Este documento provee una introducción general a las proteínas. Define las proteínas y explica su importancia nutricional. Clasifica las proteínas según su origen, tamaño, composición, función y estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. También cubre temas como la desnaturalización y plegamientos proteicos.

1. La adquisición de cualquier conocimiento es siempre útil al intelecto, que sabrá descartar lo malo y conservar lo bueno Leonardo Da Vinci

2. Prof. Dilzo Paredes 2009 UNIVERSIDAD DE LOS ANDES FACULTAD DE MEDICINA ESCUELA DE MEDICINA DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA Generalidades de proteínas.

5. C H O N P, Fe, Zn, Cu, Mg Polimeros de aa unidos por EP No hay depósito corporal de proteínas, sino pool de aa

7. En una misma proteína el nº y la secuencia de aa no cambia, es determinada genéticamente Cada proteína tiene un orden definido de residuos de aa.

9. Enlace peptídico Sus dimensiones explican su estructura resonante Estructura coplanar Las únicas libertades de giro se sitúan en los enlaces del C α C N Estructura rígida del enlace: Función biológica < >

10. Enlace peptídico Los e - están deslocalizados a lo largo de C—O y C--N Su estructura es plana: la pareja de e - del N está en resonancia con los e - л del enlace C—O, confiriendo carácter de doble enlace a C--N Los enlaces –C=O y –N—H son casi paralelos y no se produce giro. El EP puede considerarse un híbrido de resonancia de dos formas

11. Enlace peptídico La síntesis ribosómica de las cadenas peptídicas es estereoespecífica Se favorece la configuración trans del enlace No hay rotación --CONH y los dos C α adyacentes son coplanarios

19. Clasificación de las proteínas Según su estructura

20. Estructura Primaria Es la secuencia lineal de los residuos de Aa

21. Estructura Secundaria Es el nivel superior de organización estructural Las estructuras primarias se pueden organizar y formar estructuras secundarias

22. N = 3,6 a 4 P = 0,54 nm dextrógira Estabilización 1) Puentes de hidrógeno 2) Fuerza de Van der Waals Alfa hélice alfa queratinas (en pelos, escamas, cuernos, lanas, uñas).

24. Diferencia entre alfa hélice y hoja beta Alfa hélice Lámina plegada beta Residuos adyacentes en la misma cadena Residuos en diferentes regiones Espiral compacto Cadena polipeptídica extendida Puentes de hidrógeno están en la misma cadena Se estabiliza por puentes de hidrógenos entre cadenas distintas o muy alejadas

25. Estructuras supersecundarias Doble espiral de alfa hélice Fibrosas: alfa-queratinas Unidad βεβ centro de unión del NAD, AMP 3

27. Estructura terciaria Modelos de plegado Las proteínas globulares (> 200 aa) tienen plegamiento casi infinito, favorecido termodinámicamente en condiciones fisiológicas. Principios comunes: La mayoría de proteínas están formadas por más de un dominio, conectados por la cadena polipeptídica

29. Estructura terciaria Modelos de plegado Enzimas de conversión cis a trans de prolina reagrupamiento de S-S Chaperoninas

30. Estructura cuaternaria. Es el ensamblaje de dos o mas cadenas polipeptídicas separadas Máxima complejidad estructural de las proteínas globulares Se unen por interacciones no covalentes o entrecruzamientos no covalentes

31. Propiedades físico-químico de las proteínas Anfoterismo pH isoelectrico Precipitación isoeléctrica cuando el pH = al pH isoeléctrico Precipitación por efecto salino (salting-out) altas concentraciones Compite con las proteínas por la atmósfera hidratante y las hace precipitar Solubilización por efecto salino (salting-in) bajas concentraciones Solubiliza las proteínas Solubilidad depende de los grupos ionizables y del ambiente Toda proteína tiene un atmósfera hidratante

32. Desnaturalización proteica Cuando se cambian las condiciones ambientales (T°C, pH muy ácido o alcalino, solventes, alcoholes) hay pérdida de la conformación nativa o tridimensional proteica Se mantiene la estructura primaria. Se pierde la estructura 2º 3º 4º ya que ocurren cambios en sus propiedades físicas, químicas y biológicas .

35. Plegamientos incorrectos de las proteínas Se cree que son proteínas. Partículas acelulares, patógenas y transmisibles Se encuentran en las superficies de las células animales y habitualmente no causas ningún daño Al activarse produce modificaciones en los priones que están a su alrededor

37. “ La ciencia no es más que muchas repuestas fáciles a preguntas difíciles”