Las proteínas son macromoléculas formadas por la unión de aminoácidos. Existen 20 tipos diferentes de aminoácidos que se unen mediante enlaces peptídicos para formar cadenas con diferentes niveles de organización estructural. Las proteínas adoptan estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias plegadas que determinan su función biológica, como la catálisis de reacciones, el transporte de moléculas, y funciones estructurales y defensivas en el cuerpo.

1. Las proteínas

2. PROTEINASPROTEINA: macromoléculas de elevado peso molecular formadas por el encadenamiento de 20 unidades moleculares o monómeros diferentes, llamados aminoácidos.

3. Oligopéptidos: 2-10 aminoácidos.

4. Polipétidos: 10 – 100 aminoácidos.

5. Proteidos: más 100 aa.

6. Holoproteidos o proteínas

7. HeteroproteidosLos aminoácidosAminoácido: presentan un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxílico (-COOH), unidos covalentemente a un C, al cual también se unen un H y una cadena lateral (R) distinta para cada aa.Son compuestos sólidos, cristalinos, de elevado punto de fusión y solubles en agua.

8. Caracterísitcas de los aaPresentan isomería: por tener un carbono asimétrico: L y D aa.(excepto la glicina)Comportamiento anfótero: son iones dipolares con cargas positivas y negativas en la misma moléculas. Pueden comportarse como bases o como ácidos dependiendo del medio.Punto isoeléctrico: pH en el que el aa tiene carga neutra. 8 aa esenciales: Val, Leu, Ile, Met, Phe, Thr, Trp y LysEn proteínas solo hay α-L- aminoácidos.

9. Clasificación.Atendiendo a (- R)Radical apolar: Cadena R con grupos hidrófobos: Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, Trp y Met.Radical polar sin carga: Grupos polares capaces de formar puentes de hidrógeno: Ser, Thr, Cys, Gly, Gln, Asn y TyrRadical polar ácido: grupos carboxilo cargados negativamente: Asp y Glu.Radical polar básico: grupos amino cargados positivamente: Lys, Arg e His.

12. Enlace peptídicoUne dos aminoácidos de forma covalente.Se establece entre el grupo carboxilo del aa1 y el grupo amino del aa2. Libera H20.Cada aa se llama residuo.El grupo amino libre se llama N-terminal y el carboxílico C-terminal.

13. Niveles de organizaciónEstructura primaria: encadenamiento de los aminoácidos.Estructura secundaria: formada por el plegamiento de la cadena primaria.Estructura terciaria: se pliega sobre si misma la estructura secundaria.Estructura cuaternaria: varias cadenas de estructura terciaria se asocian entre si.

14. Estructura primariaQueda definida por la secuencia de aa en la cadena y especifica el número de aa de cada clase y el orden en que está alineados.Está determinada por la secuencia de nucleótidos de un gen. En última instancia, determina la función de la proteína.

15. Estructura secundaria.Plegamiento de la estructura primaria. Se forman puentes de hidrógeno entre –CO de un aa y –NH de otro aa. Estructura helicoidal en hélice αEstructura hoja β-plegadaEstructura hélice del colágeno: enroscada hacia la izquierda.

16. Estructura terciariaConformación espacial definitiva de la cadena polipeptídica. Se forma por interacciones entre las cadenas R.Determina la actividad biológica proteica.Proteínas fibrosas (colágeno, queratina): estructura muy simple.Proteínas globulares (mioglobina, inmunoglobulina): plegamiento sucesivo de la estructura secundaria como un ovillo.

17. Estructura cuaternariaEnsamblaje de dos o más cadenas proteicas (iguales o diferentes) unidas por enlaces no covalentes.Cada cadena polipeptídica se llama subunidad o monómero.

18. PropiedadesSolubilidad: son solubles en medios acuosos cuando adoptan conformación globular, por la presencia de cargas + y -.Desnaturalización: pérdida de su conformación especial característica cuando se somete a condiciones desfavorables (temperatura o pH). Anula su funcionalidad biológica.Reversible: la proteína puede renaturalizar y recuperar forma y funciónIrreversible: pierden la actividad biológica.

19. Especificidad: la actividad biológica de una proteína depende de su unión selectiva con otra molécula cuya geometría complementaria le permite adaptarse exactamente a la superficie activa de la proteína.Capacidad amortiguadora: debido a los grupos R ionizables.Efecto osmótico: las proteínas tienden a captar agua del medio hipotónico.