El documento describe las proteínas, incluyendo su estructura, composición y propiedades. Explica que las proteínas están compuestas de cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Las proteínas tienen cuatro niveles de estructura: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. También describe los aminoácidos, enlaces peptídicos y propiedades de las proteínas como su solubilidad y especificidad.

1. Proteínas

2. Recordemos algunos conceptos.
• GENOMA: Información genética completa constituida por la
codificación de las cuatro bases químicas: adenina (A),
citosina (C), guanina (G) y timina (T). Secuencia que produce
3000 millones de letras de código o pares de bases en el
genoma humano.
• Los genes: son los encargados de unir específicamente los
20 aminoácidos para configurar una proteína determinada.
• Las proteínas: pueden tener distintas características de
estructura y función, según la reacción de plegamiento de
las estructuras planares y tridimensionales. Células sanas y
enfermas pueden sintetizar proteínas funcionalmente
diferentes generadas por el mismo genoma.

3. • PROTEOMA: Término sugerido en 1994 por
Marc. R. Wilkins, para designar la totalidad
de las proteínas codificadas por un genoma.
Esta definición involucra tres actividades
principales:
A. Identificación de todas las proteínas
sintetizadas por una células o tejido en el
organismo.
B. Determinación del modo en que
interaccionan para formar redes semejantes
a circuitos eléctricos.
C. Trazado de estructura tridimensional precisa
de la proteína como medio para encontrar
lugares donde pueden ser activadas o
desactivadas por la acción de fármacos.

4. PROTEÍNAS
• CONCEPTO.
– Las proteínas son polímeros lineales de moléculas de
aminoácidos unidas entre si por enlaces peptídicos.
- Son macromoléculas.
- Puede presentar cuatro niveles de plegamientos.
- Son muy abundantes, constituyen la mitad del peso en seco
de la célula
- Son específicas.
- A través de ellas se expresa la información genética.
• COMPOSICIÓN.
– Las proteínas están compuestas por átomos de carbono (C),
hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden
contener también azufre (S). En algunas proteínas complejas
(heteroproteínas) también están presentes el fósforo (P) y, en
menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo
(I), etc.

5. AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos son las unidades estructurales
básicas de las proteínas. Se caracterizan por tener un
grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2)
unidos al carbono que ocupa la posición α (C
contiguo al grupo carboxilo). Unidos también a ese
carbono tenemos un átomo de hidrógeno (H) y una
cadena lateral, de mayor a menor complejidad,
llamada radical o cadena (R). Las características de
esa cadena son las que distinguen unos aminoácidos
de otros.

6. Proteínas: Estructura de aminoácidos
Radical
H R O
N C C
H H O H
Grupo amino Carbono central Grupo carboxilo

7. AMINOÁCIDOS O
ANFÓTERO:
+
CO
presentan una base
y un ácido al mismo tiempo H3N C H
(pH fisiológico).
ZWITTERION:
R
Molécula con igual aC
número de cargas
positivas que nagativas.

8. Fórmula general de un
aminoácido ÁTOMO DE HIDRÓGENO
GRUPO CARBOXILO
GRUPO AMINO
La cadena lateral es distinta en cada
aminoácido y determina sus propiedades
químicas y biológicas.

9. Características de los aminoácidos
•Sólidos.
•Incoloros.
•Cristalizables.
•De elevado punto de fusión
(habitualmente por encima de los 200 º
C).
•Solubles en agua.
•Actividad óptica.
•Comportamiento anfótero.

10. Propiedades ácido-básicas de los
aminoácidos acuosa los aminoácidos forman iones dipolares.
En una disolución
Un ion dipolar se puede comportar como ácido o como base según el pH de la
disolución.
Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfóteras.
CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS
pH
pH disminuye
aumenta
El aminoácido se comporta como una base El aminoácido se comporta como un ácido.
(captan protones) (ceden protones)
Trata de alcanzar su Punto Isoeléctrico (pH neutro)

11. Enlace peptídico
Se forma por un proceso de CONDENSACIÓN, entre el grupo amino de un aminoácido
y el grupo carboxílico de otro aminoácido. En el cual se LIBERA una molécula de agua.
Peptidil
sintetasa
alanina glicina
agua

12. Formación del enlace peptídico

13. Formación de un enlace peptídico
Reaccionan el grupo carboxilo
de un aminoácido y el amino de
otro
Enlace
Plano del peptídico
enlace
peptídico
Grupo N - terminal
Grupo C -terminal

14. PEPTÍDOS
• Los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces
peptídicos, un tipo de enlace covalente, constituyendo de
este modo los péptidos.
• Dos aminoácidos reaccionan entre sí, perdiendo una
molécula de agua, la molécula resultante recibe el
nombre de dipéptido. Cuando son tres tripéptidos,
cuatro tetrapéptidos.
• Un oligopéptido contiene menos de 10
• Se denomina polipéptidos a las cadenas que poseen
entre 10 Y 50 aminoácidos.
• Cuando se unen más de 50 aminoácidos se forman las
proteínas.

15. Niveles de organización de las proteínas
Es la unión de los aminoácidos, a través del enlace peptídico y la interacción de los
distintos grupos que presentan, permitiendo que las proteínas tengan distintas
formas de organizarse en el espacio.

16. Proteínas: Estructura primaria
Corresponde a la unión lineal
de aminoácidos a través del
Enlace Peptídico (entre el grupo
amino y el grupo carboxilo).

17. Estructura primaria de las proteínas
• Todas las proteínas la tienen.
•Indica los aminoácidos que la forman y el
orden en el que están colocados.
•Está dispuesta en zigzag.
•El número de polipéptidos diferentes que
pueden formarse es:
Número de
n
20 aminoácidos de la
cadena

18. Proteínas: Estructura secundaria
Corresponde a los aminoácidos de la Estructura
primaria que interactúan entre sí, produciendo
puentes de hidrógeno entre los grupos Aminos
y los Grupos Carboxilos de distintos
aminoácidos.
Pueden ser de dos tipos:
α hélice

19. Proteínas: Estructura secundaria
Pueden ser de dos tipos:
β lámina (β plegada)

20. Estructura secundaria: a -hélice
• La cadena se va enrollando en
espiral.
•Los enlaces de hidrógeno
intracatenarios, entre el grupo -NH-
de un aminoácido y el -C=O del
cuarto aminoácido que le sigue
mantienen la estructura.
•La formación de estos enlaces
determina la longitud del paso de
rosca.

21. Proteínas: Estructura terciaria
Corresponde cuando la
Estructura secundaria se
retuerce en sí misma, a
través de interacciones
hidrofóbicas,
electrostáticas y puentes
disulfuro.

22. Proteínas: Estructura cuaternaria
Corresponde a la
interacción de dos o más
estructuras terciarias.

23. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS.
• Solubilidad. Las proteínas fibrosas suelen ser insolubles en
agua, mientras que las globulares generalmente son solubles
en medios acuosos. La solubilidad depende del tamaño y la
forma de las moléculas, de la disposición de los radicales R.
• Desnaturalización. La desnaturalización de las proteínas
supone la perdida de sus estructuras secundarias y terciarias.
Perdiendo de esta forma muchas de sus propiedades
fundamentales, y no pudiendo realizar a partir de este
momento, sus funciones biológicas (cambios de temperatura,
o en el pH, alteraciones en la concentración; alta salinidad;
agitación molecular).
• Especificidad. Es una de las propiedades más características y
se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es
capaz de fabricar sus propias proteínas (diferentes de las de
otras especies) y, aún, dentro de una misma especie hay
diferencias proteicas entre los distintos individuos.
• Capacidad amortiguadora. Las proteínas tienen un
comportamiento anfótero y esto las hace capaces de
neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden
comportarse como un ácido o una base y por tanto liberar o
retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.

24. Desnaturalización y renaturalización de una
proteína
La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria,
terciaria y cuaternaria.
Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes.
Desnaturaliz
ación
Renaturalizac
ión
PROTEÍNA
PROTEÍNA NATIVA DESNATURALIZADA
En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible.

25. Proteínas
Resumen de proteínas
Elementos principales C, H, O, N, S
Unidad básica Aminoácido
Tipo de enlace Peptídico
Fuentes Carnes rojas y blancas, lácteos, huevos, legumbres,
frutos secos, etc.
Funciones Diversas: actúan como enzimas, presentan función
estructural, algunas presentan funciones de
hormonas, son transportadores, etc.

26. •Diversidad funcional de las proteínas
Debido a la gran diversidad estructural, las proteínas pueden tener funciones diversas.
FUNCIÓN EJEMPLO
DE RESERVA Ovoalbúmina, caseína, zeína, hordeína...
DE TRANSPORTE Lipoproteínas, hemoglobina, hemocianina...
CONTRÁCTIL
Actina, miosina, flagelina ...
Trombina, fibrinógeno,
PROTECTORA O DEFENSIVA
inmunoglobulinas...
HORMONAL Insulina, glucagón, somatotropina...
ESTRUCTURAL Glucoproteínas, histonas, queratina,
colágeno, elastina...
ENZIMÁTICA Catalasa, ribonucleasa...
HOMEOSTÁTICA Albúmina...

27. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Colágeno. Forman parte de los tejidos
Proteínas fibrosas o óseos, cartilaginoso y conjuntivo.
escleroproteínas. Forma Elastinas. Forman una matriz elástica.
alargada o fibrosa. Se encuentran en los pulmones,
Proteínas
Estructura "-hélice. arterias, etc.
simples u
Insolubles en agua. Queratinas. Aparecen en formaciones
holoproínas.
Función estructural. epidérmicas como uñas, cuernos,
Formadas
exclusivamente plumas y pelos.
por Albúminas. Constituyen la fracción
aminoácidos, principal de las proteínas plasmáticas.
en forma de Regula la presión osmótica de la sangre
cadenas y constituye la reserva principal de
Proteínas globulares o
polipeptídicas proteínas del organismo. Transportan
esferoproteínas. De
(según su hormonas, ácidos grasos, etc.
forma esférica y
forma,
solubles en agua o Globulinas. Incluyen a y - globulinas
pueden ser)
disoluciones polares. (asociadas en la hemoglobina), las (-
globulinas (anticuerpos),...
Protaminas e histonas. Asociadas al
ADN en los cromosomas.

28. Glucoproteínas. Su
Mucoproteínas, secretan mucus
grupo prostético es un
Algunas hormonas (FSH, LH,...)
azúcar como la glucosa
Proteínas Membranas celulares, transporte de
unido a la proteína
conjugadas o sustancias
mediante un enlace
heteroproteínas covalente. Fibrinógenos: grupos sanguíneos
Formadas por
Porfirínicas. Poseen un anillo
cadenas
Cromoproteínas. Su tetrapirrólico con un catión en su
peptídicas y
grupo prostético es una interior. Ej. Hemoglobina (rojo-
sustancias
sustancia coloreada o sangre)
naturales no
proteicas, pigmento. No porfirínicas. Como la
llamada grupo hemocianina.(azul)
prostético LDL: (lipoproteína de densidad baja)
(según la Lipoproteínas. Su grupo
transporta colesterol desde el hígados
naturaleza prostético es un lípido
a las células y tejidos
química de su polar o neutro unido a la
HDL: (lipoproteína de densidad alta)
grupo proteína mediante un
transporta colesterol hasta el hígado
prostético enlace no covalente.
para ser destruido.
pueden ser)
Nucleoproteínas. Su grupo prostético es un ácido nucleico.
Fosfoproteínas. Su grupo prostético es el ácido fosfórico.

29. Clasificación de las
proteínas: holoproteínas GLOBULARES
PROTEÍNAS FIBROSAS PROTEÍNAS
•Generalmente, los polipéptidos que las forman se encuentran
dispuestos a lo largo de una sola dimensión. •Más complejas que las fibrosas.
•Son proteínas insolubles en agua. •Plegadas en forma más o menos
esférica.
•Tienen funciones estructurales o protectoras.
Se encuentra en tejido conjuntivo, piel, ALBÚMINAS
COLÁGENO
cartílago, hueso, tendones y córnea.
Realizan transporte de moléculas o
Responsables de la contracción reserva de aminoácidos.
MIOSINA Y ACTINA
muscular. GLOBULINAS
QUERATINAS Forman los cuernos, uñas, pelo y lana. Diversas funciones, entre ellas las
inmunoglobulinas que forman los
FIBRINA Interviene en la coagulación sanguínea. anticuerpos.
HISTONAS Y PROTAMINAS
ELASTINA
Proteína elástica. Se asocian al ADN permitiendo su
empaquetamiento.

30. Clasificación de las proteínas:
heteroproteínas
En su composición tienen una proteína (grupo proteico) y una parte no proteica (grupo
prostético).
HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO
Cromoproteína Pigmento
Porfirínicas Grupo hemo o hemino hemoglobina
No porfirínicas Cobre, Hierro o retinal rodopsina
Nucleoproteína Ácidos nucleicos cromatina
Glucoproteína Glúcido fibrinógeno
Fosfoproteína Ácido fosfórico caseína
Lipoproteína Lípido quilomicrones

31. Estudiar para la próxima clase
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