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ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS QUÍMICA Prof. Ana Lía Cambón 6to año-
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PROTEINAS ESTRUCTURA SECUNDARIA ,[object Object],[object Object],[object Object]
PROTEINAS ESTRUCTURA SECUNDARIA:  α  hélice ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
PROTEINAS ESTRUCTURA SECUNDARIA:  α  hélice
Puentes de hidrógeno en hélices
Las cadenas laterales se sitúan hacia el exterior de la hélice
PROTEINAS ESTRUCTURA SECUNDARIA:  α  hélice Para determinar el sentido de giro de una estructura helicoloidal, se cierra el puño dejando el pulgar dirigido hacia arriba y se imagina una hélice que se prolonga hacia arriba girando en el sentido que giran los cuatro dedos. Si la mano es derecha la hélice es  dextrógira , y si es la izquierda es  levógira.   En las proteínas el giro de la  α  hélice es  dextrógiro  salvo raras excepciones
Las hélices son dextrógiras por estar formadas por  L- aminoácidos
PROTEINAS ESTRUCTURA SECUNDARIA:  α  hélice
PROTEINAS ESTRUCTURA SECUNDARIA:  HOJA  β ,[object Object],[object Object],[object Object]
Las hojas  β  pueden ser paralelas o antiparalelas
PROTEINAS ESTRUCTURA SECUNDARIA:  HOJA  β
La hoja  β  antiparalela
PROTEINAS ESTRUCTURA SECUNDARIA:  HOJA  β
PROTEINAS ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIA: Asociaciones entre estructuras secundarias. Una hélice puede enrollarse con otra y formar una superhélice. También hay combinaciones de hélices y hojas plegadas. Como son muy frecuentes deben ser muy estables
 
PROTEINAS ESTRUCTURA TERCIARIA y DOMINIOS: ,[object Object],[object Object],[object Object]
La estructura terciaria
PROTEINAS ESTRUCTURA CUATERNARIA: Se refiere al ordenamiento espacial de las diferentes subunidades. Una subunidad es cada cadena polipétidica que que forma la proteína. Por ej la Hemoglobina posee 4 subunidades (2 α  y 2 β   cada una con su grupo hemo, necesario para el transporte de oxígeno)
Estructura cuaternaria
PROTEINAS
Interacciones que estabilizan una PROTEINA
PROTEINAS ,[object Object],[object Object]
PROTEINAS DESNATURALIZACIÓN Es la pérdida de las características estructurales superiores (2ª, 3ª y 4ª) por ruptura de las interacciones débiles y puentes de H. Luego de la desnaturalización la proteína coagula. Puede ser provocada por factores como: calor, cambios de pH, cambio de solvente, radiación, ácidos fuertes, sales de metales pesados, detergentes y oxidantes.

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Proteinas de analía cambón(2010)

Notas del editor

  1. ESTRUCTURA DE ENZIMA QIMIOTRIPSINA, UNA PROTEÍNA GLOBULAR. Se muestra también una molécula en azul de glicina como comparación