Este documento resume las interacciones entre antígenos y anticuerpos. Explica que la unión entre un antígeno y un anticuerpo es reversible y está mediada por enlaces no covalentes entre el epitopo del antígeno y las regiones determinantes de la complementariedad del anticuerpo. También describe la afinidad como la fuerza de unión entre un anticuerpo y un epitopo específico, y la avidez como la fuerza de unión entre un antisuero policlonal y un antígeno multivalente. Finalmente, señala que un anticuerpo puede un

1. CURSO BÁSICO DE INMUNOLOGÍA
6. INTERACCIONES ENTRE ANTÍGENO Y ANTICUERPO
6. 1. INTRODUCCIÓN
Antes de tratar sobre los detalles de las reacciones antígeno-anticuerpo, se
recomienda el repaso de los siguientes conceptos:
antígeno
epitopo (determinante antigénico)
hapteno y conjugados hapteno-portador
experimentos de Landsteiner, que demuestran el papel clave de la
configuración global del hapteno: lo que reconoce el Ac es la nube
tridimensional de la capa externa de electrones del hapteno
anticuerpos: el sitio de unión con el antígeno está formado por el conjunto de
las seis CDR. Este conjunto interacciona con el epitopo, y es lo que se
denomina paratopo
la cristalografía de rayos X demuestra la complementariedad (de tipo llave-
cerradura) entre el paratopo y el epitopo
flexibilidad en la unión: puede darse un ajuste inducido en una CDR al unirse
al correspondiente grupo químico del epitopo, permitiendo un mejor encaje
molecular entre ambos.
6.2 CARACTERÍSTICAS FÍSICOQUÍMICAS DE UNIÓN Ag-Ac
La unión Ag-Ac es una interacción reversible en la que sólo intervienen
enlaces no-covalentes entre el epitopo del Ag y las CDRs de la pareja VH-VL
del Ac.
6.2.1 Fuerzas implicadas en la unión Ag-Ac
Los enlaces no covalentes son dependientes de la inversa de la distancia entre
los grupos químicos implicados.
Puentes de hidrógeno
Fuerzas electrostáticas (enlaces iónicos)
Fuerzas de van der Waals
Enlaces hidrófobos
La clave de la unión está en la complementariedad entre Ag y Ac: si ésta es
buena, se produce la exclusión de agua, lo que permite un acercamiento
estrecho entre epitopo y paratopo, lo que determina altas fuerzas de unión.

2. 6.2.2 Afinidad
La afinidad de un anticuerpo(Ac) concreto (p. ej., cuando usamos un anticuerpo
monoclonal) por un epitopo (H) es la suma de todas las fuerzas atractivas y
repulsivas entre un sitio de unión de ese anticuerpo y el correspondiente
epitopo. Ello se puede definir a través de la correspondiente constante de
equilibrio (K), según la ley de acción de masas:
siendo [Ac] la concentración de sitios libres de Ac y [Ac-H] la concentración de
sitios ocupados del Ac.
La determinación de la constante de afinidad K se realiza en experimentos de
diálisis, que conducen a la determinación de la ecuación de Scatchard:
6.2.3 Avidez
Es la fuerza con la que el Ac multivalente se une a un Ag multivalente. Aunque
depende de las afinidades individuales de cada uno de los determinantes
individuales de ese antígeno, su valor es mucho mayor que la suma de
afinidades.
Pero por otro lado, hay que considerar que los Ag naturales suelen tener más
de un tipo de determinante antigénico. Cuando un antígeno de este tipo entra
en un individuo, éste produce un antisuero, que presenta varios tipos de
anticuerpos, cada uno de ellos dirigidos a un tipo diferente de determinante
antigénico del Ag original. En esta caso se habla de avidez del antisuero, que
es la fuerza conjunta de los distintos anticuerpos de ese antisuero que
reconocen al antígeno multivalente complejo:
n Ac + mAg ß à {Acn Agm},
donde n representa la heterogeneidad del anticuerpo, y m los distintos tipos de
epitopos del antígeno.
Los factores que contribuyen a la avidez del antisuero son complejos, pero uno
muy interesante es el derivado de la multivalencia del antígeno. La fuerza de
unión de un antígeno complejo multivalente a varios tipos de Ac es mucho
mayor que la suma aritmética de las fuerzas de unión de cada anticuerpo:
La avidez refleja mejor la situación fisiológica, pero la afinidad nos caracteriza
lo que ocurre con cada tipo de anticuerpo concreto en su interacción con el
epitopo.

3. 6.3 CINÉTICA DE LAS REACCIONES Ag-Ac
Parece que existen indicios de que durante la maduración de la respuesta
humoral de producción de anticuerpos se produce no sólo una selección de
anticuerpos con mayor afinidad (selección termodinámica), sino con mayor
rapidez (selección cinética).
6.4 SITIOS DE UNIÓN POLIFUNCIONALES
Puede darse el caso de que una misma molécula de anticuerpo pueda ser
complementaria de varios determinantes antigénicos distintos. En este caso, la
unión de cada epitopo al anticuerpo es competitiva, aunque existen lugares
distintos para cada epitopo dentro del paratopo del anticuerpo.
Cuando inducimos una respuesta humoral frente al Ag "A", se produce una
población de Ac polifuncionales, que tienen en común el tener un sitio para "A"
(aunque en dicha población se dan subpoblaciones, que, además podrían
reconocer parte de otros Ag). La reactividad neta del antisuero es alta frente a
"A" (el Ag inductor), pero baja frente a los demás Ag.