Este documento resume la historia y conceptos fundamentales de las enzimas. Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos, acelerando las reacciones químicas sin ser consumidas. Se clasifican según el tipo de reacción que catalizan y su número EC. Su especificidad depende de factores como la orientación, carga eléctrica y distorsión inducida en los sustratos. La cinética enzimática sigue el modelo de Michaelis-Menten.
El documento describe las características generales de los enzimas. Los enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas y aceleran las reacciones que pueden ocurrir espontáneamente. Los enzimas funcionan de manera específica y óptima sólo dentro de un rango limitado de temperatura y pH.
Las enzimas son generalmente proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos, reduciendo la energía de activación necesaria. Existen dos tipos principales de inhibición enzimática: la inhibición competitiva, donde el inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo de la enzima, y la inhibición no competitiva, donde el inhibidor se une a la enzima independientemente del sustrato e impide la acción catalítica. La sulfanilamida es un ejemplo de inhibidor competitivo de la enzima dihidrofolato
El documento describe las características fundamentales de las reacciones enzimáticas. Explica que las enzimas actúan como catalizadores que aceleran las reacciones sin alterar su equilibrio. También describe los factores que afectan la actividad enzimática como el pH, la temperatura y la presencia de inhibidores. Finalmente clasifica las enzimas en grupos funcionales según el tipo de reacción que catalizan.
Enzimas.
Cinética química.
Tipos de Reacción.
Teoría de las colisiones.
Energía de activación.
Estado de transición.
Catalizador: Definición.
Tipos de Catalizadores.
Concepto de enzimas
Tipos de Enzimas.
Localización.
Sustrato.
Cofactores orgánicos.
Cofactores inorgánicos.
Cinética de catálisis enzimática.
Ecuación de Michaelis-Menten.
V3n3zu3l4.S
Este documento presenta una guía sobre las prácticas de laboratorio para analizar cómo factores como la temperatura, el pH y los activadores/inhibidores afectan la actividad enzimática de la amilasa salival. Explica que las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos, siendo específicas y funcionando mejor bajo condiciones definidas. La actividad enzimática depende del pH óptimo y la temperatura, y puede ser regulada positiva o negativamente por sustancias que se unen a los sitios a
El documento describe las funciones y propiedades de las enzimas. Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones bioquímicas, acelerando su velocidad sin alterar el equilibrio. Actúan como catalizadores biológicos y tienen usos médicos y comerciales. Su actividad depende de factores como la concentración de sustrato, pH, temperatura y presencia de cofactores.
Este documento proporciona una introducción general sobre las enzimas. En 3 oraciones: Las enzimas son proteínas producidas por organismos vivos que aceleran reacciones químicas específicas. Algunas enzimas requieren cofactores como iones o vitaminas para funcionar correctamente. Las propiedades de las enzimas, como su actividad y estabilidad, dependen de factores como la temperatura, pH y radiación.
El documento describe las características generales de los enzimas. Los enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas y aceleran las reacciones que pueden ocurrir espontáneamente. Los enzimas funcionan de manera específica y óptima sólo dentro de un rango limitado de temperatura y pH.
Las enzimas son generalmente proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos, reduciendo la energía de activación necesaria. Existen dos tipos principales de inhibición enzimática: la inhibición competitiva, donde el inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo de la enzima, y la inhibición no competitiva, donde el inhibidor se une a la enzima independientemente del sustrato e impide la acción catalítica. La sulfanilamida es un ejemplo de inhibidor competitivo de la enzima dihidrofolato
El documento describe las características fundamentales de las reacciones enzimáticas. Explica que las enzimas actúan como catalizadores que aceleran las reacciones sin alterar su equilibrio. También describe los factores que afectan la actividad enzimática como el pH, la temperatura y la presencia de inhibidores. Finalmente clasifica las enzimas en grupos funcionales según el tipo de reacción que catalizan.
Enzimas.
Cinética química.
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Teoría de las colisiones.
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Catalizador: Definición.
Tipos de Catalizadores.
Concepto de enzimas
Tipos de Enzimas.
Localización.
Sustrato.
Cofactores orgánicos.
Cofactores inorgánicos.
Cinética de catálisis enzimática.
Ecuación de Michaelis-Menten.
V3n3zu3l4.S
Este documento presenta una guía sobre las prácticas de laboratorio para analizar cómo factores como la temperatura, el pH y los activadores/inhibidores afectan la actividad enzimática de la amilasa salival. Explica que las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos, siendo específicas y funcionando mejor bajo condiciones definidas. La actividad enzimática depende del pH óptimo y la temperatura, y puede ser regulada positiva o negativamente por sustancias que se unen a los sitios a
El documento describe las funciones y propiedades de las enzimas. Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones bioquímicas, acelerando su velocidad sin alterar el equilibrio. Actúan como catalizadores biológicos y tienen usos médicos y comerciales. Su actividad depende de factores como la concentración de sustrato, pH, temperatura y presencia de cofactores.
Este documento proporciona una introducción general sobre las enzimas. En 3 oraciones: Las enzimas son proteínas producidas por organismos vivos que aceleran reacciones químicas específicas. Algunas enzimas requieren cofactores como iones o vitaminas para funcionar correctamente. Las propiedades de las enzimas, como su actividad y estabilidad, dependen de factores como la temperatura, pH y radiación.
Este documento describe los principales factores que afectan la actividad de las enzimas, incluyendo cofactores, temperatura, pH, concentración de sustrato e inhibidores. También explica cómo la temperatura óptima y el pH óptimo varían entre enzimas, y cómo la velocidad de reacción depende de la concentración de sustrato siguiendo la ecuación de Michaelis-Menten. Además, señala que los inhibidores y los moduladores alostéricos regulan la actividad de las enzimas.
Las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones químicas en los seres vivos al reducir la energía necesaria para que los reactivos se conviertan en productos. Justus von Liebig argumentó que los procesos biológicos involucran sustancias químicas llamadas "fermentos", mientras que Eduard Buchner demostró que extractos de levadura podían catalizar reacciones químicas. Las enzimas exhiben alta especificidad y eficiencia catalítica a través de mecanismos como la catálisis á
Este documento trata sobre enzimas. Explica que las enzimas son moléculas proteicas que catalizan reacciones químicas y se componen de cadenas de aminoácidos plegadas en una estructura tridimensional. También describe la historia, características, clasificación, cinética, factores que afectan la actividad, regulación, inhibición y aplicaciones de las enzimas.
Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas necesarias para la vida celular. Cada enzima tiene un sitio activo que reduce la energía de activación de las reacciones, acelerándolas enormemente. Las enzimas aumentan la velocidad de las reacciones bioquímicas actuando como catalizadores específicos y regulables.
Las reacciones metabólicas son las reacciones químicas que tienen lugar entre las moléculas de los seres vivos. Estas reacciones actúan secuencialmente y están catalizadas por enzimas. Las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones metabólicas sin ser consumidas en el proceso. Existen diferentes mecanismos para regular la actividad de las enzimas y controlar así las reacciones metabólicas en los organismos.
INST JOSE MARTI REGULACION ENZIMATICA BCMdelgadilloas
Este documento trata sobre la regulación enzimática. Explica los diferentes tipos de regulación enzimática como la inducción, represión, modificación alostérica y covalente. También describe los cofactores enzimáticos y algunos ejemplos de regulación alostérica como la fosfofructoquinasa regulada por el ATP y el ADP. Finalmente, concluye resumiendo aspectos clave sobre la estructura, especificidad y regulación de las enzimas.
Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores de las reacciones metabólicas, permitiendo que ocurran a una velocidad adecuada a temperatura y pH corporales. Están compuestas de aminoácidos, algunos involucrados en la unión al sustrato y otros en la catalización de la reacción. Su actividad puede regularse a través de la temperatura, el pH, la inhibición o la activación.
Determinacion cuantitativa de la actividad enzimatica del preparadoyuricomartinez
Este documento describe un laboratorio sobre la determinación cuantitativa de la actividad enzimática de un preparado enzimático puro. El objetivo es desarrollar una curva de calibración patrón y determinar la actividad enzimática en unidades. Explica conceptos clave como la cinética de reacciones químicas, el efecto de la temperatura en la velocidad de reacción, catalizadores como las enzimas, y la cinética de reacciones enzimáticas siguiendo el modelo de Michaelis-Menten.
El documento trata sobre enzimas. Explica que las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores, modificando la velocidad de las reacciones químicas y rebajando la energía de activación requerida. También describe que las enzimas reducen la energía de activación necesaria para que ocurran las reacciones, acelerando así considerablemente las velocidades de las reacciones.
Este documento presenta un resumen sobre enzimas. Explica que las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos, acelerando las reacciones químicas en el cuerpo sin ser consumidas. Describe los mecanismos de acción enzimática, incluida la formación del complejo enzima-sustrato y la liberación de productos. También explica conceptos clave de cinética enzimática como las ecuaciones de Michaelis-Menten y Lineweaver-Burk, e introduce los tipos de inhibición enzim
Este documento describe las enzimas, incluyendo su estructura, propiedades, clasificación, cinética, regulación y mecanismos de acción. También cubre la inhibición y activación enzimática, así como factores que afectan la actividad enzimática como el pH y la temperatura. Por último, explica brevemente las vitaminas.
El documento define las enzimas como proteínas sintetizadas por las células vivas que catalizan o aceleran las reacciones bioquímicas. Explica que las enzimas están compuestas de una parte proteica y un cofactor o coenzima que no es proteico. Además, detalla algunos factores como la temperatura y el pH que afectan la velocidad de la actividad enzimática.
Este documento introduce las enzimas, catalizadores biológicos que aceleran reacciones químicas en seres vivos. Explica que las enzimas son proteínas altamente específicas que actúan uniéndose a sustratos particulares para catalizar una reacción química específica a una velocidad mucho mayor que si no estuviera presente la enzima. Además, las enzimas no se ven afectadas por la reacción y pueden catalizar múltiples ciclos.
Este documento presenta definiciones clave relacionadas con la cinética enzimática, incluyendo términos como velocidad máxima, constante de Michaelis, inhibidores competitivos y no competitivos, y cómo factores como la temperatura y el pH afectan la actividad enzimática. También explica brevemente cómo la producción, compartimentalización, inhibición y modificación postraduccional controlan la actividad de las enzimas en las células.
Este documento describe las enzimas como catalizadores biológicos altamente especializados que aceleran las reacciones químicas en los seres vivos. Las enzimas son proteínas que contienen sitios activos que les permiten unirse específicamente a sus sustratos y catalizar la conversión de los sustratos en productos. Algunas enzimas requieren cofactores como iones metálicos o coenzimas vitamínicas para llevar a cabo su actividad catalítica.
Este documento describe las características y funciones de las enzimas. Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores de las reacciones químicas en los sistemas biológicos. Disminuyen la energía de activación de las reacciones, acelerando así su velocidad. Funcionan uniéndose específicamente a sus sustratos y creando un ambiente que favorece la reacción química en su sitio activo. Luego se separan de los productos sin haber cambiado ellas mismas.
El documento proporciona información sobre las enzimas, incluyendo su estructura, clasificación, función, actividad cinética, inhibición, coenzimas, regulación y más. Las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones químicas celulares y presentan alta especificidad. Su actividad puede regularse de diferentes maneras para satisfacer las necesidades del metabolismo celular.
El documento describe las características y tipos de catalizadores. Los catalizadores aceleran o retardan las reacciones químicas sin alterar el equilibrio energético. Existen dos tipos principales de catálisis: homogénea e heterogénea. Las enzimas son catalizadores biológicos que actúan en pequeñas cantidades y de forma específica para reducir la energía de activación de las reacciones. Las enzimas pueden desnaturalizarse por cambios en la temperatura o el pH.
Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas necesarias para la vida celular. Sin las enzimas, los procesos biológicos serían demasiado lentos para que las células puedan existir. Las enzimas actúan reduciendo la energía de activación de las reacciones, acelerándolas enormemente. Cada enzima tiene un sitio activo único que se une específicamente a su sustrato, reduciendo la energía necesaria para la reacción y permitiendo que ésta ocurra a una velocidad
Este documento presenta un resumen de los conceptos clave sobre enzimas. En pocas oraciones: Las enzimas son proteínas catalíticas que aceleran reacciones químicas en sistemas biológicos. Su actividad puede ser regulada por mecanismos como la inhibición, la modificación alostérica o el rompimiento proteolítico. La cinética enzimática sigue modelos como la ecuación de Michaelis-Menten que relaciona la velocidad de reacción con la concentración de sustrato.
En las primeras dos semanas de desarrollo embrionario ocurren los siguientes procesos: 1) La fecundación del óvulo por un espermatozoide da lugar a un cigoto que comienza a dividirse rápidamente a través de la segmentación. 2) A los 4-5 días se forma el blastocisto, compuesto por la masa celular interna que dará lugar al embrión y la masa celular externa o trofoblasto. 3) El trofoblasto permite la anidación e implantación del blastocisto en la mucosa uterina entre los
Durante la tercera y cuarta semana de desarrollo embrionario ocurren los siguientes cambios principales: 1) Se forma el disco germinativo trilaminar con la gastrulación, dando lugar a las tres capas germinales. 2) Se desarrolla la notocorda a partir de células del nodo primitivo. 3) Comienza la formación del tubo neural a partir del engrosamiento y plegamiento del ectodermo.
Este documento describe los principales factores que afectan la actividad de las enzimas, incluyendo cofactores, temperatura, pH, concentración de sustrato e inhibidores. También explica cómo la temperatura óptima y el pH óptimo varían entre enzimas, y cómo la velocidad de reacción depende de la concentración de sustrato siguiendo la ecuación de Michaelis-Menten. Además, señala que los inhibidores y los moduladores alostéricos regulan la actividad de las enzimas.
Las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones químicas en los seres vivos al reducir la energía necesaria para que los reactivos se conviertan en productos. Justus von Liebig argumentó que los procesos biológicos involucran sustancias químicas llamadas "fermentos", mientras que Eduard Buchner demostró que extractos de levadura podían catalizar reacciones químicas. Las enzimas exhiben alta especificidad y eficiencia catalítica a través de mecanismos como la catálisis á
Este documento trata sobre enzimas. Explica que las enzimas son moléculas proteicas que catalizan reacciones químicas y se componen de cadenas de aminoácidos plegadas en una estructura tridimensional. También describe la historia, características, clasificación, cinética, factores que afectan la actividad, regulación, inhibición y aplicaciones de las enzimas.
Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas necesarias para la vida celular. Cada enzima tiene un sitio activo que reduce la energía de activación de las reacciones, acelerándolas enormemente. Las enzimas aumentan la velocidad de las reacciones bioquímicas actuando como catalizadores específicos y regulables.
Las reacciones metabólicas son las reacciones químicas que tienen lugar entre las moléculas de los seres vivos. Estas reacciones actúan secuencialmente y están catalizadas por enzimas. Las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones metabólicas sin ser consumidas en el proceso. Existen diferentes mecanismos para regular la actividad de las enzimas y controlar así las reacciones metabólicas en los organismos.
INST JOSE MARTI REGULACION ENZIMATICA BCMdelgadilloas
Este documento trata sobre la regulación enzimática. Explica los diferentes tipos de regulación enzimática como la inducción, represión, modificación alostérica y covalente. También describe los cofactores enzimáticos y algunos ejemplos de regulación alostérica como la fosfofructoquinasa regulada por el ATP y el ADP. Finalmente, concluye resumiendo aspectos clave sobre la estructura, especificidad y regulación de las enzimas.
Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores de las reacciones metabólicas, permitiendo que ocurran a una velocidad adecuada a temperatura y pH corporales. Están compuestas de aminoácidos, algunos involucrados en la unión al sustrato y otros en la catalización de la reacción. Su actividad puede regularse a través de la temperatura, el pH, la inhibición o la activación.
Determinacion cuantitativa de la actividad enzimatica del preparadoyuricomartinez
Este documento describe un laboratorio sobre la determinación cuantitativa de la actividad enzimática de un preparado enzimático puro. El objetivo es desarrollar una curva de calibración patrón y determinar la actividad enzimática en unidades. Explica conceptos clave como la cinética de reacciones químicas, el efecto de la temperatura en la velocidad de reacción, catalizadores como las enzimas, y la cinética de reacciones enzimáticas siguiendo el modelo de Michaelis-Menten.
El documento trata sobre enzimas. Explica que las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores, modificando la velocidad de las reacciones químicas y rebajando la energía de activación requerida. También describe que las enzimas reducen la energía de activación necesaria para que ocurran las reacciones, acelerando así considerablemente las velocidades de las reacciones.
Este documento presenta un resumen sobre enzimas. Explica que las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos, acelerando las reacciones químicas en el cuerpo sin ser consumidas. Describe los mecanismos de acción enzimática, incluida la formación del complejo enzima-sustrato y la liberación de productos. También explica conceptos clave de cinética enzimática como las ecuaciones de Michaelis-Menten y Lineweaver-Burk, e introduce los tipos de inhibición enzim
Este documento describe las enzimas, incluyendo su estructura, propiedades, clasificación, cinética, regulación y mecanismos de acción. También cubre la inhibición y activación enzimática, así como factores que afectan la actividad enzimática como el pH y la temperatura. Por último, explica brevemente las vitaminas.
El documento define las enzimas como proteínas sintetizadas por las células vivas que catalizan o aceleran las reacciones bioquímicas. Explica que las enzimas están compuestas de una parte proteica y un cofactor o coenzima que no es proteico. Además, detalla algunos factores como la temperatura y el pH que afectan la velocidad de la actividad enzimática.
Este documento introduce las enzimas, catalizadores biológicos que aceleran reacciones químicas en seres vivos. Explica que las enzimas son proteínas altamente específicas que actúan uniéndose a sustratos particulares para catalizar una reacción química específica a una velocidad mucho mayor que si no estuviera presente la enzima. Además, las enzimas no se ven afectadas por la reacción y pueden catalizar múltiples ciclos.
Este documento presenta definiciones clave relacionadas con la cinética enzimática, incluyendo términos como velocidad máxima, constante de Michaelis, inhibidores competitivos y no competitivos, y cómo factores como la temperatura y el pH afectan la actividad enzimática. También explica brevemente cómo la producción, compartimentalización, inhibición y modificación postraduccional controlan la actividad de las enzimas en las células.
Este documento describe las enzimas como catalizadores biológicos altamente especializados que aceleran las reacciones químicas en los seres vivos. Las enzimas son proteínas que contienen sitios activos que les permiten unirse específicamente a sus sustratos y catalizar la conversión de los sustratos en productos. Algunas enzimas requieren cofactores como iones metálicos o coenzimas vitamínicas para llevar a cabo su actividad catalítica.
Este documento describe las características y funciones de las enzimas. Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores de las reacciones químicas en los sistemas biológicos. Disminuyen la energía de activación de las reacciones, acelerando así su velocidad. Funcionan uniéndose específicamente a sus sustratos y creando un ambiente que favorece la reacción química en su sitio activo. Luego se separan de los productos sin haber cambiado ellas mismas.
El documento proporciona información sobre las enzimas, incluyendo su estructura, clasificación, función, actividad cinética, inhibición, coenzimas, regulación y más. Las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones químicas celulares y presentan alta especificidad. Su actividad puede regularse de diferentes maneras para satisfacer las necesidades del metabolismo celular.
El documento describe las características y tipos de catalizadores. Los catalizadores aceleran o retardan las reacciones químicas sin alterar el equilibrio energético. Existen dos tipos principales de catálisis: homogénea e heterogénea. Las enzimas son catalizadores biológicos que actúan en pequeñas cantidades y de forma específica para reducir la energía de activación de las reacciones. Las enzimas pueden desnaturalizarse por cambios en la temperatura o el pH.
Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas necesarias para la vida celular. Sin las enzimas, los procesos biológicos serían demasiado lentos para que las células puedan existir. Las enzimas actúan reduciendo la energía de activación de las reacciones, acelerándolas enormemente. Cada enzima tiene un sitio activo único que se une específicamente a su sustrato, reduciendo la energía necesaria para la reacción y permitiendo que ésta ocurra a una velocidad
Este documento presenta un resumen de los conceptos clave sobre enzimas. En pocas oraciones: Las enzimas son proteínas catalíticas que aceleran reacciones químicas en sistemas biológicos. Su actividad puede ser regulada por mecanismos como la inhibición, la modificación alostérica o el rompimiento proteolítico. La cinética enzimática sigue modelos como la ecuación de Michaelis-Menten que relaciona la velocidad de reacción con la concentración de sustrato.
En las primeras dos semanas de desarrollo embrionario ocurren los siguientes procesos: 1) La fecundación del óvulo por un espermatozoide da lugar a un cigoto que comienza a dividirse rápidamente a través de la segmentación. 2) A los 4-5 días se forma el blastocisto, compuesto por la masa celular interna que dará lugar al embrión y la masa celular externa o trofoblasto. 3) El trofoblasto permite la anidación e implantación del blastocisto en la mucosa uterina entre los
Durante la tercera y cuarta semana de desarrollo embrionario ocurren los siguientes cambios principales: 1) Se forma el disco germinativo trilaminar con la gastrulación, dando lugar a las tres capas germinales. 2) Se desarrolla la notocorda a partir de células del nodo primitivo. 3) Comienza la formación del tubo neural a partir del engrosamiento y plegamiento del ectodermo.
Este documento presenta información sobre el sistema digestivo y el proceso de digestión. Explica la organización del sistema digestivo, incluyendo órganos del tubo digestivo y glándulas accesorias. Describe las etapas de la digestión, como la ingestión, digestión, absorción y egestión. Finalmente, propone diversas actividades para que los estudiantes aprendan sobre estos temas, que van desde completar esquemas y responder preguntas hasta elaborar mapas conceptuales, ensayos y proyectos de investigación.
El documento describe los procesos de digestión y absorción de carbohidratos. 1) La digestión de carbohidratos ocurre principalmente en el intestino delgado a través de enzimas pancreáticas e intestinales. 2) La α-amilasa salival hidroliza el almidón en polisacáridos y oligosacáridos más pequeños. 3) La α-amilasa pancreática continúa la hidrólisis en el intestino delgado rompiendo los enlaces α-1,4 del almidón.
La digestión reduce los alimentos a moléculas pequeñas para su absorción. Las enzimas digestivas en la boca, esófago, estómago e intestino delgado degradan los alimentos mecánica y químicamente. Las proteasas gástricas y pancreáticas hidrolizan las proteínas en oligopéptidos y aminoácidos, que son absorbidos en el intestino delgado.
La piel está formada por dos capas principales: la epidermis externa y la dermis interna. La epidermis contiene queratinocitos, melanocitos, células de Langerhans y células de Merkel organizadas en varias capas. La dermis está compuesta de tejido conjuntivo con fibras de colágeno y elásticas que le dan fuerza y elasticidad a la piel. En la dermis se encuentran vasos sanguíneos, nervios, glándulas y folículos pilosos. La piel protege el cuerpo, reg
Medicina bioquimica lipidos estructura y digestiongemardavila
La digestión y absorción de lípidos involucra tres fases: 1) La lipasa lingual rompe triacilglicéridos en la boca; 2) La lipasa gástrica y pancreática digieren más los lípidos en el estómago e intestino delgado, formando micelas con sales biliares; 3) Los productos de la digestión se absorben en el borde en cepillo del yeyuno.
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La revista Música & Mercado surgió, en 2001, para incentivar un pensamiento innovador, entusiasta y empresarial en relación al perfeccionamiento del segmento de audio, iluminación e instrumentos musicales.
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La Consejería de Obras Públicas y Vivienda de Andalucía ha completado la construcción de la nueva estación de autobuses de Baeza con un presupuesto de 1,2 millones de euros. La terminal cuenta con 8 dársenas y 2.452 metros cuadrados de superficie total para atender los 50 servicios de autobús diarios y casi 900.000 pasajeros anuales. La estación moderna mejorará la movilidad para los 16.253 residentes de Baeza.
Consejos para una alimentación saludable - Vitalis Bienestar Vitalis Bienestar
La alimentación es uno de los aspectos más importantes de la vida. Se recomienda comer frutas y verduras 5 veces al día, beber agua y limitar el consumo de grasas. Una dieta saludable se basa en alimentos con alto contenido vitamínico y proteínas saludables.
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This document provides details about a wedding that took place. It describes the preparations in the days leading up to the wedding, including decorating the marquee, hair and makeup preparations, and the arrival of the wedding party. On the day of the wedding, Rosemary got ready in her wedding dress and photos were taken. The wedding then proceeded at the church. Recent additions to the family, including a newborn nephew, were able to attend the special day as well.
Dolly Fabiany Villanueva González is a Colombian singer born in 1985 in Ibague, Colombia. She began singing at age 5 and won first place in singing competitions in 1997 and 1999. In 2001, she was part of the first Colombian reality show called POP STARS. Between 2002-2007 she studied music and performed with different orchestras. She then traveled to Kuwait and Dubai to work as a singer in hotels between 2008-2011. Currently, she is part of the international orchestra Son de Azúcar de Colombia and continues to manage bands and perform with her own band Bareke.
Ecosostenibilità: il valore aggiunto di Tuborg Draught MasterEcoWorldHotel
Giorgio Molinari - Marketing & Trade Marketing
Director Carlsberg Italia - al convegno "Ecosostenibilità: vantaggi per gli alberghi e il turismo" di mercoledì 15 febbraio 2012
The document provides information on Steinert Technology Group, a supplier of technical products for construction industries. It discusses Steinert's experience, sales network across Southeast Asia, and commitment to quality through partnerships with leading German suppliers. Product categories discussed include adhesives, sealants, foams, silicones, cleaners, and more.
LEAD | MC Workshop on Communication and ChangeAIESEC
This document discusses a workshop around change management. It identifies several challenges around an upcoming transition period including tiredness from peak workloads, lack of motivation, uncertainty around new roles and responsibilities, and stress from multiple focuses. It proposes several actions to help manage the changes faster such as establishing clear responsibilities, support systems, management tracking, and alignment on local and summer work. Key roles in delivering upcoming fruit production peaks and driving goal achievement in 2014 are also emphasized.
Experto en coaching personal y ejecutivo- Nivel ExcellentArcco Psicología
Este documento describe un programa de certificación para convertirse en experto en coaching personal y ejecutivo de nivel excelente. El programa dura 250 horas distribuidas en 10 módulos y 2 talleres, y cubre temas como las bases teóricas del coaching, las habilidades del coach, herramientas de coaching personal y ejecutivo, y prácticas supervisadas. El programa está avalado por asociaciones de coaching nacionales e internacionales y permite ejercer como coach profesional certificado.
El documento describe el juicio oral y público contra cuatro hombres acusados de causar explosiones en la Fábrica Militar de Río Tercero el 3 de noviembre de 1995 que resultaron en la muerte de 7 personas. Se detallan los cargos contra los acusados, sus antecedentes personales y la acusación específica de haber incendiado intencionalmente un tambor con explosivos en la planta de carga de la fábrica, lo que provocó una serie de explosiones y la dispersión de proyectiles sobre la ciudad, ocultando
El documento proporciona una introducción a las enzimas, incluyendo su historia, propiedades generales y componentes. Describe cómo funcionan las enzimas mediante la teoría de la llave y la cerradura y la adaptación inducida. Explica la cinética enzimática, incluyendo la ecuación de Michaelis-Menten y los conceptos de Km, Vmax y número de rotación. También cubre los diferentes tipos de inhibición enzimática.
Las enzimas son biocatalizadores proteicos que aceleran las reacciones químicas del metabolismo celular. Cada enzima es específica para un sustrato y funciona de manera eficiente a bajas temperaturas sin dañarse a sí misma. Las enzimas juegan un papel fundamental en los procesos anabólicos y catabólicos que permiten la vida a nivel celular.
El documento describe el metabolismo celular y el papel de las enzimas. Explica que el metabolismo consiste en reacciones anabólicas y catabólicas que son catalizadas por enzimas. Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos para facilitar las reacciones químicas en la célula de manera específica y eficiente.
Las enzimas son proteínas catalíticas que aceleran las reacciones químicas en el cuerpo. Contienen un sitio activo que une al sustrato y reduce la energía de activación de la reacción, lo que permite que ocurra más rápido. Las enzimas son altamente específicas y eficientes, y juegan un papel clave en regular las vías metabólicas a través de mecanismos como la regulación alostérica y la modificación covalente.
Las enzimas son moléculas catalíticas que aceleran las reacciones químicas en el cuerpo. Poseen un sitio activo que une al sustrato y reduce la energía de activación de la reacción. Factores como la concentración del sustrato, el pH y la temperatura afectan la velocidad de la reacción enzimática, la cual sigue generalmente la cinética de Michaelis-Menten.
Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos, acelerando reacciones químicas específicas sin ser modificadas en el proceso. Cada enzima es altamente específica para uno o unos pocos sustratos y cataliza un tipo particular de reacción química. La actividad enzimática depende de factores como el pH, la temperatura y la presencia de cofactores como iones o moléculas orgánicas.
Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores en las reacciones químicas del cuerpo, reduciendo la energía necesaria para que ocurran las reacciones. Todas las reacciones en el cuerpo están mediadas por enzimas que aumentan enormemente la velocidad de las reacciones. Las enzimas son muy específicas y contienen un sitio activo que une el sustrato y facilita la conversión a productos a través de mecanismos químicos como la estabilización del estado de transición.
Este documento trata sobre el metabolismo celular y del ser vivo. Explica que las células y los organismos son sistemas abiertos que intercambian materia y energía con su entorno, manteniéndose en equilibrio dinámico. También habla sobre las enzimas, cómo catalizan reacciones bioquímicas de forma específica y cómo factores como la temperatura, el pH, los cofactores y la concentración de sustrato afectan su actividad. Por último, explica conceptos como la energía celular, las vitaminas y consideraciones
Este documento presenta definiciones y ecuaciones importantes relacionadas con la cinética enzimática. Explica conceptos clave como la velocidad máxima, la constante de Michaelis-Menten, los inhibidores competitivos y no competitivos, y cómo factores como la temperatura y el pH afectan la actividad enzimática. Además, describe brevemente cómo se controla la actividad enzimática en la célula a través de la producción, compartimentalización, modificación y regulación de las enzimas.
Las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones bioquímicas actuando como catalizadores. Funcionan disminuyendo la energía de activación de las reacciones que catalizan, lo que aumenta sustancialmente su velocidad. Las enzimas se unen específicamente a sus sustratos y aceleran las reacciones de manera estereoespecífica y con alta especificidad.
El documento describe los biocatalizadores o enzimas. Las enzimas son proteínas producidas por las células que actúan como catalizadores para acelerar las reacciones químicas dentro de las células sin dañar a la célula. Las enzimas se unen específicamente a moléculas llamadas sustratos y los convierten en productos. Las enzimas pueden catalizar miles de millones de reacciones por minuto y son reutilizables. Factores como la temperatura, el pH y la concentración de sustrato afectan la
Este documento describe la estructura y función de las enzimas, así como su clasificación y cinética. Explica que las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores de reacciones químicas sin modificarse a sí mismas. Detalla las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las enzimas y cómo esto determina su actividad catalítica. Además, explica que las enzimas aceleran las reacciones al unirse al sustrato en su sitio activo y facilitar la conversión del su
Enzimas Presentación para el conocimiento.pptxRobertoArias79
El documento trata sobre las enzimas y los cofactores. En resumen:
1) Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores de reacciones bioquímicas y requieren cofactores como coenzimas o iones metálicos para llevar a cabo su función.
2) La cinética de Michaelis-Menten estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas y explica conceptos como la concentración máxima de sustrato y la velocidad máxima de reacción.
3) Ex
Este documento describe las enzimas, incluyendo su estructura, clasificación, características y mecanismos de acción. Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas y se componen de cadenas de aminoácidos plegadas en una estructura tridimensional. Se clasifican de acuerdo al tipo de reacción que catalizan y están sujetas a regulación por factores como la temperatura, el pH y la concentración iónica. Su actividad puede verse afectada por inhibidores o modificada a través de
Las enzimas son catalizadores proteínicos que aceleran las reacciones bioquímicas sin modificarse a sí mismas. Cada enzima tiene un nombre recomendado y otro sistemático. Poseen sitios activos altamente específicos que fijan sustratos. Su actividad puede regularse y muchas se localizan en compartimentos celulares. Funcionan reduciendo la energía de activación requerida para las reacciones y pueden inhibirse competitiva o no competitivamente. Las enzimas en sangre se usan para diagnosticar daños tis
Este documento trata sobre los aspectos generales de las enzimas. Explica que las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores de reacciones químicas en los seres vivos. Cada enzima cataliza una reacción específica con un sustrato en particular. También describe los factores que afectan la actividad enzimática como el pH, la temperatura y los cofactores. Finalmente, explica conceptos como la cinética enzimática y el modelo de Michaelis-Menten.
Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos, acelerando las reacciones químicas en los seres vivos al disminuir la energía de activación requerida. Permiten que las reacciones metabólicas esenciales para la vida ocurran de forma rápida y precisa a temperaturas corporales, ya que cada enzima es específica para una reacción en particular.
Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos, acelerando las reacciones químicas y disminuyendo la energía de activación requerida. Funcionan a través de mecanismos de llave-cerradura o encaje inducido al unirse específicamente a sus sustratos en el sitio activo. Aunque no modifican la energía total liberada, las enzimas permiten que las reacciones ocurran más rápido y a temperaturas que no dañan a las células.
El documento trata sobre las enzimas. Explica que las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas necesarias para la sobrevivencia celular. Se dividen las reacciones metabólicas en catabólicas y anabólicas. Las enzimas aceleran las reacciones reduciendo la energía de activación requerida. Actúan de forma específica uniéndose a sustratos en su sitio activo. Factores como la concentración de enzimas, sustratos, pH y temperatura afectan la velocidad
La digestión proteica involucra la degradación de proteínas en aminoácidos esenciales por medio de enzimas digestivas. Las enzimas digestivas como las pepsinas gástricas y las proteasas pancreáticas hidrolizan los enlaces peptídicos de las proteínas y polipéptidos en oligopéptidos y aminoácidos de menor tamaño. Los aminoácidos y péptidos son luego absorbidos en el intestino delgado y transportados a la sangre para su uso en los procesos metabólicos.
El ATP es la moneda energética de la célula que se libera al hidrolizarse y proporciona energía a las enzimas para catalizar reacciones de biosíntesis. El ATP se genera a través de reacciones catabólicas como la glucólisis que liberan electrones captados por moléculas como el NAD+, liberando gran energía de unos -7,7 kcal/mol. Esta energía es utilizada luego en reacciones anabólicas de síntesis celular.
El documento presenta el plan de clase para una asignatura de ecología. El objetivo es formular conceptos sobre ecología y dar elementos para integrar el aspecto ecológico. La clase consistirá en actividades grupales para discutir conceptos clave, una exposición del profesor, presentación de esquemas explicativos, y análisis de artículos. La evaluación incluirá análisis verbal y escrito mediante coevaluación.
Planificacion de ecologia por competenciasgemardavila
Este documento presenta el plan de estudios de la asignatura de Ecología en la Universidad Panamericana del Puerto. El objetivo general es enseñar la importancia de la educación ambiental y la interacción del hombre con el entorno para lograr un desarrollo sustentable. El plan consta de 8 sesiones que cubren temas como la educación ambiental, ecosistemas, recursos naturales y energía. Cada sesión incluye objetivos específicos, contenidos, actividades y estrategias de evaluación como discusiones, trabajos de investigación y ens
Este documento presenta el plan de estudios de la asignatura de Ecología y Administración de Empresas en la Universidad Panamericana del Puerto. El objetivo general es desarrollar una conducta conservacionista en los estudiantes que contribuya al desarrollo sustentable. A lo largo de 16 semanas se abordarán temas como la educación ambiental, los ecosistemas, la energía y los recursos naturales. Se utilizarán diversas estrategias como lecturas, debates, trabajos de investigación y evaluaciones para cumplir con los objetivos específicos
El documento resume la historia y desarrollo de las tecnologías de la información y la comunicación (TIC) en las escuelas desde la década de 1960 hasta la actualidad. En las décadas de 1960 y 1970, las computadoras se introdujeron principalmente para fines administrativos, mientras que en la década de 1980 surgieron las primeras computadoras personales. En la década de 1990 aparecieron las computadoras multimedia y el boom de Internet, y en la actualidad las TIC se han incorporado plenamente en el proceso de enseñanza-aprendiz
En la tercera semana del desarrollo embrionario humano ocurren varios cambios importantes: 1) El disco germinativo pasa de ser bilaminar a trilaminar, formándose las tres capas germinativas a través de la gastrulación; 2) Se forma la notocorda, que servirá de base para el esqueleto axial; 3) Comienza a desarrollarse el trofoblasto, formando las primeras vellosidades que permitirán el intercambio de gases y nutrientes con la madre.
Este documento describe las primeras dos semanas del desarrollo embrionario humano. En la primera semana ocurre la fecundación y segmentación, dando como resultado un zigoto que se divide rápidamente en múltiples células. En la segunda semana, el embrión se convierte en un blastocisto con dos capas de células (trofoblasto y embrioblasto) y comienza el proceso de implantación en el útero.
El documento describe la composición y funciones de la sangre, incluyendo el proceso de hematopoyesis donde se forman los diferentes tipos de células sanguíneas como los eritrocitos, leucocitos y plaquetas a partir de células madre en la médula ósea. Específicamente, se detalla el proceso de eritropoyesis donde se forman los eritrocitos a partir de células madre mieloides comprometidas, y sus funciones de transporte de oxígeno y dióxido de carbono gracias a la hemoglobina.
El documento describe las funciones y características generales de la sangre. La sangre transporta oxígeno, nutrientes y desechos, mantiene el equilibrio químico del cuerpo, regula la temperatura y protege contra infecciones. Está compuesta principalmente de plasma, glóbulos rojos, glóbulos blancos y plaquetas. El plasma contiene proteínas como albúminas y globulinas que ayudan a mantener la presión osmótica y transportar sustancias por el cuerpo.
El documento proporciona una introducción general al sistema endocrino. Explica que el sistema endocrino regula funciones como el crecimiento, la reproducción y el mantenimiento de la homeostasis a través de la secreción de hormonas. Describe las principales glándulas endocrinas, los tipos de hormonas, los mecanismos de secreción y acción hormonal, y cómo se regula la secreción hormonal a través de mecanismos de retroalimentación y control nervioso.
La glándula suprarrenal consta de una médula interna que produce catecolaminas como la adrenalina y una corteza externa que secreta diferentes hormonas. La corteza secreta mineralocorticoides como la aldosterona que regulan los electrolitos sodio y potasio, y glucocorticoides como el cortisol que regulan los niveles de glucosa en sangre y tienen efectos antiinflamatorios. Alteraciones en la producción de estas hormonas pueden causar síndromes como Cushing o Addison.
El documento describe el sistema endocrino y conceptos básicos de endocrinología. Explica que las glándulas endocrinas secretan hormonas que actúan en células diana para regular funciones metabólicas. Las hormonas pueden ser de cuatro tipos según su estructura química y se transportan en la sangre unidas a proteínas. Actúan uniéndose a receptores intracelulares o de membrana para iniciar respuestas en las células diana.
El documento proporciona una introducción general al sistema endocrino. Explica que el sistema endocrino regula funciones como el crecimiento, la reproducción y el mantenimiento de la homeostasis a través de la secreción de hormonas. Describe las principales glándulas endocrinas, los tipos de hormonas, los mecanismos de secreción y acción hormonal, y cómo se regula la secreción hormonal a través de mecanismos de retroalimentación y control nervioso.
El documento describe la fisiología del sistema nervioso autónomo (SNA). El SNA mantiene la homeostasis del organismo y controla funciones viscerales como la presión arterial, digestión y sudoración. El SNA consta de dos divisiones: el sistema nervioso simpático, que prepara al cuerpo para situaciones de estrés, y el sistema nervioso parasimpático, que conserva la energía en ausencia de estrés. El documento también describe la anatomía del SNA, incluyendo sus centros de control en el cerebro y la médula espinal, así como
Este documento proporciona una descripción general del sistema locomotor, incluyendo sus principales componentes (huesos, articulaciones y músculos) y su función. Explica los conceptos y términos anatómicos básicos utilizados para describir la posición y relaciones entre las partes del cuerpo. Además, describe los huesos principales del esqueleto, como el esternón, las costillas y la columna vertebral, así como sus articulaciones y funciones en el sistema locomotor.
El documento describe la teoría del Big Bang y la formación del universo. Hace unos 15.000 millones de años, el universo tuvo una densidad y temperatura infinitas hasta que ocurrió una explosión violenta. Desde entonces, el universo ha ido perdiendo densidad y temperatura de acuerdo a la teoría del Big Bang. El documento también presenta conceptos básicos como masa, volumen, densidad y temperatura para describir el universo y sus medidas.
El documento resume la historia, propiedades y clasificación de las enzimas. Explica que las enzimas son sustancias orgánicas compuestas por aminoácidos que actúan como catalizadores en las reacciones metabólicas. Más de 700 tipos de enzimas han sido identificados. Las enzimas pueden clasificarse en seis categorías principales dependiendo del tipo de reacción química que catalizan.
Presentación trompo de alimentos dcd finalgemardavila
Este documento trata sobre la cultura nutricional en Venezuela. Explica la evolución de los modelos de agrupación de alimentos a través de los años en el país, desde los primeros afiches de los años 1960 hasta el modelo actual del "Trompo de los Alimentos" creado en 2007. También describe el trabajo del Instituto Nacional de Nutrición para promover el Trompo, especialmente con pueblos indígenas, y explica la agrupación de alimentos según este modelo.
Sistema reproductor-masculino-final-cmsgemardavila
El documento resume la anatomía del sistema reproductor masculino, incluyendo los testículos, epidídimos, escroto, pene, conductos deferentes, vesículas seminales, conductos eyaculadores, próstata y glándulas bulbouretrales. Explica la formación y maduración de los espermatozoides en los testículos, su almacenamiento y transporte a través de los conductos deferentes y epidídimos, y la eyaculación del semen a través de la uretra durante la excitación sexual.
1. INTRODUCCION
ENZIMAS Historia:
1700: estudios de la digestión de carnes
mediante secreciones del estómago.
1800: convertir almidón en azúcar mediante
CAPITULO 4 la saliva.
1810: comienzan estudios sobre
fermentación.
1850: Louis Pasteur concluyó estudios sobre
fermentación de azúcares en alcoholes por
levadura y catalizado por fermentos.
INTRODUCCION AGENTES CATALITICOS
Historia:
1897: Buchner descubrió que los extractos Cambian la velocidad de una reacción
de levadura podían convertir el azúcar en química.
alcohol. Fermentación se llevaba a cabo
por la presencia de moléculas. Aceleran la reacción en ambas direcciones
Kühne llamó las moléculas enzimas. disminuyendo la energía de activación.
1926: ureasa fue aislada y cristalizada. Funcionan en reacciones que pueden
1930: pepsina, tripsina, y otras enzimas ocurrir sin su presencia (exergónica).
digestivas fueron cristalizadas. Permanecen inalterados al final de la
reacción.
2. ESPECIFICIDAD
ENZIMAS ENZIMATICA
La especificidad enzimática puede
CATALISIS ENZIMATICA
variar.
Las enzimas son los agentes catalíticos de
los sistemas biológicos. Pasos que ocurren durante la acción
Todas las enzimas son proteínas excepto enzimática:
las riboenzimas.
Sustrato se enlaza a la enzima.
Aumentan la velocidad de una reacción
hasta por un factor de 1014 . Ocurren alteraciones químicas que
Son altamente específicas. incluyen rompimiento y formación de
La acción enzimática es regulada. enlaces.
La enzima libera el producto de la
reacción.
Teorías que explican la
actividad enzimática:
Llave y cerradura: específica; un sustrato y
una enzima.
Adaptación inducida: menos específica, el
centro activo se ajusta al sustrato que
interviene.
Teoría de poliafinidad: enzima y sustrato
poseen por lo menos tres puntos de
contacto, sólo uno de dos grupos idénticos
del carbono proquiral es orientado
correctamente.
3. Clasificación enzimática
1. Oxidoreductasas: transferencia de
electrones
2. Transferasas: transferencia de grupos
3. Hidrolasas: reacciones de hidrólisis
4. Liasas: adición de grupos a dobles
enlaces
5. Isomerasas: transferencia de grupos
en la molécula
6. Ligasas: formación de enlaces
Clasificación enzimática
De acuerdo al número de la Comisión
Enzimática (Enzyme Commission number)
Primer #: tipo de reacción catalizada.
Segundo #: indica la subclase; dice el tipo de
sustrato o el enlace que se rompe en forma mas
precisa.
Tercer #: indica la sub-subclase; nos dice el tipo
de aceptador de electrones (oxidoreductasas) o
el tipo de grupo que se remueve (liasas), etc.
Cuarto #: indica el número de serie de la enzima
en su sub-subclase.
4. Mecanismos de acción Mecanismos de acción
Estado de transición: forma activa de una Energía de activación: cantidad de
molécula en la cual la molécula realiza una energía necesaria para convertir todas
reacción química parcial. las moléculas de un mol de sustancia
Energía libre: componente de la energía reaccionando de su estado raso a su
total de un sistema que puede realizar estado de transición.
trabajo a temperatura y presión constante. Las enzimas aumentan la velocidad de
ΔG reacción = G productos – G reactivos la reacción disminuyendo la energía de
Reacción endergónica: ΔG es negativo activación, pero no afectan los
ΔG = ΔH - TΔS aspectos termidinámicos de las
reacciones.
5. Eficiencia enzimática
Se describe con el “turnover number”:
número de moles de sustrato
transformado en producto por mol de
enzima por segundo.
Mayor el “turnover number” mayor la
eficiencia.
Equivale a: Vmax/[Et]
Factores que determinan la
Unidades enzimáticas catálisis (eficiencia)
La concentración de las enzimas se Proximidad y orientación: debe existir una
expresa en términos de su actividad: interacción entre el sustrato y el centro
Unidad enzimática: cantidad de enzima activo.
que produce la transformación de un
micromol de sustrato por minuto bajo Efectos electrostáticos: constante
condiciones definidas. dieléctrica baja lo que permite estabilizar
Actividad específica: número de unidades estados de transición polares; mejor
por miligramo de proteína total. interacción.
Actividad total: número total de unidades
enzimáticas.
6. Factores que determinan la Factores que determinan la
catálisis (eficiencia) catálisis (eficiencia)
Factores de entropía: la pérdida en entropía es Catálisis ácido-base: interacción entre
más pequeña que la de las reacciones en grupos ácidos y básicos.
solución porque los reactivos, los estados de
transición y los productos están enlazados a la
Catálisis covalente: interacción entre
enzima. la enzima y el sustrato es inestable;
Distorciones: cambios en la conformación sustrato se convierte en producto con
cuando se enlaza la enzima. Hay distorción del más rápidez.
sustrato, se destabilizan los enlaces y se
forman o rompen con más facilidad los enlaces.
Regulación actividad
enzimática
Puede llevarse a cabo por:
Control de la cantidad de enzima:
número actual de moléculas de enzima
por célula en un tiempo dado.
Control de la actividad enzimática:
efectividad actual de las moléculas de
enzima en una célula determinada.
7. Control de la actividad enzimática:
propiedades de las enzimas
Velocidad de la reacción: rapidez con la que
procede una reacción. Cambio en
concentración de producto (aparece) o
reactivo ( desaparece) por unidad de
tiempo.
Concentración: hipérbola; mayor
concentración de sustrato la enzima se
satura y la velocidad de reacción es
máxima.
Tiempo de reacción: la velocidad disminuye
con el tiempo.
8. Control de la actividad enzimática:
propiedades de las enzimas
pH: óptimo
Temperatura: óptima
Control de la actividad enzimática:
propiedades de las enzimas
Cofactores, vitaminas y hormonas:
Enzimas conjugadas: apoenzima y
cofactor forma la holoenzima.
Cofactores: grupo prostético
Vitaminas: solubles en agua
Hormonas: pueden afectar la cantidad o la
actividad de las enzimas.
9. Ejemplos de metales usados
como cofactores
ENZYMES Cu+2 oxidasa de citocromo
(holoenzyme) catalasa, peroxidasa
Fe+2 o Fe+3
K+ quinasa de piruvato
Apoenzyme Chemical component hexoquinasa
(amino acid portion) (non-amino acid portion)
Mg+2
Mn+2 arginasa
Mo dinitrogenasa
Cofactor
Ni+2 ureasa
Se peroxidasa de glutationa
metals coenzymes prosthetic group
dehidrogenasa de alcohol
Zn+2
Control de la actividad enzimática:
COENZIMAS propiedades de las enzimas
Coenzima Reacción Vitamina
Biocitina CO2 Biotina Inhibidores
Reversibles
Coenzima A Grupo acil Ac. Pantotenico
Competitivo: Compite con el sustrato por el centro activo. Se
Coenz. B12 H y alquilos Vitamina B12 parecen al sustrato. E + I EI (no catálisis)
No competitivo: el inhibidor no compite con el sustrato.
FAD, FMN Electrones Riboflavin Inhibidor tiene un punto diferente de enlace. Puede enlazar la
E o el complejo ES. E + I EI + S EIS or E + S ES + I
NAD, NADP Electrones Niacina EIS
Fosfato de Grupos aminos Piridoxina De incompetencia: el inhibidor se enlaza directamente al
piridoxal complejo enzima-sustrato y no a la enzima libre. E + S ES
Pirofosfato Tiamina Aldehidos Tiamina + I ---> EIS (no reaccion).
Tetrahidrofolato Un carbono Ac. folico
12. Control de la actividad enzimática: Control de la actividad enzimática:
propiedades de las enzimas cinética de las enzimas
Inhibidores Estado raso (steady state):
Irreversibles: se combina con o destruye un Velocidad de formación = Velocidad de
grupo funcional necesario para la actividad desaparición
enzimática. Se forma un enlace covalente. Ecuación Michaelis-Menten
Ejemplo: Inhibidores de acetilcolinesterasa.Interfiere El modelo de Michaelis-Menten presenta la
con la secuencia del impulso nervioso. formación del complejo enzima-sustrato.
Diisopropylphosphofluoridate, tabun y sarin La concentración del complejo es baja, pero
(nerve gases) permanece constante durante la reacción.
Parathion and malathion El sustrato se convierte en producto.
E+S ES E+P
13. Control de la actividad enzimática: Control de la actividad enzimática:
cinética de las enzimas cinética de las enzimas
Ecuación Michaelis-Menten Ecuación Michaelis-Menten
KM es igual a la concentración de
V max [S ] sustrato cuando 50% de los centros
activos de la enzima están ocupados.
V =
K M + [S ] También representa cuán fuerte la
enzima se enlaza al sustrato.
VMAX está relacionado con el turnover
V max
Km = [ S ], cuandoVo = number
2 Gráfica Lineweaver-Burk
Control de la actividad enzimática:
cinética de las enzimas
Medidas de la actividad enzimática
Ks: mayor la afinidad de la enzima por el
sustrato, mayor la concentración [ES] y
menor el Ks.
Constante de velocidad catalítica:
Vmax/[E], mide la eficiencia de la enzima
cuando la enzima está saturada con
sustrato.
Constante de especificidad: kcat/Km,
ayuda a medir la eficiencia de la enzima.
14. Control de la actividad enzimática:
cinética de las enzimas
Inhibición enzimática
Inhibidor competitivo
Inhibidor no-competitivo
Inhibidor de incompetencia
Control de la actividad enzimática:
tipos de enzimas
Formas inactivas
Zimógeno
Isoenzimas
Catalizan la misma reacción pero varían
en estructura y propiedades
Sistemas multienzimáticos
Grupo de enzimas que catalizan una
reacción en secuencia
15. Control de la actividad enzimática:
tipos de enzimas
Enzimas reguladoras
Son clave en la regulación de una ruta
metabólica.
Mecanismos de retroalimentación
Una enzima actúa sobre un paso determinado.
Modificación covalente
Formación o rompimiento de un enlace
covalente.
Modificación alostérica
Enlace de un efector positivo o negativo.
Control de la actividad enzimática:
tipos de enzimas
Enzimas alostéricas
Sufren cambios conformacionales en
respuesta a enlace de efectores o
moduladores.
Ejemplos:
inhibidores
activadores
16. Acción de las enzimas alostéricas
Modelo secuencial
La enzima contiene subunidades.
Cuando se enlaza el sustrato cambia la
conformación de la subunidad.
Enlace cooperativo
Acción de las enzimas alostéricas
Modelo concertado
La enzima existe en equilibrio entre dos
conformaciones o estados: relajado (R) o
tenso (T).
En el estado R se enlaza el sustrato y el
activador.
En el estado T se enlaza el inhibidor.