Biologia bioelementos

10/05/2015
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CURSO: BIOLOGIA GENERAL
Blga. Sonia Pilar Yufra Cruz
MSc. Química Ambiental
Cdta. a Dr. Ciencias y Tecnologías Ambientales
syufrac@gmail.com
MSC. SONIA PILAR YUFRA CRUZ
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UNIVERSIDAD NACIONAL DE SAN AGUSTIN
FACULTAD DE INGENIERIA DE PROCESOS
ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERIA AMBIENTAL
GENERALIDADES

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COMPOSICIÓN DE LOS SERES VIVOS
• Los seres vivos están caracterizados, entre otras cosas, por poseer una
organización celular, es decir determinadas moléculas se
organizan de una forma particular y precisa e interactúan entre
sí para establecer la estructura celular.
• Al estudiar químicamente estas moléculas observamos que las mismas están
constituidas en:
o 98% por elementos tales como C, H, O, N, P y S;
o 2 % Fe, Ca , Na, K, Cu, Mg, I, Cl. Etc.)
• Aquellos compuestos en cuya composición interviene el carbono se los
denomina compuestos orgánicos; dentro de este grupo podemos
mencionar a los monosacáridos, polisacáridos, aminoácidos, proteínas,
lípidos , nucleótidos y ácidos nucleicos, estos representan aproximadamente
el 30% de la composición química de los seres vivos. El 70% lo
constituye el agua. También encontramos algunos iones tales como el
Na, Fe, Ca, K, etc. en proporciones muy pequeñas.
COMPOSICIÓN QUIMICA DE LOS SERES VIVOS

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Moléculas Orgánicas y Macromoléculas
El átomo de carbono tiene seis protones y seis electrones ubicados en
dos niveles de energía, en la capa interna encontramos dos y en la más
externa cuatro. Dada esta configuración el carbono tiene poca
tendencia a ganar o perder electrones , sino que tiende a compartirlos
con otros átomos, por lo tanto se forman uniones covalentes.
Los electrones que participan de dichas uniones covalentes son los
cuatro que se ubican en el nivel exterior y son conocidos como
electrones de valencia. Estos cuatro electrones de valencia se ubican
hacia los vértices de un tetraedro equilátero, es decir que los ángulos de
unión no son en 90° (de lo que resultaría una estructura plana) si no
que son superiores a los 100°. Como resultado de está estructura
tetraédrica las moléculas tienen entonces estructuras tridimensionales.
Cuando el carbono se une a cuatro átomos distintos, éstos se pueden
unir a él de dos maneras distintas.
Fig. (a) Cuando un átomo de carbono forma enlaces covalentes con otros cuatro átomos, los
electrones de su nivel de energía exterior forman nuevos orbitales. Estos nuevos orbitales,
que son todos de la misma configuración, se orientan hacia los cuatro vértices de un
tetraedro. Así, los cuatro orbitales e encuentran separados tanto como es posible. (b) Cuando
un átomo de carbono reacciona con cuatro átomos de hidrógeno, cada uno de los electrones
en su nivel de energía exterior forma un enlace covalente con el único electrón de un átomo
de hidrógeno, produciéndose una molécula de metano. (c) Cada par de electrones se mueve
en un orbital molecular nuevo. La molécula adopta configuración de un tetraedro.

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COMPOSICIÓN QUIMICA DE LOS
SERES VIVOS
• Fig. - Como las valencias del carbono están ordenadas en forma tetraédrica, la molécula tridimensional que se muestra
puede construirse en dos formas que son imágenes especulares una de la otra. Esto se aplica a cualquier átomo de carbono
que tenga cuatro grupos distintos unidos a él. Aunque las propiedades químicas de estos pares de compuestos son
similares, sus propiedades biológicas suelen ser muy distintas. Esto se debe a que el reconocimiento biológico funciona por
interacciones entre moléculas que tienen formas complementarias. Generalmente una de las moléculas tendrá actividad
biológica y la otra será totalmente inactiva.
• La molécula tridimensional se puede construir en dos formas que son imágenes especulares una de la otra (como
observamos en la fig.) y aunque estos compuestos tengan propiedades físico-químicas muy semejantes, su comportamiento
en los seres vivos es bastante diferente. Mientras que uno de los compuestos es aceptado con facilidad por un sistema
biológico, el otro puede ser ignorado, o hasta resultar tóxico. Esto se debe a que los sistemas biológicos trabajan
reconociendo las formas o las configuraciones moleculares, que son las posiciones relativas precisas que los átomos y
grupos de átomos guardan entre sí. Esto es de importancia en compuestos tales como monosacáridos y aminoácidos.
GRUPOS FUNCIONALES
Grupo
funcional
Fórmula
estructura
Clase de
compuestos
Ejemplo Descripción
Hidroxilo Alcoholes
Etanol
Compuesto polar porque el
oxígeno electronegativo capta
electrones de átomo
covalentes
Amino Aminas
Aminoácido
Iónico, el grupo amino actúa
como base.
Carboxilo
Ácidos
carboxílicos
(orgánicos)
Aminoácido
Iónico, el hidrógeno puede
disociarse como hidrogenión
Estér Esteres
Metilacetato
Relacionado con el grupo
carboxilo, pero tiene un grupo
en lugar del hidrógeno del
hidroxilo; polar

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GRUPOS FUNCIONALES
Grupo
funcional
Fórmula
estructura
Clase de
compuestos
Ejemplo Descripción
Carbonilo
Aldehídos
Formaldehído
Carbono de carbonilo enlazado
con al menos un átomo de
hidrógeno; polar
Cetonas
Acetona
Grupo carbonilo enlazado con
otros dos átomos de carbono;
polar
Metilo
Componente de
muchos compuestos
orgánicos.
Metano
No polar
Fosfato Fosfatos orgánicos
Ester de fosfato
Forma disociada del ácido
fosfórico, el ion fosfato se enlaza
en forma covalente, por medio
de uno de sus átomos de
oxigeno, con uno de los átomos
de carbono; iónico.
Sulfidrilo Tioles
Ayuda a estabilizar la estructura
interna de las proteínas
EL ÁTOMO DE CARBONO
• La química de los compuestos que contienen carbono se
denomina química orgánica.
• Los compuestos orgánicos se basan en el carbono
combinado con otros átomos de carbono y con otros
elementos como el hidrógeno, el nitrógeno, el azufre, etc.
• Forman grandes estructuras con distinta complejidad y
diversidad, el átomo de carbono puede unirse a otros
átomos de carbono formando largas cadenas las cuales
pueden ser lineales, ramificadas o bien cíclicas.
• Se han aislado miles de compuestos de carbono de varios
sistemas biológicos, aquí algunos ejemplos:

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Fig. - Los átomos de carbono pueden unirse con otros átomos de carbono y con muchos de otro tipo para formar una gran variedad de
compuestos orgánicos. Las mismas fuerzas que mantienen unido al metano (CH4) también permiten la formación de moléculas extremadamente
complicadas pero estables. En diversas estructuras, como los triacilgliceroles. predominan las cadenas lineales. En otras, como el azúcar glucosa.
son anillos. La muscona, el atrayente sexual del venado almizclero del Tibet, también se basa en un anillo de carbonos. Otras moléculas vitales
como la clorofila y la vitamina B12 contienen cadenas, anillos e iones metálicos.
ÁTOMOS Y MOLÉCULAS Y UNIONES
A. UNIÓN IÓNICA
• Algunos átomos tienden a ganar o a perder electrones con gran facilidad (debido a su
configuración electrónica) formando partículas cargadas que se denominan IONES.
Aquellos átomos que ganan con facilidad electrones se dice que son
electronegativos, formarán entonces iones con carga negativa (ANIONES). Si el átomo
pierde electrones predominarán las cargas positivas del núcleo y por lo tanto
se formarán iones con carga positiva (CATIONES).
• En las uniones iónicas los átomos se mantienen unidos debido a las fuerzas de atracción
que surgen por tener cargas opuestas (catión – anión).
• Los compuestos iónicos se caracterizan por un alto punto de fusión, alto punto
de ebullición, en general son solubles en agua, por lo tanto en solución acuosa
conducen la corriente eléctrica
• Un ejemplo de este tipo de unión lo constituye el cloruro de sodio.
Fig. 1.1- Unión iónica : cloruro de sodio
• Las uniones iónicas son importantes desde el punto de vista biológico, ya que forman
parte de las interacciones entre ácidos nucleicos y proteínas. Sin embargo este
tipo de uniones no las encontramos entre los átomos que predominan en la composición
química de los seres vivos ( C, H, O, N , S, y P)

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UNIÓN COVALENTE
• Algunos átomos no tienen tendencia a ganar o perder
electrones, sino a compartir con otros átomos. Cuando la
diferencia de electronegatividad no existe o es muy baja, los
átomos que intervienen comparten electrones.
• Cuando un átomo de H se une a otro átomo de H ambos
tienen la misma capacidad de atraer electrones, por lo tanto
el par compartido se ubicará a igual distancia de ambos
núcleos. Los electrones compartidos pertenecen a ambos
átomos simultáneamente.
• Muchos elementos de importancia biológica son diatómicos (
H, O, F, Cl, N, etc.)
• Si la diferencia de electronegatividad entre los átomos que
hace que él o los pares de electrones compartidos están más
cerca del átomo con mayor electronegatividad. Este tipo de
unión covalente recibe el nombre de unión covalente
polar.
• Este tipo de unión es la que encontramos en la mayor parte
de las moléculas biológicas. El carbono (C) se une con
los otros elementos (H, O, N, P, S) por medio de uniones
covalentes, así como también se une a otros átomos de
carbono dando largas cadenas.
Fig. 2.3- Ejemplo de unión
covalente
Fig.2.4 - Cloruro de hidrógeno
FUERZAS DE VAN DER WAALS
• Son fuerzas de atracción inespecíficas que ocurren
cuando los átomos se encuentran a distancias
pequeñas y cuando momentáneamente se forman
diferencias de cargas en torno al átomo debido a los
movimientos de los electrones. Esta distribución de
carga fluctuante da al átomo una polaridad: una parte
de él tiene una carga ligeramente negativa respecto a
las demás que quedan ligeramente positivas de
manera que una zona negativa momentánea de un
átomo interactúa con una positiva de otro.
• Estas interacciones son aproximadamente 100 veces
más débiles que las uniones covalentes; sin embargo
son muy importantes porque se pueden establecer
cientos de interacciones simultáneas, manteniendo a
las moléculas juntas con bastante cohesión.
• Este tipo de interacción juega un papel muy
importante en la unión de los sustratos a las enzimas.

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UNIÓN PUENTE HIDRÓGENO
• Cuando un átomo de hidrógeno se une a un átomo muy
electronegativo (como ser el O o el N) el par compartido se
sitúa lejos del núcleo del hidrógeno, por lo tanto se crea una
pequeña separación de cargas, quedando el
hidrógeno ligeramente positivo (d+) y el oxigeno o el
nitrógeno levemente negativo (d-). (d Indica la separación
parcial de cargas). La d+ del hidrógeno es atraída por la d- del
elemento electronegativo de otra molécula, de manera que el
H queda formando un puente entre dos moléculas.
• La unión es sumamente lábil, formándose y destruyéndose
continuamente, dependiendo su efecto estabilizador más a la
cantidad de dichas uniones, que a la fuerza de atracción entre
los átomos. Es muy importante en los sistemas biológicos ya
que contribuyen a dar estabilidad a macromoléculas tales
como las proteínas, los ácidos nucleicos, etc.
• El átomo de Nitrógeno de una molécula de amoniaco (NH3) está
unido a un átomo de hidrógeno de una molécula de agua (H2O)
por un enlace de hidrógeno. En este último, un átomo de
hidrógeno combinado con un átomo electronegativo en un enlace
covalente polar es compartido por otro átomo electronegativo por
medio de una atracción eléctrica débil. Fig. Enlace de hidrógeno.
INTERACCIONES HIDROFÓBICAS
• También son importantes en las propiedades biológicas de
distintas moléculas. Estas interacciones ocurren porque las
moléculas no polares tienden a agruparse cuando están en un
medio acuoso para repeler el agua o “esconderse” de ella.
• Ciertas moléculas presentan partes que se pueden intercalar con
el agua (partes hidrofílicas) a parte de las porciones hidrofóbicas,
de manera que las zonas hidrofílicas establecen contacto con el
agua y las zonas hidrofóbicas quedan resguardadas en el interior
(adoptan en general una forma esférica), este tipo de
ordenamiento estabiliza la estructura de la macromolécula,
contribuyendo a mantener su conformación activa.
• Estas interacciones tiene importancia en el plegamiento de las
proteínas y en la asociación entre una enzima con su sustrato.

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AGUA
AGUA
• La química de la vida ocurre en el agua. De hecho, todas las
reacciones que ocurren en el citoplasma de una célula tiene
lugar en un medio acuoso.
• El agua es el solvente biológico ideal, pero no solo es el medio
en el que se desarrollan las reacciones químicas sino que
también en muchos casos participa activamente de ellas ya sea
como reactivo o producto de una reacción. Por todo esto no
resulta sorprendente que las propiedades del agua sean un
factor clave para comprender la bioquímica.
• La molécula de agua consta de dos átomos de hidrógeno y
uno de oxígeno, unidos covalentemente. Debido a la
diferencia de electronegatividad entre los mismos se crea una
distribución asimétrica de cargas lo que llega a la formación de
una molécula polar. Como hemos visto anteriormente esa
polaridad permite la aparición de los puentes de hidrógeno
entre las moléculas de agua. Fig. (a) Estructura de la molécula de agua.
(b) Las moléculas de agua en disolución
interactúan entre si a través de los puentes de
hidrógeno.
AGUA
AGUA (CONTINUACIÓN)
• Muchas de las propiedades del agua se explican
debido al gran número de puentes de hidrógeno que
existen entre sus moléculas.
o El agua es líquida en un amplio intervalo de
temperaturas que va desde los 0 °C a los 100 °C, lo que
indica que no solo debemos entregarle calor para que
ocurra el cambio de estado sino para poder romper los
puentes de hidrógeno. El calor de evaporación del agua
es muy superior al de otros líquidos por lo que muchos
organismos utilizan esta propiedad para el
mantenimiento de la temperatura corporal.

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AGUA
• El hielo flota en el agua, es decir que el agua al estado sólido es más liviana que al estado liquido,
(debido a que por la acción de los puentes de hidrógeno en el estado sólido se forma una verdadera
red cristalina por lo que el agua al congelarse se dilata, disminuyendo así su peso específico). Esta
propiedad permite que la capa de hielo que cubre un río o un lago, flote sirviendo entonces como
aislante, permitiendo que la vida acuática continúe.
AGUA
• El agua actúa como disolvente para moléculas
polares, principalmente para aquellas con las que
puede formar puentes de hidrógeno. La alta
polaridad del agua favorece también a la célula
porque fuerza a las sustancias no polares a
agregarse y permanecer juntas, contribuyendo así a
la estructura de las membranas. Como veremos más
adelante las membranas biológicas están
constituidas principalmente por sustancias no
polares (lípidos) los cuales se agregan y cumplen
una función de barrera selectiva. Fig. En general las proteínas globulares
tienen un interior hidrofóbico y residuos
hidrofílicos de aminoácidos en la superficie.
que interactúan con el disolvente acuoso
que las rodea.
Fig. Las moléculas de agua facilitan la
separación de los iones en disolución.
Cada ion está "recubierto" de moléculas de
agua.

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AGUA
INFORMACIÓN GENERAL: PROPIEDADES QUÍMICAS
DEL AGUA
• Moléculas hidrofóbicas y estructuras acuosas.
• Las moléculas que son no polares y no pueden formar
enlaces de hidrógeno (por ej. Hidrocarburos) sólo tienen
una limitada solubilidad en agua, y se denominan
hidrofóbicas.
• Cuando estás moléculas se encuentran con agua, las
moléculas de agua se disponen a su alrededor de manera
ordenada, como bloques de hielo. Estas estructuras son
más ordenadas que el agua libre y por lo tanto generan
una disminución de la entropía del medio. En la figura
contigua, se muestra estas estructuras (gris) rodeando al
hidrocarburo (negro) en el centro.
AGUA
Ácidos y bases
• Un ácido es una molécula que, en solución, cede un
ion H+ (protón).
• Una Base es una molécula que, en solución, acepta
un ion H+ (protón).
• El agua por si misma tiene una débil tendencia a
ionizarse, actuando tanto como ácido débil y como
base débil. Cuando actúa como ÁCIDO DÉBIL
libera un protón, generando un ion hidroxilo.
Como BASE DÉBIL acepta un protón formando
ion hidronio. En solución acuosa la mayoría de
protones están como iones hidronio.

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AGUA
Ph
• En el agua pura se disocia solamente
una molécula de cada 554 millones.
[H ]=[OH ]=10 M
• EN CONDICIONES NATURALES EL
AGUA SE ENCUENTRA DISOCIADA
H20 = 0H + H
Aunque la disociación del agua es
reversible y estadíscamente rara, es muy
importante para la vida, ya que los iones
producto son muy reactivos.
–7+ –
+–
AGUA
ÓSMOSIS: Este pasaje del agua desde una solución hipotónica a una
hipertónica, puede provocar un aumento de la presión hidrostática en el
compartimiento hipertónico. Cuando las dos soluciones se equilibran, teniendo
concentraciones idénticas de solutos, se dice que son isotónicas.
Si dos soluciones acuosas están separadas por una membrana que únicamente
permite el paso de las moléculas de agua, dichas moléculas pasaran hacia la
solución que contiene la mayor concentración de moléculas solubles,
denominándose a dicho proceso ósmosis.

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SERES VIVOS
MONÓMEROS, POLÍMEROS Y MACROMOLÉCULAS
• Los monómeros son unidades moleculares sencillas agrupadas de acuerdo a sus
propiedades químicas; podemos mencionar a los: monosacáridos, aminoácidos y los
nucleótidos. Cuando los monómeros de un mismo grupo se unen entre sí en forma
covalente obtenemos un polímero que es una molécula de gran tamaño. Las cadenas
pueden ser ramificadas o sin ramificaciones. Cuando las unidades son idénticas reciben el
nombre de homopolímero; si las unidades son distintas se denominan
heteropolímero, pero siempre hablando de unidades diferentes pero dentro de un
mismo grupo, por ejemplo aminoácidos distintos, o azúcares distintos, nunca vamos a
encontrar un polímero formado simultáneamente por distintos grupos de monómeros.
• La mayoría de las biomoléculas que utilizan los organismos en su funcionamiento son
polímeros.
SERES VIVOS
MONÓMEROS, POLÍMEROS Y MACROMOLÉCULAS
• El término macromolécula se usa para designar a moléculas de “
gran tamaño”, sin embargo no define que se entiende por gran
tamaño, muchas macromoléculas son polímeros (polisacáridos,
ácidos nucleicos, proteínas) pero otros no (esteroides,
triglicéridos, etc.)
• Se han identificado en los sistemas vivientes unos 30.000
compuestos orgánicos diferentes, sin embargo un pequeño grupo de
ellas son las que cumplen funciones principales en los organismos.

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LAS BIOMOLECULAS
• Todas las células están gobernadas por los mismos principios físicos
y químicos de la materia inerte. Si bien dentro de las células
encontramos moléculas que usualmente no existen en la materia
inanimada, en la composición química de los seres vivos
encontramos desde sencillos iones inorgánicos, hasta complejas
macromoléculas orgánicas siendo todos igualmente importantes
para constituir , mantener y perpetuar el estado vivo.
Existen cuatro grandes grupos de biomoléculas:
o Lípidos
o Glúcidos
o Proteínas
o Ácidos Nucleicos

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Cuadro . Composición química de la materia viva
Tabla - Composición porcentual de la materia viva
Compuesto
Porcentaje de peso total
Agua 70
Macromoléculas:
• Proteínas 15
• Ácidos Nucleicos 7*
• Polisacáridos 3
• Lípidos 2
• Molécula s orgánicas pequeñas 2**
Iones inorgánicas 1
* Constituido aproximadamente por 1% de ADN y 6% de ARN.
**Incluyen los bloque de construcción para generar macromoléculas y otras moléculas
en los procesos de síntesis o degradación

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LOS LIPIDOS
LOS LIPIDOS
• Constituyen un grupo de compuestos muy heterogéneo, cuya única
característica común es la insolubilidad en agua y otros solventes
polares.
• Son solubles solamente en solventes no polares como el éter,
benceno, cloroformo, etc.

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Lípidos
• Entre las biomoléculas, los lípidos son
los únicos que en general no forman
polímeros, aunque algunos pueden
considerarse macromoléculas.
• Aunque existen otras, una manera
sencilla de clasificarlos es la siguiente:
Cuadro 2.2- Clasificación de
los Lípidos
Ácidos grasos
Fig. Algunos ácidos grasos de importancia biológica

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• Están formados por cadenas hidrocarbonadas, que
tienen número par de carbonos (entre 4 y 22 átomos) y
un grupo carboxilo en uno de los extremos.
• Los ácidos grasos pueden ser saturados o insaturados.
En los primeros los átomos de carbono de la cadena
están unidos mediante enlaces simples, en cambio en
los insaturados la cadena presenta dobles enlaces
entre carbonos.
Funciones biológicas
o Son constituyentes de moléculas más grandes, como por
ejemplo: grasas, fosfolípidos, etc.
o Son combustibles celulares de elección.
GRASAS NEUTRAS
• Una grasa neutra consiste en una molécula de glicerol unida a uno,
dos o tres ácidos grasos. El glicerol es un alcohol de tres carbonos.
• A temperatura ambiente, estos lípidos pueden resultar líquidos o
sólidos, dependiendo del largo de las cadenas de ácidos grasos y si
están saturados o no.
• Cuánto más saturados y largos sean los ácidos grasos de una grasa
neutra, podrán compactarse e interactuar mejor, determinando la
formación de un compuesto sólido a la temperatura ambiente, a los
que vulgarmente llamamos grasas.
• Por el contrario, cuanto más insaturados y más cortos sean los
ácidos grasos, más inconvenientes tendrán para interactuar, pues
los dobles enlaces impiden que las colas de los ácidos grasos de las
moléculas de grasa puedan moverse libremente, determinando así
una sustancia líquida a la temperatura ambiente llamada aceite.

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Fig. - Fórmula de un triacilglicérido
GRASAS NEUTRAS
• Funciones biológicas
o Las grasas y aceites cumplen principalmente con la función de reserva de
energía en forma más eficiente que los glúcidos. Esto se debe a que son
hidrofóbicos y al no hidratarse ocupan menos volumen que el glucógeno y
además, tienen más hidrógenos en su estructura, por lo cual rinden más
energía que los azucares.
o Actúan en la termorregulación, como aislante térmico. Por ejemplo en
los animales que viven en las zonas frías del planeta tienen una importante
capa de grasa subdérmica que ayuda a mantener la temperatura interna.
Además como repelen al agua evitan la perdida de calor corporal por efectos
de la transpiración.

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CERAS
• Las ceras son lípidos compuestos por alcoholes y
ácidos grasos de alto número de carbonos.
También son importantes las ceras que se forman
con el colesterol.
• Sirven de cubierta protetora en la piel, pelos,
plumas y estructuras delicadas como los oídos de
los animales. En las plantas las encontramos
recubriendo por ejemplo las hojas y los frutos. Las
abejas utilizan ceras con fines estructurales, para
fabricar los panales de las colmenas.
FOSFOGLICÉRIDOS
Son conocidos con el nombre de fosfolípidos. Poseen una molécula
de glicerol unida a dos ácidos grasos y un ácido fosfórico.
Además el grupo fosfato puede llevar unida una molécula de naturaleza
variable a la que llamamos resto (R), por ejemplo un alcohol.
Los fosfoglicéridos poseen una cabeza polar o hidrofílica
constituida por el ácido fosfórico y el resto (generalmente un alcohol o
base nitrogenada) y dos colas no polares o hidrofóbicas que
corresponden a las cadenas hidrocarbonadas de los ácidos grasos. Por
este motivo se dice que son moléculas anfipáticas. En solución acuosa
éstas se ordenan formando bicapas.
Fig. - Esquema de un fosfolípido

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• Son componentes
principales de las
membranas
biológicas.
• Forman parte de la
vaina de mielina que
recubre a los axones
de las células
nerviosas.
Fig. - (a) Bicapa fosfolipídica; (b) Vésicula
fosfolipídica

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GLUCOLÍPIDOS
Los glupolípidos están formados por la ceramida unida a un monosacárido u
oligosacárido. Los cerebrósidos son los más sencillos, en cambio, otros como
los gangliósidos son más complejos porque presentan un oligosacárido
ramificado.
* Ceramida es ácido graso unido a un alcohol llamado esfingosina por medio de una unión amida.
ESFINGOLÍPIDOS
• Si además del ácido graso, también lleva unido un grupo fosfato tenemos
un esfingofosfolípido.
• Si al grupo fosfato se une un alcohol y éste es la colina, obtenemos la
esfingomielina.
• Fig. - Cerebrósido

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Glucolipidos
• Al igual que los fosfolípidos y el colesterol los glucolípidos son
moléculas anfipáticas y junto a éstos forma parte de la estructura
básica de las membranas biológicas.
Lipoproteínas
Resultan de la unión de lípidos con proteínas solubles. En éste complejo la proteína ocuparía
la parte periférica de modo que puede interactuar con el agua de esta manera circulan los
lípidos por el plasma.
De acuerdo al porcentaje relativo de lípidos y proteínas presentes se los clasifica en:
• Lipoproteínas de alta densidad ( HDL)
Son ricas en proteínas y son las que producen el recambio de colesterol de los tejidos hacia el hígado. El
colesterol que forma parte de estas lipoproteínas es el que se conoce como colesterol “ bueno”.
• Lipoproteínas de densidad intermedia ( IDL)
• Lipoproteínas de baja densidad (LDL)
Las lipoproteínas de baja y muy baja densidad son ricos en lípidos y son las que transportan el
colesterol y los trigliceridos desde el hígado a los tejidos. El colesterol asociado a estas lipoproteínas se
conoce como colesterol “malo”, ya que es el responsable de los depósitos grasos que se forman en
algunos vasos sanguíneos provocando los llamados ateromas
• Lipoproteínas de muy baja densidad ( VLDL)
• Quilomicrones

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Prostaglandinas
Constituyen una familia de
derivados de ácidos grasos
insaturados de 20 C, como
el araquidónico.
Tienen una gran variedad de
efectos biológicos de
naturaleza regulatoria. Por
ejemplo: modulan la
actividad hormonal y
producen la contracción
del músculo liso.
Fig. Prostaglandina (PGF2)
Terpenos
Están constituidos por
unidades múltiples del
hidrocarburo de cinco átomos
de carbono isopreno.
Pueden formar moléculas
lineales o cíclicas. En los
vegetales se han encontrado
un número importante de
terpenos.
Por ejemplo el caucho, el fitol
que forma parte de la
clorofila, o el b-caroteno
precursor de la vitamina A y
el retinal, esencial para la
visión.
Fig. Ejemplos de Terpenos
Fig. Isopreno

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Esteroides
Están formados básicamente, por un
esqueleto carbonado de cuatro ciclos
llamado Ciclopentanoperhidrofenantreno,
formado a su vez por la repetición de muchos
isoprenos.
El esteroide más conocido es el colesterol,
presente en las membranas biológicas de
todos las células excepto la de las bacterias.
Este, a su vez, es precursor de muchos
esteroides como las hormonas sexuales
(Progesterona, estrógenos, testosterona), las
hormonas de la corteza suprarenal
(glucorticoides, mineralocorticoides), los
ácidos biliares y la vitamina A, que son solo
algunos ejemplos. Los esteroides
desempeñan funciones diferentes de acuerdo
a los grupos químicos que están unidos a su
estructura básica.
Fig.
Ciclopentanoperhidrofenantren
o y Colesterol
Tabla - Principales hormonas esteroideas
Hormona Clase Estructura
Lugar de
síntesis
Acción biológica
Estradiol Estrógeno ovario
Desarrollo y mantenimiento
de las características
sexuales femeninas
Progesterona
Cuerpo lúteo,
placenta
Prepara al útero para la
implantación. Suprime la
ovulación durante el
embarazo
Testosterona Andrógeno Testículo
Desarrollo y mantenimiento
de las características
sexuales masculinas
Aldosterona
Mineralocort
icoide
Corteza
suprarrenal
Favorece la absorción de
Na+ en los túbulos renales.
Cortisol
Glucocortico
ide
Corteza
suprarrenal
Favorece la gluconeogénesis.
Suprime la respuesta
inflamatoria.

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• Fig. Principales metabolitos de la vitamina D
• La vitamina D (Calcitriol) se considera actualmente como una hormona y no como una vitamina, ya
que la vitamina D3 (colecalciferol) se produce por irradiación con luz ultravioleta del 7-
deshidrocolesterol, el cual es un metabolito normal del colesterol que se encuentra en la piel. La
vitamina D que se absorbe de la dieta o que se forma en la piel se hidroxila para dar lugar a 1,25-
dihidroxicolecalciferol en dos pasos, gracias a enzimas específicas del hígado y del riñón. Esta
hormona controla el metabolismo del Ca2+ y del fosfato en tejidos blanco.
GLÚCIDOS

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Glúcidos
• La mayor fuente de glúcidos, también llamados hidratos de carbono
o azúcares, se encuentra en los vegetales, los cuales a través del
proceso de fotosíntesis combinan el dióxido de carbono (CO2) y el
agua (H2O) para dar las moléculas hidrocarbonadas que son los
glúcidos. Estas moléculas proporcionan a las plantas y a los
animales que se alimentan de ellas, la energía necesaria para los
procesos metabólicos.
GLÚCIDOS
CLASIFICACIÓN
• Monosacáridos: constituidos por un
azúcar simple.
• Oligosacáridos: Resultantes de la unión
de 2 a 10 unidades de monosacáridos.
• Polisacáridos: formados por cadenas
compuestas de muchas unidades de
monosacáridos (más de 10). Estas
cadenas pueden ser lineales o
ramificadas.

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Monosacáridos
Son los monómeros de los glúcidos. Son polialcoholes con
una función aldehido o cetona. Según el número de
carbonos, un monosacárido será una triosa (3C), tetrosa
(4C), pentosa (5C), hexosa (6C) o heptosa (7C). Además
se les agrega el prefijo ceto o aldo de acuerdo a la función
que posean.

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Monosacáridos
• Las pentosas y las hexosas suelen formar estructuras cíclicas. La formación de
estos anillos es espontánea y las formas abiertas y cerradas están en equilibrio.
• Al ciclarse el monosacárido, los átomos se reacomodan de tal forma que donde había
un grupo aldehído o cetona, aparece un grupo hidroxilo, el cual puede ubicarse por
debajo o por encima del plano de la molécula, originando formas a o b,
respectivamente.
Fig. Isómeros de D-Glucosa. a-D- Glucosa y b-D-
Glucosa

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Monosacáridos
• Los monosacáridos, especialmente la glucosa, constituyen la
principal fuente de energía celular. Por ejemplo la oxidación
completa de un mol de glucosa produce 673 kilocalorias.
• También forman parte de moléculas más complejas. Por ejemplo la
ribosa y desoxirribosa, componentes de los ácidos nucleícos.
• Otros monosacáridos presentan alguno de sus grupos OH
sustituidos por otros átomos. Se conocen como azúcares derivados,
y en su mayoría son monómeros de heteropolisacáridos que
cumplen funciones estructurales.
Oligosacáridos
• Se forman por la unión
covalente de entre 2 y 10
monosacáridos.
• Los monosacáridos se unen
mediante uniones
glucosídicas, donde dos
átomos de carbono de dos
monosacáridos se vinculan
por medio de un átomo de
oxígeno. En la reacción se libera
una molécula de agua.
Fig. Unión glucosídica: formación
de un disacárido

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Oligosacáridos
• De todos ellos los más importantes fisiológicamente son los
disacáridos, como:
o sacarosa o azúcar común formada por la unión de glucosa y
fructosa,
o lactosa o azúcar de la leche (Galactosa + glucosa),
o maltosa o azúcar de malta formada por la unión de dos glucosas.
• Son formas de transporte en los vegetales y en algunos animales.
• Forman parte de moléculas más complejas, como las glucoproteínas
y glucolípidos.
• Intervienen en la estructura de la membrana plasmática,
participando en el reconocimiento celular.
Polisacáridos
• Están constituidos por un gran número de
monosacáridos unidos mediante enlaces
glucosídicos, constituyendo largas cadenas.
• Los polisacáridos pueden ser homopolímeros, cuando
la unidad repetitiva es un solo tipo de monosacárido o
heteropolímeros, cuando las unidades repetitivas
están constituidas al menos por dos monómeros
diferentes. Los polisacáridos más importantes presentes
en la naturaleza son el almidón, el glucógeno y la
celulosa.

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Polisacáridos
El almidón es un polisacárido de reserva alimenticia predominante en
las plantas, constituido por amilosa y amilopectina. Proporciona el 70-
80% de las calorías consumidas por los humanos de todo el mundo.
Fig. Amilosa
(uniones a-1,4)
Fig. - Amilopectina (uniones α 1,4 y a-1,6)
Es ramificada cada 15 a 30 monómeros a (1-6)
Polisacáridos
Fig. - Almidón

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Polisacáridos
• GLUCÓGENO
El glugógeno constituye una importante reserva de energía para los
animales y se almacena principalmente en el hígado y en los músculos
Presenta una estructura similar a la de la amilopectina, pero mucho
más ramificada (cada 12 a 14 unidades del polímero lineal).
Esta mayor proximidad entre los puntos de ramificación hace que el
glucógeno sea mucho más compacto que el almidón, pudiendo alcanzar
pesos moleculares del orden de varios millones de daltons.
Fig. Representación
esquemática del
glucógeno
Polisacáridos
• GLUCÓGENO
.
Las moléculas de glucógeno
presentan un núcleo de
naturaleza proteica
consistente en una molécula
de glucogenina, una proteína
enzimática que cataliza la unión
glucosídica de las primeras
moléculas de glucosa, que
quedan covalentemente
ancladas a la propia proteína
formando un núcleo alrededor
del cual van creciendo y
ramificándose las cadenas del
glucógeno mediante la acción
del enzima glucógeno
sintetasa
Fig. Representación esquemática del
glucógeno con núcleo proteico

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Polisacárido
• CELULOSA
Celulosa.- Es un polímero lineal (no ramificado) formado
por moléculas de β-D-glucosa unidas mediante enlaces
glucosídicos β(1—›4). Cada cadena de celulosa contiene
entre 10.000 y 15.000 restos de glucosa.
Fig. Cadena de polimero lineas formado por moleculas de β-D-
glucosa unidas mediante enlaces glucosídicos β(1—›4).
Polisacárido
• CELULOSA
Estas cadenas, debido a la configuración β
de sus enlaces glucosídicos, adoptan
conformaciones muy extendidas que
favorecen la formación de puentes de
hidrógeno entre los grupos hidroxilo de los
distintos restos de glucosa de una misma
cadena o de cadenas vecinas.
De este modo se forman fibras
supramoleculares que contienen muchas
cadenas individuales de celulosa en
disposición paralela e íntimamente unidas
entre sí por puentes de hidrógeno. Tal
estructura es la que confiere a la celulosa su
insolubilidad en agua y su resistencia
mecánica características, propiedades estas
que la hacen idónea para desempeñar en las
células una función de carácter estructural.
Fig. Celulosa con uniones puente
hidrogeno

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Celulosa y celobiosa
Fig. Aspectos de la
configuración y estructura
de la celulosa.
Tendencia del polímero
lineal a extenderse
totalmente y asociarse
después para formar
microfibrillas que a su vez
se alinean con otras para dar
lugar a una fibra de celulosa.
Orientación de las fibras en
una capa de pared
secundaria. Otras capas de
pared secundaria tienen
distintas orientaciones. La
extensión y asociación de las
moléculas de quitina, sigue
el mismo patrón.
Otros Polisacáridos
Además de estos polisacáridos, existen otros que también
cumplen funciones estructurales importantes, como por
ejemplo la mureína de las paredes celulares de
bacterias o la quitina del exoesqueleto de los
insectos. Esta última es un polímero de N-
acetilglucosamina, un azúcar derivado en el que un grupo
hidroxilo (-OH) fue sustituido por un grupo amino (-NH2).
Fig. Quitina

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• Otros polisacáridos como los glicosaminoglicanos (GAG) se encuentran
unidos a proteínas constituyendo los proteinglicanos de la matriz
extracelular.
• Los proteoglicanos son responsables del carácter viscoso de la matriz
extracelular. Consisten en proteínas (~5%) y cadenas de polisacáridos
(~95%), unidos covalentemente a las proteínas.
• Las cadenas del polisacárido pertenecen a uno de los cinco tipos de GAG
(glicosaminoglicanos) que forma la mayor parte de los polisacáridos en la
matriz extracelular.
• Estos GAG se forman por la polimerización de unidades de disacáridos. Los
disacáridos constituyentes están formados por una molécula de ácido
glucurónico y un ázucar derivado como la N-acetil glucosamina o la N-
acetilgalactosamina.
• El ácido hialurónico (o hialuronato) es el GAG no sulfatado
dominante en el tejido conjuntivo. El peso molecular de ácido
hialurónico es muy alto (alrededor de 1.000.000), alcanzado una
longitud de aproximadamente 2.5 µm, (¡Estamos hablando de una
molécula!). El ácido hialurónico es de importancia para el ensamble
de otros GAG en los tejidos conjuntivos y óseo, lo que resulta en la
formación de una molécula compleja aún de mayor tamaño. Es el
componente más abundante del fluido sinovial (el contenido fluido
de la cavidad de las junturas sinoviales) y del humor vítreo del ojo.

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FUNCIONES DE LOS GLÚCIDOS.
Los glúcidos desempeñan con carácter general en los seres
vivos dos tipos de funciones: energéticas y estructurales.
• Función energética.- La oxidación de los glúcidos
libera energía que las células pueden utilizar para
realizar sus funciones.
o La glucosa es el azúcar que con más frecuencia utilizan las
células como combustible metabólico primario.
o Por otra parte, algunos polisacáridos actúan como material
de reserva energética que puede ser rápidamente movilizado
cuando es necesario.
o Una ventaja que poseen los glúcidos sobre otras
biomoléculas como material energético es que, dada la
solubilidad en agua de muchos de ellos, pueden ser
transportados muy rápidamente en medio acuoso allí donde
resultan necesarios.
FUNCIONES DE LOS GLÚCIDOS.
• Función estructural.
o Algunos polisacáridos como la celulosa o la quitina presentan
propiedades que los hacen idóneos para formar parte de
estructuras que deben ofrecer una gran resistencia mecánica,
como las paredes celulares vegetales o el exoesqueleto de los
artrópodos.
o Aunque tradicionalmente se consideraba a los glúcidos como
componentes "pasivos" de la maquinaria celular, destinados a
servir de combustible metabólico o a formar parte de estructuras
más o menos permanentes de las células, en los últimos años se
está percibiendo cada vez con mayor claridad que algunos de ellos
pueden jugar otros papeles de extraordinaria importancia
biológica, como la determinación de la estructura tridimensional
de algunas proteínas, los procesos de reconocimiento de señales
extracelulares o la acción de los anticuerpos.

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Las proteínas
Concepto
• Las proteínas (del francés protéine, y este
del griego πρωτεῖος [proteios],
‘prominente’, ‘de primera calidad’).
• Biomoléculas orgánicas formadas por C, H, O,
N y S. También pueden aparecer otros
elementos en menores proporciones.
• Son macromoléculas de elevado peso
molecular (5.000 - 1.000.000) formadas por
la polimerización de aminoácidos.
• Constituyen un 50% del peso seco de un
organismo.
• Son específicas de cada especie e incluso de
cada organismo.
• Biológicamente muy activas.
• Desempeñan una gran diversidad de
funciones.

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AMINOÁCIDOS
Desde el punto de vista químico, se definen como
ácidos orgánicos con un grupo funcional amino.
Estructura general de los aminoácidos
• Los aminoácidos comunes tienen una estructura
general similar para todos, formada por un átomo
de carbono central o átomo de carbono alfa (α),
unido de forma covalente a un grupo ácido o
carboxílico (-COOH), un grupo básico o amino
(-NH2) y un átomo de hidrógeno. Su cuarta
valencia se encuentra saturada por una cadena
lateral (R), que es el elemento que diferencia cada
uno de los 20 aminoácidos.
La existencia de los dos grupos funcionales ácido y amino, además de para
obtener su denominación, caracteriza a estas moléculas químicamente, y
proporciona a las mismas una serie de propiedades que les permitirá la
formación de grandes polímeros.
Clasificación de los aminoácidos
• Las estructuras de las cadenas laterales son muy variadas y sus
propiedades químicas sirven para clasificar a los aminoácidos en
cuatro grupos, dependiendo de la carga o polaridad que presentan
a pH fisiológico.
• Esta carga determina su relación con las moléculas de agua,
existiendo aminoácidos hidrófobos o insolubles en agua y
aminoácidos hidrófilos muy solubles en agua. Los cuatro grupos
son los siguientes:
o Aminoácidos apolares o hidrófobos.
o Aminoácidos polares con carga neutra o sin carga.
o Aminoácidos aniónicos o ácidos, con carga negativa.
o Aminoácidos catiónicos o básicos, con carga positiva.

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Grupo I :
Aminoácidos
apolares.
Aminoácidos
cuyo resto R no
es polar. Esto
es, no posee
cargas eléctricas
en R al tener en
él largas cadenas
hidrocarbonadas.
Estos
aminoácidos, si
están en gran
abundancia en
una proteína, la
hacen insoluble
en agua.
Grupo
II: Aminoácidos
polares no
ionizables.
Poseen restos con
cortas cadenas
hidrocarbonadas
en las que hay
funciones polares
(alcohol, tiol o
amida).
Contrariamente al
grupo anterior si una
proteína los tiene en
abundancia será
soluble en agua.

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Grupo III Aminoácidos polares
ácidos.
Pertenecen a este grupo aquellos
aminoácidos que tienen más de un
grupo carboxilo.
En las proteínas, si el pH es básico o
neutro, estos grupos se encuentran
cargados negativamente.
Grupo IV Aminoácidos polares
básicos.
Son aquellos aminoácidos que
tienen otro u otros grupos
aminos.
En las proteínas, estos grupos amino, si
el pH es ácido o neutro, están
cargados positivamente.

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El Enlace Peptídico
Para construir un péptido o una
proteína, los aminoácidos deben
unirse a través de un enlace
covalente que permita su
estabilidad y, como se podrá
observar, también su amplia
versatilidad.
El enlace se establece entre un grupo carboxilo de un aminoácido y un
grupo amino de un segundo aminoácido mediante una condensación
que provoca la liberación de una molécula de agua, quedando formado
un enlace amida.
La formación de un único enlace da lugar al péptido más pequeño, o
dipéptido, constituido tan sólo por dos aminoácidos. Las uniones de
sucesivos aminoácidos da lugar a tripéptidos, tetrapéptidos,
oligopéptidos, polipéptidos y en último extremo proteínas.
CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO
a) El enlace peptídico es un enlace
covalente que se establece entre un
átomo de carbono y un átomo de
nitrógeno.
b) Es un enlace muy resistente, lo que hace
posible el gran tamaño y estabilidad de las
moléculas proteicas.
c) Los estudios de Rayos X de las proteínas
han llevado a la conclusión de que el
enlace C-N del enlace peptídico se
comporta en cierto modo como un
doble enlace y no es posible, por lo
tanto, el giro libre alrededor de él.
d) Todos los átomos que están unidos al
carbono y al nitrógeno del enlace
peptídico mantienen unas distancias y
ángulos característicos y están todos
ellos en un mismo plano.

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PÉPTIDOS
• Con el nombre de péptidos se definen las moléculas
formadas por menos de 100 residuos de aminoácidos,
mientras que las moléculas de mayor tamaño son
descritas como proteínas.
• Existe un ilimitado número de péptidos posibles, que se
pueden formar con los 20 aminoácidos comunes, sin
embargo en el organismo su número es bastante más
concreto.
Propiedades de los péptidos
• Sus propiedades derivan en buena parte de las propiedades de los
aminoácidos que los componen; así, su solubilidad depende del
número de aminoácidos hidrófilos que contengan, y también de la
longitud de la cadena peptídica, ya que cuanto más larga sea tendrán
menor solubilidad.
• Su polaridad depende de sus grupos carboxilo y amino terminales, y de
la carga de las cadenas laterales de los aminoácidos componentes de su
estructura, y al igual que en los aminoácidos tienen pKs característicos
que son utilizados en múltiples procedimientos bioquímicos para
lograr su aislamiento o separación.

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CONFORMACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
• Las proteínas son moléculas, en general,
muy grandes pudiendo llegar a tener
miles de aminoácidos, y por lo tanto sus
miles de átomos pueden adoptar una
variedad de posiciones en el espacio
extremadamente amplia.
• Por ello, la descripción de esta
estructura permite un conocimiento
prácticamente completo de la molécula.
Sin embargo, desde el punto de vista
práctico resulta una tarea costosa y
difícil, de ahí que en la actualidad, tan
sólo se conozca íntegramente una
pequeña parte de todas las proteínas
existentes.
• Cada proteína presenta una estructura
espacial característica y única, que se
denomina estructura o conformación
nativa, y que resulta absolutamente
necesaria para que pueda desarrollar su
función.
• Para llevar a cabo el estudio estructural de
las proteínas se parcela el análisis en cuatro
escalones o niveles, de menor a mayor
complejidad, que se denominan:
o Estructura primaria,
o Estructura secundaria,
o Estructura terciaria y
o Estructura cuaternaria,
Estas estructuras pueden yuxtaponerse uno
sobre otro para completar la imagen
tridimensional o arquitectónica de la molécula.

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Estructura primaria
Secuencia lineal de aminoácidos unidos mediante enlace peptídico.
Consiste en la determinación de la secuencia de aminoácidos de una proteína, es el
nivel de conocimiento más básico y más importante. Las proteínas se diferencian
entre sí porque cada una tiene un número de aminoácidos y una secuencia de los
mismos distinta. Una serie determinada de aminoácidos dará lugar a una
configuración espacial también única y determinada, lo que llevará en último extremo
a una función específica y concreta.
Estructura secundaria
Modo en que la cadena polipeptídica se dispone
a lo largo de un eje.
Define las posiciones regulares y repetitivas de
aminoácidos adyacentes en una cadena peptídica.
Podría suponerse que las posibilidades de colocación
en el espacio, que tiene un residuo aminoacídico con
respecto a sus vecinos más próximos, son infinitas; sin
embargo, la rigidez del plano del enlace peptídico y las
limitadas posibilidades de giro alrededor del carbono α,
reducen en gran medida las estructuras estables que
pueden existir en la realidad. Las rotaciones posibles se
miden mediante ángulos de rotación denominados por
convención ángulo φ (phi) al enlace N-Cα , y ψ (psi) al
enlace Cα -C. Y aunque las posibilidades teóricas
permitirían valores entre -180º y +180º, en la realidad
muchas de las mismas son imposibles, debido a las
interferencias espaciales entre los átomos del esqueleto
peptídico y los átomos de las cadenas laterales. Por
dicho motivo, las dos estructuras más importantes y
abundantes en las proteínas son: La hélice α y la
conformación β.
a-hélice Hélice de colágeno
Orientación Lámina plegada –Hojaβ

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Estructura terciaria
Forma en que la cadena polipeptídica se enrolla y pliega originando
formas más o menos esféricas.
Describe las relaciones espaciales entre todos los aminoácidos de la cadena
peptídica, proporciona una imagen tridimensional completa de la molécula. En este
nivel se analizan las posiciones en el espacio de aminoácidos que no son
consecutivos.
A lo largo de una cadena peptídica existen zonas de cambio que están determinadas
por la presencia de un número y posición de aminoácidos concretos como son
habitualmente Pro, Ser, Thr y Gly. Una proteína grande normalmente contiene
varios tipos de estructura secundaria, el plegamiento de la cadena en las zonas de
cambio da lugar a que residuos muy alejados en la secuencia primaria aparezcan
juntos.
Los segmentos de la cadena peptídica plegada se mantienen en posición mediante
una serie de enlaces, de naturaleza débil en su mayoría, que se establecen entre
residuos aminoacídicos y entre éstos y el entorno. Los enlaces pueden ser puentes de
hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, fuerzas de Van der Waals, e incluso enlaces
covalentes a través de puentes disulfuro.
La frontera entre estructura secundaria y terciaria resulta a veces muy difuminada,
dependiendo del tipo de molécula que se esté analizando. Existe una clasificación
morfológica de las proteínas en dos grupos denominadas proteínas fibrosas y
proteínas globulares. Dentro de las fibrosas se encontrarían el colágeno, la queratina
o la elastina, proteínas todas ellas que aportan resistencia y/o elasticidad a los
medios donde se encuentran. En estas proteínas la conformación queda descrita
analizando los dos niveles iniciales de estructura, ya que sus cadenas polipeptídicas
tienen una secuencia única y repetitiva de hélice alfa.
En cambio las proteínas globulares, que son las más abundantes, disponen de nivel
de estructuración terciaria donde se describe la posición y estructura de cada
segmento con una estructura secundaria característica. En éstas se describen
diferentes regiones denominadas Dominios, que son cadenas de 50 a 350
aminoácidos, formadas por una combinación de hélices alfa y láminas beta, que
adoptando diversas posiciones en el espacio dan lugar a una unidad globular.
Estructura cuaternaria
Cuando una proteína está formada por varias cadenas
polipeptídicas, cada una recibe el nombre de monómero o
subunidad, y la descripción de sus posiciones espaciales y su
forma de asociarse determina este último nivel de
estructuración. Las interacciones entre los monómeros son del
mismo tipo que las que estabilizan las estructuras terciarias,
en general interacciones de tipo no covalente.
Los monómeros que componen una proteína pueden ser
iguales, o análogos, como es el caso de la molécula de
hemoglobina formada por cuatro subunidades o monómeros
muy parecidos, iguales dos a dos (dos cadenas α y dos cadenas
β, α2β2); o bien ser totalmente diferentes.
Existe un nivel de estructuración que estaría por encima del
nivel molecular y que corresponde a las grandes estructuras
formadas por autoensamblamiento, que dan lugar a tubos,
filamentos, láminas, anillos, etc. Una de estas estructuras
complejas sería, por ejemplo, el ribosoma, orgánulo
intracelular construido por dos tipos de macromoléculas que
son los ácidos nucleicos y las proteínas, su formación se realiza
de manera automática al acoplarse sus elementos
constituyentes.

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Propiedades de las proteínas
SOLUBILIDAD Depende de:
• Composición de la molécula: más o menos rica en aminoácidos polares. A más
aminoácidos polares mayor solubilidad.
• Tamaño y forma de la molécula, las más pequeñas y globulares son más
solubles que las de mayor tamaño y filamentosas.
• pH del medio: si el pH coincide con el pI la carga neta de las proteínas será cero
y no se disolverá.
• Temperatura: la solubilidad aumenta con la temperatura. (Dentro de un rango)
• Fuerza iónica del medio: (concentración salina) La proteína se disuelve cuando
los dipolos de agua la rodean al interaccionar con las cargas negativas y
positivas distribuidas en la superficie de la proteína, formándose la capa de
solvatación.
DESNATURALI
ZACIÓN
Es la pérdida de la conformación nativa de la proteína, lo que implica la pérdida
de sus funcionalidad.
Puede ser Reversible o Irreversible
ESPECIFICIDAD Las proteínas son específicas para la función que realizan. Ésta especificidad
dependerá de la secuencia de aminoácidos.
Desempeñan funciones concretas en los seres vivos y no son intercambiables por
otras proteínas.

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Estado Nativo
Estado Desnaturalizado
Desnaturalización de una Proteína
Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las
estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y
cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero
estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija
Desnaturalización de
la ribonucleasa.
En general, la
desnaturalización fuerte
produce una destrucción
permanente de la
molécula
Agentes desnaturalizantes:
Se distinguen agentes físicos
(calor) y químicos
(detergentes, disolventes
orgánicos, pH, fuerza iónica).

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HOLOPROTEÍNAS
SoloformadasporsecuenciasdeProteínasfibrosas
Proteínas
fibrosas
Forma alargada y una estructura secundaria bien definida. Resistentes,
insolubles en agua y en disoluciones salinas. La mayoría desempeñan
funciones estructurales. Algunas de ellas son:
• Colágeno: Gran variedad de funciones: formar la matriz de los huesos y
cartílagos o constituir tendones y es un importante componente de la piel. Su
estructura es la triple hélice
• a-queratina: Se encuentra en la piel, pelo, lana, plumas, pezuñas y escamas.
Doble hélice.
• b-queratina: Presente en fibras tejidas por las arañas y los gusanos de seda.
b-lámina.
• Elastina: Proteína muy flexible. Aparece en el tejido conjuntivo elástico de
los vasos sanguíneos, las pleuras pulmonares y los ligamentos elásticos
Proteínas
globulares o
esferofibros
as
Forma esférica, por su estructura terciara. Solubles en agua y aminoácidos.
Proteínas globulares o esferofibrosas disoluciones polares.
• Albúminas: Principal reserva de proteínas del organismo. Ej. lactoalbúmina
de la leche, o la ovoalbúmina del huevo.
• Globulinas: Poseen elevado peso molecular. Entre ellas destacan las gamma-
globulinas que forman los anticuerpos.
• Protaminas e histonas: Son proteínas histónicas que se encuentran asociadas
al ADN. Las protaminas solo aparecen en los espermatozoides.
• Prolaminas y gluteninas: Son proteínas de reserva que se encuentran en
semillas vegetales como las del trigo, el arroz, etc.
Clasificación de las proteínas
Clasificación de las proteínas
HETEROPROTEÍNAS
Grupoproteico+Grupoprostético
Cromoproteínas
Pigmento + proteína
A. Porfirínicas: con anillo terrapirrólico con catión metálico en el centro. Como es
el caso de la hemoglobina, citocromos y mioglobina
B. No porfirínicas: Sin grupo porfídico. Ej. Hemocianina
Glucoproteínas Glucido + proteina
Ej. Glucoproteinas de las membranas celulares, inmunoglobulinas.
Fosfoproteínas Ácido fosfórico + proteína.
Ej. Caseína de la leche o vitelina de la yema de huevo
Nucleoproteínas Ácido nucleico + Proteína.
Nucleoproteínas asociadas a los ribosomas
Lipoproteínas Lípido + Proteína.
Por ejemplo las proteínas de alta y baja densidad (HDL, LDL)
Anillos
tetrapirrólicos

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Funciones de las proteínas
Catalítica
Es la principal función de las proteínas y las llevan a cabo las enzimas que
intervienen en las reacciones metabólicas aumentando la velocidad de las
mismas. Son el grupo más amplio de proteínas.
Estructural
Proporcionan fuerza y protección a las estructuras biológicas. Algunos ejemplos
con el colágeno o la elastina, las glucoproteínas que forman las membranas o las
histonas que forman parte de los cromosomas.
Defensa
Estas proteínas con los anticuerpos o inmunoglobulinas. Cada anticuerpo
reconoce específicamente a su antígeno y se une a él. Las proteínas sanguíneas
fibrinógeno y trombina también tienen función defensiva ya que participan en la
coagulación sanguínea.
Reguladora
Se ocupan de integrar y coordinar todos los procesos bioquímicos del organismo.
Es el caso de algunas hormonas y neurotransmisores. Existen algunas hormonas
de naturaleza proteica como la insulina y el glucagón que regulan el metabolismo
de la glucosa o la hormona del crecimiento que estimula el crecimiento de los
huesos. También hay neurotransmisores proteicos como los péptidos opiáceos
Funciones de las proteínas
Transporte Las proteínas unen moléculas o iones de forma específica y reversible para
llevarlos donde sea necesario. Algunos ejemplos son la hemoglobina, y los
citocromos
Homeostátic
a
Las proteínas regulan el pH intracelular gracias a su capacidad tamponadora
debida al carácter anfótero de los aminoácidos.
Movimiento Permiten al organismo cambiar de forma o desplazarse. Un ejemplo son la actina
y la miosina que forman los músculos y que permiten la contracción y relajación,
o la tubulina y la dineína que forman los cilios y flagelos en eucariotas
Nutritivas y
de reserva
almacenando aminoácidos como elementos nutritivos, por ejemplo para el
embrión en crecimiento. Algunas de estas proteínas son la ovoalbúmina o la
caseína.
Regulación
de la
expresión
genética
Como es el caso de las ciclinas que regulan el ciclo celular, permitiendo o
impidiendo la traducción del ARN

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Ácidos nucleicos
LOS ÁCIDOS NUCLEICOS
• Los ácidos nucleicos son grandes polímeros formados por la repetición
de monómeros denominados nucleótidos, unidos mediante enlaces
fosfodiéster. Se forman, así, largas cadenas; algunas moléculas de ácidos
nucleicos llegan a alcanzar tamaños gigantescos, con millones de
nucleótidos encadenados.
• Los ácidos nucleicos almacenan la información genética de los organismos
vivos y son los responsables de la transmisión hereditaria.
• Existen dos tipos básicos, el ADN y el ARN.
• El descubrimiento de los ácidos nucleicos se debe a Friedrich Miescher,
quien en el año 1869 aisló de los núcleos de las células una sustancia ácida a
la que llamó nucleína, nombre que posteriormente se cambió a ácido
nucleico. Posteriormente, en 1953, James Watson y Francis
Crick descubrieron la estructura del ADN, empleando la técnica
de difracción de rayos X.

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NUCLEÓTIDOS y Nucleósidos
• La unidad formada por el enlace
de la pentosa (ribosa o
desoxirribosa) y de la base
nitrogenada se denomina
nucleósido.
• ADP) si lleva dos y nucleótido-
trifosfato (como el ATP) si
lleva tres.
• El conjunto formado por un nucleósido
(base nitrogenada + pentosa) y uno o
varios grupos fosfato unidos al carbono 5'
de la pentosa recibe el nombre de
NUCLEÓTIDO.
• Se denomina nucleótido-monofosfato (como
el AMP) cuando hay un solo grupo fosfato,
nucleótido-difosfato.
Las bases nitrogenadas de Nucleótidos
• Las bases nitrogenedas pueden ser púricas o pirimidicas:
o Aquellas bases formadas por dos anillos se denominan bases púricas
(deriviadas de la purina). Dentro de este grupo encontramos: Adenina
(A), y Guanina (G).
o Si poseen un solo ciclo, se denominan bases pirimidínicas (derivadas de la
pirimidina), como por ejemplo la Timina (T), Citosina (C), Uracilo (U).
• Las bases nitrogenedas pueden ser púricas o pirimidicas:
o Aquellas bases formadas por dos anillos se denominan bases púricas
(deriviadas de la purina). Dentro de este grupo encontramos: Adenina
(A), y Guanina (G).
o Si poseen un solo ciclo, se denominan bases pirimidínicas (derivadas de la
pirimidina), como por ejemplo la Timina (T), Citosina (C), Uracilo (U).
Mirel Nervenis

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Bases nitrogenadas
Base Presencia Estructura
Adenina
ADN y ARN
Guanina, ADN y ARN
Citosina, ADN y ARN
Timina, exclusivamente en el ADN
Uracilo, exclusivamente en el ARN

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ATP (adenosin trifosfato): Es el portador primario de energía de
la célula. Esta molécula tiene un papel clave para el metabolismo de
la energía.
La mayoría de las reacciones metabólicas que requieren energía
están acopladas a la hidrólisis de ATP.
Nucleótidos de importancia biológica
• AMP cíclico: Es una
de las moléculas
encargadas de
transmitir una señal
química que llega a la
superficie celular al
interior de la célula.

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• NAD+ y NADP+:
(nicotinamida adenina
dinucleótido y
nicotinamida adenina
dinucleótido fosfato).
Son coenzimas que
intervienen en las
reacciones de oxido-
reducción, son
moléculas que
transportan electrones
y protones.
Intervienen en
procesos como la
respiración y la
fotosíntesis.
POLINUCLEÓTIDOS
• Los nucleótidos pueden unirse entre sí, mediante
enlaces covalentes, para formar polímeros, es decir
los ácidos nucleicos, el ADN y el ARN.
• Dichas uniones covalentes se denominan uniones
fosfodiéster. El grupo fosfato de un nucleótido se une
con el hidroxilo del carbono 5’ de otro nucleótido, de este
modo en la cadena quedan dos extremos libres, de un
lado el carbono 5’ de la pentosa unido al fosfato y del
otro el carbono 3’ de la pentosa.
• Existen dos clases de nucleótidos, los ribonucleótidos
en cuya composición encontramos la pentosa ribosa y
los desoxirribonucleótidos, en donde participa la
desoxirribosa.

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ADN – ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO
• En 1953 Watson y Crick
propusieron el modelo de doble
hélice, para esto se valieron de los
patrones obtenidos por difracción
de rayos X de fibras de ADN.
• Este modelo describe a la molécula
del ADN como una doble hélice,
enrollada sobre un eje, como si
fuera una escalera de caracol y
cada diez pares de nucleótidos
alcanza para dar un giro completo.
ADN – ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO
• Desde el punto de vista químico,
el ADN es un polímero de
nucleótidos, es decir,
un polinucleótido.
• Los nucleótidos del ADN posee
un azúcar (la desoxirribosa) y
una base nitrogenada (que
puede ser adenina →A, timina
→T, citosina→ C o guanina→ G)
y un grupo fosfato que actúa
como enganche de
cada nucleótido con el siguiente.
Par de Bases
Columnas de
azúcar-fosfato

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Modelo de la doble hélice de ADN
Representación abreviada de un segmento de
ADN
• Lo que distingue a un nucleótido de otro es,
entonces, la base nitrogenada, y por ello la
secuencia del ADN se especifica nombrando
sólo la secuencia de sus bases.
• La disposición secuencial de estas cuatro bases
a lo largo de la cadena (el ordenamiento de los
cuatro tipos de nucleótidos a lo largo de todo
la cadena) es la que codifica la información
genética: por ejemplo, una secuencia de ADN
puede ser ATGCTAGATCGC...
• En los organismos vivos, el ADN se presenta
como una doble cadena de nucleótidos, en la
que las dos hebras están unidas entre sí por
unas conexiones denominadas puentes de
hidrógeno.
• El modelo de la doble hélice
establece que las bases
nitrogenadas de las cadenas se
enfrentan y establecen entre ellas
uniones del tipo puente de
hidrógeno.
• Este enfrentamiento se realiza
siempre entre una base púrica con
una pirimídica, lo que permite el
mantenimiento de la distancia
entre las dos hebras.
• La Adenina se une con la timina
formando dos puentes de
hidrógeno y la citosina con la
guanina a través de tres puentes
de hidrógeno. Las hebras son
antiparalelas, pues una de ellas
tiene sentido 5’ - 3’, y la otra
sentido 3’ - 5’.

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Pares de bases
del ADN:
La formación
específica de enlaces
de hidrógeno entre
G y C y entre A y T
genera los pares de
bases
complementarias
Las hebras son
antiparalelas, pues
una de ellas tiene
sentido 5’-3’, y la
otra sentido 3’- 5’.
Una corta sección de la doble hélice de ADN

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EL ÁCIDO RIBONUCLEICO (ARN O RNA)
• El ácido ribonucleíco se forma
por la polimerización de
ribonucleótidos.
• Estos a su vez se forman por la
unión de:
a) un grupo fosfato.
b) ribosa, una aldopentosa
cíclica y
c) una base nitrogenada
unida al carbono 1’ de la
ribosa, que puede ser
citocina, guanina,
adenina y uracilo. Esta
última es una base similar a la
timina.

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ARN – ÁCIDO RIBONUCLEÍCO
• Está presente tanto en las células procariotas como en
las eucariotas, y es el único material genético de ciertos virus (virus
ARN).
• En general los ribonucleótidos se unen entre sí, formando una
cadena simple, excepto en algunos virus, donde se encuentran
formando cadenas dobles.
• El ARN celular es lineal y de hebra sencilla, pero en el genoma de
algunos virus es de doble hebra.
• La cadena simple de ARN puede plegarse y presentar regiones con
bases apareadas, de este modo se forman estructuras secundarias
del ARN, que tienen muchas veces importancia funcional, como
por ejemplo en los ARNt (ARN de transferencia).
Estructura de un Polirribonucleótido

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ARN – ÁCIDO RIBONUCLEÍCO
Se conocen tres tipos principales de ARN y todos
ellos participan de una u otra manera en la
síntesis de las proteínas. Ellos son:
• ARN mensajero (ARNm)
• ARN ribosomal (ARNr)
• ARN de transferencia (ARNt).
ARN MENSAJERO (ARNm)
• Consiste en una molécula
lineal de nucleótidos
(monocatenaria), cuya
secuencia de bases es
complementaria a una
porción de la secuencia de
bases del ADN.
• El ARNm dicta con exactitud
la secuencia de aminoácidos
en una cadena polipeptídica
en particular.
• Las instrucciones residen en
tripletes de bases a las que
llamamos codones. Son los
ARN más largos y pueden
tener entre 1000 y 10000
nucleótidos
ARN
mensajero

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ARN RIBOSOMAL (ARNr)
• Este tipo de ARN una
vez transcripto, pasa al
nucleolo donde se une a
proteínas.
• De esta manera se
forman las subunidades
de los ribosomas.
• Aproximadamente dos
terceras partes de los
ribosomas corresponde
a sus ARNr.
ARN
ribosómico
ARN DE TRANSFERENCIA (ARNt)
• Este es el más pequeño de
todos, tiene aproximadamente
75 nucleótidos en su cadena,
además se pliega adquiriendo
lo que se conoce con forma de
hoja de trébol plegada.
• El ARNt se encarga captar y de
transportar los aminoácidos
libres del citoplasma hacia los
ribosomas (lugar de síntesis
proteica).
• En su estructura presenta un
triplete de bases
complementario de un codón
determinado, lo que permitirá
al ARNt reconocerlo con
exactitud y dejar el aminoácido
en el sitio correcto. A este
triplete lo llamamos anticodón.
ARN de
transferencia
con aminoácido

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El ADN y el ARN se diferencian:
Característica ARN ADN
Pentosa Ribosa Desoxirribosa
Purinas Adenina y Guanina Adenina y Guanina
Pirimidinas Citosina y Uracilo Citosina y Timina
Cadena Monocatenario Bicatenario
Diferencias estructurales entre el DNA y el RNA
pentosa bases nitrogenadas estructura
DNA
RNA

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