se
hacen menos solubles o insolubles y que pierden su actividad
biológica.
La desnaturalización puede ser reversible (renaturalización) pero
en muchos casos es irreversible. CIC JULIO SÁNCHEZ

34. 6.- FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
a) Función ESTRUCTURAL
•-Algunas proteínas constituyen estructuras celulares:
Ciertas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares y
actúan como receptores o facilitan el transporte de sustancias.
Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la
expresión de los genes.
Tubulina forma los microtúbulos del citoesqueleto
•-Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y
tejidos:
El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina del tejido conjuntivo elástico.
La queratina de la epidermis.
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35. b) Función ENZIMÁTICA
-Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y
especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones
químicas del metabolismo celular.Catalasas, ribonucleasas,
peroxidasas, deshidrogenasas
c)Función HORMONAL
-Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el
glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las
hormonas segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la
adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la
calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
d) Función REGULADORA
-Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras
regulan la división celular (como la ciclina). CIC JULIO SÁNCHEZ

36. e) Función HOMEOSTATICA
-Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros
sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio
interno.
f)Función DEFENSIVA
•Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles
antígenos.
•La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos
sanguíneos para evitar hemorragias.
•Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
g) Función CONTRACTIL
•La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la
contracción muscular.
•La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
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37. h)Función de TRANSPORTE
•La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.
•La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los
invertebrados.
•La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.
•Las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre.
•Los citocromos transportan electrones.
i) Función DE RESERVA
•La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y
la hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para
el desarrollo del embrión.
•La lactoalbúmina y la caseína de la leche.
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