El documento trata sobre la termodinámica y las enzimas. Explica que las enzimas aceleran las reacciones químicas en el cuerpo humano al disminuir la energía de activación requerida, permitiendo que las reacciones ocurran a la temperatura corporal de 37°C. También describe las características generales de las enzimas como catalizadores proteicos específicos, y los diferentes tipos de coenzimas y cofactores metálicos que pueden requerir.

1. Termodinámica y enzimas
Luis Felipe Segura Chávez

2. G = Gproductos Greactivos
-
A +
D
B C +
Keq =
[C] [D]
[A] [B]
REACTIVOS PRODUCTOS

3. Keq G dirección de la reacción tipo de reacción
> 1 < 0 Exergónica
= 1 0 Equilibrio
< 1 > 0 Endergónica
A +
D
B C +

4. Teoría de las colisiones de las
reacciones químicas
La teoría de las colisiones afirma que para
que haya una reacción química, las
partículas:
 Deben chocar
 Deben chocar en determinada posición
 Deben chocar en determinada posición y
con la suficiente energía de activación.

5. ¿Cómo acelerar una reacción
química ?
No podemos cambiar la
posición adecuada
del choque de
partículas, pero
podemos acelerar
una reacción química
al:
 Aumentar el número
de choques
(aumentando la
temperatura)

6. ¿Cómo acelerar una reacción
química ?
Podemos acelerar una reacción química al:
 Disminuir la energía de activación (ya que
así es más fácil que los reactivos puedan
alcanzar el limite mínimo necesario para
que se transformen en productos)

7. Temperatura y reacciones
químicas en el ser humano
El ser humano no
puede acelerar las
reacciones químicas,
utilizando el
mecanismo de
 Temperatura ya que
mantiene una
temperatura estable
(37o C)

8. El ser humano y las reacciones
químicas
 El ser humano para acelerar las
reacciones químicas disminuye la energía
de activación de la reacción
 ¿Cómo lo hace?
 Usa ENZIMAS

9. Modelo comparativo de la disminución de la energía de activación por la
acción de la enzima.
Enzima
Substrato
Producto
1) La reacción no se
produce pues hace
falta una energía de
activación para que
transcurra
espontáneamente.
2) La enzima disminuye
o elimina la energía de
activación necesaria y
la reacción transcurre
espontáneamente.

10. Enzimas
 Son catalizadores proteicos.
 Disminuyen la energía de activación
 Son especificas (sustrato/reacción )
 No cambian la G
 No cambian la Keq
 No sufren cambios al termino de la
reacción química

11. Enzimas
 Sin las enzimas, las reacciones serían
excesivamente lentas a la temperatura de
las células vivas.

12. 80 Kcal
45 kcal
12 kcal
Las enzimas disminuyen la energía de activación

14. sustrato producto
enzima enzima
Complejo
enzima-
sustrato

15. enzima enzima
Complejo
enzima-
sustrato
Esquema de una reacción
catalizada por una enzima
sustrato producto
+
E + S → ES → E + P
+
Estado de
transición

17. Nomenclatura de las enzimas
Reglas
 El nombre de cada enzima tiene dos
partes:
 la primera informa el sustrato sobre el cual
actúa,
 la segunda informa la reacción catalizada
 Tiene la terminación “asa”

18. Nomenclatura de las enzimas
glucosa deshidrogenasa
sustrato
Reacción catalizada

19. Reacciones catalizadas por
enzimas
sustrato producto
glucosa
glucosa deshidrogenasa
Glucosa
deshidrogenada
enzima

20. Reacciones catalizadas por
enzimas
sustrato producto
Fructosa 6-P
fosfofructocinasa
Fructosa 1, 6 bifosfato
enzima
ATP ADP

22. Clasificación de las enzimas
Se clasifican en 6 grupos:
1. Oxidoreductasas
2. Transferasas
3. Hidrolasas
4. Liasas
5. Isomerasas
6. Ligasas

23. Oxidoreductasas
Catalizan reacciones redox

24. Transferasas
Catalizan la transferencia de grupos funcionales
Importante:
Las Cinasas : transfieren grupos fosfato

25. Hidrolasas
Catalizan la hidrólisis de enlaces
éster, éter, péptido, glucósido, etc.

26. Liasas
Catalizan la adición de átomos o grupos de
átomos a los dobles enlaces

27. Isomerasas
Catalizan la transformación de una molécula
en su isómero

28. Ligasas
Catalizan la formación de enlaces
utilizando energía del ATP

29. Sitio activo (catalítico) de una
enzima
 Región de la enzima que realiza la catálisis.

30. Sitio activo (catalítico) de una
enzima
 Hay dos modelos del sitio catalítico:
 Modelo llave cerradura
El sitio catalítico es rígido.
 Modelo de ajuste inducido.
El sitio catalítico es flexible y al unirse al sustrato,
cambia de configuración para adaptarse a él.

32. Holoenzima
 Enzima que para poder realizar su
actividad catalítica necesita la presencia
de una coenzima o un cofactor
Apoenzima
(porción
proteínica)
Coenzima
(porción no
proteíca)
HOLOENZIMA

34. Coenzimas
 Parte no proteínica de una holoenzima
 Son moléculas orgánicas pequeñas de
bajo peso molecular.
 Son derivados de las vitaminas.
 Actúan como co-sustratos (Compensan
exactamente los cambios en el sustrato)

35. Coenzimas
 Se modifican en el proceso catalítico.
 Retornan a su forma original en otra
reacción.
 Actúan como aceptores o dadores de
electrones, átomos o grupos
funcionales.

36. Características de las
coenzimas
 Son termoestables.
 Generalmente se sintetizan en el
organismo a partir de vitaminas
 Una coenzima puede actuar con varias
enzimas.

37. Enzima inactiva
sustrato
Enzima
productos
Coenzima
Centro activo
Mecanismo de actuación enzimática:
1) Se forma un complejo: enzima-substrato o
substratos.
2) Se une la coenzima a este complejo.
3) Los restos de los aminoácidos que configuran el
centro activo catalizan el proceso, porque debilitan
los enlaces necesarios para que la reacción química
se lleve a cabo a baja temperatura y no se necesite
una elevada energía de activación.
4) Los productos de la reacción se separan del centro
activo y la enzima se recupera intacta para nuevas
catálisis.
5) Las coenzimas colaboran en el proceso; bien
aportando energía (ATP), electrones
(NADH/NADPH) o en otras funciones relacionadas
con la catálisis enzimática

39. Transferencia de metilos
Cianocobalamina
(B12)
Cobalamina
Hidroxilación
Acido ascorbico
(Vitamina C)
Transferencia de H
..........
CoQ
Transferencia de acetilo
.........
Ac. lipoico
Transferencia de grupos de 1 C
Folato (M)
THF
carboxilación
Biotina (H)
Biocitina
Transaminación, racemización,
descarboxilación de aa
Piridoxina (B6)
Fosfato de
piridoxal
Carboxilación-descarboxilación
Tiamina (B1)
Pirofosfato de
tiamina
Transferencia grupos acilo
Pantotenato (B5)
CoA
Riboflavina (B2)
FMN, FAD
OXIDOREDUCCIÓN
Ac. nicotínico
NAD, NADP
Función catalítica
Vitamina
precursora
Coenzima

40. Grupo prostético
 Coenzima unida por enlaces covalentes a
su apoenzima

41. Clasificación de las coenzimas
Según la naturaleza de la reacción:
 Oxidoreductasas: NAD+, NADP+, FAD
 Descarboxilación con ruptura de enlaces C-C
en cetoácidos: TPP
 Carboxilación: biocitina
 Transferencia de 1 Carbono: THF
 Transferencia de grupos acilo: CoA
 Transferencia de acilo y e-: ácido lipoico.
 Transferencia de grupos amino: P de piridoxal

42. Cofactor
 Son iones (Cu, Mg, Mn, Fe, etc) que se unen a
una apoenzima.

43. Metales como cofactores enzimáticos
Sustituye al S en una Cys
Glutatión peroxidasa
Se
oxidación-reducción
Nitrato reductasa
V
oxidación-reducción
Xantino oxidasa
Mo
Lugar catalítico
Ureasa
Ni
El Co  cobalamina
Glutamato mutasa
Co
Facilita extracción de e-
Histidina amoniaco liasa
Mn
Facilita la unión del NAD
Alcohol deshidrogenasa
Zn
Oxidación-reducción
Ac ascórbico oxidasa
Cu
Oxidación-reducción
Citocromo oxidasa
Fe
Función
Enzima
Metal