Las proteínas son moléculas formadas por cadenas de aminoácidos que cumplen funciones estructurales, enzimáticas e inmunológicas en los seres vivos. Realizan funciones como el transporte de oxígeno, la contracción muscular, la regulación del metabolismo y la defensa del organismo. Su estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria determina su función biológica.

2.  Moléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.
 Palabra francesa protéine del griego πρωτεῖος (proteios).
 Proteínas simples (holoproteidos) que por hidrólisis dan
solo aminoácidos o sus derivados.
 Proteínas conjugadas (heteroproteidos) , que por hidrólisis dan
aminoácidos acompañados de sustancias diversas, y proteínas
derivadas.
 Son necesarias para la vida, sobre todo por su función plástica, por
sus funcionesbiorreguladoras y de defensa.

3.  Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes,
entre las que destacan:
 Estructural.
 Inmunológica
 Ezimatica
 Contráctil
 Homeostática:
 Transducción de señales
 Protectora o defensiva
 Las proteínas de todos los seres vivos están determinadas
por su genetica.
 El conjunto de las proteínas expresadas en una
circunstancia determinada es denominado proteoma.

4.  Son esenciales para el crecimiento. Las grasas y carbohidratos no
las pueden sustituir, por no contener nitrógeno.
 Proporcionan los aminoácidos esenciales fundamentales para la
síntesis tisular.
 Son materia prima para la formación de los jugos digestivos,
hormonas, proteínas plasmáticas, hemoglobina, vitaminas y
enzimas.
 Funcionan como amortiguadores, ayudando a mantener la
reacción de diversos medios como el plasma.
 Actúan como catalizadores biológicos acelerando la velocidad de
las reacciones químicas del metabolismo. Son las enzimas.
 Actúan como transporte de gases como oxígeno y dióxido de
carbono en sangre. (Hemoglobina).

5.  Actúan como defensa, los anticuerpos son proteínas de
defensa natural contra infecciones o agentes extraños.
 Permiten el movimiento celular a través de la miosina y actina
(proteínas contráctiles musculares).
 Resistencia. El colágeno es la principal proteína integrante de
los tejidos de sostén.

Energéticamente, estas sustancias aportan 4 Kcal por gramo
de energía al cuerpo.
 Están constituidos por una o varias cadenas polipeptidicas.
 Sus pesos moleculares varían desde 5.000 hasta 1, 000,000 o
más.
 Todas las proteínas están constituidas por un conjunto de 20
aminoácidos.
 Las proteínas se clasifican de acuerdo con su conformación
tridimensional.

6.  Las proteínas se desnaturalizan por acción
de valores de pH o de temperaturas
extremas.
 Las proteínas se clasifican de acuerdo con su
conformación tridimensional.
 Las proteínas se desnaturalizan por acción de
valores de pH o de temperaturas extremas.

8.  Este tipo de proteínas
tienen la función de
dar resistencia y
elasticidad que permite
formar tejidos así
como la de dar soporte
a otras estructuras.
 Está formado por
enzimas proteicas que
se encargan de realizar
reacciones químicas de
una manera más rápida
y eficiente. Procesos
que resultan de suma
importancia para el
organismo. Por
ejemplo la pepsina.

9.  Las hormonas son un tipo de proteínas las
cuales ayudan a que exista un equilibrio
entre las funciones que realiza el cuerpo.
Son las encargadas de defender al organismo.
Glicoproteínas ,la queratina, así como el
fibrinógeno y protrombina que forman
coágulos.

10.  La función de estas proteínas es llevar
sustancias a través del organismo a donde
sean requeridas. Proteínas como la
hemoglobina ,mioglobina y lipoproteínas.
 Todas las funciones de motilidad están
relacionadas con con las proteínas.

11. *Algunas proteínas
funcionan como reserva
de aminoácidos para el
desarrollo del embrión:
Ovoalbúmina y
gliadina.
*Algunas proteínas
regulan la expresión de
ciertos genes,
uniéndose al ADN para
controlar la
transcripción génica.
Las fases del ciclo de
división celular son
reguladas por la
proteína ciclina.

14. Proteínas globulares (esferoproteínas):
estas proteínas tienen una naturaleza más o menos
esférica. Debido a su distribución de aminoácidos que
son muy solubles en las soluciones acuosas. La
mioglobina es un claro ejemplo de las proteínas
globulares.
 Estas proteínas no forman agregados. Las
conformaciones principales del esqueleto peptídico
incluyen la hélice, las laminas y los giros.
 función metabólica: catálisis, transporte,
regulación, protección

15.  Todas las proteínas globulares están
constituidas con un interior y un exterior
definidos.
 En soluciones acuosas, los aminoácidos
hidrofóbicos están usualmente en el interior
de la proteína globular, mientras que los
hidrofóbicos están en el exterior,
interactuando con el agua. Ejemplos de estas
proteínas son la Hemoglobina, las enzimas,
etc.

17.  las proteínas fibrosas tienen una estructura
alargada, formada por largos filamentos de
proteínas, de forma cilíndrica. No son
solubles en agua.
 Usualmente son ricas en aminoácidos
modificado ejemplo queratina y el colágeno.

18. COLAGENO

19.  Están embebidas en la bicapa lipídica, poseen
grandes aminoácidos hidrófobos que
interactúan con el entorno no polar de la
bicapa interior.
 Las proteínas de membrana no son solubles
en soluciones acuosas
 Un ejemplo de proteína de membrana es la
rodopsina. Debes tener en cuenta que la
rodopsina es una proteína integral de
membrana y se encuentra incrustada en la
bicapa.

21.  Proteínas Simples: Formadas solamente por
un aminoácidos que forman cadenas
peptídicas. Cuando se hidrolizan por ácidos,
álcalis o enzimas, las proteínas simples
producen aminoácidos únicos o sus
derivados. Podemos nombrar los siguientes
grupos.
 Albúminas, Globulinas, Gluteninas,
Prolaminas, Albuminoides, Histonas,
Protaminas

23.  Formadas por aminoácidos y por un compuesto
no peptidico. En estas proteínas, la porción
polipeptídica se denomina apoproteina y la
parte no proteica se denomina grupo
prostético. De acuerdo al tipo de grupo
prostético, las proteínas conjugados pueden
clasificarse a su vez en:
 - nucleoproteinas
 - glycoproteinas
 - flavoproteinas
 - hemoproteinas, etc.

25.  Completas: Proteínas que contienen todos
los aminoácidos esenciales. Generalmente
provienen de fuentes animales.
 Incompletas: Proteínas que carecen de uno
o mas de los amino ácidos esenciales.
Generalmente son de origen vegetal.

27.  Tienen un grupo carboxilo (_COOH) y un
amino (_NH2).
 R-CH-COOH
NH2
Son 20 aminoacidos que se encuentran en la
mayoria de las proteinas y unidos por enlaces
peptidicos.

28.  Los polímeros que resultan se denominan
peptidicos y pueden ser:
I. Oligopéptidicos: si tienen 20 aminoácidos:
 Dipéptido: 2 aminoácidos
 Tripéptidico: 3 aminoácidos
 Tetrapéptido: 4 aminoácidos
II. Polipéptidos: si el numero es mayor a 20.

29.  Es un enlace covalente de tipo amídico,
formado por los grupos carboxilo y amino de
2 aminoácidos con desprendimiento de una
molécula de agua.

30.  Basicos
 Acidos
 Aminoácidos
 Neutros

31.  El grupo R en 5 grupos
1. Grupo R es neutro:

32.  Grupo R contiene un OH):
Grupo R contiene S: cristeína (C, Cis), cistina (Cis-Cis)

33.  Grupo R contiene un carboxilo:

34.  Grpuo R contiene un amino basico:

35. 1. la estructura primaria
2. la estructura secundaria
3. la estructura terciaria
4. la estructura cuaternaria

36.  Hace referencia a la secuencia de aminoácidos que la
componen, ordenados desde el primer aminoácido hasta
el carboxilo final.
 El primer aminoácido tiene siempre libre el grupo
amina, por lo que se le da el nombre de aminoácido n-
terminal.
 El último aminoácido tiene libre el grupo carboxilo, y se
denomina aminoácido c-terminal.
 Esta estructura define la especificidad de cada proteína y
cual será la estructura secundaria.

37.  Representa la estructura tridimensional de la
proteína, adopta la cadena peptídica
(estructura primaria) y es sintetizada en los
ribosomas.
 Esta determinada por la capacidad de rotación
del carbono y por la formación de puentes de
hidrogeno que permiten giros.

38.  Formas que adoptan:
 La estructura en a-hélice: es geométrica
uniforme donde el carboxilo de un aminoácido
se une por puentes de hidrogeno al grupo
amino de otro aminoácido y forman una vuelta
de 3.6 angstroms.

39.  La b-laminar: la distancia entre un
aminoácido es de 3.5 angtroms, esta
mantenida por puentes de hidrogeno con
elementos de cadenas distintas que dan
vuelta formando una lamina.

40.  La b-giros: son secuencias con estructuras a-
hélice o lamina b conectadas entre si
impidiéndoles dar un giro.
 Superhelice: son asociaciones entre
estructuras secundarias, hélices que se
enrollan con otras.

41.  Es el plegamiento de la cadena polipéptidica
sobre si misma.
 Estructura tridimensional para cada proteína.
Esta determina la función de la proteína o la
actividad biológica que va a desempeñar.
 Puede ser de 2 tipos: fibrosa y alargada.

42.  Se forma en cadenas que tienen mas de una
cadena polipeptídica.
 Se genera de la asociación de varias hebras
para formar una fibra o soga.
 En las proteínas globulares los monómeros
pueden ser idénticos (hexoquinasa) o
diferentes ya sea con una misma función
(hemoglobina) o con funciones distintas.

43. Utilidades de las proteínas

44. La cantidad de proteínas que se
requieren diariamente en la
dieta depende de factores como
la edad.
El valor biológico de las
proteínas que se consuman.

45. El valor bilógico de una proteína
se define por su capacidad de
ofrecer todos los aminoácidos
necesarios para los seres
humanos

46.  El conjunto de aminoácidos
esenciales solo esta presente
en las proteínas de origen
animal: en la mayoría de los
vegetales siempre hay algún
aminoácido que no esta
presente en cantidades
suficientes.

48. La necesidades de
proteína aumentan
durante el crecimiento
Embarazo
Lactancia
Deportistas de alto
rendimiento

50. Una dieta que exceda
las necesidades
proteicas puede
conducir a la
destrucción de tejidos
ocasionado
enfermedades renales.