Las proteínas son compuestos químicos complejos formados por la unión de aminoácidos. Existen 20 tipos de aminoácidos que se clasifican en simples o conjugadas dependiendo de si solo contienen aminoácidos o también otros componentes como lípidos o metales. Las proteínas cumplen funciones estructurales, enzimáticas, hormonales, de transporte y de regulación en el cuerpo.

1. Fisiologia I Raul Cruz Juarez

2. compuestos químicos muy complejos que se encuentran en todas las células vivas: en la sangre. En todas se encuentran un alto porcentaje de nitrógeno, así como de oxígeno, hidrógeno y carbono.

3. Aminoacidos. D: formadas por la unión de ciertas sustancias más simples llamadas aminoácidos Estos al unirse en cantidades y secuencias diferentes forman, proteinas y peptidos. Su composicion, son acidos carboxilicos con uno o mas grupos amino unidos covalentemente. Funciones de ... ? NT. H. Pre. Ó Inter M.

4. Las proteínas poseen veinte aminoácidos, los cuales se clasifican en: Glicina, alamina, valina, leucina, isoleucina, fenil, alanina, triptófano, serina, treonina, tirosina, prolina, hidroxiprolina, metionina, cisteína, cistina, lisina, arginina, histidina, ácido aspártico y ácido glutámico.

5. Las "simples" o "Holoproteínas" son aquellas que al hidrolizarse producen únicamente aminoácidos,. las "conjugadas" o "Heteroproteínas" son proteínas que al hidrolizarse producen también, además de los aminoácidos, otros componentes orgánicos o inorgánicos. La porción no protéica de una proteína conjugada se denomina "grupo prostético". Las proteínas cojugadas se subclasifican de acuerdo con la naturaleza de sus grupos prostéticos.

6. Conjugadas. NOMBRE COMPONENTE NO PROTEICO Nucleoproteínas Acidos nucléicos Lipoproteínas Lípidos Fosfoproteínas Grupos fosfato Metaloproteínas Metales Glucoproteínas Monosacáridos

7. Por conformacion… Las proteínas fibrosas poseen alta resistencia al corte por lo que son los principales soportes estructurales de los tejidos. La proteínas globulares. son solubles en agua y por lo general desempeñan funciones de transporte en el organismo. Las enzimas, cuyo papel es la catálisis de las reacciones bioquímicas, son proteínas globulares.

8. Por su funcion :D… Proteínas de transporte : Muchos iones y moléculas específicas son transportados por proteínas específicas. Proteínas del movimiento coordinado : El músculo está compuesto por una variedad de proteínas fibrosas.

9. Proteínas estructurales o de soporte : Las proteínas fibrosas como el colágeno y las a-queratinas constituyen la estructura de muchos tejidos de soporte del organismo, como los tendones y los huesos. Anticuerpos : Son proteínas altamenmte específicas que tienen la capacidad de identificar susustancias extrañas tale como los virus, las bacterias y las células de otros organismos.

10. Proteoreceptores : Son proteínas que participan activamente en el proceso de recepción de los impulsos nerviosos como en el caso de la "rodapsina" presente en los bastoncillos de la retina del ojo. Hormonas y Proteínas represoras : son proteínas que participan en la regulación de procesos metabólicos; las proteínas represoras son elementos importantes dentro del proceso de transmisión de la información genética en la bisíntesis de otras moléculas.

13. Estructural -Algunas proteinas constituyen estructuras celulares: Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actuan como receptores o facilitan el transporte de sustancias. Enzimaticas Son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.

14. Hormonales -Algunas hormonas son de naturaleza protéica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre). Reguladoras. -Algunas proteinas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular (como la ciclina). Defensiva. Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos. La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias.

15. Transporte La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados. La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados. La mioglobina transporta oxígeno en los músculos. Las lipoproteinas transportan lípidos por la sangre. Contractil La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción muscular.

17. Principales fuentes de proteínas :3 Cereales (arroz, avena, maíz, trigo.) Legumbres (porotos, lentejas, soya, arvejas.) Lácteos (leche, queso, yourt.) Semillas y frutos secos (sésamo, maravilla, nueces, almendras, maní.)

18. La realización de la síntesis de las proteínas, se divide en las siguientes fases: Fase de activación de los aminoácidos. Fase de traducción que comprende: Inicio de la síntesis proteica. Elongación de la cadena polipeptídica. Finalización de la síntesis de proteínas. Asociación de cadenas polipeptídicas

19. Inicio sintensis. Mediante una enzima Aminoacil-ARNt-sintetasa y ATP se unen al ARN especifico, formando Aminoacil ARNt. Este proceso libera Fosfato y libera la enzima que vuelve actuar.

20. Elongación de la cadena polipeptídica En esta primera etapa de síntesis de proteínas, el ARN se une a la subunidad menor de los ribosomas, a los que se asocia el aminoacil-ARNt. A este grupo, se une la subunidad ribosómica mayor, con lo que se forma el complejo activo o ribosomal. El complejo ribosomal tiene dos centros o puntos de unión. El centro P o centro peptidil y el centro A. El radical amino del aminoácido inciado y el radical carboxilo anterior se unen mediante un enlace Seguidamente se libera el ARNt del ribosoma produciéndose la translocación ribosomal y quedando el dipeptil-ARNt en el centro P. Al finalizar el tercer codón, el tercer aminoacil-ARNt se sitúa en el centro A. A continuación se forma el tripéptido A y después el ribosoma procede a su segunda translocación.

21. Finalización de la síntesis de proteínas. En la finalización de la síntesis de proteínas, aparecen los llamados tripletes sin sentido, también conocidos como codones stop.