Las proteínas son moléculas compuestas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Cumplen funciones estructurales y funcionales cruciales en los organismos. Se clasifican según su composición, estructura, función y forma. Algunas proteínas comunes incluyen las enzimas, proteínas de transporte, proteínas contráctiles y proteínas de defensa.
Caracteristicas:
Las proteínas pueden estar formadas por hasta 20 aminoácidos diferentes.
Los tipos y cantidades precisas de cada aminoácido están ligados de forma covalente en una secuencia lineal.
Esta secuencia es especificada por mRNA, el cual es generado por el DNA para esa proteína.
Sus funciones están especificada por su secuencia singular de aminoácidos.
La información de los genes son las instrucciones para fabricar las proteínas y ribonucleoproteínas.
Cuanto mayor es la proteína, mayor es el potencial de capacidades multifuncionales.
Clasificacion:
Los polímeros de aminoácidos se diferencian de acuerdo con sus pesos moleculares o el número de residuos (a.a.) que contienen:
Oligopéptidos: Polímeros de 2-10 aminoácidos
Péptidos o polipéptido: Constan de 10-50 aminoácidos.
Proteína: Moléculas con más de 50 aminoácidos, es decir, una o varias cadenas polipeptídicas.
Los términos proteína y polipéptido frecuentemente se emplean de forma intercambiable.
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Caracteristicas:
Las proteínas pueden estar formadas por hasta 20 aminoácidos diferentes.
Los tipos y cantidades precisas de cada aminoácido están ligados de forma covalente en una secuencia lineal.
Esta secuencia es especificada por mRNA, el cual es generado por el DNA para esa proteína.
Sus funciones están especificada por su secuencia singular de aminoácidos.
La información de los genes son las instrucciones para fabricar las proteínas y ribonucleoproteínas.
Cuanto mayor es la proteína, mayor es el potencial de capacidades multifuncionales.
Clasificacion:
Los polímeros de aminoácidos se diferencian de acuerdo con sus pesos moleculares o el número de residuos (a.a.) que contienen:
Oligopéptidos: Polímeros de 2-10 aminoácidos
Péptidos o polipéptido: Constan de 10-50 aminoácidos.
Proteína: Moléculas con más de 50 aminoácidos, es decir, una o varias cadenas polipeptídicas.
Los términos proteína y polipéptido frecuentemente se emplean de forma intercambiable.
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Este archivo contiene información didáctica sobre las proteínas, su estructura química, propiedades, clasificación, aminoácidos, estabilidad, hemoglobina y mioglobina; temas importantes dentro del estudio de la Bioquímica y Química de los Alimentos.
las diapositivas son muy bonitas la persona que las creo se llama lupita núñez cercado
una chica inteligente de 15 años de edad , q le encanta hacer diapositivas en sus tiempos libres ,, es muy creativa
Este archivo contiene información didáctica sobre las proteínas, su estructura química, propiedades, clasificación, aminoácidos, estabilidad, hemoglobina y mioglobina; temas importantes dentro del estudio de la Bioquímica y Química de los Alimentos.
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Las proteínas son biomoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El nombre proteína proviene de la palabra griega πρωτεῖος ("proteios"), que significa "primario" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar.
Por sus propiedades físico-químicas, las proteínas se pueden clasificar en proteínas simples (holoproteidos), que por hidrólisis dan solo aminoácidos o sus derivados; proteínas conjugadas (heteroproteidos), que por hidrólisis dan aminoácidos acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas, sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores. Las proteínas son indispensables para la vida, sobre todo por su función plástica (constituyen el 80% del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también por sus funciones biorreguladora (forma parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son proteínas)
Se abordara definición de proteínas, definición de proteínas, funciones de proteínas, estructura del aminoácido, aminoácidos esenciales, aminoácidos no esenciales, estructura de las proteínas: primaria, secundaria, terciaria, cuaternaria, clasificación de las proteínas por su forma, clasificación de las proteínas por su composición, digestión y absorción de las proteínas, metabolismo y eliminación de las proteínas.
En este artículo veremos qué son las proteínas y de qué se componen además de otras funciones que estas cumplen. Es importante conocerlas ya que están encargadas de muchos procesos químicos y biológicos en nuestro organismo.
descripción detallada sobre ureteroscopio la historia mas relevannte , el avance tecnológico , el tipo de técnicas , el manejo , tipo de complicaciones Procedimiento durante el cual se usa un ureteroscopio para observar el interior del uréter (tubo que conecta la vejiga con el riñón) y la pelvis renal (parte del riñón donde se acumula la orina y se dirige hacia el uréter). El ureteroscopio es un instrumento delgado en forma de tubo con una luz y una lente para observar. En ocasiones también tiene una herramienta para extraer tejido que se observa al microscopio para determinar si hay signos de enfermedad. Durante el procedimiento, se hace pasar el ureteroscopio a través de la uretra hacia la vejiga, y luego por el uréter hasta la pelvis renal. La uroteroscopia se usa para encontrar cáncer o bultos anormales en el uréter o la pelvis renal, y para tratar cálculos en los riñones o en el uréter.Una ureteroscopia es un procedimiento en el que se usa un ureteroscopio (instrumento delgado en forma de tubo con una luz y una lente para observar) para ver el interior del uréter y la pelvis renal, y verificar si hay áreas anormales. El ureteroscopio se inserta a través de la uretra hacia la vejiga, el uréter y la pelvis renal.Una vez que esté bajo los efectos de la anestesia, el médico introduce un instrumento similar a un telescopio, llamado ureteroscopio, a través de la abertura de las vías urinarias y hacia la vejiga; esto significa que no se realizan cortes quirúrgicos ni incisiones. El médico usa el endoscopio para analizar las vías urinarias, incluidos los riñones, los uréteres y la vejiga, y luego localiza el cálculo renal y lo rompe usando energía láser o retira el cálculo con un dispositivo similar a una cesta.Náuseas y vómitos ocasionales.
Dolor en los riñones, el abdomen, la espalda y a los lados del cuerpo en las primeras 24 a 48 horas. Pain may increase when you urinate. Tome los medicamentos según lo prescriba el médico.
Sangre en la orina. El color puede variar de rosa claro a rojizo y, a veces incluso puede tener un tono marrón, pero usted debería ser capaz de ver a través de ella
. (Los medicamentos que alivian la sensación de ardor durante la orina a veces pueden hacer que su color cambie a naranja o azul). Si el sangrado aumenta considerablemente, llame a su médico de inmediato o acuda al servicio de urgencias para que lo examinen.
Una sensación de saciedad y una constante necesidad de orinar (tenesmo vesical y polaquiuria).
Una sensación de quemazón al orinar o moverse.
Espasmos musculares en la vejiga.Desde la aplicación del primer cistoscopio
en 1876 por Max Nitze hasta la actualidad, los
avances en la tecnología óptica, las mejoras técnicas
y los nuevos diseños de endoscopios han permitido
la visualización completa del árbol urinario. Aunque
se atribuye a Young en 1912 la primera exploración
endoscópica del uréter (2), esta no fue realizada ru-
tinariamente hasta 1977-79 por Goodman (3) y por
Lyon (4). Las técnicas iniciales de Lyon
Presentación utilizada en la conferencia impartida en el X Congreso Nacional de Médicos y Médicas Jubiladas, bajo el título: "Edadismo: afectos y efectos. Por un pacto intergeneracional".
En el marco de la Sexta Cumbre Ministerial Mundial sobre Seguridad del Paciente celebrada en Santiago de Chile en el mes de abril de 2024 se ha dado a conocer la primera Carta de Derechos de Seguridad de Paciente, a nivel mundial, a iniciativa de la Organización Mundial de la Salud (OMS).
Los objetivos del nuevo documento pasan por los siguientes aspectos clave: afirmar la seguridad del paciente como un derecho fundamental del paciente, para todos, en todas partes; identificar los derechos clave de seguridad del paciente que los trabajadores de salud y los líderes sanitarios deben defender para planificar, diseñar y prestar servicios de salud seguros; promover una cultura de seguridad, equidad, transparencia y rendición de cuentas dentro de los sistemas de salud; empoderar a los pacientes para que participen activamente en su propia atención como socios y para hacer valer su derecho a una atención segura; apoyar el desarrollo e implementación de políticas, procedimientos y mejores prácticas que fortalezcan la seguridad del paciente; y reconocer la seguridad del paciente como un componente integral del derecho a la salud; proporcionar orientación sobre la interacción entre el paciente y el sistema de salud en todo el espectro de servicios de salud, incluidos los cuidados de promoción, protección, prevención, curación, rehabilitación y paliativos; reconocer la importancia de involucrar y empoderar a las familias y los cuidadores en los procesos de atención médica y los sistemas de salud a nivel nacional, subnacional y comunitario.
Y ello porque la seguridad del paciente responde al primer principio fundamental de la atención sanitaria: “No hacer daño” (Primum non nocere). Y esto enlaza con la importancia de la prevención cuaternaria, pues cabe no olvidar que uno de los principales agentes de daño somos los propios profesionales sanitarios, por lo que hay que prevenirse del exceso de diagnóstico, tratamiento y prevención sanitaria.
Compartimos el documento abajo, estos son los 10 derechos fundamentales de seguridad del paciente descritos en la Carta:
1. Atención oportuna, eficaz y adecuada
2. Procesos y prácticas seguras de atención de salud
3. Trabajadores de salud calificados y competentes
4. Productos médicos seguros y su uso seguro y racional
5. Instalaciones de atención médica seguras y protegidas
6. Dignidad, respeto, no discriminación, privacidad y confidencialidad
7. Información, educación y toma de decisiones apoyada
8. Acceder a registros médicos
9. Ser escuchado y resolución justa
10. Compromiso del paciente y la familia
Que así sea. Y el compromiso pase del escrito a la realidad.
2. PROTEINAS
Las proteínas
Todos los principales aspectos estructurales y funcionales del
organismo son realizados por moléculas proteicas
Importancia
Composición
Aminoácidos
Carbono, hidrógeno,
oxígeno y nitrógeno
Construidas a partir de
3/9/2015 2
Unidas mediante enlaces peptídicos
3. Aminoácidos
Estructura
pH 7,4
FORMAN
Oligopeptidos Polipéptidos Proteínas
2 a 10 a. a. con mas de 50 a. a.11-49 a. a
Se diferencian de acuerdo
con sus pesos moleculares o
el numero de residuos que
contengan
Propiedad anfoterica
Características Configuración
Levo
Dextro
Carbono α, es un carbono quiral o asimétrico
3/9/2015 3
5. AMINOACIDOS
3/9/2015
5
Aminoácidos Abreviaturas
ALANINA ALA
FENILALANINA Fen
Glicina Gly
Isoleucina Ile
Leucina Leu
Metionina Met
Prolina Pro
Triptofano Trp
valina Val
Aminoácidos Abreviaturas
Asparagina Asn
Cisteina Cys
Glutamina Gln
Serina Ser
Tirosina Tyr
treonina Thr
Arginina Arg
Histidina His
Lisina Lys
A. Aspartico( aspartato) Asp
A. Glutamico (glutamato) Glu
12. PROTEÌNAS
12
Por su naturaleza
química
SIMPLES
CONJUGADAS
CLASIFICACIÓN DE
LAS PROTEINAS
Por la forma que
adopta
FIBROSA
GLOBULAR
Por su función
Biológica
ENZIMAS O CATALISIS
PROTEÍNAS DE
TRANSPORTE
CONTRÁCTILES Y
MÓTILES
DE DEFENSA
REGULADORAS
NUTRIENTES
RESPUESTA A
AGRESIONES (DE
CHOQUE TERMICO)
13. 3/9/2015 13
Clasificación de proteínas
Proteínas
Simples/haloproteinas
Conjugadas/heteroproteinas
Formado solamente de aminoácidos
Están formados por aminoácidos y un grupo prostético
14. PROTEÌNAS
CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS
Por su forma:
FIBROSAS GLOBULARES
Son moléculas alargadas
Se encuentran en forma de
globitos, (enrolladas), dinámicas.
Insolubles al agua Disolubles en el agua
Generalmente son proteínas
estructurales
Con alto peso molecular, el resto
de las proteínas
Ejemplos: colágena, elastina,
miosina, actina, queratina.
Ejemplos: albumina, enzimas,
Iglobulinas, histones, etc.
19. PROTEÌNAS
Desnaturalización.
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los
puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas
desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una
interacción máxima con el disolvente. No ruptura de enlaces peptídico.
La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, (
huevo cocido o frito ), variaciones del pH.
En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína
desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación,
proceso que se denomina renaturalización.
LAS proteínas son de suma importancia para los sistemas biológicos. Todos los principales aspectos estructurales y funcionales del organismo son realizados por moléculas proteicas
LAS proteínas son de suma importancia para los sistemas biológicos. Todos los principales aspectos estructurales y funcionales del organismo son realizados por moléculas proteicas. Las moléculas de proteínas están compuestas principalmente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.
Todas las proteínas son polímeros de aminoácidos. Todas las proteínas están compuestas de un numero de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Se han descrito mas de 300 aa(aminoácidos) diferentes en la naturaleza pero solo 20 se encuentran como constituyentes de las proteínas de mamíferos.
Estructura de los aa
La mayor parte de los aa (excepto prolina) son aminoácidos alifáticos. Lo cual estos aa alifáticos posee un grupo carboxilo un grupo amino primario( prolina posee grupo amino secundario) y un cadena lateral(grupo R)
Estructura de los aa
La mayor parte de los aa (excepto prolina) son aminoácidos alifáticos. Lo cual estos aa alifáticos posee un grupo carboxilo un grupo amino primario( prolina posee grupo amino secundario) y un cadena lateral(grupo R). A pH fisiológico (aproximadamente pH7,4), el grupo carboxilo está disociado, formando el ion carboxilato negativamente cargado (-COO-), y el grupo amino está protonado (-NH3+). De tal manera que cada aminoácido puede comportarse con una base o un ácido: propiedad de anfoterismo.
El término anfòterico se utiliza para describir esta propiedad. Las moléculas neutras que llevan un numero igual de cargas positivas y negativas de forma simultanea se denominan: zwitteriones.
En las proteínas, casi todos estos grupos carboxilo y amino están combinados mediante enlace peptídico y, en general, no están disponibles para reacción química, salvo para la formación de enlaces de hidrógeno. Por tanto, es la naturaleza de las cadenas laterales la que dicta en última instancia el papel que desempeña un aminoácido en una proteína.
Los polímeros de aminoácidos se diferencian de acuerdo con sus pesos moleculares o el numero de residuos que contengan.
Peso se mide en Dalton o KiloDaltons.
El término proteína se describe con mas de 50 a. a.
Oligopeptidos de 2 a 10 a. a.
Poli péptidos con pesos de miles a millones de Daltons.
Algunos autores con sinónimo: proteína y polipèptido.
Carbono α, es un carbono quiral o asimétrico, porque esta unido a cuatro grupos diferentes. Excepto glicina, unida a dos H+.
Las moléculas con carbonos quirales pueden existir como estereoisòmeros, moléculas que sólo se diferencian en la disposición espacial de sus átomos.
Configuración:
Hay dos tipos:
d: dextra rotatorio
L:levo rotatorio
Rotan la luz polarizada a la derecha y a la izquierda respectivamente; los compuestos dextro(D) y levo(L), son compuestos orgánicos que se caracterizan por tener presencia de un llamado centro quiral, el cual es un carbono enlazado con 4 grupos diferentes.al hacer pasar un rayo de luz a través de estos se puede percibir o medir una desviación de la luz hacia la izquierda o derecha, esto produce diferentes propiedades para un mismo compuesto
Las proteínas tiene la propiedad de ser anfotèricas, es decir puede comportarse como un ácido o una base en una solución del organismo.
Una base es capaz de ceder protones (H+)
Un ácido es capaz de captar protones (H+)
Entre ejemplos de proteínas de respuesta a agresiones tenemos: el citocromo p450, un grupo de enzimas que convierten sustancia toxicas a menos.
Metalotioneìna, proteína intracelular (rica en cisteína) que se une a los metales, como el cadmio, mercurio y plata.
Otra proteínas de choque térmico, en condiciones de temperaturas altas (hsp), que consiguen el plegamiento correcto de las proteínas dañadas.
Clasificación de proteínas
Proteinas simples/haloproteinas- son aquellas que al hidrolizarse solo produce aminoácidos ; es decir que esta formado solamente de aminoácidos. Ej albumina
Proteinas conjugadas/heteroproteinas-son aquellas que al hidrolizarse producen aminoácidos y otros compuestos orgánicos o inorgánicos, es decir que que están formados por aminoácidos y un grupo prostético(la porción no proteica) ej. Hemoglobina
Los aminoácidos que forman las proteínas son encontrados unidos mediante enlaces peptídicos. La complejidad de la estructura proteica se analiza mejor si se considera la molécula en cuatro niveles de organización: primario, secundario, terciario y cuaternario.
ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS Proteínas
La secuencia de aminoácidos de una proteína se denomina estructura primaria de la proteína. Entender la estructura primaria de las proteínas es importante, porque muchas enfermedades genéticas provocan la síntesis con secuencias anómalas de aminoácidos que causan un plegamiento inadecuado y la pérdida o el deterioro de la función normal.
Enlaces existentes: peptídicos y disulfuro.
La estructura primaria determina la actividad biológica de las proteínas
ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEINAS
El esqueleto peptídico no adopta una estructura tridimensional aleatoria, sino que, en general, forma ordenaciones regulares de aminoácidos que están localizados cerca unos de otros en la secuencia lineal. Estas disposiciones constituyen la denominada estructura secundaria del polipeptido. La hélice α y la lámina β . Poseen enlaces no covalentes
Hélice α
Es una estructura espiral que consiste en un esqueleto peptídico enrollado, estrechamente empaquetado. una hélice α está estabilizada por gran cantidad de puentes de hidrógeno establecidos entre los oxígenos carbonilo y los hidrógenos amida del enlace peptídico, que son parte del esqueleto peptídico.
LAMINA β
La lámina B es otra forma de estructura secundaria en la cual todos los componentes del enlace peptídico intervienen en puentes de hidrógeno. A diferencia de la hélice o, las láminas B están compuestas por dos o más cadenas peptídicas (cadenas B), o segmentos de cadenas polipeptídicas, que están casi completamente extendidas. Nótese también que en las láminas B los puentes de hidrógeno son perpendiculares al esqueleto del polipéptido
ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEINAS
(
Plegamiento de la proteína)
La estructura terciaria denota la estructura tridimensional de la proteína.
Esta estructura es mantenida por enlaces no covalentes
ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTEINAS
Consiste en mas de una cadena polipeptídicas. La estructura cuaternaria es formada por subunidades que la hacen un proteína funcional y solo al perder una subunidad, pierde su función . Dependiendo del numero de cadenas polipeptídicas la proteína puede ser considerada como dimero( 2 cadenas), tetrámero (4 cadenas) etc.
Los enlaces son no covalentes.
ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEINAS
El esqueleto peptídico no adopta una estructura tridimensional aleatoria, sino que, en general, forma ordenaciones regulares de aminoácidos que están localizados cerca unos de otros en la secuencia lineal. Estas disposiciones constituyen la denominada estructura secundaria del polipeptido. La hélice α y la lámina β
Hélice α
Es una estructura espiral que consiste en un esqueleto peptídico enrollado, estrechamente empaquetado. una hélice α está estabilizada por gran cantidad de puentes de hidrógeno establecidos entre los oxígenos carbonilo y los hidrógenos amida del enlace peptídico, que son parte del esqueleto peptídico.
LAMINA β
La lámina B es otra forma de estructura secundaria en la cual todos los componentes del enlace peptídico intervienen en puentes de hidrógeno. A diferencia de la hélice o, las láminas B están compuestas por dos o más cadenas peptídicas (cadenas B), o segmentos de cadenas polipeptídicas, que están casi completamente extendidas. Nótese también que en las láminas B los puentes de hidrógeno son perpendiculares al esqueleto del polipéptido