2. ESTRUCTURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

3. TEMAS 1. Aminoácidos 2. Péptidos 3. Proteínas: Estructura y clasificación Importancia biológica

7. Cada aminoácido se caracteriza por un pH en el que su carga es 0 Punto isoeléctrico (pI).

8. Ayudan a mantener constante el pH del medio (efecto amortiguador).H+ H+

9. pK1 -COOH -COO- + H+ ÁCIDO pK2 -NH2 + H+ -NH3+ BASE pK1 pK2 ZWITTERIÓN Aminoácidos (aa): Propiedades

11. Aminoácidos (aa): Clasificación Existen 20 aminoácidos comunes que pueden clasificarse: 1.Según requerimientos nutricionales: Esenciales / No escenciales. 2. Según las propiedades de sus cadenas laterales

12. Aminoácidos (aa): Clasificación según su requerimiento Balance nitrogenado: Es la relación entre el nitrógeno proteico que perdemos y el que ingerimos. Un gramo de nitrógeno procede de 6,25 gramos de proteína. El nitrógeno se elimina a través de la orina (urea), por las heces y la piel Esenciales: No pueden ser sintetizados y deben ser tomados de la dieta. No escanciales: Sintetizados en los tejidos a partir de otros aa.

13. ALIFÁTICOS NO POLARES AROMÁTICOS POLARES SIN CARGA CON GRUPOS ÁCIDOS aa CON N BÁSICO Aminoácidos (aa): Clasificación según su R POLARES CON CARGA

14. Aminoácidos (aa): No polares La glicina es el único aminoácido sin estereoisomería La prolina es un iminoácido El Trp, la Phe y la Tyr absorben luz ultravioleta, lo que se usa para la detección de proteínas Algunos autores consideran el triptófano un aminoácido polar, por su grupo amino

15. Aminoácidos (aa): Polares

17. Se forman por la unión de dos o mas a.a. a través del enlace peptidico PÉPTIDOS Carboxilo del Cα + Amino del Cα Se forma una cadena con un extremo aminoinicial y otro carboxilo terminal

18. Aminoácidos (aa): Poco frecuentes se puede encontrar en la miosina (proteína contráctil del músculo) se encuentran en el colágeno no se encuentran en proteínas. Intervienen en la biosíntesis de arginina y el ciclo de la urea. Protrombina que interviene en la coagulación de la sangre. 16

19. Péptidos

20. Péptidos Polímeros de aminoácidos de PM menor a 6000 daltons ( <50 aa) Oligopéptidos.- si el n º de aminoácidos es menor de 10. Dipéptidos.- si el n º de aminoácidos es 2. Tripéptidos.- si el n º de aminoácidos es 3. Tetrapéptidos.- si el n º de aminoácidos es 4. Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el n º de aminoácidos es mayor de 10.

22. Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cysteína

24. Opioide

25. Actividad antitrombótica

26. Transportadores de iones

27. Inmunomoduladores

29. Proteínas: composición Las proteínas son biomoléculas formadas por Carbono (53%) Hidrogeno (7%) Oxigeno (23%) Nitrógeno (16%) Azufre (1%) Fósforo (menos del 1%) Hierro Magnesio Cobre, entre otros elementos.

30. Proteínas: Estructura

32. La identidad de aminoácidos.

33. La secuencia de aminoácidos.

34. La cantidad de aminoácidos.

36. Interacciónesentre aa que se encuentran próximos en la cadena.

37. Los aa interaccionan por puentes H.

38. Tipos de estructuras secundarias:

39. HÉLICE ALFA

40. HOJA PLEGADA BETA

42. Con puentes de H entre el grupo C=O de un aa y el N-H del 4º aa siguiente.

43. 3’6 aa/vuelta

46. Los grupos R se disponen alternativamente hacia arriba y hacia abajo.

47. Con puentes de H entre los grupos C=O y N-H de cadenas opuestas.

48. Puede formarse por una sola cadena o entre dos o más cadenas dispuestas en paralelo.

50. Origina una conformación globular y soluble en agua, donde los grupos R apolares se sitúan en el interior de la proteína y los grupos R polares y con carga se sitúan en el exterior.

53. Cada cadena polipeptídica se llama monómero o protómero.

57. Los grupos R apolares se dirigen hacia el interior de la proteína y los polares hacia el exterior.

59. Glucoproteínas: Proteoglicanos y proteínas del glucocálix

60. Nucleoproteínas: Cromatina (histonas y protaminas + ADN)

63. Funciones de las proteínas Fallas en la respuesta inmunitaria Fallas en respuesta antiinflamatoria Alergias Mutaciones por carcinógenos Alzheimer Esclerosis múltiple Hemofilia Fenilcetonuria Anemia Falciforme Enfisema pulmonar Diabetes Mellitus