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*
     Brenda Bautista
    Angélica Rodríguez
     Dayanara Jerez
    Yaneth Rodríguez
* Las proteínas son biomoléculas formadas por
 cadenas lineales de aminoácidos. El nombre
 proteína proviene de la palabra griega πρώτα
 ("proteios"), que significa "primario" o del dios
 Proteo, por la cantidad de formas que pueden
 tomar.




        *
* Estructural. Ésta es la función más importante
  de una proteína
* Inmunológica (anticuerpos),
* Enzimática (sacarasa y pepsina),
* Contráctil (actina y miosina).
* Homeostática: colaboran en el mantenimiento
  del pH,
* Transducción de señales (rodopsina)
* Protectora o defensiva (trombina y fibrinógeno)

                           *
* Las proteínas están formadas por aminoácidos.
* Las proteínas de todos los seres vivos están
  determinadas mayoritariamente por su genética
  (con excepción de algunos péptidos antimicrobianos
  de síntesis no ribosomal), es decir, la información
  genética determina en gran medida qué proteínas
  tiene una célula, un tejido y un organismo.
* Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se
  encuentren regulados los genes que las codifican.
  Por lo tanto, son susceptibles a señales o factores
  externos. El conjunto de las proteínas expresadas
  en una circunstancia determinada es denominado
  proteoma.


                                  *
* Los   prótidos o proteínas son biopolímeros, es decir, están
  constituidas por gran número de unidades estructurales simples
  repetitivas (monómeros). Debido a su gran tamaño, cuando estas
  moléculas se dispersan en un disolvente adecuado, forman siempre
  dispersiones coloidales, con características que las diferencian de
  las disoluciones de moléculas más pequeñas.
* Por hidrólisis, las moléculas de proteína se dividen en numerosos
  compuestos      relativamente   simples,    de   masa     molecular
  pequeña, que son las unidades fundamentales constituyentes de la
  macromolécula. Estas unidades son los aminoácidos, de los cuales
  existen veinte especies diferentes y que se unen entre sí mediante
  enlaces peptídicos. Cientos y miles de estos aminoácidos pueden
  participar en la formación de la gran molécula polimérica de una
  proteína.

                             *
* La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células
  según las directrices de la información suministrada por los genes.
* Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces
  peptídicos entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2)
  de residuos de aminoácido adyacentes. La secuencia de
  aminoácidos en una proteína está codificada en su gen (una porción
  de ADN) mediante el código genético. Aunque este código genético
  especifica los 20 aminoácidos "estándar" más la selenocisteína y —
  en ciertos Archaea— la pirrolisina, los residuos en una proteína
  sufren a veces modificaciones químicas en la modificación
  postraduccional: antes de que la proteína sea funcional en la
  célula, o como parte de mecanismos de control. Las proteínas
  también pueden trabajar juntas para cumplir una función
  particular, a menudo asociándose para formar complejos proteicos
  estables

                             *
* Es la manera como se organiza una proteína para
  adquirir cierta forma. Presentan una disposición
  característica en condiciones fisiológicas, pero si se
  cambian         estas       condiciones         como
  temperatura, pH, etc. pierde la conformación y su
  función, proceso denominado desnaturalización. La
  función depende de la conformación y ésta viene
  determinada por la secuencia de aminoácidos.
* Para el estudio de la estructura es frecuente
  considerar una división en cuatro niveles de
  organización, aunque el cuarto no siempre está
  presente.



                                  *
* Estructura primaria.
* Estructura secundaria.
* Nivel de dominio.
* Estructura terciaria.
* Estructura cuaternaria.



                            *
* Solubilidad:  Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y
  débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se
  pierde la solubilidad.
* Capacidad electrolítica: Se determina a través de la
  electroforesis, técnica analítica en la cual si las proteínas se
  trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene carga
  negativa y viceversa.
* Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está
  determinada por su estructura primaria.
* Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan
  como amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es
  decir, pueden comportarse como ácidos (aceptando electrones) o

                 *
  como bases (donando electrones).
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  • 1. * Brenda Bautista Angélica Rodríguez Dayanara Jerez Yaneth Rodríguez
  • 2. * Las proteínas son biomoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El nombre proteína proviene de la palabra griega πρώτα ("proteios"), que significa "primario" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar. *
  • 3. * Estructural. Ésta es la función más importante de una proteína * Inmunológica (anticuerpos), * Enzimática (sacarasa y pepsina), * Contráctil (actina y miosina). * Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH, * Transducción de señales (rodopsina) * Protectora o defensiva (trombina y fibrinógeno) *
  • 4. * Las proteínas están formadas por aminoácidos. * Las proteínas de todos los seres vivos están determinadas mayoritariamente por su genética (con excepción de algunos péptidos antimicrobianos de síntesis no ribosomal), es decir, la información genética determina en gran medida qué proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo. * Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes que las codifican. Por lo tanto, son susceptibles a señales o factores externos. El conjunto de las proteínas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma. *
  • 5. * Los prótidos o proteínas son biopolímeros, es decir, están constituidas por gran número de unidades estructurales simples repetitivas (monómeros). Debido a su gran tamaño, cuando estas moléculas se dispersan en un disolvente adecuado, forman siempre dispersiones coloidales, con características que las diferencian de las disoluciones de moléculas más pequeñas. * Por hidrólisis, las moléculas de proteína se dividen en numerosos compuestos relativamente simples, de masa molecular pequeña, que son las unidades fundamentales constituyentes de la macromolécula. Estas unidades son los aminoácidos, de los cuales existen veinte especies diferentes y que se unen entre sí mediante enlaces peptídicos. Cientos y miles de estos aminoácidos pueden participar en la formación de la gran molécula polimérica de una proteína. *
  • 6. * La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células según las directrices de la información suministrada por los genes. * Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminoácido adyacentes. La secuencia de aminoácidos en una proteína está codificada en su gen (una porción de ADN) mediante el código genético. Aunque este código genético especifica los 20 aminoácidos "estándar" más la selenocisteína y — en ciertos Archaea— la pirrolisina, los residuos en una proteína sufren a veces modificaciones químicas en la modificación postraduccional: antes de que la proteína sea funcional en la célula, o como parte de mecanismos de control. Las proteínas también pueden trabajar juntas para cumplir una función particular, a menudo asociándose para formar complejos proteicos estables *
  • 7. * Es la manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma. Presentan una disposición característica en condiciones fisiológicas, pero si se cambian estas condiciones como temperatura, pH, etc. pierde la conformación y su función, proceso denominado desnaturalización. La función depende de la conformación y ésta viene determinada por la secuencia de aminoácidos. * Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una división en cuatro niveles de organización, aunque el cuarto no siempre está presente. *
  • 8. * Estructura primaria. * Estructura secundaria. * Nivel de dominio. * Estructura terciaria. * Estructura cuaternaria. *
  • 9. * Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad. * Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis, técnica analítica en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene carga negativa y viceversa. * Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su estructura primaria. * Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos (aceptando electrones) o * como bases (donando electrones).
  • 10. *