1. CARRERA: FARMACIA Y BIOQUÍMICA
DEPARTAMENTO: CIENCIAS DE LA
SALUD Y DE LA VIDA
CURSO: BIOQUÍMICA
CRÉDITOS: 5 créditos
CICLO ACADÉMICO: IV
DOCENTE: Dr. Juan Manuel Parreño Tipian
SEMANA: 1
2. REFLEXIÓN DESDE LA EXPERIENCIA:
1. ¿Cómo aplicaría el concepto de
enzimas en el campo de la oficina
farmacéutica?
2. ¿Cómo aplicaría el concepto de
enzimas en la industria
farmacéutica.
3. RESULTADO DE APRENDIZAJE DE LA
SESIÓN:
Al finalizar la sesión, el estudiante aplica los
conocimientos adquiridos para la resolución
de casos sobre enzimología.
6. o Existen miles de enfermedades metabólicas relacionadas con DEFICIENCIA o DEFECTOS DE ENZIMAS.
o Ejemplos:
FENILCETONURIA, hay deficiencia de la enzima FENILALANINA HIDROXILASA, convierte: FENILALANINA ----) TIROSINA.
Se acumula Fenilalanina produciendo retraso mental.
7. o Deficiencia de LACTASA conllevando a que la LACTOSA no se digiera a un ritmo normal y se acumula en el intestino, donde es
metabolizado por bacterias ocasionando distensión, cólicos abdominales y diarrea acuosa.
8. o Desarrollo de ENFISEMA a causa de una deficiencia hereditaria de alfa1-antitripsina, una enzima que inhibe la acción de la elastasa en los pulmones. La ELASTASA es una
serina proteasa presente en los neutrófilos, que utilizan la enzima para destruir m.o. inhalados en el aire. En ocasiones la elastasa escapa del neutrófilo y comienza a
destruir las células pulmonares. La proteína circulante alfa 1-antitripsina bloquea la acción de la elastasa y protege a los pulmones contra daños. El humo del cigarrillo
contiene agentes oxidantes que destruyen un residuo metionina clave en la alfa 1 antitripsina y anulan la actividad de la alfa 1 antitripsina. El tabaquismo crónico puede
provocar ENFISEMA ( los alvéolos se inflan de modo anormal, se dañan sus paredes y la respiración se vuelve
difícil).
9. INTRODUCCIÓN
o “Las reacciones químicas se clasifican de acuerdo a su mecanismo de acción y la particularidad de sus compuestos. Sin
embargo un elemento determinante es la velocidad de la reacción.
o Para que la reacción química se concrete debe ser espontánea o si no es necesario aportar energía externa a la misma,
en general bajo la forma de calor.
o Considerando que la temperatura corporal es de 37oC, las reacciones no se concretarían en el tiempo necesario para
asegurar su ejecución eficiente en el metabolismo orgánico.
o La velocidad de reacción es regulada por sustancias CATALIZADORAS, que no intervienen en la reacción sino que
modifican su velocidad.
o Los catalizadores positivos las aceleran
o Los negativos o inhibidores las desaceleran”
10. ENZIMAS
• Son moléculas proteícas que funcionan como
catalizadores, es decir, que aceleran las reacciones
químicas sin sufrir transformaciones en ellas.
11. o OTRA DEFINICIÓN:
o Las enzimas, siempre que sean posibles termodinámicamente: Hace que una
reacción química que es energéticamente posible, que transcurre a una
velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor
velocidad que sin la presencia de la enzima.
o En estas reacciones, las enzimas actúan sobre los sustratos, los cuales se
convierten en productos.
o Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran
a unas tasas significativas.
o A las reacciones mediadas por enzimas se las llama reacciones enzimáticas.
12. • El sustrato se une al
enzima en una región
concreta, llamada
CENTRO ACTIVO de la
molécula enzimática.
15. Propiedades:
a.Son proteínas
b.Son específicas para cada reacción
c.Adecuado pH
d.Temperatura optima
e.Existen en cantidades muy pequeñas.
f. Esenciales para las funciones fisiológicas
16. ENZIMAS
• Para nombrar a las enzimas, en general se usa
la raíz del nombre del sustrato sobre el que
actúa la enzima y la terminación –asa.
• por ejemplo, la sacarasa funciona sobre la
sacarosa.
17. Nomenclatura de los enzimas
Sustrato preferente+ acción típica + “asa”
Ej.:
Glucosa fosfato - isomer - asa
18. H2CO3 CO2 + H2O
Anhidrasa Carbónica
Se puede considera una enzima de la siguiente manera:
APOENZIMA + COENZIMA = HOLOENZIMA
Ac. Láctico + NAD Ac.Pirúvico + NADH2
DeshidrogenasaLáctica
19.
20.
21. PRINCIPIOS FUNDAMENTALES DE LA
CATALISIS ENZIMATICA
1.Especificidad de sustrato: El sustrato (S) es la molécula sobre la que
la enzima ejerce su acción catalítica.
2.Especificidad de acción: Cada reacción está catalizada por un enzima
específico.
La acción enzimática se caracteriza por la formación de un complejo ES
que representa el estado de transición.
E + S ES E + P
24. Grupo Acción ejemplos
1.Oxidoreductasas Catalizan reacciones de oxidorreducción. Tras la acción
catálica quedan modificados en su grado de oxidación
por lo que debe ser transformados antes de volver a
actuar de nuevo.
Dehidrogenasas
Aminooxidasa
Deaminasas
Catalasas
2. Transferasas Transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de
ciertas moléculas) a otras sustancias receptoras. Suelen
actuar en procesos de interconversiones de azucares, de
aminoácidos, etc
Transaldolasas
Transcetolasas
Transaminasas
3. Hidrolasas Verifican reacciones de hidrólisis con la consiguiente
obtención de monómeros a partir de polímeros. Suele ser
de tipo digestivo, por lo que normalmente actúan en
primer lugar
Glucosidasas
Lipasas
Peptidasas
Esterasas
Fosfatasas
4. Isomerasas Actúan sobre determinadas moléculas obteniendo de
ellas sus isómeros de función o de posición. Suelen
actuar en procesos de interconversion
Isomerasas de
azúcar
Epimerasas
Mutasas
5. Liasas Realizan la degradación o síntesis (entonces se llaman
sintetasas) de los enlaces denominados fuertes sin ir
acoplados a sustancias de alto valor energético.
Aldolasas
Decarboxilasas
6. Ligasas Realizan la degradación o síntesis de los enlaces fuertes
mediante el acoplamiento a sustancias ricas en energía
como los nucleosidos del ATP
Carboxilasas
Peptidosintetasas
32. Clasificación de las enzimas (II)
DIHIDROXIACETONA-3-FOSFATO
GLICERALDEHÍDO-3-FOSFATO
ACETIL COENZIMA A
MALONIL COENZIMA A
ÁCIDO OXALACÉTICO ÁCIDO MÁLICO
Triosafosfato-
isomerasa
Malato-
deshidrogenasa
AcetilCoA
carboxilasa
5.ISOMERASAS
Catalizan reacciones de
transformación de
moléculas en sus isómeros.
1.OXIDORREDUCTASAS
Catalizan reacciones
de oxidorreducción.
6.SINTETASAS O
LIGASAS Catalizan la síntesis de moléculas con hidrólisis de ATP.
33. Clasificación de las enzimas (I)
D-GLUCOSA-6-FOSFATO D-GLUCOSA + FOSFATO
ÁCIDO
ASPÁRTICO
ÁCIDO
CETOGLUTÁRICO
ÁCIDO
OXALACÉTICO
ÁCIDO
GLUTÁMICO
ÁCIDO PIRÚVICO ACETALDEHÍDO
Glucosa-6-fosfatasa
Piruvato-
descarboxilasa
Aspartato-
aminotransferasa
3.HIDROLASAS
Catalizan reacciones
de hidrólisis con
intervención del agua
4.LIASAS
Catalizan la adición de
grupos funcionales diversos
2.TRANSFERASAS
O QUINASAS
Catalizan la transferencia
de grupos funcionales o
radicales entre moléculas
36. Enzima Actúa sobre Proporciona Se produce en
Condiciones
para que actúe
Ptialina Los almidones.
Mono y
disacáridos.
La boca (glándulas
salivares).
Medio
ligeramente
alcalino.
Amilasa
Los almidones y los
azúcares.
Glucosa. Boca y páncreas.
Medio
ligeramente
ácido.
Pepsina Las proteínas.
Péptidos y
aminoácidos.
El estómago.
Medio muy
ácido.
Lipasa Las grasas.
Acidos grasos y
glicerina.
Páncreas e
intestino.
Medio alcalino y
previa acción de
las sales biliares.
Lactasa
La lactosa de la
leche.
Glucosa y
galactosa.
Intestino (su
producción
disminuye con el
crecimiento).
Medio ácido.
Las Enzimas y la Digestión
38. • COENZIMAS, son de naturaleza orgánica:
a. Implicados en reacciones de transferencias de
grupos fosfatos: AMP, ADP, ATP.
b. Derivados de vitaminas, implicados en
transferencias de otros grupos químicos:
Piridoxal fosfato, Coenzima A
c. Implicados en reacciones de oxido-reducción,
que transportan Hidrógenos: NAD, FAD, FMN.
.
39.
40. • COFACTORES INORGÁNICOS o ACTIVADORES:
Sustancias que modifican las reacciones catalizadas:
Iones metálicos: Ca ++ Mg ++ Cl -
43. PROENZIMAS o ZIMÓGENOS
• Algunos enzimas no se sintetizan como tales, sino
en forma de proteínas precursoras sin actividad
enzimática.
• Para activarse los zimógenos sufren un ataque
hidrolítico que origina la liberación de uno o varios
péptidos.
45. ISOENZIMAS
• Algunos enzimas presentan estructuras moleculares
diferentes, aunque su función biológica sea semejante.
• Ej. La lactato deshidrogenasa presenta isoenzimas.
48. IMPORTANCIA CLÍNICA DE LAS ENZIMAS
• Las enzimas de las que se ha demostrado que su concentración
en el plasma tiene valor diagnóstico son las siguientes:
• Fosfatasa acida: un marcador tumoral en el carcinoma de
próstata.
• Alanina aminotransferasa(ALT)ó (GPT): un indicador de lesión
hepatocelular.
• Fosfatasa alcalina: aumenta en la enfermedad hepática
colestática y es un marcador de actividad osteoblástica en la
enfermedad ósea.
• Alfa-amilasa: un indicador de daño celular en la pancreatitis
aguda.
49. • Aspartato-aminotransferasa(AST)ó (GOT): un
indicador de lesión hepatocelular o un marcador de
lesión muscular, como en un infarto agudo de
miocardio.
• Creatinacinasa(CK): un marcador de lesión
muscular e infarto agudo de miocardio.
• Gamma-glutamiltransferasa(GGT): un marcador
sensible de lesión celular hepática.
50. • Lactato deshidrogenasa(LDH): un marcador de
lesión muscular.
• La LDH se encuentra en todas las células humanas.
Esta enzima puede estar elevada después de infarto
al miocardio y durante muchas enfermedades del
hígado. Su actividad también puede aumentar
durante la anemia hemolítica cuando los eritrocitos
se degradan más rapidamente que lo normal.
53. Los inhibidores inhiben
la acción catalítica el
enzima, éstos en unos
casos, por semejanza
con el enzima pueden
ocupar temporalmente
el centro activo del
enzima, (1) o en otros
casos ,alterar la
conformación espacial
del enzima (2) ,
impidiendo la unión son
el substrato.
Inhibidor (1)
Inhibidor (2)
Enzima
Enzima
54. Se clasifican en:
1. Reversibles: Pueden clasificarse, en competitivas y no competitivas.
• Las competitivas cuando la enzima, compite con el sustrato por la unión
al centro activo de éste e impiden la unión con el sustrato.
• Las no competitivas se unen a la enzima en un sitio distinto del centro
activo y reducen la actividad enzimática.
2. Irreversibles. Se unen covalentemente a la enzima y la inactivan. Son
útiles en farmacología (penicilina, aspirina), venenos.
55. Los inhibidores irreversibles se unen a la enzima, bien en el centro activo o en cualquier otro lugar,
causando una inactivación permanente.
Muchos fármacos presentan este mecanismo de acción, como por ejemplo la
penicilina, y otros antibacterianos que bloquean enzimas claves bacterianos,
impidiendo en este caso la actividad de síntesis de la pared bacteriana.
56.
57. APLIQUEMOS LO APRENDIDO
1.¿Cual es la importancia de las enzimas en el campo de la
salud?
2. ¿Cuál es la importancia de las enzimas en la industria
farmacéutica?
58. INTEGREMOS LO APRENDIDO
1. Desarrollar un mapa conceptual de la clasificación de las
enzimas. De Ud. ejemplos de cada uno de ellos.
2. Desarrolle un mapa conceptual de las enzimas que tienen
importancia clínica.
59. ACTIVIDAD ASINCRÓNICA
1. Busque fuentes bibliográficas de ejemplos de los diferentes enzimas
digestivos
2. Busque ejemplos de Coenzimas, Proenzimas e Isoenzimas.
60. REFERENCIAS BIBLIÓGRAFICAS
o Baynes J. et al. Bioquímica Médica. 5ta. Ed. Editorial Elsevier: Barcelona; 2014.
o Rpdwell V. et al. Harper Bioquímica Ilustrada. 30ª ed. Editorial Mc Graw Hill Education: D.F.; 2016.
o Berg J. Bioquímica. 6ª ed. Editorial Reverte. Barcelona; 2007.
o Camopbell et al. Bioquímica. 6ª ed. Editorial Cengage Learning. D.F; 2010.
o Macarulla J. Bioquímica Huamana. 2ª. Ed. Editorial Reverté S.A. : Barcelona; 2021.
o Koolman j. Bioquímica Humana. 4ª. Ed. Editorial Medica Panamericana S.A. Barcelona 2012.
o Gómez J. Bioquímica Preguntas y Respuestas. 1ª. Ed. Heta Grafica y Servicios S.A.C.; Lima 2014.
o Simes L. et al. Bioquímica Orientada al Análisis Clínicfos. 1ª. Ed. Editorial Universitas. Córdova 2015.
