UNIVERSIDAD JOSE CARLOS MARIATEGUI ESCUELA PROFESIONAL DE ENFERMERIA ALUMNA: Silvana Star' MOQUEGUA-PERU

2. La carne es un
alimento rico en
proteínas

3. La epidermis de la piel contiene proteínasLa epidermis de la piel contiene proteínas
(alfa queratinas)(alfa queratinas)

4. AMINOACIDOSAMINOACIDOS
SON CONSIDERADAS COMO LASSON CONSIDERADAS COMO LAS
UNIDADES ESTRUCTURALESUNIDADES ESTRUCTURALES DE LASDE LAS
PROTEINAS.PROTEINAS.
EN LAS PROTEINAS ENCONTRAMOSEN LAS PROTEINAS ENCONTRAMOS
CORRIENTEMENTE 20 AMINOACIDOS.CORRIENTEMENTE 20 AMINOACIDOS.
EN LA NATURALEZA EXISTENEN LA NATURALEZA EXISTEN
ALREDEDOR DE 300 AMINOÁCIDOS.ALREDEDOR DE 300 AMINOÁCIDOS.
SOLO 20 FORMAN PARTE DE LOSSOLO 20 FORMAN PARTE DE LOS
SERES VIVOS.SERES VIVOS.

5. C
H
NH2
COOHR
FORMULA ESTRUCTURAL GENERALFORMULA ESTRUCTURAL GENERAL
DE LOSDE LOS αα-AMINOACIDOS-AMINOACIDOS

6. CLASIFICACION DE LOS 20CLASIFICACION DE LOS 20 αα-AMINOACIDOS-AMINOACIDOS
DE ACUERDO A LA POLARIDAD DE LOS GRUPOSDE ACUERDO A LA POLARIDAD DE LOS GRUPOS RR
EXISTEN CUATRO CLASES :EXISTEN CUATRO CLASES :
 AMINOACIDOS CON GRUPOS R NO POLARESAMINOACIDOS CON GRUPOS R NO POLARES
(HIDROFOBICOS).(HIDROFOBICOS).
ALIFATICOS : ALANINA, LEUCINA, ISOLEUCINA,ALIFATICOS : ALANINA, LEUCINA, ISOLEUCINA,
VALINA, PROLINA. EJM:VALINA, PROLINA. EJM:
C COO-CH2
H3N
+
CH
CH3
CH3
H
LEUCINA

7. AROMATICOS : FENILALANINA , TRIPTOFANO. EJM:AROMATICOS : FENILALANINA , TRIPTOFANO. EJM:
AZUFRADOS : METIONINA. EJM:AZUFRADOS : METIONINA. EJM:
COO-CCH2
NH3
+
H
COO-C
NH3
+
S CH2CH2CH3
H
FENILALANINA
METIONINA

8.  AMINOACIDOS CON GRUPOS R POLARESAMINOACIDOS CON GRUPOS R POLARES
SIN CARGA.SIN CARGA.
CON POLARIDAD DEBIDA A LOS GRUPOS OH:CON POLARIDAD DEBIDA A LOS GRUPOS OH:
SERINA, TREONINA, TIROSINA. EJM :SERINA, TREONINA, TIROSINA. EJM :
COO-C
H3N
+
CH2OH
H
SERINA

9. CON POLARIDAD DEBIDA A LOS GRUPOS AMIDICOS :CON POLARIDAD DEBIDA A LOS GRUPOS AMIDICOS :
ASPARAGINA Y GLUTAMINA.ASPARAGINA Y GLUTAMINA.
CON POLARIDAD DEBIDA AL GRUPO SULFHIDRILO. EJM:CON POLARIDAD DEBIDA AL GRUPO SULFHIDRILO. EJM:
COO-C C
O
CH2CH2
NH3
+
H2N H
COO-C
N
+
H3
SH CH2
H
GLUTAMINA
CISTEINA

10.  AMINOACIDOS CON GRUPOS R CARGADOSAMINOACIDOS CON GRUPOS R CARGADOS
POSITIVAMENTE ( BASICOS).POSITIVAMENTE ( BASICOS).
LISINA, ARGININA, HISTIDINA. EJM:LISINA, ARGININA, HISTIDINA. EJM:
COO-C
N
+
H3
H3N
+
CH2 CH2CH2 CH2
H
LISINA

11.  AMINOACIDOS CON GRUPOS R CARGADOSAMINOACIDOS CON GRUPOS R CARGADOS
NEGATIVAMENTE.NEGATIVAMENTE.
ACIDO ASPARTICO Y GLUTAMICO. EJM:ACIDO ASPARTICO Y GLUTAMICO. EJM:
CH2 COO-C C
O
N
+
H3
-O
H
ACIDO ASPARTICO

12. ENLACE PEPTIDICOENLACE PEPTIDICO
SE FORMA POR LA UNION DE DOSSE FORMA POR LA UNION DE DOS
AMINOACIDOS; ENTRE EL GRUPOAMINOACIDOS; ENTRE EL GRUPO
AMINO DE UN AMINOACIDO Y EL GRUPOAMINO DE UN AMINOACIDO Y EL GRUPO
CARBOXILO DE OTRO AMINOACIDOCARBOXILO DE OTRO AMINOACIDO
CON LA PERDIDA DE UNA MOLECULACON LA PERDIDA DE UNA MOLECULA
DE AGUADE AGUA

13. C
H
COOHNH2
R2
C
H
COOHNH2
R1
ENLACE PEPTIDICOENLACE PEPTIDICO

14. C
H
CONH2
R1
HN C
H
COOH
R2
OH2
ENLACE PEPTIDICOENLACE PEPTIDICO

15. EL ENLACE PEPTIDICO SE ESTABILIZAEL ENLACE PEPTIDICO SE ESTABILIZA
PORQUE LOS ATOMOS DE C, O y NPORQUE LOS ATOMOS DE C, O y N
COMPARTEN ELECTRONES, LO QUE HACECOMPARTEN ELECTRONES, LO QUE HACE
QUE APAREZCAN DOS FORMASQUE APAREZCAN DOS FORMAS
RESONANTES, Y QUE EL ENLACE ENTRERESONANTES, Y QUE EL ENLACE ENTRE
CARBONO Y NITROGENO TENGA UNCARBONO Y NITROGENO TENGA UN
CARÁCTER PARCIAL DE DOBLE ENLACE.CARÁCTER PARCIAL DE DOBLE ENLACE.

16. DEBIDO A ESTE CARÁCTER PARCIAL DEDEBIDO A ESTE CARÁCTER PARCIAL DE
DOBLE ENLACE DEL ENLACE PEPTIDICO,DOBLE ENLACE DEL ENLACE PEPTIDICO,
SE FORMA UN PLANO ENTRE LOSSE FORMA UN PLANO ENTRE LOS
ATOMOS QUE FORMAN EL ENLACEATOMOS QUE FORMAN EL ENLACE
PEPTIDICO Y OTROS ATOMOS CERCANOSPEPTIDICO Y OTROS ATOMOS CERCANOS
A ELLOS ( 6 ATOMOS)A ELLOS ( 6 ATOMOS)

17. C
O
NC
H
C
C
O
N
H
C
C
O
N
H
C
C
O
N
H
C
H H
R R
R
H
αα
α
• LOS ENLACES SENCILLOS DE LOS ATOMOS
DE CARBONO – α ,TIENEN LIBERTAD DE GIRO.
• LOS ENLACES SENCILLOS C—N DE LOS
GRUPOS PLANARES SON RIGIDOS.

18. PEPTIDOSPEPTIDOS
AL CONJUNTO DE DOS AMINOACIDOS ,AL CONJUNTO DE DOS AMINOACIDOS ,
UNIDOS POR UN ENLACE PEPTIDICO, SE LEUNIDOS POR UN ENLACE PEPTIDICO, SE LE
LLAMA DIPEPTIDO, SI SON TRESLLAMA DIPEPTIDO, SI SON TRES
TRIPEPTIDO Y ASI SUCESIVAMENTE.TRIPEPTIDO Y ASI SUCESIVAMENTE.
OLIGOPEPTIDOS :OLIGOPEPTIDOS : CUANDO HAY UNCUANDO HAY UN
NUMERO MODERADO DE AMINOACIDOS.NUMERO MODERADO DE AMINOACIDOS.
POLIPEPTIDOS :POLIPEPTIDOS : CUANDO HAY UN NUMEROCUANDO HAY UN NUMERO
ELEVADO DE AMINOACIDOS.ELEVADO DE AMINOACIDOS.

19. PROTEINASPROTEINAS
 LAS PROTEÍNAS SON POLIPÉPTIDOS DELAS PROTEÍNAS SON POLIPÉPTIDOS DE
PESO MOLECULAR ELEVADO Y SUSPESO MOLECULAR ELEVADO Y SUS
DERIVADOS.DERIVADOS.
 LA ACTIVIDAD BIOLOGICA DE LASLA ACTIVIDAD BIOLOGICA DE LAS
PROTEINAS DEPENDE EN GRAN MEDIDA DEPROTEINAS DEPENDE EN GRAN MEDIDA DE
LA DISPOSICION ESPACIAL DE SUSLA DISPOSICION ESPACIAL DE SUS
CADENAS POLIPEPTIDICAS.CADENAS POLIPEPTIDICAS.
 LA FORMA DE LAS PROTEINAS ESLA FORMA DE LAS PROTEINAS ES
CONSECUENCIA DE SU ORGANIZACIÓNCONSECUENCIA DE SU ORGANIZACIÓN
TRIDIMENSIONAL: ESTRUCTURA PRIMARIA,TRIDIMENSIONAL: ESTRUCTURA PRIMARIA,
SECUNDARIA, TERCIARIA YSECUNDARIA, TERCIARIA Y
CUATERNARIA.CUATERNARIA.

20. ESTRUCTURA PRIMARIAESTRUCTURA PRIMARIA
CORRESPONDE A LA SECUENCIA DE AMINOACIDOS.CORRESPONDE A LA SECUENCIA DE AMINOACIDOS.
CADA PROTEINA TIENE UNA ESTRUCTURA PRIMARIACADA PROTEINA TIENE UNA ESTRUCTURA PRIMARIA
ESPECIFICA Y DISTINTA A CUALQUIER OTRA PROTEINA.ESPECIFICA Y DISTINTA A CUALQUIER OTRA PROTEINA.

21. ESTRUCTURA PRIMARIAESTRUCTURA PRIMARIA

22. ESTRUCTURA SECUNDARIAESTRUCTURA SECUNDARIA
ES EL PLEGAMIENTO QUE LAS CADENASES EL PLEGAMIENTO QUE LAS CADENAS
POLIPEPTIDICAS ADOPTAN GRACIAS A LAPOLIPEPTIDICAS ADOPTAN GRACIAS A LA
FORMACION DE PUENTES DE HIDROGENOFORMACION DE PUENTES DE HIDROGENO
ENTRE LOS ATOMOS QUE FORMAN ELENTRE LOS ATOMOS QUE FORMAN EL
ENLACE PEPTIDICO.ENLACE PEPTIDICO.
LOS PUENTES DE HIDROGENO SELOS PUENTES DE HIDROGENO SE
ESTABLECEN ENTRE LOS GRUPOSESTABLECEN ENTRE LOS GRUPOS COCO ;;
NHNH ; DE LOS ENLACES PEPTIDICOS.; DE LOS ENLACES PEPTIDICOS.
ASI SE ADOPTAN CONFORMACIONES DEASI SE ADOPTAN CONFORMACIONES DE
MENOR ENERGIA LIBRE , POR TANTO MASMENOR ENERGIA LIBRE , POR TANTO MAS
ESTABLES.ESTABLES.

23. HELICE ALFAHELICE ALFA

24. HOJA PLEGADA O BETAHOJA PLEGADA O BETA

25. UNA MISMA CADENA POLIPEPTIDICA PUEDEUNA MISMA CADENA POLIPEPTIDICA PUEDE
ADQUIRIR DIFERENTES ESTRUCTURASADQUIRIR DIFERENTES ESTRUCTURAS
SECUNDARIAS EN DIFERENTES SEGMENTOS DE LASECUNDARIAS EN DIFERENTES SEGMENTOS DE LA
MISMA, SEGÚN LOS ANGULOS QUE FORMAN ENTREMISMA, SEGÚN LOS ANGULOS QUE FORMAN ENTRE
SI LOS PLANOS PEPTIDICOS CONSECUTIVOS.SI LOS PLANOS PEPTIDICOS CONSECUTIVOS.
HOJA BETA
HELICE ALFA

26. GIROS BETAGIROS BETA
SECUENCIAS DE LA CADENA POLIPEPTIDICA CONSECUENCIAS DE LA CADENA POLIPEPTIDICA CON
ESTRUCTURAESTRUCTURA αα óó ββ A MENUDO ESTANA MENUDO ESTAN
CONECTADAS ENTRE SI POR MEDIO DE LOSCONECTADAS ENTRE SI POR MEDIO DE LOS
LLAMADOS GIROSLLAMADOS GIROS ββ..
HOJA BETA
HELICE ALFA

27. ESTRUCTURA TERCIARIAESTRUCTURA TERCIARIA
 El ordenamiento global y la interrelaciónEl ordenamiento global y la interrelación
de las diversas regiones y de los residuosde las diversas regiones y de los residuos
individuales de aminoácidos de unaindividuales de aminoácidos de una
cadena polipeptídica única se denominacadena polipeptídica única se denomina
estructura terciaria de la proteína. Estaestructura terciaria de la proteína. Esta
estructura terciaria es sostenida medianteestructura terciaria es sostenida mediante
fuerzas interatómicas débiles comofuerzas interatómicas débiles como
enlaces de hidrógeno o fuerza de Van derenlaces de hidrógeno o fuerza de Van der
Waals.Waals.

28. ESTRUCTURA TERCIARIAESTRUCTURA TERCIARIA
Enlaces que estabilizan la estructura terciaria de una
molécula de proteína.

29. ESTRUCTURA CUATERNARIAESTRUCTURA CUATERNARIA
 Se dice que las proteínas poseenSe dice que las proteínas poseen
estructura cuaternaria si consisten de 2 óestructura cuaternaria si consisten de 2 ó
más cadenas polipeptídicas unidas pormás cadenas polipeptídicas unidas por
fuerzas distintas a los enlaces covalentesfuerzas distintas a los enlaces covalentes
(esto es, que no sean enlaces peptídicos(esto es, que no sean enlaces peptídicos
o disulfuro). Las fuerzas que estabilizano disulfuro). Las fuerzas que estabilizan
estos agregados son enlaces deestos agregados son enlaces de
hidrógeno y enlaces electrostáticos ohidrógeno y enlaces electrostáticos o
salinos formados entre residuos en lassalinos formados entre residuos en las
superficies de las cadenas polipeptídicas.superficies de las cadenas polipeptídicas.

30. …… ESTRUCTURA CUATERNARIAESTRUCTURA CUATERNARIA
 Tales proteínas se denominan oligómeros y las cadenasTales proteínas se denominan oligómeros y las cadenas
polipeptídicas individuales de que están compuestas sonpolipeptídicas individuales de que están compuestas son
llamadas en forma variable protómeros, monómeros ollamadas en forma variable protómeros, monómeros o
subunidades.subunidades.
 Las proteínas oligómeras más comunes contienen 2 ó 4Las proteínas oligómeras más comunes contienen 2 ó 4
protómeros y se conocen como dímeros y tetrámeros.protómeros y se conocen como dímeros y tetrámeros.
 La apoferritina es una proteína oligómera conLa apoferritina es una proteína oligómera con
numerosos protómeros (20). Las unidades estánnumerosos protómeros (20). Las unidades están
dispuestas en esfera hueca, la cual puede llenarse condispuestas en esfera hueca, la cual puede llenarse con
sales de hierro para formar el depósito de ferritinasales de hierro para formar el depósito de ferritina
protéica de hierro.protéica de hierro.

31. HEMOGLOBINAHEMOGLOBINA
 La hemoglobina es unaLa hemoglobina es una
heteroproteina de la sangreheteroproteina de la sangre
de peso molecular 68.000,de peso molecular 68.000,
de color rojo característico,de color rojo característico,
que transporta el oxigenoque transporta el oxigeno
desde los órganosdesde los órganos
respiratorios hasta losrespiratorios hasta los
tejidos, en mamíferos y otrostejidos, en mamíferos y otros
animales.animales.
 La forman cuatro cadenasLa forman cuatro cadenas
polipeptidicas (globina) apolipeptidicas (globina) a
cada una de las cuales secada una de las cuales se
une un grupo hemo, cuyoune un grupo hemo, cuyo
atomo de hierro es capaz deatomo de hierro es capaz de
unirse de forma reversible alunirse de forma reversible al
oxigeno.oxigeno.

32.  Cuando la hemoglobinaCuando la hemoglobina
esta unida al oxigeno , seesta unida al oxigeno , se
denomina oxihemoglobinadenomina oxihemoglobina
o hemoglobina oxigenada,o hemoglobina oxigenada,
dando el aspecto rojodando el aspecto rojo
intenso caracteristico de laintenso caracteristico de la
sangre arterial.sangre arterial.
 Cuando pierde el oxigeno,Cuando pierde el oxigeno,
se denomina hemoglobinase denomina hemoglobina
reducida, y presenta elreducida, y presenta el
color rojo oscuro de lacolor rojo oscuro de la
sangre venosa (sesangre venosa (se
manifiesta clinicamentemanifiesta clinicamente
por cianosis).por cianosis).

33. Estructura CuaternariaEstructura Cuaternaria

34. COLAGENOCOLAGENO

35. FUNCIONES BIOLOGICAS DEFUNCIONES BIOLOGICAS DE
LAS PROTEINASLAS PROTEINAS
 CATALISIS :CATALISIS : INTERVIENE EN LASINTERVIENE EN LAS
REACCIONES QUIMICAS COMO ENZIMA.REACCIONES QUIMICAS COMO ENZIMA.
EJM: ACETILCOLINESTERASA.EJM: ACETILCOLINESTERASA.

37.  TRANSPORTE:TRANSPORTE: EL OXIGENO QUEEL OXIGENO QUE
RESPIRAMOS ES TRANSPORTADO EN LARESPIRAMOS ES TRANSPORTADO EN LA
SANGRE POR LA HEMOGLOBINASANGRE POR LA HEMOGLOBINA
HEMOGLOBINA

38.  SOPORTE Y ESTRUCTURA :SOPORTE Y ESTRUCTURA : PORPOR
EJEMPLO : LOS MICROTUBULOS .EJEMPLO : LOS MICROTUBULOS .

39.  MOVIMIENTO :MOVIMIENTO : LAS PROTEINASLAS PROTEINAS
CONSTITUYEN UNO DE LOSCONSTITUYEN UNO DE LOS
COMPONENTES FUNDAMENTALES DECOMPONENTES FUNDAMENTALES DE
LOS MUSCULOS.LOS MUSCULOS.
 ALMACENAMIENTO :ALMACENAMIENTO : POR EJEMPLO,POR EJEMPLO,
EL HIERRO ES ALMACENADOEL HIERRO ES ALMACENADO
DENTRO DEL ORGANISMO EN ELDENTRO DEL ORGANISMO EN EL
HIGADO, FORMANDO UN COMPLEJOHIGADO, FORMANDO UN COMPLEJO
CON UNA PROTEINA LLAMADACON UNA PROTEINA LLAMADA
FERRITINAFERRITINA..

40.  PROTECCION INMUNE :PROTECCION INMUNE : EL SISTEMAEL SISTEMA
INMUNE REQUIERE DE LA PRECISAINMUNE REQUIERE DE LA PRECISA
INTERACCION DE CIENTOS DEINTERACCION DE CIENTOS DE
PROTEINAS.PROTEINAS.
ANTICUERPO

41.  IMPULSOS NERVIOSOS :IMPULSOS NERVIOSOS : SON TRANSMITIDOSSON TRANSMITIDOS
DENTRO DE UNA CELULA POR IONES QUEDENTRO DE UNA CELULA POR IONES QUE
PASAN A TRAVES DE CANALES CONSTITUIDOSPASAN A TRAVES DE CANALES CONSTITUIDOS
POR PROTEINASPOR PROTEINAS
PROTEINA

42. CLASIFICACIÓN DE LASCLASIFICACIÓN DE LAS
PROTEÍNASPROTEÍNAS
 Según su composiciónSegún su composición
Pueden clasificarse en proteínas "Pueden clasificarse en proteínas "simplessimples" y" y
proteínas "proteínas "conjugadasconjugadas".".
 Las "simples" o "Holoproteínas" son aquellasLas "simples" o "Holoproteínas" son aquellas
que al hidrolizarse producen únicamenteque al hidrolizarse producen únicamente
aminoácidos, mientras que las "conjugadas" oaminoácidos, mientras que las "conjugadas" o
"Heteroproteínas" son proteínas que al"Heteroproteínas" son proteínas que al
hidrolizarse producen también, además de loshidrolizarse producen también, además de los
aminoácidos, otros componentes orgánicos oaminoácidos, otros componentes orgánicos o
inorgánicos. La porción no proteica de unainorgánicos. La porción no proteica de una
proteína conjugada se denomina "proteína conjugada se denomina "grupo
prostético".prostético".

43. LIPOPROTEINAS

44. PROTEÍNAS SIMPLESPROTEÍNAS SIMPLES
NOMBRENOMBRE EJEMPLOSEJEMPLOS
AlbúminasAlbúminas Clara de huevo, proteínas del suero sanguíneoClara de huevo, proteínas del suero sanguíneo
GlobulinasGlobulinas Proteínas del plasma sanguíneo, músculo yProteínas del plasma sanguíneo, músculo y
semillassemillas
GlutelinasGlutelinas De los granos o cereales como trigo, cebada,De los granos o cereales como trigo, cebada,
arrozarroz
ProlaminasProlaminas Gliadina del trigo y zeína del maízGliadina del trigo y zeína del maíz
Histonas y protaminasHistonas y protaminas Se combinan con los ácidos nucleicosSe combinan con los ácidos nucleicos
EscleroproteínasEscleroproteínas Proteínas fibrosas e insolubles.Proteínas fibrosas e insolubles.
Colágeno (tejido conectivo, óseo), elastinaColágeno (tejido conectivo, óseo), elastina
(tendones, arterias), queratina (pelo, lana,(tendones, arterias), queratina (pelo, lana,
uñas, cuernos)uñas, cuernos)

45. PROTEINAS CONJUGADASPROTEINAS CONJUGADAS
NOMBRENOMBRE COMPONENTECOMPONENTE
NO PROTEICONO PROTEICO
EJEMPLOSEJEMPLOS
NucleoproteínaNucleoproteína AcidosAcidos
nucleicosnucleicos
Proteínas combinadas alProteínas combinadas al
DNA y RNA (protaminas,DNA y RNA (protaminas,
histonas)histonas)
lipoproteínaslipoproteínas LípidosLípidos De alta, baja y muy bajaDe alta, baja y muy baja
densidad, quedensidad, que
transportan lípidos en latransportan lípidos en la
sangresangre
fosfoproteínasfosfoproteínas Grupo fosfatoGrupo fosfato Caseína de la lecheCaseína de la leche
metalproteínasmetalproteínas MetalesMetales Hemoglobina,Hemoglobina,
mioglobina, quemioglobina, que
transportan oxígenotransportan oxígeno
glucoproteínasglucoproteínas MonosacáridosMonosacáridos Ribonucleasa,Ribonucleasa,
mucoproteínas,mucoproteínas,
anticuerpos.anticuerpos.

46. Clasificación según su conformaciónClasificación según su conformación
 Se entiende como conformación, la orientación tridimensional queSe entiende como conformación, la orientación tridimensional que
adquieren los grupos característicos de una molécula en el espacio, enadquieren los grupos característicos de una molécula en el espacio, en
virtud de la libertad de giro de éstos sobre los ejes de sus enlaces.virtud de la libertad de giro de éstos sobre los ejes de sus enlaces.
Existen dos clases de proteínas que difieren en sus conformacionesExisten dos clases de proteínas que difieren en sus conformaciones
características: "características: "proteínas fibrosasproteínas fibrosas" y "" y "proteínas globularesproteínas globulares".".
 Las proteínas fibrosasLas proteínas fibrosas se hallan constituidas por cadenasse hallan constituidas por cadenas
polipeptídicas alineadas en forma paralela. Esta alineación puedepolipeptídicas alineadas en forma paralela. Esta alineación puede
producir dos macro-estructuras diferentes: fibras que se trenzan sobreproducir dos macro-estructuras diferentes: fibras que se trenzan sobre
si mismas en grupos de varios haces formando una "macro-fibra", comosi mismas en grupos de varios haces formando una "macro-fibra", como
en el caso del colágeno de los tendones o la a-queratina del cabello; laen el caso del colágeno de los tendones o la a-queratina del cabello; la
segunda posibilidad es la formación de láminas como en el caso de lassegunda posibilidad es la formación de láminas como en el caso de las
b-queratinas de las sedas naturales.b-queratinas de las sedas naturales.
Las proteínas fibrosas poseen alta resistencia al corte por lo que son losLas proteínas fibrosas poseen alta resistencia al corte por lo que son los
principales soportes estructurales de los tejidos; son insolubles en aguaprincipales soportes estructurales de los tejidos; son insolubles en agua
y en soluciones salinas diluidas y en general más resistentes a losy en soluciones salinas diluidas y en general más resistentes a los
factores que las desnaturalizan.factores que las desnaturalizan.

47.  Colágenos: en tejidos conjuntivos,Colágenos: en tejidos conjuntivos,
cartilaginososcartilaginosos
 Queratinas: En formaciones epidérmicasQueratinas: En formaciones epidérmicas
pelos, uñas, plumas, cuernos.pelos, uñas, plumas, cuernos.
 Elastinas: En tendones y vasosElastinas: En tendones y vasos
sanguíneossanguíneos
 Fibroínas: En hilos de seda, (arañas).Fibroínas: En hilos de seda, (arañas).
PROTEINAS FIBROSAS

48.  Las proteínas globularesLas proteínas globulares están constituidas por cadenasestán constituidas por cadenas
polipeptídicas que se enrollan sobre si mismas en formaspolipeptídicas que se enrollan sobre si mismas en formas
intrincadas como un "nudillo de hilo enredado”. El resultadointrincadas como un "nudillo de hilo enredado”. El resultado
es una macro-estructura de tipo esférico.es una macro-estructura de tipo esférico.
La mayoría de estas proteínas son solubles en agua y por loLa mayoría de estas proteínas son solubles en agua y por lo
general desempeñan funciones de transporte en elgeneral desempeñan funciones de transporte en el
organismo. Las enzimas, cuyo papel es la catálisis de lasorganismo. Las enzimas, cuyo papel es la catálisis de las
reacciones bioquímicas, son proteínas globulares.reacciones bioquímicas, son proteínas globulares.
EJEMPLOSEJEMPLOS
 Prolaminas: ZeínaProlaminas: Zeína (maíz), gliadina (trigo), hordeínagliadina (trigo), hordeína
(cebada)(cebada)
 Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
 Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo),Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo),
lactoalbúmina (leche)lactoalbúmina (leche)
 Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactinaHormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina
 Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas,Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas,
Transferasas, etc.Transferasas, etc.
PROTEÍNAS GLOBULARES

49. ProteinaProteina
globularglobular
hemoglobinahemoglobina

50. PROPIEDADESPROPIEDADES
 EspecificidadEspecificidad
 Las propiedades de las proteínas dependen de laLas propiedades de las proteínas dependen de la
estructura tridimensional en el medio acuoso, esestructura tridimensional en el medio acuoso, es
decir, de los aminoácidos que se disponen en sudecir, de los aminoácidos que se disponen en su
superficie, que son los que constituyen el centrosuperficie, que son los que constituyen el centro
activo; también de los aminoácidos que seactivo; también de los aminoácidos que se
disponen hacia el interior, ya que son los que dandisponen hacia el interior, ya que son los que dan
rigidez y forma a la proteína.rigidez y forma a la proteína.
 Cada proteína tiene una conformación según suCada proteína tiene una conformación según su
estructura primaria. Así, un pequeño cambio en laestructura primaria. Así, un pequeño cambio en la
secuencia de aminoácidos provoca cambios en lasecuencia de aminoácidos provoca cambios en la
estructura primaria, secundaria, terciaria, y porestructura primaria, secundaria, terciaria, y por
tanto pérdida de la actividad biológica.tanto pérdida de la actividad biológica.

51.  SolubilidadSolubilidad
Las proteínas globulares son solubles en agua, debido a queLas proteínas globulares son solubles en agua, debido a que
sus radicales polares o hidrófilos se sitúan hacia el exterior,sus radicales polares o hidrófilos se sitúan hacia el exterior,
formando puentes de hidrógeno con el agua, constituyendoformando puentes de hidrógeno con el agua, constituyendo
una capa de solvatación. Esta solubilidad varía dependiendouna capa de solvatación. Esta solubilidad varía dependiendo
del tamaño, de la forma, de la disposición de los radicales ydel tamaño, de la forma, de la disposición de los radicales y
del pH.del pH.
 DesnaturalizaciónDesnaturalización
Pérdida de la estructura tridimensional o conformación, y porPérdida de la estructura tridimensional o conformación, y por
tanto también de la actividad biológica. Se produce al variar latanto también de la actividad biológica. Se produce al variar la
temperatura, presión, pH, electronegatividad, etc. Estotemperatura, presión, pH, electronegatividad, etc. Esto
provoca la ruptura de los puentes de hidrógeno queprovoca la ruptura de los puentes de hidrógeno que
mantienen las estructuras secundaria y terciaria, y lasmantienen las estructuras secundaria y terciaria, y las
proteínas se convierten en fibras insolubles en agua. Si lasproteínas se convierten en fibras insolubles en agua. Si las
condiciones son suaves, el proceso es reversible, y si elcondiciones son suaves, el proceso es reversible, y si el
cambio es más drástico, es irreversible.cambio es más drástico, es irreversible.