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REGULACIÓN ENZIMÁTICA
Bioquímica
ALUMNOS:
Enzimas
Las enzimas son proteínas que, actúan
como catalizadores en la mayoría das
reacciones bioquímicas, abaja la energía
de activación necesaria para que se
empieza una reacción química.
Las enzimas son catalizadores eficaces y
muy específicos y pueden catalizar la
conversión de uno o más compuestos
(sustratos) hacia uno o más compuestos
diferentes (productos).
Imagen: Google
La compartimentalización
Enzimática
En las células eucariotas, los productos comunes interconvertidos pueden
tener lugar en compartimientos subcelulares específicos.
Por ejemplo:
• Enzimas que degradan proteínas y polisacáridos residen en el lisosomas;
• Las biosíntesis de ácidos grasos ocurre en el citosol;
• La oxidación de ácidos grasos ocurre en las mitocondrias.
Controla la entrada y salida de metabolitos envolventes y evita gastos
metabólicos desnecessários.
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La cantidad de enzima
La reacción catalítica puede ser influenciada
tanto por la cantidad de enzima presente como
su eficiência catalítica.
Lo fator principal es: proteínas que se sintetizan
y degradan de manera continua.
• Síntesis (inductores);
• Degradación (ubiquitina-proteasoma);
Proteosoma. Imagen: Google
Alosterismo
El agente modificador actúa uniéndose a
la enzima en un lugar distinto al del sitio
catalítico produciendo un cambio
conformacional que se transmite a las
otras y modifica la aptitud del sitio activo
para recibir al sustrato.
Si el agente modificador y el sustrato son
Iguales se llama homotropico y cuando es
distinto del sustrato se llama heterotropico
Imagen: http://piruvata.blogspot.com.br
/2013/10/enzimas-alostericas-i.html
Retroalimentación
En células, los productos terminales
“producen retroalimentación” de su propia
síntesis, y la controlan, en muchos casos
por medio de inhibición(retroalimentación
negativa) y en otros casos ocurre la
estimulación(retroalimentación positiva).
Tripsina. Imagen: Google.
Hormonas
Impulsos nerviosos y hormonas (primer
mensajero), se unen a receptores de
superficie celular que desencadenan
cambios del índice de reacciones
catalizadas por enzimas dentro de células
blanco. Induce liberación o síntesis de
efectores alostéricos especializados
llamados Segundos mensajeros.
Adrenalina. Imagen: Google.
Proenzimas (zimógenos)
Proproteína enzimática = Zimógenos (Proenzima)
Son proteínas precursoras sin actividad enzimática.
Son modificados para enzimas por factores conocidos como
activadores, como por ejemplo, otras propias enzimas.
Regulación Reversible
Covalente
Permite alterar las propiedades funcionales de la
enzima hasta satisfacer una necesidad especifica.
Proteínas Cinasas fosforilan proteínas (trasferencia
del grupo fosforilo terminal del ATP hacia grupos
hidroxilo de residuos serilo, treonilo o tirosilo)
Fosfatasa: eliminación hidrolítica de los grupos
fosforilos. La proteína puede volver a su estado
inicial para responder al siguiente evento
estimulador
P
Sarín
Referencia Bibliográfica
Blanco A, Blanco G. Quimica biológica, 9ª ed Editorial El Ateneo.
Cap 8: Enzimas, 143-164. 2012.
Murray RK, et al. Harper bioquímica ilustrada, 28ª ed Lange.
Sección I, cap. 9: Enzimas: regulación de atividades, 75-83.
Mexico. DF. 2010.
GRACIAS!

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Regulación enzimática/Enzymatic regulations of Biochemistry

  • 3. Enzimas Las enzimas son proteínas que, actúan como catalizadores en la mayoría das reacciones bioquímicas, abaja la energía de activación necesaria para que se empieza una reacción química. Las enzimas son catalizadores eficaces y muy específicos y pueden catalizar la conversión de uno o más compuestos (sustratos) hacia uno o más compuestos diferentes (productos). Imagen: Google
  • 4. La compartimentalización Enzimática En las células eucariotas, los productos comunes interconvertidos pueden tener lugar en compartimientos subcelulares específicos. Por ejemplo: • Enzimas que degradan proteínas y polisacáridos residen en el lisosomas; • Las biosíntesis de ácidos grasos ocurre en el citosol; • La oxidación de ácidos grasos ocurre en las mitocondrias. Controla la entrada y salida de metabolitos envolventes y evita gastos metabólicos desnecessários. Imagen: Google
  • 5. La cantidad de enzima La reacción catalítica puede ser influenciada tanto por la cantidad de enzima presente como su eficiência catalítica. Lo fator principal es: proteínas que se sintetizan y degradan de manera continua. • Síntesis (inductores); • Degradación (ubiquitina-proteasoma); Proteosoma. Imagen: Google
  • 6. Alosterismo El agente modificador actúa uniéndose a la enzima en un lugar distinto al del sitio catalítico produciendo un cambio conformacional que se transmite a las otras y modifica la aptitud del sitio activo para recibir al sustrato. Si el agente modificador y el sustrato son Iguales se llama homotropico y cuando es distinto del sustrato se llama heterotropico Imagen: http://piruvata.blogspot.com.br /2013/10/enzimas-alostericas-i.html
  • 7. Retroalimentación En células, los productos terminales “producen retroalimentación” de su propia síntesis, y la controlan, en muchos casos por medio de inhibición(retroalimentación negativa) y en otros casos ocurre la estimulación(retroalimentación positiva). Tripsina. Imagen: Google.
  • 8. Hormonas Impulsos nerviosos y hormonas (primer mensajero), se unen a receptores de superficie celular que desencadenan cambios del índice de reacciones catalizadas por enzimas dentro de células blanco. Induce liberación o síntesis de efectores alostéricos especializados llamados Segundos mensajeros. Adrenalina. Imagen: Google.
  • 9. Proenzimas (zimógenos) Proproteína enzimática = Zimógenos (Proenzima) Son proteínas precursoras sin actividad enzimática. Son modificados para enzimas por factores conocidos como activadores, como por ejemplo, otras propias enzimas.
  • 10. Regulación Reversible Covalente Permite alterar las propiedades funcionales de la enzima hasta satisfacer una necesidad especifica. Proteínas Cinasas fosforilan proteínas (trasferencia del grupo fosforilo terminal del ATP hacia grupos hidroxilo de residuos serilo, treonilo o tirosilo) Fosfatasa: eliminación hidrolítica de los grupos fosforilos. La proteína puede volver a su estado inicial para responder al siguiente evento estimulador P
  • 12. Referencia Bibliográfica Blanco A, Blanco G. Quimica biológica, 9ª ed Editorial El Ateneo. Cap 8: Enzimas, 143-164. 2012. Murray RK, et al. Harper bioquímica ilustrada, 28ª ed Lange. Sección I, cap. 9: Enzimas: regulación de atividades, 75-83. Mexico. DF. 2010.

Notas del editor

  1. Curiosidade: Orotidina-5’-fosfato descarboxilase. Cataliza a descarboxilación del ácido orotidílico em ácido uridílico. (sin esta enzima, la reacción llevaría aprox. 78 milhões de anos para terminar y com ella llevaría aprox 25 milésimos de segundos) Catalisador: sust. que acelera a velocidade de reação química Fenilcetonúria
  2. GARANTE: EFICIENCIA EM LA REGULACIÓN DE LOS PROCESOS BIOLÓGICOS / REALIZA REACC. QUÍM. INCOMPATÍBLES SIMULTAN. Asi, es posible que cada organela contenha um determinado conjunto específico de enzimas, que atuam em determinadas tipos específicos de reações químicas, e que este conjunto possa ser diferente do possuído por outras organelas. DESSA forma, processos que antes ocorriam simultaneamente, agora ocorrem separadamente e com regulações distintas em células eucarióticas.
  3. IMAGEN: PROTEOSOMA La síntesis de ciertas enzimas precisan de inductores, típicamente sustratos o compuestos relacionados desde el punto de vista estructural que inician su síntesis.
  4. Cambio Conformacional Enzimático
  5. IMAGEN: TRIPSINA retroalimentação negativa o ATP em excesso vai “retroalimentar” e inibir a enzima-chave  retroalimentação positiva coagulação sanguínea em resposta a lesões Retroalimentación: habilidade que los procesos biológicos têm para se autorregular
  6. Los segundos mensajeros incluyen 3ʹ,5ʹ-cAMP, sintetizado a partir de ATP por la enzima adenilil ciclasa en respuesta a la hormona adrenalina, y Ca2+, que se almacena dentro del retículo endoplásmico de casi todas las células; 3ʹ,5ʹ-cGMP y los polifosfoinositoles, producidos por la hidrólisis de fosfatidil inosítidos por fosfolipasas reguladas por hormona. IMAGEN: ADRENALINA
  7. PEPSINÓGENO(ESTOMAGO) TRIPSINA(PANCREAS) ENTEROPEPTIDASA  TRIPSINÓGENO  TRIPSINA
  8. * La más frecuente es la: fosforilacion -Desfosforilación. * En algunas proteínas la fosforilación puede incrementar su eficacia catalítica y a otras las convierte en una forma ineficiente o inactiva. * No todas las proteínas están sujetas a fosforilación: esta ultima solo se dirige a un pequeño subgrupo de los grupos hidroxilos de la superficie de la proteína.
  9. Descubierto en 1936 por Gerhard Scharader