1. PRIONES HISTORIA: En 1982 Stanley B. Prusiner propuso el nombre de "prión" para el agente causante de un grupo de enfermedades degenerativasdel sistema nervioso central caracterizadas por ser patologías crónicas y progresivas. En 1997, Stanley B. Prusiner fue galardonado con el premio Nobel de fisiología y medicina por los trabajos llevados a cabo para la identificación de agente infeccioso de las encefalopatías espongiformes transmisibles (EETs). Estas enfermedades incluyen la encefalopatía espongiforme bovina (BSE), el scrapie de las ovejas y cabras así como la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob y su nueva variante en seres humanos.

2. PrIoNeS¡¡ DEFINICION: Los priones son pequeñas partículas infecciosas de naturaleza proteica con unas sorprendentes propiedades que las hacen más resistentes que la mayoría de las proteínas a la inactivación por métodos físico-químicos. La naturaleza proteica de los priones se sugirió dada su resistencia a la inactivación por procedimientos que destruyen los ácidos nucleídos.

3. PrIoNeS¡¡ CÓMO SON LOS PRIONES??? Los priones son patógenos infecciosos que difieren de las bacterias, hongos, parásitos, virus y viroides tanto en su estructura y características físico-químicas como en la enfermedad que causan. Los priones presentan importantes características que los diferencian de los virus.

4. PrIoNeS¡¡DIFERENCIAS FUNDAMENTALES: VIRUS Formas únicas con diferentes morfologías estructurales. Poseen un genoma formado por ácido nucleíco que sirve de molde para la replicación. Inducen respuesta inmune más o menos intensa según el tipo. Están compuestos por ácidos nucleícos, proteínas y, a menudo, por otros constituyentes. PRIONES Formas moleculares múltiples (isoformas). No presentan ácido nucleíco esencial dentro de la partícula infecciosa. No inducen respuesta inmune. El único componente conocido es la proteína PrPsc.

5. PrIoNeS¡¡ ESTRUCTURA DE LA PROTEINA PRION La proteína del prion (PrP) normal, tiene una secuencia de aminoácidos, (Estructura primaria) idéntica a la proteína prionica patógena se diferencian básicamente en la estructura secundaria y terciaria. La estructura secundaria compuesta por un 43% de hélices Alfa y un 3% de laminas Beta . Por el contrario la estructura secundaria de la PrPsc contiene un 43% de laminas Beta lo que las hacen resistentes a las enzimas proteolíticas, al calor y no se disuelven en agua.

6. PrIoNeS¡¡CARACTERÍSTICA ÚNICA PR LÁMINAS BETA Interacciona con la molécula Pr Normal, le cambia su conformación y la hace capaz de convertir las estructuras de más proteínas normales. Este es el poder infectivo de los priones.

7. PATOLOGÍA Vacuolización o Espongiosis: Huecos en el citoplasma del cerebro. Reacción glial o gliolisis: Crecimiento exagerado de las células gliales en ausencia de cambios inflamatorios. Perdida de Neuronas.

8. PrIoNeS¡¡ CÓMO AFECTAN LOS PRIONES A LOS ANIMALES Y AL HOMBRE ?? Los priones causan enfermedades de tipo neurodegenerativo denominadas clínicamente como encefalopatías espongiformes transmisibles, Los signos clínicos y la patología que producen varían dependiendo de la especie afectada e incluso de cada animal afectado. En todos los casos el desarrollo de la enfermedad es muy lento y los tiempos de incubación, con ausencia total de síntomas, son extremadamente largos (2-10 años dependiendo de la especie y de los individuos). En general, en los animales se pueden distinguir dos fases: FASE PSÍQUICA: se producen cambios en el comportamiento y el temperamento FASE ORGÁNICA: se observan alteraciones motoras graves.

9. PrIoNeS¡¡ En el hombre los primeros síntomas son de origen psíquico afectando a la personalidad y al comportamiento, con aparición de trastornos de memoria. A medida que la enfermedad avanza aparecen dolores musculares en las extremidades inferiores. En una fase final los síntomas principales son demencia y disestesia. La muerte sobreviene tras 6-12 meses desde la aparición de los primeros síntomas. En la actualidad es una enfermedad incurable.

10. PrIoNeS¡¡ ENCEFALOPATIA ESPONGIFORME EN OVEJAS Y CABRAS SCRAPIE: Los signos clínicos del scrapie varían ampliamente en cada animal afectado, posiblemente dependiendo de diferencias en la región cerebral afectada, y tiene un desarrollo muy lento. Los signos clínicos más tempranos incluyen cambios en el comportamiento y en el temperamento de los animales afectados. A estos cambios se sigue la tendencia del animal a rascar y frotar su cuerpo contra objetos fijos, aparentemente con el objetivo de aliviar el picor. Otros signos son la pérdida de coordinación (ataxia cerebral), exagerada ingesta de líquido (polidipsia), pérdida de peso (a pesar de la retención del apetito), mordeduras en las patas y anomalías en el movimiento frecuentemente acompañadas de temblores y convulsiones

11. PrIoNeS¡¡

12. PrIoNeS¡¡ ¿CÓMO SE TRANSMITEN LOS PRIONES? Las enfermedades de priones pueden ser: Adquiridas o infecciosas, Genéticas o hereditarias De origen desconocido, conocidas habitualmente como formas esporádicas. Las formas esporádicas: surgen en una población sin una causa aparente, las formas hereditarias están vinculadas a la existencia de mutaciones en la línea germinal en el gen que codifica la proteína del prión y las formas adquiridas ocurren por el contacto accidental con material contaminado. Dentro de la patología infecciosa se pueden destacar las formas iatrogénicas adquiridas.

13. Hay evidencias de transmisión iatrogénica, por medicamentos y tratamientos médicos, de Creutzfeldt-Jakob de un paciente a otro a través del uso de electrodos cerebrales, trasplantes de córnea, injertos de duramadre o inyecciones de hormona de crecimiento. En el caso de la enfermedad de Kuru se ha demostrado la transmisión por vía oral, por prácticas de canibalismo en Nueva Guinea, sin embargo, desde 1950, no se han observado nuevos casos al ser abolido el canibalismo. La transmisión por transfusión aún no ha sido demostrada, no obstante, algunos centros excluyen como donantes de sangre a personas que padece de la Enfermedad Creutzfeldt-Jakob.

14. PrIoNeS¡¡ CÓMO SE ELIMINAN LOS PRIONES??? Se ha demostrado que los procedimientos rutinarios de desinfección y esterilización tales como: alcohol, óxido de etileno, formaldehído, glutaraldehído, peróxido de hidrógeno, yodo, radiación ionizante, fenoles, amonio cuaternarios o esterilización convencional por calor húmedo a 121°C, son inadecuados para la eliminación de priones causantes de Creutzfeldt-Jakob. Entre los métodos que indica la literatura para la eliminación de priones se encuentran: calor húmedo (autoclave) a 134°C por 18 minutos, Hipoclorito sódico (20°C, 1 hora), Hidróxido sódico 2N, fenol 90%, éter, acetona, permanganato potásico 0,002M, urea 6M, 2-cloroetanol y cloroformo.