2. ENZIMAS
• Catalizadores biológicos
• Aceleran la velocidad de reacciones
que se producen al interior de los
organismos hasta hacerlas
compatibles con las condiciones de
temperatura y presión en las que se
desenvuelve la célula
3. ALGUNAS CARACTERISTICAS
• En su gran mayoría de naturaleza
proteica
• Suceptibles de desnaturalización
• Alto peso molecular
• Gran poder catalítico
• Actúan en bajas concentraciones
• No alteran las constantes
termodinámicas
7. Especificidad de Reacción
La especificidad de reacción está
basada en la existencia de un Centro
Activo, lugar específico de unión de
una enzima con un sustrato
1.Especificidad Absoluta
2.Especificidad Relativa
8. Especificidad Absoluta
(Teoría de Fisher – Llave-Cerradura)
+ +
S2
S3 S2 y S3 no son
reconocidos
Como sustratos
E + S E-S E + P
10. Especificidad Relativa
(Teoría de Koshland – Mano-guante)
Teoría de la adaptación inducida:
• El centro activo no tiene forma
definida sino después de su unión con
el sustrato
• La unión E-S está influenciada por la
orientación de las moléculas en el
espacio
11. Especificidad Enzimática
• Especificidad Absoluta
Una enzima reconoce un único compuesto como su
sustrato
• Especificidad Relativa
Una enzima puede reconocer a varios compuestos
que tengan similaridad estructural como sus
sustratos.
Mostrará afinidad diferente por cada uno de ellos
12.
13. Mecanismo de acción
“ LAS ENZIMAS ACTUAN
DISMINUYENDO LA ENERGIA DE
ACTIVACION NECESARIA PARA
QUE SE PRODUZCA UNA
DETERMINADA REACCION”
14. Clasificación Internacional de
Enzimas
• Unión Internacional de Bioquímica reconoce 6
grupos principales de enzimas:
1) Oxidoreductasas
2) Transferasas
3) Hidrolasas
4) Liasas
5) Isomerasas
6) Ligasas
15. Grupo 1 - Oxidoreductasas
• Catalizan reacciones de óxido
reducción
• Frecuentemente requieren como
cofactor NAD o FAD
• Las más frecuentes son :
• Deshidrogenasas
• Oxidasas
16. Grupo 1 - Oxidoreductasas
• Deshidrogenasas
SH2 + A AH2 + S
“Sustrato deshidrogenasa”
CH3CH2OH + NAD CH3CHO + NADH+H
Etanol + NAD Acetaldehído + NADH +H
“Alcohol deshidrogenasa”
17. Grupo 1 - Oxidoreductasas
• Oxidasas
SH2 + ½ O2 H2O + S
“Sustrato oxidasa”
C18H37COCoA + i/2 O2 C18H35COOH + H20
Estearoil CoA + Oxígeno Oleil CoA + Agua
“Estearoil CoA oxidasa”
18. Grupo 2 - Transferasas
• Catalizan reacciones de transferencia
de grupos químicos
• -NH2 Aminotransferasas
• -CH3 Transmetilasas etc
• Las más frecuentes son :
• Quinasas o Cinasas
• Fosforilasas
19. Grupo 2 - Transferasas
• Quinasas
S-OH + ATP S-O-P + ADP
“Sustrato quinasa”
C6H12O6 + ATP Glu-6P + ADP
Glucosa + ATP Glucosa-6fosfato + ADP
“Glucoquinasa”
20. Grupo 2 - Transferasas
• Fosforilasas
S-OH + Pi S-O-P + H2O
“Sustrato fosforilasa”
(C6H12O6)n + Pi Glu-1P + (C6H12O6)n-1
Glucógeno + Fosfato inorg Glucosa-1fosfato+ (Glucógeno)
“Glucogeno fosforilasa”
21. Grupo 3 - Hidrolasas
• Catalizan reacciones de hidrólisis
(ruptura de enlaces con participación
directa del agua)
• Son las más abundantes
• En las reacciones, el agua figura como
reactante
• En este grupo se encuentran las
fosfatasas
23. Grupo 4 - Liasas
• Catalizan reacciones que proceden
con ruptura no hidrolítica de enlaces
de tipo C-C, C-N, C-S
24. Grupo 4 - Liasas
Fructuosa 1,6BiP Glic3P + DHAP
“Sustrato liasa”
(C6,2P) (C3,1P) + (C3,1P)
“F1,6BiP Liasa o Aldolasa”
25. Grupo 5 - Isomerasas
• Catalizan reacciones de isomerización
(cis, trans – dextro, levo, epímeros etc)
Ribosa-5P Ribulosa -5P
“Sustrato isomerasa”
“Ribosa 5P isomerasa”
26. Grupo 5 - Isomerasas
• Epimerasas
A-C-B B-C-A
“Sustrato epimerasa”
Ribulosa-5P Xilulosa-5P
“Ribulosa-5P epimerasa”
D
C
D
C
27. Grupo 6 - Ligasas
• Catalizan reacciones de unión o
condensación
• Reacciones que proceden con formación
de nuevos enlaces, de tipo C-C, C-N- C-S,
para lo cual requieren de fuente de energía
• Pueden ser referenciadas como
Sintetasas (Fuente de energía : ATP)
Sintasas (Fuente de energía ≠ ATP)
28. Grupo 6 – Ligasas (Sintetasas)
R-(CH2)n-COOH + CoA + ATP
Acido graso Coenzima A ATP
“Acil CoA Sintetasa”
R-(CH2)n-CO-CoA + AMP + PPi
Acido graso activado (Acyl CoA)
30. Nomenclatura Internacional
• Todas las enzimas deben poseer un Código y un
Nombre sistemático aparte de un nombre común
NOMENCLATURA INTERNACIONAL
CODIGO NOMBRE SISTEMATICO
4 dígitos
separados
por puntos
A) Nombre del Sustrato
b) Naturaleza de reacción
c) Sufijo “asa”
31. Número de código
1 . 1 . 1 . 1
Grupo Principal al que pertenece la enzima
Sub Grupo al que pertenece la enzima o tipo de
Enlace sobre el que actúa la enzima
Necesidad de Cofactor o aclaración
Número de orden
32. El Código : 1.1.1.1
1 . 1 . 1 . 1
Oxidoreductasa
Enzimas que actúan sobre enlaces R-OH (alcohol)
Requieren NAD como cofactor
Número 1 en el grupo
33. Nombre Sistemático
1.1.1.1 Alcohol :NAD Oxidoreductasa
“Alcohol Deshidrogenasa”
Primera parte : Nombre del (los) Sustratos
Segunda parte : Naturaleza de la reacción +”asa”
Nombre común : “Alcohol Deshidrogenasa”
34. Clasificación de Enzimas
• Según la necesidad de activación
1) Enzimas que no requieren activación
(centro activo formado y su actividad
catalítica depende dependen sólo de la
estructura y conformación del centro
activo)
2) Zimógenos o Proenzimas
3) Enzimas que requieren Cofactor
35. 2) Zimógenos o Proenzimas
• Enzimas que son sintetizadas por la célula al
estado inactivo
• Requieren ciertas condiciones en el medio para
poder pasar al estado activo
( generalmente por un proceso de Activación
proteolítica
• Existen zimógenos que disponen del centro
activo”bloqueado” o que no disponen centr
activo
36. 2) Zimógenos o Proenzimas
+ HCl
Pepsinógeno
Pepsina
Jugo gástrico
Polipéptido
44 aa
37. 3) Enzimas que requieren Cofactor
• Enzimas que requieren un componente adicional
para que su actividad catalítica sea óptima
COFACTOR
• Compuesto de naturaleza no proteica que debe
unirse a la estructura proteica de la enzima para :
• A) Terminar de formar el centro activo
• B) mantener la estructura tridimensionalde un
centro activo
39. Tipos de Cofactor
Activadores Metálicos
• Iones metálicos mono/di valentes
• Se unen a la estructura proteica
mediante enlace iónico
• La unión para formar la Holoenzima es
sólo mientras se realiza el ciclo
catalítico
40. Tipos de Cofactor
Cofactores enzimáticos o Coenzimas
• De naturaleza orgánica, derivadas de
vitaminas hidrosolubles (Complejo B y
vitamina C)
• La unión para formar la Holoenzima es
de tipo iónico y sólo mientras se
realiza el ciclo catalítico
41. Tipos de Cofactor
Grupos prostéticos
• De naturaleza orgánica, derivadas de
vitaminas hidrosolubles (Complejo B)
• La unión para formar la Holoenzima es
de tipo covalente, no disociable
42. Cofactores Derivados de Vitaminas
Hidrosolubles
Vitamina Sigla Vit Cofactor Sigla
Cofactor
Reacciones/Pr
ocesos
Tiamina B1 Pirofosfato
de Tiamina
Tpp Transferencia
Grupos Acilo
A E1
B
Tpp
