PROTEINASPROTEINAS
¿QUE SON LAS PROTEINAS?¿QUE SON LAS PROTEINAS?
 Polímeros de más de 50 aa unidosPolímeros de más de 50 aa unidos
por enlaces peptídicos.por enlaces peptídicos.
 Pueden tener hasta 2000 residuos dePueden tener hasta 2000 residuos de
aa.aa.
 La masa de una proteína se expresaLa masa de una proteína se expresa
en daltons o kilodaltons.en daltons o kilodaltons.
FUNCIONES DE LAS PROTEINASFUNCIONES DE LAS PROTEINAS
 Catálisis enzimáticaCatálisis enzimática
 Transporte y almacenamientoTransporte y almacenamiento
 Movimiento coordinadoMovimiento coordinado
 Soporte mecánicoSoporte mecánico
 Protección inmuneProtección inmune
 Generación y transmisión de impulsos nerviososGeneración y transmisión de impulsos nerviosos
 Control del crecimiento y la diferenciaciónControl del crecimiento y la diferenciación
celularcelular
CLASIFICACION DE LASCLASIFICACION DE LAS
PROTEINASPROTEINAS
 FormaForma
• Fibrosas:Fibrosas: moléculas largas con forma demoléculas largas con forma de
varilla, insolubles en agua con funciónvarilla, insolubles en agua con función
estructural y protectora. Ejem: colágeno,estructural y protectora. Ejem: colágeno,
queratina, elastina.queratina, elastina.
• Globulares:Globulares: moléculas esféricas,moléculas esféricas,
normalmente hidrosolubles con funcionesnormalmente hidrosolubles con funciones
dinámicas. Ejem: Ig, Hb, albúmina,dinámicas. Ejem: Ig, Hb, albúmina,
mioglobina, etc.mioglobina, etc.
 ComposiciónComposición
• Simples:Simples: contienen sólo aa. Ejem: albúmina sérica ycontienen sólo aa. Ejem: albúmina sérica y
queratina.queratina.
• Conjugadas:Conjugadas:
proteína simple + componente no proteico (grupo prostético)proteína simple + componente no proteico (grupo prostético)
apoproteína: sin grupo prostéticoapoproteína: sin grupo prostético
holoproteína: proteína + grupo prostéticoholoproteína: proteína + grupo prostético
Ejem:Ejem:
o GlucoproteínaGlucoproteína
o LipoproteínaLipoproteína
o MetaloproteínaMetaloproteína
o FosfoproteínaFosfoproteína
o HemoproteínaHemoproteína
 OrigenOrigen
• AnimalesAnimales
• Elastina (músculo) y colágenoElastina (músculo) y colágeno
• Caseína (leche)Caseína (leche)
• Albúmina (clara de huevo)Albúmina (clara de huevo)
• Vegetales:Vegetales: presentes en leguminosas y cerealespresentes en leguminosas y cereales
• Trigo: gluten (glutenina + gliadina)Trigo: gluten (glutenina + gliadina)
• Arroz: orizenínaArroz: orizenína
• Maíz: zeínaMaíz: zeína
Estructura primaria de lasEstructura primaria de las
proteínasproteínas
Nos muestra:
Secuencia de aa
Tipo de aa
Cantidad de aa
Enlace petídico
AMINOACIDOSAMINOACIDOS
 La gran cantidad de proteínas que seLa gran cantidad de proteínas que se
conocen están formadas únicamenteconocen están formadas únicamente
por 20 aa diferentes.por 20 aa diferentes.
 Aminoácidos esenciales en el serAminoácidos esenciales en el ser
humanohumano
Arginina, Histidina, Isoleucina, Leucina, LisinaArginina, Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina
Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptofano y ValinaMetionina, Fenilalanina, Treonina, Triptofano y Valina
Todos los aminoácidos tiene la misma
fórmula general:
LA UNION PEPTIDICALA UNION PEPTIDICA
.
Estructura secundariaEstructura secundaria
Alfa hélice
Relacionada con el ordenamiento espacial de los residuos
de aminoácidos próximos entre sí, en la secuencia lineal
A.A ESTABILIZADORES DEA.A ESTABILIZADORES DE
ALFA HELICEALFA HELICE
 HistidinaHistidina
 AlaninaAlanina
 ValinaValina
 LisinaLisina
 SerinaSerina
 GlutaminaGlutamina
 MetioninaMetionina
 FenilalaninaFenilalanina
 ArgininaArginina
 LeucinaLeucina
Lámina betaLámina beta
A.A ESTABILIZADORES DEA.A ESTABILIZADORES DE
LAMINA BETALAMINA BETA
 GlisinaGlisina
 ALANINAALANINA
Estructura terciariaEstructura terciaria
Se refiere al ordenamiento espacial de residuos de
aminoácidos alejados en la secuencia lineal, así
como al patrón de enlaces disulfuro.
TIPO DE ENLACES ENTIPO DE ENLACES EN
ESTRUC. 3° Y 4° DE PROT.ESTRUC. 3° Y 4° DE PROT.
 Puente de hidrogenoPuente de hidrogeno
 Enlaces disulfuroEnlaces disulfuro
 Fuerzas de Van der WaalsFuerzas de Van der Waals
 Interacciones hidrofóbicasInteracciones hidrofóbicas
 Atracciones electrostáticasAtracciones electrostáticas
Estructura cuaternariaEstructura cuaternaria
Se refiere al ordenamiento espacial de varias cadenas
polipeptídicas (subunidades) y a la naturaleza de sus
contactos mutuos.
ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DEESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE
PROTEINASPROTEINAS
BIBLIOGRAFÍABIBLIOGRAFÍA
Aminoácidos - Hipertextos del Área de la Biología
www.biologia.edu.ar/macromoleculas/aminoaci.htmEn caché
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  • 10.
    LA UNION PEPTIDICALAUNION PEPTIDICA .
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    A.A ESTABILIZADORES DEA.AESTABILIZADORES DE ALFA HELICEALFA HELICE  HistidinaHistidina  AlaninaAlanina  ValinaValina  LisinaLisina  SerinaSerina  GlutaminaGlutamina  MetioninaMetionina  FenilalaninaFenilalanina  ArgininaArginina  LeucinaLeucina
  • 13.
  • 14.
    A.A ESTABILIZADORES DEA.AESTABILIZADORES DE LAMINA BETALAMINA BETA  GlisinaGlisina  ALANINAALANINA
  • 15.
    Estructura terciariaEstructura terciaria Serefiere al ordenamiento espacial de residuos de aminoácidos alejados en la secuencia lineal, así como al patrón de enlaces disulfuro.
  • 16.
    TIPO DE ENLACESENTIPO DE ENLACES EN ESTRUC. 3° Y 4° DE PROT.ESTRUC. 3° Y 4° DE PROT.  Puente de hidrogenoPuente de hidrogeno  Enlaces disulfuroEnlaces disulfuro  Fuerzas de Van der WaalsFuerzas de Van der Waals  Interacciones hidrofóbicasInteracciones hidrofóbicas  Atracciones electrostáticasAtracciones electrostáticas
  • 17.
    Estructura cuaternariaEstructura cuaternaria Serefiere al ordenamiento espacial de varias cadenas polipeptídicas (subunidades) y a la naturaleza de sus contactos mutuos.
  • 18.
    ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DEESTRUCTURATRIDIMENSIONAL DE PROTEINASPROTEINAS
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