Este documento describe las características y clasificación de las enzimas. Explica que las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas y aceleran las velocidades de reacción sin cambiar el equilibrio. También cubre temas como la estructura, especificidad, cofactores y modelos de cómo encajan las enzimas y sustratos como la "llave-cerradura" y el "encaje inducido".

1. BIOQUÍMICA
ENZIMAS
Dra. Reina Gabriela Muñoz Montaño
ABRIL, 2016

2. ENZIMAS
Las enzimas son moléculas de naturaleza
proteica que catalizan reacciones químicas,
siempre que sean termodinámicamente posibles:
Una enzima hace que una reacción química que es
energéticamente posible pero que transcurre a
una velocidad muy baja, sea cinéticamente
favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad
que sin la presencia de la enzima.

3. BIOMOLÉCULAS
ENZIMAS
CARACTERÍSTICAS QUÍMICAS DE LAS ENZIMAS.
 Las enzimas son proteínas, a excepción del ARN
catalítico, su actividad catalítica depende de su
conformación. Por ser proteínas las enzimas poseen
sus mismas propiedades.

4. BIOMOLÉCULAS
ENZIMAS
CARACTERÍSTICAS QUÍMICAS DE LAS ENZIMAS.
 Algunas enzimas son proteínas simples, no
requieren ningún otro elemento para su acción
(tripsina, pepsina, quimiotripsina). Otras enzimas
son proteínas conjugadas y requieren para su
acción la unión de una porción no proteica llamada
cofactor.

5. BIOMOLÉCULAS
ENZIMAS
 Existen diferencias entre catalizadores
orgánicos y químicos. Los catalizadores orgánicos
no cambian por intervenir en las reacciones, no
modifican la constante de equilibrio de la reacción,
son muy específicos para un determinado sustrato,
actúan en condiciones compatibles con la vida.

6. BIOMOLÉCULAS
ENZIMAS
 Existen diferencias entre catalizadores
orgánicos y químicos. En cambio los
catalizadores químicos cambian por intervenir en la
reacción, modifican la constante de equilibrio, no
son muy específicos y no actúan en condiciones
compatibles con la vida, aunque también se
encuentran en el organismo.

7. BIOMOLÉCULAS
ENZIMAS
 Cofactores. Son pequeñas moléculas orgánicas e
inorgánicas no proteicas que algunas enzimas
requieren para su actividad. Existen cofactores
inorgánicos que en su mayoría son metales, y
cofactores orgánicos formados por proteínas
denominados coenzimas.

8. BIOMOLÉCULAS
ENZIMAS
 Cofactores. La función de la coenzima es la de
transportar momentáneamente parte del sustrato o
elementos producidos en la reacción. Las
coenzimas actúan sobre cosustratos porque sufren
transformaciones al recibir o ceder grupos durante
la reacción. Ejemplo tripsinógeno y tripsina.

9. BIOMOLÉCULAS
ENZIMAS
CLASIFICACIÓN. Las enzimas se clasifican de
acuerdo al tipo de reacción química que catalizan y
a su
mecanismo de acción:

10. BIOMOLÉCULAS
ENZIMAS
 Oxidorreductasas. Transferencia de electrones. Ej.
Deshidrogenasas.
 Transferasas. Reacción de transferencia de grupo.
Ej. Transaminasas.
 Hidrolasas. Reacción de hidrólisis. Ej. Fosfatasas,
amilasas.

11. BIOMOLÉCULAS
ENZIMAS
 Liasas. Acción a grupos de dobles enlaces. Ej.
Fumarato hidratasa.
 Isomerasas. Transferencia de grupos dentro de las
moléculas dando formas isoméricas. Ej.
Fosfoglucomutasa, glucosa epimerasa.
 Ligasas. Formación de enlaces C-C, C-S, C-O, C-N,
mediante reacciones de condensación. Ej.
Glutámico sintetasa.

12. ENZIMAS
En estas reacciones, las enzimas actúan sobre
unas moléculas denominadas sustratos, las cuales
se convierten en moléculas diferentes
denominadas productos. Casi todos los procesos
en las células necesitan enzimas para que ocurran
a unas tasas significativas. A las reacciones
mediadas por enzimas se las denomina reacciones
enzimáticas.

13. ENZIMAS

14. ENZIMAS
Como todos los catalizadores, las enzimas
funcionan disminuyendo la energía de activación
de una reacción, de forma que se acelera
sustancialmente la tasa de reacción. Las enzimas
no alteran el balance energético de las reacciones
en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el
equilibrio de la reacción, pero consiguen acelerar
el proceso incluso millones de veces.

15. ENZIMAS
Una reacción que se produce bajo el control de
una enzima, o de un catalizador en general,
alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la
correspondiente reacción no catalizada.

16. ENZIMAS
Al igual que ocurre con otros catalizadores, las
enzimas no son consumidas por las reacciones
que catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Sin
embargo, las enzimas difieren de otros
catalizadores por ser más específicas. Las enzimas
catalizan alrededor de 4.000 reacciones
bioquímicas distintas.

17. ENZIMAS
Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de
cofactores para su actividad. Muchas drogas o
fármacos son moléculas inhibidoras. Igualmente,
la actividad es afectada por la temperatura, el pH,
la concentración de la propia enzima y del
sustrato, y otros factores físico-químicos.

18. ENZIMAS
ESTRUCTURA Y MECANISMOS
Las actividades de las enzimas vienen
determinadas por su estructura tridimensional, la
cual viene a su vez determinada por la secuencia
de aminoácidos. Sin embargo, aunque la
estructura determina la función, predecir una
nueva actividad enzimática basándose
únicamente en la estructura de una proteína es
muy difícil, y un problema aún no resuelto.

19. ENZIMAS
ESTRUCTURA Y MECANISMOS
Casi todas las enzimas son mucho más grandes
que los sustratos sobre los que actúan, y solo una
pequeña parte de la enzima (alrededor de 3 a 4
aminoácidos) está directamente involucrada en la
catálisis. La región que contiene estos residuos
encargados de catalizar la reacción es denominada
centro activo.

20. ENZIMAS

21. ENZIMAS

22. ENZIMAS
ESTRUCTURA Y MECANISMOS
Al igual que las demás proteínas, las enzimas se
componen de una cadena lineal de aminoácidos
que se pliegan durante el proceso de traducción
para dar lugar a una estructura terciaria
tridimensional de la enzima, susceptible de
presentar actividad.

23. ENZIMAS
ESTRUCTURA Y MECANISMOS
Cada secuencia de aminoácidos es única y por
tanto da lugar a una estructura única, con
propiedades únicas. En ocasiones, proteínas
individuales pueden unirse a otras proteínas para
formar complejos, en lo que se denomina
estructura cuaternaria de las proteínas.

24. ENZIMAS
ESTRUCTURA Y MECANISMOS
La mayoría de las enzimas, al igual que el resto de
las proteínas, pueden ser desnaturalizadas si se
ven sometidas a agentes desnaturalizantes como
el calor, los pH extremos. Estos agentes destruyen
la estructura terciaria de las proteínas de forma
reversible o irreversible, dependiendo de la
enzima y de la condición.

25. ENZIMAS
ESTRUCTURA Y MECANISMOS
Especificidad
Las enzimas suelen ser muy específicas tanto del
tipo de reacción que catalizan como del sustrato
involucrado en la reacción. La forma, la carga y las
características hidrofílicas/hidrofóbicas de las
enzimas y los sustratos son los responsables de
dicha especificidad.

26. ENZIMAS
ESTRUCTURA Y MECANISMOS
Especificidad
Algunas de estas enzimas que muestran una
elevada especificidad y precisión en su actividad
son aquellas involucrados en la replicación y
expresión del genoma.

27. ENZIMAS
ESTRUCTURA Y MECANISMOS
Especificidad
Estas enzimas tienen eficientes sistemas de
comprobación y corrección de errores, como en el
caso de la ADN polimerasa, que cataliza una
reacción de replicación en un primer paso, para
comprobar posteriormente si el producto
obtenido es el correcto.

28. ENZIMAS
ESTRUCTURA Y MECANISMOS
Especificidad

29. ENZIMAS
ESTRUCTURA Y MECANISMOS
Modelo de la "llave-cerradura"
Las enzimas son muy específicas, como sugirió Emil
Fisher en 1894. Con base a sus resultados dedujo que
ambas moléculas, enzima y sustrato, poseen
complementariedad geométrica, es decir, sus
estructuras encajan exactamente una en la otra, por lo
que ha sido denominado como modelo de la "llave-
cerradura", refiriéndose a la enzima como a una
especie de cerradura y al sustrato como a una llave
que encaja de forma perfecta en dicha cerradura.

30. ENZIMAS
ESTRUCTURA Y MECANISMOS
Modelo de la "llave-cerradura"

31. ENZIMAS
ESTRUCTURA Y MECANISMOS
Modelo de la "llave-cerradura"
Sin embargo, si bien este modelo explica la
especificidad de las enzimas, falla al intentar
explicar la estabilización del estado de transición
que logran adquirir las enzimas.

32. ENZIMAS
ESTRUCTURA Y MECANISMOS
Modelo del encaje inducido
En 1958 Daniel Koshland sugiere una
modificación al modelo de la llave-cerradura: las
enzimas son estructuras bastante flexibles y así el
sitio activo podría cambiar su conformación
estructural por la interacción con el sustrato.

33. ENZIMAS
ESTRUCTURA Y MECANISMOS
Modelo del encaje inducido
Como resultado de ello, la cadena aminoacídica
que compone el sitio activo es moldeada en
posiciones precisas, lo que permite a la enzima
llevar a cabo su función catalítica. En algunos
casos, como en las glicosidasas, el sustrato cambia
ligeramente de forma para entrar en el sitio
activo. El sitio activo continua dicho cambio hasta
que el sustrato está completamente unido,
momento en el cual queda determinada la forma y
la carga final.

34. ENZIMAS
ESTRUCTURA Y MECANISMOS
Modelo del encaje inducido

35. Gracias ………