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Proteinas
- 1. ESTRUCTURA Y FUNCIONDE LAS PROTEINAS Instituto-Prepa
- 2. 1.¿QUE SON PROTEÍNAS? Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Conservan su actividad biológica solamente en un intervalo relativamente limitado de pH y de temperatura. Las unidades monoméricas son los aminoácidos y el tipo de unión que se establece entre ellos se conoce como enlace peptídico.
- 3. forman estructuras desoporte y protección, tales como el cartílago, la piel, las uñas, el pelo y el músculo. Las proteínas están construidas a base de unidades más pequeñas, los aminoácidos. Las proteínas pueden ser desdobladas para crear formas intermedias de tamaños y propiedades variables.
- 4. 1. Son lasmacromoléculas biológicas más abundantes 2. Se encuentran en todas las células y en todas partes dentro de las células 3. Existen miles de diferentes tipos y tamaños de proteínas 4. Exhiben una gran cantidad de diversidad de funciones
- 5. Función biológica delas proteínas Función Ejemplo Enzimas Hexoquinasas, isomerasas, hidrolasas Transporte Ingreso de nutrientes en las bacterias Contráctiles pilina (cilias y flagelos) Toxinas Venenos, diftérica Estructurales Recubrimiento viral, pared celular, Hormonas crecimiento
- 6. •un grupo amino(-NH2) •un grupo carboxilo (-COOH) •un átomo de H • un grupo distintivo R (cadena lateral) Unidades estructurales básicas de las proteínas a- aminoácidos unidos al átomo de carbono a
- 7. •Debido a quecada uno de estos aa posee una cadena lateral diferente, con diferentes propiedades químicas, este grupo de 20 moléculas pueden ser consideradas como el ALFABETO con el que se ESCRIBE el lenguaje de las proteínas. •Gracias a esta variedad las células pueden producir proteínas con propiedades físicas y funcionales totalmente diferentes
- 8. NO POLARES POLARES La diferenciaentre ellos se basa en tamaño, carga eléctrica, hidrofobicidad Acido aspártico Acido glutámico Arginina Lisina Histidina Aspargina Glutamina Serina Treonina Tirosina Alanina Glicina Valina Leucina Isoleucina Prrolina Fenilalanina Metionina Triptofano Cisteina
- 9. Aminoácidos no polares Glicina (Gly,G) Alanina (Ala, A) Valina (Val, V) Leucina (Leu, L) Isoleucina (Ile, I) Prolina (Pro, P) Glicina (Gly, G) Alanina (Ala, A) Valina (Val, V) Leucina (Leu, L) Isoleucina (Ile, I) Prolina (Pro, P) Fenilalanina (Phe, F) Tirosina (Tyr, Y) Triptofano (Trp, W)
- 10. cadenas laterales azufradas Cisteína (Cys,C) Metionina (Met, M) SH
- 11. Aminoádos con cadenaslaterales cargadas + Lisina (Lys, K) Arginina (Arg, R) Histidina (His, H) pKa=10.8 pKa=12.5 pKa=6.0
- 12. Aminoádos con cadenaslaterales cargadas - Glutamato (Glu, E) Aspartato (Asp, D)
- 13. Estas subunidades unidaspor ENLACE AMIDA o ENLACE PEPTÍDICO proveen la estructura de las proteínas
- 14. estructura espacial función mutaciones alteracionesgenéticas La secuencia de aminoácidos de una proteína están determinadas genéticamente La secuencia de nucleótidos del DNA codifica una secuencia complementaria de nucleótidos en el RNA determina la secuencia de aminoácidos de la proteína
- 15. 2. LOS PÉPTIDOSY EL ENLACE PEPTÍDICO Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. El enlace peptídico es la unión entre un grupo α-carboxilo de un aminoácido (aa) y un grupo α-amino de otro aa.
- 16. PROTEÍNAS • Son polímerosde aminoácidos, (formados por un grupo -COOH, un grupo -NH2 y aun grupo -R con distinto número de C.) El grupo NH2 de un AA se une con un grupo COOH del AA vecino, • perdiéndose una molécula de agua.( E. peptídico).
- 17. Confromación a-hélice Une C=O con N-H TODOSLOS RESIDUOS QUEDAN ENLAZADOS por puente de H de la misma cadena polipeptídica
- 18. Confromación hoja plegada Antiparalela Paralela Hojacompletamente extendida ! puente de H entre grupos NH y CO de distintas cadenas polipeptídicas
- 19. Conformación de lasproteínas Todas las proteínas poseen un estado NATIVO, una forma tridimiensional característica conocida como CONFORMACIÓN. La conformación se puede describir en términos de niveles estructurales Estructuras 1ria, 2ria, 3ria y 4ria Ordenamiento tridimensional
- 20. Se refiere alordenamietno del esqueleto covalente de la cadena polipeptídica, DADA POR LA SECUENCIA DE aa Estructuras 1ria Será la que determine el ordenamiento tridimensional que adoptará la proteína
- 21. Diferentes fuerzas intervienenen la estabilización del esqueleto peptídico para alcanzar la conformación tridimensional Puente de hidrógeno Interaccines hidrofóbicas Atracción electroestática NO COVALENTES COVALENTES Puentes S-S Puentes C-N Estructuras 2ria, 3ria y 4ria
- 22. • a -hélice (semejante a un cilindro) • Hoja - plegada Estructuras 2ria
- 23. Estructura 3ria Se refiereal modo en que la cadena polipeptídica se pliega o se curva para formar la estructura plegada o compacta de las proteínas solubles
- 24. Fuerzas que intervienenen la estabilización de la estructura terciaria
- 25. Estructura 4ria Solo laalcanzan las proteínas que poseen más de una cadena polipeptídica Pueden intervenir enlaces covalentes y no covalentes
- 26. CONFORMACIÓN DE LASPROTEÍNAS estructura jerárquica Estructura 1ria Estructura 2ria Estructura 3ria Estructura 4ria Secuencia de aa del esqueleto del peptídico y S-S Arreglo / distribución/ordenamiento del esqueleto y las cadenas laterales de la proteína en el espacio Describe el ordenamiento tridimensional de las proteínas
- 27. proporcionar soporte mecánico suelenser insolubles formadas por una unidad repetitiva simple que se ensambla para formar fibras Ej: citoesqueleto en células eucariotas proteínas globulares Las proteínas pueden clasificarse en dos grandes grupos proteínas fibrosas
- 28. la gran mayoríade las funciones celulares las llevan a cabo proteínas globulares proteínas globulares
- 29. HOLOPROTEÍNAS GLOBULARES * Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina(huevo), lactoalbúmina (leche)
- 30. HOLOPROTEÍNAS GLOBULARES * Hormonas: Insulina,hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina * Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas y otras.
- 31. HOLOPROTEÍNAS FIBROSAS * Colágenos: entejidos conjuntivos, cartilaginosos * Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.
- 32. HETEPROTEÍNAS LIPOPROTEÍNAS De alta, bajay muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre