Este documento resume la biosíntesis de aminoácidos no esenciales en el cuerpo. Explica que enzimas como la glutamato deshidrogenasa, glutamina sintetasa y aminotransferasas desempeñan funciones importantes en la conversión de amonio inorgánico en nitrógeno amino de los aminoácidos. También describe las principales vías metabólicas para producir aminoácidos como alanina, asparagina, serina, glicina, prolina y cisteína a partir de otros precursores.
Todos los avicultores han oído hablar de las vitaminas y de su importancia para el organismo de los
animales. Razón esta por la que es raro el aficionado a las aves que no utiliza suplementos
vitamínicos.
Las vitaminas son componentes naturales de los alimentos, estando presentes en cantidades
pequeñísimas.
Las proteínas son biomoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El nombre proteína proviene de la palabra griega πρωτεῖος ("proteios"), que significa "primario" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar.
Por sus propiedades físico-químicas, las proteínas se pueden clasificar en proteínas simples (holoproteidos), que por hidrólisis dan solo aminoácidos o sus derivados; proteínas conjugadas (heteroproteidos), que por hidrólisis dan aminoácidos acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas, sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores. Las proteínas son indispensables para la vida, sobre todo por su función plástica (constituyen el 80% del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también por sus funciones biorreguladora (forma parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son proteínas)
En el marco de la Sexta Cumbre Ministerial Mundial sobre Seguridad del Paciente celebrada en Santiago de Chile en el mes de abril de 2024 se ha dado a conocer la primera Carta de Derechos de Seguridad de Paciente, a nivel mundial, a iniciativa de la Organización Mundial de la Salud (OMS).
Los objetivos del nuevo documento pasan por los siguientes aspectos clave: afirmar la seguridad del paciente como un derecho fundamental del paciente, para todos, en todas partes; identificar los derechos clave de seguridad del paciente que los trabajadores de salud y los líderes sanitarios deben defender para planificar, diseñar y prestar servicios de salud seguros; promover una cultura de seguridad, equidad, transparencia y rendición de cuentas dentro de los sistemas de salud; empoderar a los pacientes para que participen activamente en su propia atención como socios y para hacer valer su derecho a una atención segura; apoyar el desarrollo e implementación de políticas, procedimientos y mejores prácticas que fortalezcan la seguridad del paciente; y reconocer la seguridad del paciente como un componente integral del derecho a la salud; proporcionar orientación sobre la interacción entre el paciente y el sistema de salud en todo el espectro de servicios de salud, incluidos los cuidados de promoción, protección, prevención, curación, rehabilitación y paliativos; reconocer la importancia de involucrar y empoderar a las familias y los cuidadores en los procesos de atención médica y los sistemas de salud a nivel nacional, subnacional y comunitario.
Y ello porque la seguridad del paciente responde al primer principio fundamental de la atención sanitaria: “No hacer daño” (Primum non nocere). Y esto enlaza con la importancia de la prevención cuaternaria, pues cabe no olvidar que uno de los principales agentes de daño somos los propios profesionales sanitarios, por lo que hay que prevenirse del exceso de diagnóstico, tratamiento y prevención sanitaria.
Compartimos el documento abajo, estos son los 10 derechos fundamentales de seguridad del paciente descritos en la Carta:
1. Atención oportuna, eficaz y adecuada
2. Procesos y prácticas seguras de atención de salud
3. Trabajadores de salud calificados y competentes
4. Productos médicos seguros y su uso seguro y racional
5. Instalaciones de atención médica seguras y protegidas
6. Dignidad, respeto, no discriminación, privacidad y confidencialidad
7. Información, educación y toma de decisiones apoyada
8. Acceder a registros médicos
9. Ser escuchado y resolución justa
10. Compromiso del paciente y la familia
Que así sea. Y el compromiso pase del escrito a la realidad.
Presentació de Elena Cossin i Maria Rodriguez, infermeres de Badalona Serveis Assistencials, a la Jornada de celebració del Dia Internacional de les Infermeres, celebrada a Badalona el 14 de maig de 2024.
IA, la clave de la genomica (May 2024).pdfPaul Agapow
A.k.a. AI, the key to genomics. Presented at 1er Congreso Español de Medicina Genómica. Spanish language.
On the failure of applied genomics. On the complexity of genomics, biology, medicine. The need for AI. Barriers.
DIFERENCIAS ENTRE POSESIÓN DEMONÍACA Y ENFERMEDAD PSIQUIÁTRICA.pdfsantoevangeliodehoyp
Libro del Padre César Augusto Calderón Caicedo sacerdote Exorcista colombiano. Donde explica y comparte sus experiencias como especialista en posesiones y demologia.
4. IMPORTANCIA BIOMÉDICA
Escorbuto, una
deficiencia de
vitamina C en la
dieta, se relacionan
con alteración de la
capacidad del tejido
conjuntivo para
formar
hidroxiprolina e
hidroxilisina.
Síndrome de Menkes,
se caracteriza por pelo
rizado y retraso del
crecimiento, deficiencia
de cobre en la dieta,
cofactor esencial para la
lisil oxidasa, enzima que
funciona en la formación
de los enlaces
covalentes que fortalecen
las fibras de colágeno.
5. Trastornos genéticos de la biosíntesis del
colágeno
Osteogénesis imperfecta, caracterizada por
huesos frágiles.
Síndrome de Ehlers-Danlos, trastornos del
tejido conjuntivo que presentan hipermovilidad
articular y anormalidades cutáneas debidas a
defectos de los genes que codifican para
enzimas que incluyen la lisil hidroxilasa.
6. Los términos
“esencial” y “no
esencial”
20 aminoácidos
comunes son
esenciales para
asegurar la salud.
8 deben estar
presentes en la
dieta del humano,
son “esenciales
desde el punto de
vista nutricional”
12 son “no
esenciales en el
aspecto
nutricional” porque
no requieren estar
presentes en la
dieta
7. Aminoácidos Esenciales
No pueden ser sintetizados
en el organismo y para
obtenerlos es necesario
tomar alimentos ricos en
proteínas que los
contengan, nuestro
organismo descompone las
proteínas para obtener los
aminoácidos esenciales y
formar así nuevas
proteínas.
Q.F.B. Melba Fernández Rojas
12. Desaminación
La desaminación
oxidativa es
una reacción
química que se
caracteriza por la
ruptura de
un grupo amino.
El glutamato es
desaminado
oxidativamente en
la mitocondria por
la glutamato
deshidrogenasa.
La reacción
química
de transaminación
entre
un aminoácido y
un alfa-cetoácido
Estas reacciones
son llevadas a cabo
por enzimas
llamadas
aminotransferasas
Q.F.B. Melba Fernández Rojas
13. Glutamato
La amidación del alfa-cetoglutarato es
catalizada por la glutamato deshidrogenasa
para formar L-Glutamato
14. Q.F.B. Melba Fernández Rojas
Glutamina
A partir del Glutamato hacia glutamina
catalizada por la glutamina sintetasa.
15. Q.F.B. Melba Fernández Rojas
Alanina y Aspartato
Es la transaminación del piruvato para formar
Alanina, la transaminación del oxaloacetato
forma aspartato.
16. Q.F.B. Melba Fernández Rojas
Glutamato
deshidrogenasa,
glutamina sintetasa
y aminotransferasas
desempeñan
funciones
importantes en la
biosíntesis de
aminoácidos
Convierten ion
amonio inorgánico
en el nitrógeno α-
amino de los
aminoácidos
17. Q.F.B. Melba Fernández Rojas
Asparagina
La conversión del Aspartato en aspargina es catalizada por
la Aspargina sintetasa.
Serina
La oxidación del grupo Alfa Hidroxilo del 3- fosfoglicerato a
3- fosfohidroxipiruvato
18. Q.F.B. Melba Fernández Rojas
Glicina
Las glicina aminotransferasas pueden
catalizar la síntesis de glicina a partir de
glioxilato y glutamato o alanina.
En mamíferos
19. Q.F.B. Melba Fernández Rojas
Prolina
1. El grupo γ carboxilo del glutamato en el anhídrido ácido
mixto de glutamato γ fosfato.
2. La reducción forma glutamato γ semialdehído,
3. Ciclización espontánea es reducido a prolina.
20. Q.F.B. Melba Fernández Rojas
Cisteína
No es esencial desde el punto de vista nutricional.
Se forma a partir de metionina.
Conversión de metionina en homocisteína,
La homocisteína y la serina forman cistationina, la hidrólisis
forma cisteína y homoserina
22. Q.F.B. Melba Fernández Rojas
Hidroxiprolina e hidroxilisina
A partir de Prolina y lisina
catalizada por prolil hidroxilasa y lisil hidroxilasa
Valina, leucina e isoleucina
Se convierten en cetoácidos
23.
24. Selenocisteína
Sitio activo de
varias enzimas
que catalizan
reacciones de
redox.
Ejemplos:
tiorredoxina
reductasa,
glutatión
peroxidasa, y
la desyodasa
que convierte
la tiroxina en
triyodotironina.
La síntesis
requiere
serina,
selenato (SeO4
2– ), ATP, un
tRNA
específico
Alteraciones se
relacionan con
tumores,
aterogénesis y
miocardiopatías
(enfermedad de
Keshan)
Q.F.B. Melba Fernández Rojas