Proyecto integrador 1er ciclo Inmunologia Autor: Hernandez Benitez Pedro Andres Co-Autor: Dr. Jorge Cañarte

1. Autor
Hernández Benítez Pedro Andrés
Estudiante de la Universidad Técnica de Manabí
Escuela de Medicina
Co-Autor: Dr. Jorge Cañarte
Docente de la Universidad Técnica de Manabí
IGG: INMUNOGLOBULINA G
INTRODUCCIÓN
Las inmunoglobulinas son muy semejantes
en su estructura, a estas también se le
llaman anticuerpos, y son sintetizados por
células secretoras de anticuerpos que
subyacen de los linfocitos B. Estos suponen
el tipo de inmunoglobulinas más simple y
abundante en los vertebrados
constituyendo aproximadamente el 75% de
las inmunoglobulinas totales en los
humanos.
A través del tiempo, la efectividad de la
respuesta inmunitaria del ser humano se ha
visto forzada a evolucionar, esto, gracias a
la gran diversidad de microbios que fueron
apareciendo a través del tiempo y eran
capaces de burlar este mecanismo de
defensa repercutiendo negativamente
sobre el bienestar del anfitrión, debido a
esto el sistema inmune se encargó de
producir nuevos anticuerpos con una alta
especificidad y diversidad, con el objetivo
de estar al mismo nivel de los microbios en
diversidad para así poder contrarrestar los
ataques imunogenos.
De las cinco isotipos existentes de
inmunoglobulinas, los anticuerpos de tipo G
o igG, son los únicos capaces de pasar a
través de la barrera placentaria. Este hecho
es muy importante para el bienestar fetal y
posteriormente del niño, debido a que
mediante este suceso la madre transmite su
inmunidad hacia el feto de forma natural.
Hoy en día, existen cuatro subclases de
inmunoglobulinas G (IgG), estas se
diferencian una de otra por el número total
de puentes de disulfuro entre sus cadenas
pesadas. Estas clases de este tipo de
anticuerpos (IgG), fueron divididos del 1 al
4, de tal manera que la primera clase fue
IgG1 y la última IgG4. Estas diferentes
subclases se generan debido a que
directamente en la línea germinal hay 4
genes Cy diferentes, aunque poseen entre
el 85 – 96 % de secuencias iguales. Teniendo
en cuenta que estos tipos de anticuerpos
son los únicos que poseen la capacidad de
penetrar la placenta, las subclases de estas
que penetran con mayor facilidad son la
IgG1, IgG3 e IgG4. Sin embargo, la IgG2
posee una alta afinidad por anticuerpos
capsulares y polisacáridos de bacterias.
La IgG, son anticuerpos capaces de
difundirse a través del espacio extravascular
y en dicho espacio se encuentra entre el 45
– 50% del número total de Ig de este tipo,
aquí, estos tienen la función de neutralizar
las toxinas bacterianas. Además, las
subclases IgG1, IgG2 e IgG3 van a inducir a
que se active el complemento por medio de
la vía clásica, esta activación es de vital
importancia, ya que esta vía supone una de
las primordiales respuestas efectoras de la
inmunidad extracelular que hace parte de
las respuestas inmunitarias adquirida.
En resumen, las inmunoglobulinas G son
consideradas los anticuerpos más
abundantes del plasma sanguíneo, y tiene
funciones muy importantes como la de
opsonizacion, estimular la vía clásica,
citotoxicidad y la de inhibir por medio de la
retroalimentación.
A través de este artículo se expondrán con
mayor profundidad las diferentes funciones
de las IgG en el suero, en el espacio
extravascular, en las secreciones internas y
en la fase secundaria de la respuesta
inmune, ya que aquí, estos anticuerpos es

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Co-Autor: Dr. Jorge Cañarte
Docente de la Universidad Técnica de Manabí
IGG: INMUNOGLOBULINA G
que denota cuán importante son para el
bienestar del anfitrión.
MARCO REFERENCIAL
Las inmunoglobulinas son glucoproteínas
circulantes, y su producción depende de la
presencia del antígeno. Históricamente, Los
anticuerpos representan la primera de los
tres tipos de moléculas ligadoras de
antígenos que se descubrieron y
caracterizaron.
Como indica la inmunología de Abbas en su
7ma edición (1) Todas aquellas sustancias
que genera o son reconocidas por
anticuerpos se denominan antígenos, por
consiguiente, también describe que las
funciones de las diferentes clases de igG
(IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4) además de
reconocer anticuerpos, también tienen
como función la opsonización, activación
del complemento, citotoxicidad celular
dependiente de anticuerpos, inmunidad
neonatal y la de inhibir por medio de la
retroalimentación de los linfocitos B.
Por otro lado, la estructura de este tipo de
inmunoglobulina (IgG), según GM Edelman
(2) tienen un peso aproximado de 160 mil,
por consiguiente, esto indica que su
molécula está compuesta de unos 23 mil
átomos, pero generalmente, las igG están
estructuradas por 4 cadenas polipeptidicas,
cada una de estas formada por aminoácidos
enlazados por enlaces peptídicos, Edelman
también describe que estas cuatro cadenas
polipeptidicas están unidas fuertemente, de
modo que la IgG posee dos mitades
idénticas, y cada mitad está compuesta por
dos cadenas, una pesada denominada CH y
una ligera denominada (CL).
Las inmunoglobulinas G poseen una
propiedad que les facilita el paso
activamente entre las membranas
biológicas, esta función es de gran interés
de estudio, debido a que, gracias a esta
función, estos anticuerpos asimismo como
activan su función en la mayoría de
estructuras del anfitrión, también esta
propiedad es la que permite que esta
inmunoglobulina sea capaz de atravesar la
barrera placentaria, esto por consiguiente a
la presencia de receptores Fc (fragmento
Ejemplificación general de regiones de inmunoglobulina G
donde se observan sus dos regiones (Fc y Fab).
cristalizable) en el sincitiotrofoblasto.
No obstante, según Ecured (3) la
penetración a la placenta entre la madre y
el feto por parte de esta clase de
anticuerpo, no siempre va a repercutir
positivamente en la salud del feto, debido a
que en ocasiones acontece que hay
incompatibilidad del tipo Rh, como
consecuencia puede surgir un trastorno
potencialmente mortal tanto en el feto
como en un bebe recién nacido, como lo es
el síndrome de eritroblastosis fetal.
Esto no sucedería si la IgG no pasase la
barrera placentaria, pero se puede
determinar como un arma de doble filo, ya

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que, a mi parecer, en el hipotético caso que
los anticuerpos de la mujer no logren
atravesar la barrera placentaria, él bebe
recién nacido no tendría la base para la
posterior formación y fortalecimiento de su
sistema inmunológico, quedando así,
expuesto a los diferentes virus y bacterias
que pueden suscitar en el individuo graves
enfermedades y en potencia la muerte, ya
que la IgG es la encargada de proteger al
bebé hasta que su sistema inmunitario
madure.
Por otro lado, ya se ha descrito
anteriormente que los anticuerpos se unen
a los microbios y evitan que infecten a las
demás células neutralizándolos, e
impidiéndolos que colonicen otros tejidos,
con esto se puede describir que las
inmunoglobulinas son las únicas moléculas
capaces de impedir que se pueda dar o
exacerbar una infección, especialmente las
inmunoglobulinas G, ya que estas son las
encargadas de envolver a los microbios e
inducirlos a que sean fagocitados por las
células fagociticas (Neutrofilo, Macrofago).
Según David M (4) cuando se activa el
complemento mediado por anticuerpos
(IgG o IgM), inicia la segregación de un
amplio espectro de componentes biológicos
activos que van realizar función de
protección inmunológica del anfitrión. (5) Y
Jeremy MB describió que la vía clásica del
complemento es activada gracias a la fusion
de los anticuerpos IgG, el antígeno y una
molécula reconocedora de patrones
denominada C1.
La IgG es la clase de anticuerpo que
predomina en el suero y el más importante,
ya que su función principal es promover o
inducir a la fagocitosis para la exitosa
eliminación de cualquier microbio,
previniendo al anfitrión de enfermedades
infecciosas. (6) Robert H Painter describe
que las inmunoglobulinas G varían
con la edad, una vez recién nacido, el
sistema inmunitario sigue con su proceso de
maduración y los sub tipos de igG, no suelen
madurar completamente en conjunto. Lo
anteriormente descrito por Painter fue
reforzado por Rodrigo M (7), ya que según
él la igG1 e igG3 suelen llegar a valores
normal de una personada desarrollada
entre los 4 y 7 años mientras que la IgG2 e
IgG4, suelen llegar a los valores normales de
una persona desarrollada
aproximadamente a los 11 años.
Por otra parte, teniendo en cuenta las sub
clases de igG descritos, (8) según Rebeca
MY, estos subtipos se diferencian
principalmente según su peso molecular. Y
esto lo refuerza el (9) Dr. Enrique L Pareja,
que describe los pesos moleculares de los
subtipos de IgG; donde IgG1 tiene un peso
molecular de 146KD, IgG2 posee un peso
molecular de 146KD, IgG3 tiene un peso
molecular de 170KD e IgG4 un peso
molecular de 150KD, todas estas con vida
media de 23 días.
Según Alexey Teplyakov (10), La vida media
de la igG, depende la capacidad que este
posea para unirse a un receptor específico
para el Fc (Fragmento cristalizable), llamado
receptor para el Fc neonatal (FcRn), que
este también interviene en el traspaso de la
igG desde la circulación de la madre, hacia
la circulación fetal por medio de la barrera
placentaria.
Por su parte, la importancia del FcRn, reside
en que este receptor en varios tipos de
tejidos específicos como la placenta,

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transporta moléculas de tipo IgG, por medio
de la célula, pero con la peculiaridad que
estas no son dirigidas por los lisosomas. Esta
clase de receptores según Inessa Schwab
(11), en las personas que poseen un sistema
inmunitario completo y maduro (Adultos),
están adosados a la superficie de las células
endoteliales.
Esto, según Dmitrij Hristodorov (12) el
receptor FcRn no transporta IgG en
conjunto con los lisosomas, pero si atrapan
estas inmunoglobulinas por un instante y
luego la sueltan en un pH neutro. Este
hecho va a incidir en el promedio de
supervivencia de esta clase de anticuerpo,
ya que, gracias a este, se impide que esta
inmunoglobulina sea enviada para su rápida
degradación y extienda su tiempo de vida.
Lo anteriormente descrito, dio paso a
nuevos avances en investigaciones respecto
a tratamientos terapéuticos se refiere, uno
de estos explicado en Abbas, que coincide
con lo que declara una revista cubana (13);
Describe que gracias a esta vida larga de
esta clase anticuerpo (IgG), se ha podido
administrar ciertas proteínas fusionando la
parte con funciones orgánicas de la proteína
a la region Fc de la IgG. Una de estas
proteínas creada con fines terapéuticos es
la TNFR-Ig, y esta se usa para tratar ciertos
trastornos autoinmunes.
Otra proteína según la inmunología de kuby
en su sexta edición (14) es CTLA4-Ig que se
ha utilizado para el tratamiento de artritis
reumatoide. Además de la creación de
nuevas proteínas, también el instituto
Conventional Biophysical Analysis (15)
gracias a las investigaciones de la vida larga
de las IgG, describieron que el cambio al
isotipo IgG aumenta la efectividad de la
inmunidad extracelular.
CONCLUSION
En base a todo lo descrito a lo largo de este
artículo, desde mi punto de vista, he llegado
a la conclusión de que, entre los cinco tipos
existentes de inmunoglobulinas, la de tipo
G, es la clase que tiene mayor importancia
debido a que esta, está presente desde el
periodo fetal y cumple funciones de vitales
para la supervivencia del anfitrión,
especialmente durante el periodo de
gestación y de niñez. Además, esta ha sido
centro de atención durante muchos años y
a la vez que le tiempo avanza, son mayores
los descubrimientos realizados, que
permiten la creación de nuevos métodos
para la prevención de enfermedades
inmunológicas.
BIBLIOGRAFIA
(1) Abbas, A, Lichtman, A. 7ª Ed.
España: Elsevier; 2012.
(2) GM Edelman: Estructura de los
anticuerpos. En Inmunología. Ed.
Labor, 1983 p42-51
(3) EcuRed [Internet]. Citado 13 de
junio del 2017
Disponible en:
https://www.ecured.
cu/Inmunoglobulinas
(4) David M, Ivan R, Jonathan B.
Inmunología. 7ma ed. España:
Elsevier S.
(5) Jeremy MB, John LT, Lubert S.
Bioquímica. 6ta ed. España:
Reverte; 2008.
(6) Robert H Painter, departamento of
Biochemistry, university of Toronto,

5. Autor
Hernández Benítez Pedro Andrés
Estudiante de la Universidad Técnica de Manabí
Escuela de Medicina
Co-Autor: Dr. Jorge Cañarte
Docente de la Universidad Técnica de Manabí
IGG: INMUNOGLOBULINA G
Toronto, Canada. Encyclopedia of
Immunology; 1998 ElSevier Ltd.
(7) RODRIGO, M. J., et al. Valores
normales de la IgG Med Clin (Barc),
1992, vol. 98, no 5, p. 166-170.
(8) Reveca MY, coautora: Erika TR.
Revista de actualización clínica
investigativa: inmunoglobulinas.
Rev. Act. Clin. Med v.13 [Internet].
2011 [14 de junio del 2017] Bolivia
Disponible
en:http://www.revistasbolivianas.r
g.bo/scielo.php?pid=s2304-
37682011001000007&script=sci_ar
ttex
(9) Enrique L Pareja, departamento de
microbiología, universidad de
Granada, Granada, España.
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(10) Alexrey Teflyakof, Yonchonc Szao,
Tomas Molio, Jaline upmolova, tary
L. Gillilond. Estructure Fc 2013: 131-
9
(11) Uneza Schwoeb and Felk
Nimmurjohn. Intravenous
immunoglobulin therapy: how does
IgG modulate the immune system?
2013: 176- 8
(12)Dmitrij Hristodorov, Rainer Fischer,
Hannah Joerissen, Beate Mu¨ller-
Tiemann, Huinar Cepeler, Lars
Linden. Generation Aglycosylated
Human IgG1 Antibodies. 2012.
(13)Anónimo. Revista cubana de
pediatría. Rev Cubana
Pediat[Internet]. 2017 [14 de
junio2017]; 89 (1).Cuba. Disponible
en:
http://scielo.sld.cu/scielo.php?pid=
S0034-
75312017000100012&script=sci_ar
ttext&tlng=pt
(14)Kuby, T, Kindt, 6ta Ed. España: Mc
Graw Hill; 2011
(15)Conventional Biophysical Analysis:
Comparative Structural and
Biophysical Analysis of Monoclonal
Antibodies IgG1, IgG2, and IgG4.
2014: 1701-10