12. •Oligopéptido: de 2 a 10 aminoácidos. (aa)
•Una cadena más larga de aminoácidos unidos (51 o más) es
un polipéptido. (aa)
•Cuando la cadena polipeptídica tiene más de 100
aminoácidos se denomina proteína. (aa)
13. • Los Aminoácidos Hidrofóbicos
• Sus cadenas laterales (grupos R) se diferencian en sus propiedades
químicas. Algunos de estos grupos son polares, aunque no tienen carga.
Otros son polares y además tienen carga en disolución acuosa, en las
condiciones de pH más comunes.
• Aminoácidos hidrofóbicos (con tendencia a repeler el agua)
• Serina: -1,1. Treonina: -0,75. Prolina: -0,29. Tirosina: 0,08. Cisteína: 0,17.
Glicina: 0,67. Alanina: 1. Metionina: 1,1.
• Los Aminoácidos Hidrofílicos
• Los aminoácidos con cadenas laterales polares se dice que son hidrofílicos
(afines al agua), ya que pueden formar interacciones débiles con las
moléculas de agua. Las cadenas laterales de los aminoácidos hidrofílicos
contienen átomos electronegativos, como el O y el N.
• Aminoácidos hidrofílicos (con tendencia a asociarse con el agua)
• Arginina: -7,5. Lisina: -4,6. Ácido Aspártico: -3. Glutamina: -2,9. Asparginina: -
2,7. Ácido Glutámico: -2,6. Histidina: -1,7.
14.
15.
16. •Estructura primaria, que corresponde a la
secuencia de aminoácidos unidos en
fila. Estructura secundaria, que provoca la
aparición de motivos estructurales. Estructura
terciaria, que define la estructura de
las proteínas compuestas por un solo
polipéptido. Estructura cuaternaria, si
interviene más de un polipéptido.
17.
18.
19.
20.
21.
22.
23. TERMINACIÓN INA
PESO DALTONS
Unidad de masa molecular equivalente a
1.000 daltons. Un dalton es la décima
parte de la masa del átomo de carbono y
equivale a 1,66 X 10-24 g. Su abreviatura
es kd.
