Este documento describe las proteínas y su estructura. Define las proteínas como macromoléculas formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Explica las diferentes estructuras de las proteínas, incluyendo la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. También clasifica las proteínas según su composición, estructura tridimensional y función biológica.
[2016.11.07] Disociación de aminoácidos [PTI I]Diego Guzmán
Este documento trata sobre la disociación de aminoácidos y proteínas. Explica la estructura básica de los aminoácidos y su comportamiento anfótero, debido a que contienen grupos ácido y básico. También describe el punto isoeléctrico, en el que la carga neta de un aminoácido es cero, y la constante de disociación. Finalmente, analiza cómo se disocian los diferentes aminoácidos y cómo se comportan las proteínas en alimentos ácidos, básicos o neutros.
Este documento presenta información sobre las aminas. En menos de 3 oraciones:
1) Las aminas son compuestos orgánicos que contienen el grupo funcional amino (-NH2) y pueden actuar como bases o nucleófilos. 2) Las aminas pueden oxidarse a óxidos de amina o reaccionar con ácidos para formar sales de amonio. 3) Se describen varias reacciones de las aminas como la acilación, alquilación, eliminación de Hofmann y reacciones con ácido nitroso.
Este documento presenta un cuestionario guía sobre el metabolismo de aminoácidos. Contiene preguntas sobre los destinos metabólicos del grupo amino y cadena carbonada de los aminoácidos, las reacciones de transaminación y desaminación oxidativa, el ciclo de la urea, el ciclo de la alanina, el destino metabólico de los aminoácidos glucogénicos, cetogénicos y mixtos durante el ayuno y saciedad, y los aminoácidos precursores de compuestos como las hormonas tiroideas, catecol
Estructura y propiedades de aminoácidos y proteínas - Fabián RodríguezFabián Rodríguez
Este documento describe la estructura y propiedades de aminoácidos y proteínas. Se divide en cuatro secciones principales: aminoácidos, péptidos, proteínas y métodos de estudio de proteínas. En la sección de aminoácidos, describe la estructura básica de los aminoácidos, su clasificación y propiedades como el punto isoeléctrico. La sección de péptidos explica el enlace peptídico que une dos o más aminoácidos. Finalmente, la sección de proteínas cubre sus diferentes niveles
El documento describe las biomoléculas conocidas como aminoácidos. Los aminoácidos son los componentes estructurales de las proteínas y existen cientos de ellos. Tienen una estructura general que incluye un átomo de carbono central unido a un grupo amino, un grupo carboxilo y una cadena lateral. Los aminoácidos se clasifican como alfa, beta o gamma dependiendo de la posición del grupo amino. Cumplen funciones importantes como la determinación de la estructura tridimensional de las proteínas, como mensajeros químicos y como precurs
Este documento describe varias pruebas realizadas para identificar aminoácidos y proteínas, incluyendo reacciones de coloración con ninhidrina, xantoproteica, Millon, para aminoácidos azufrados y Biuret. También describe la desnaturalización de la albumina y la precipitación de proteínas mediante cationes e iones. Los resultados indican que la muestra problema es albumina y contiene aminoácidos como tirosina, triptófano y cisteína.
Los carbohidratos son biomoléculas abundantes formadas por carbono, hidrógeno y oxígeno. Incluyen monosacáridos como la glucosa, disacáridos como la sacarosa, y polisacáridos de reserva como el almidón y el glucógeno o estructurales como la celulosa. Cumplen funciones energéticas y estructurales en plantas, animales y bacterias.
Este documento describe los conceptos básicos de los aminoácidos, péptidos y proteínas. Explica que los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y están formados por un carbono unido a grupos funcionales variables. Los péptidos se forman cuando los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos, y las proteínas son cadenas más largas de aminoácidos. También describe las diferentes estructuras de las proteínas, incluidas las estructuras primaria, secundaria, terciaria
[2016.11.07] Disociación de aminoácidos [PTI I]Diego Guzmán
Este documento trata sobre la disociación de aminoácidos y proteínas. Explica la estructura básica de los aminoácidos y su comportamiento anfótero, debido a que contienen grupos ácido y básico. También describe el punto isoeléctrico, en el que la carga neta de un aminoácido es cero, y la constante de disociación. Finalmente, analiza cómo se disocian los diferentes aminoácidos y cómo se comportan las proteínas en alimentos ácidos, básicos o neutros.
Este documento presenta información sobre las aminas. En menos de 3 oraciones:
1) Las aminas son compuestos orgánicos que contienen el grupo funcional amino (-NH2) y pueden actuar como bases o nucleófilos. 2) Las aminas pueden oxidarse a óxidos de amina o reaccionar con ácidos para formar sales de amonio. 3) Se describen varias reacciones de las aminas como la acilación, alquilación, eliminación de Hofmann y reacciones con ácido nitroso.
Este documento presenta un cuestionario guía sobre el metabolismo de aminoácidos. Contiene preguntas sobre los destinos metabólicos del grupo amino y cadena carbonada de los aminoácidos, las reacciones de transaminación y desaminación oxidativa, el ciclo de la urea, el ciclo de la alanina, el destino metabólico de los aminoácidos glucogénicos, cetogénicos y mixtos durante el ayuno y saciedad, y los aminoácidos precursores de compuestos como las hormonas tiroideas, catecol
Estructura y propiedades de aminoácidos y proteínas - Fabián RodríguezFabián Rodríguez
Este documento describe la estructura y propiedades de aminoácidos y proteínas. Se divide en cuatro secciones principales: aminoácidos, péptidos, proteínas y métodos de estudio de proteínas. En la sección de aminoácidos, describe la estructura básica de los aminoácidos, su clasificación y propiedades como el punto isoeléctrico. La sección de péptidos explica el enlace peptídico que une dos o más aminoácidos. Finalmente, la sección de proteínas cubre sus diferentes niveles
El documento describe las biomoléculas conocidas como aminoácidos. Los aminoácidos son los componentes estructurales de las proteínas y existen cientos de ellos. Tienen una estructura general que incluye un átomo de carbono central unido a un grupo amino, un grupo carboxilo y una cadena lateral. Los aminoácidos se clasifican como alfa, beta o gamma dependiendo de la posición del grupo amino. Cumplen funciones importantes como la determinación de la estructura tridimensional de las proteínas, como mensajeros químicos y como precurs
Este documento describe varias pruebas realizadas para identificar aminoácidos y proteínas, incluyendo reacciones de coloración con ninhidrina, xantoproteica, Millon, para aminoácidos azufrados y Biuret. También describe la desnaturalización de la albumina y la precipitación de proteínas mediante cationes e iones. Los resultados indican que la muestra problema es albumina y contiene aminoácidos como tirosina, triptófano y cisteína.
Los carbohidratos son biomoléculas abundantes formadas por carbono, hidrógeno y oxígeno. Incluyen monosacáridos como la glucosa, disacáridos como la sacarosa, y polisacáridos de reserva como el almidón y el glucógeno o estructurales como la celulosa. Cumplen funciones energéticas y estructurales en plantas, animales y bacterias.
Este documento describe los conceptos básicos de los aminoácidos, péptidos y proteínas. Explica que los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y están formados por un carbono unido a grupos funcionales variables. Los péptidos se forman cuando los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos, y las proteínas son cadenas más largas de aminoácidos. También describe las diferentes estructuras de las proteínas, incluidas las estructuras primaria, secundaria, terciaria
Este documento trata sobre aldehídos y cetonas, compuestos orgánicos que contienen el grupo funcional carbonilo. Explica su nomenclatura, propiedades físicas, reacciones características como la formación de hidratos y reacciones de detección como las de Tollens y Fehling. También cubre métodos de obtención como la oxidación de alcoholes.
El documento habla sobre aminoácidos y proteínas. Explica la estructura y propiedades de los aminoácidos, los enlaces peptídicos y las diferentes estructuras de las proteínas. También menciona aminoácidos no proteicos, hormonas peptídicas y factores de crecimiento.
Metabolismo de pirimidinas RIGUEY MERCADO MARCHENARigue Mercado M
(1) La pirimidina y sus derivados timina, citosina y uracilo son importantes componentes de los ácidos nucleicos ADN y ARN. (2) La biosíntesis de pirimidinas involucra enzimas como la carbamoil fosfato sintetasa y la vía se recicla a través de la pirimidina nucleósido monofosfato transferasa. (3) Defectos en las enzimas de la biosíntesis de pirimidinas pueden causar acidurias oróticas tipo I y II con síntomas como retraso en
Este documento presenta información sobre estereoisomería. Define isomería estructural y estereoisomería, incluyendo estereoisómeros geométricos y ópticos. Explica conceptos clave como carbonos quirales, moléculas quirales, enantiómeros, diastereómeros, mezclas racémicas y compuestos meso. El objetivo es establecer las diferencias entre los diversos tipos de isómeros estructurales.
Este documento describe los glúcidos o carbohidratos, clasificándolos en monosacáridos, osidos y heterósidos. Explica los conceptos de estereoisómeros, enantiómeros y epímeros en relación a los monosacáridos. También describe derivados de monosacáridos como el ADN y ARN, y estructuras como el peptidoglicano de las bacterias. Finalmente, explica diferentes tipos de ósidos como los disacáridos, polisacáridos homo y heteropolisacá
Este documento trata sobre las glucoproteínas. Resume que las glucoproteínas son proteínas unidas a hidratos de carbono mediante enlaces glucosídicos. Se encuentran en la superficie celular y en fluidos extracelulares. Cumplen funciones estructurales, protectoras, enzimáticas y de reconocimiento celular. Explica los diferentes tipos de enlaces glucosídicos y ejemplos de glucoproteínas como las mucinas, proteoglicanos y glicosaminoglicanos.
Este documento trata sobre la estereoquímica, que es el estudio de las moléculas en tres dimensiones. Explica conceptos como quiralidad, enantiómeros, diastereómeros, centros quirales, configuración absoluta R/S, proyecciones de Fischer, y diferentes tipos de isómeros como meso. También cubre moléculas con más de un centro quiral y cómo esto afecta el número de estereoisómeros posibles.
Las aminas son derivados del amoníaco en donde uno, dos o tres grupos alifáticos o aromáticos están enlazados al átomo de nitrógeno. Pueden clasificarse como primarias, secundarias o terciarias dependiendo de la cantidad de grupos unidos al nitrógeno. Las aminas actúan como bases débiles debido a la presencia del par de electrones libres en el átomo de nitrógeno, aunque su basicidad depende de un balance entre la estabilización inductiva de los grupos unidos y la dific
Tema 43 Etapas en el proceso de la replicación: inicio , elongación , termina...Dian Alex Gonzalez
tema 43 Etapas en el proceso de la replicación: inicio (actividad de las proteínas involucradas topoisomeras, helicasas, proteína de unión a cadena sencilla y primasa), elongación (mecanismo de elongación en la cadena continua y en la discontinua, fragmentos de Okazaki), terminación, replicación de telómeros
El documento describe diferentes cofactores enzimáticos, incluyendo cómo participan en reacciones enzimáticas, sus precursores vitamínicos y ejemplos de sus funciones. Discute cofactores como NAD+, FAD, coenzima Q, coenzima A, y cómo muchos deben ser ingeridos a través de la dieta ya que nuestro cuerpo no puede sintetizarlos.
Estructura y función de aminoácidos péptidos y proteínasEvelin Rojas
Este documento resume las características de las biomoléculas orgánicas como los aminoácidos, péptidos y proteínas. Explica la estructura y clasificación de los aminoácidos, así como la formación de enlaces peptídicos que unen los aminoácidos en cadenas para formar péptidos y proteínas. También describe los diferentes niveles de organización estructural de las proteínas, incluidas las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
La catálisis enzimática acelera las reacciones químicas en proporciones de hasta 10^12. Las enzimas catalizan las reacciones a través de mecanismos como la catálisis covalente, la catálisis ácido-base y la fijación preferencial del estado de transición. Estos mecanismos involucran la unión del sustrato al centro activo de la enzima para aproximar y orientar los grupos reactivos y estabilizar cargas durante la reacción.
Este documento trata sobre los conceptos básicos de pH, ácidos, bases y soluciones tampón. Explica que las soluciones tampón ayudan a mantener constante el pH en el cuerpo mediante la mezcla de ácidos y bases débiles. Describe los principales sistemas tampón fisiológicos como el fosfato, bicarbonato y hemoglobina, y cómo las proteínas y aminoácidos también funcionan como tampones debido a su naturaleza anfótera.
3.3 clasificacion de las proteinas conjugadasRaul hermosillo
Las proteínas conjugadas o heteroproteínas presentan una parte proteica y una parte no proteica llamada grupo prostético. Se clasifican según el grupo prostético, incluyendo fosfoproteínas, glucoproteínas, lipoproteínas, nucleoproteínas y cromoproteínas. Las lipoproteínas específicamente incluyen lipoproteínas de alta densidad, lipoproteínas de baja densidad y quilomicrones.
Tabla de grupos funcionales (Química orgánica)carlos5010
Este documento clasifica diferentes tipos de compuestos orgánicos en categorías como alcoholes, ésteres, éteres, aldehídos, cetonas, nitrilos, aminas y aminoácidos. Describe las posiciones de sustitución como primaria, secundaria y terciaria. También menciona algunos procesos químicos como la síntesis de Wohler.
Este documento describe las propiedades ácido-base de los aminoácidos y las proteínas. Explica que los grupos carboxilo y amino de los aminoácidos pueden ionizarse, y lista los pKa de varios aminoácidos. También describe cómo la carga neta de un aminoácido o proteína depende del pH, y cómo la curva de titulación muestra las ionizaciones a diferentes pH. Finalmente, resume cómo las proteínas se ionizan durante la titulación ácido-base.
Este documento resume los principales tipos de terpenos, incluyendo monoterpenos, sesquiterpenos, diterpenos y triterpenos. Explica su diversidad molecular y biosíntesis a partir del isopreno. Describe varios terpenos monocíclicos y bicíclicos como el limoneno, pinano e isobornilano, incluyendo su nomenclatura y reglas de conformación.
Este documento presenta los resultados de un experimento sobre la identificación de aminoácidos y proteínas. Se realizaron pruebas cualitativas como la de Ninhidrina, Xantoproteica y Millon para identificar aminoácidos como la tirosina. También se utilizó la prueba de Biuret para detectar la presencia de enlaces peptídicos en la muestra de albúmina, dando como resultado positivo la formación de un color violeta. El documento concluye habiendo identificado con éxito aminoácidos y prote
El documento proporciona información sobre las proteínas y los aminoácidos para la prueba de acceso a la universidad (PAU). Explica que aproximadamente el 15% de las preguntas de la PAU tratan sobre este tema. Detalla los conceptos clave que suelen preguntarse, como definir proteína y aminoácido, describir la estructura de las proteínas, y explicar la desnaturalización y renaturalización. Además, clasifica los 20 aminoácidos proteicos y describe sus propiedades y el enlace peptídico que los une
Las proteínas pueden desnaturalizarse debido a factores como la temperatura, el pH y agentes químicos, lo que causa que pierdan su estructura terciaria nativa. Esto ocurre sin hidrólisis y puede ser reversible mediante la renaturalización. La desnaturalización depende de la intensidad del tratamiento y las fuerzas que estabilizan a la proteína. Además, las proteínas pueden interaccionar entre sí y con otros constituyentes como carbohidratos y lípidos, lo que afecta las propiedades de los alimentos.
Este documento describe las proteínas, incluyendo su estructura, clasificación, propiedades y funciones. Las proteínas están compuestas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Poseen una estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Se clasifican en holoproteínas y heteroproteínas. Cumplen funciones estructurales, enzimáticas, hormonales, defensivas y de transporte, entre otras.
Este documento trata sobre aldehídos y cetonas, compuestos orgánicos que contienen el grupo funcional carbonilo. Explica su nomenclatura, propiedades físicas, reacciones características como la formación de hidratos y reacciones de detección como las de Tollens y Fehling. También cubre métodos de obtención como la oxidación de alcoholes.
El documento habla sobre aminoácidos y proteínas. Explica la estructura y propiedades de los aminoácidos, los enlaces peptídicos y las diferentes estructuras de las proteínas. También menciona aminoácidos no proteicos, hormonas peptídicas y factores de crecimiento.
Metabolismo de pirimidinas RIGUEY MERCADO MARCHENARigue Mercado M
(1) La pirimidina y sus derivados timina, citosina y uracilo son importantes componentes de los ácidos nucleicos ADN y ARN. (2) La biosíntesis de pirimidinas involucra enzimas como la carbamoil fosfato sintetasa y la vía se recicla a través de la pirimidina nucleósido monofosfato transferasa. (3) Defectos en las enzimas de la biosíntesis de pirimidinas pueden causar acidurias oróticas tipo I y II con síntomas como retraso en
Este documento presenta información sobre estereoisomería. Define isomería estructural y estereoisomería, incluyendo estereoisómeros geométricos y ópticos. Explica conceptos clave como carbonos quirales, moléculas quirales, enantiómeros, diastereómeros, mezclas racémicas y compuestos meso. El objetivo es establecer las diferencias entre los diversos tipos de isómeros estructurales.
Este documento describe los glúcidos o carbohidratos, clasificándolos en monosacáridos, osidos y heterósidos. Explica los conceptos de estereoisómeros, enantiómeros y epímeros en relación a los monosacáridos. También describe derivados de monosacáridos como el ADN y ARN, y estructuras como el peptidoglicano de las bacterias. Finalmente, explica diferentes tipos de ósidos como los disacáridos, polisacáridos homo y heteropolisacá
Este documento trata sobre las glucoproteínas. Resume que las glucoproteínas son proteínas unidas a hidratos de carbono mediante enlaces glucosídicos. Se encuentran en la superficie celular y en fluidos extracelulares. Cumplen funciones estructurales, protectoras, enzimáticas y de reconocimiento celular. Explica los diferentes tipos de enlaces glucosídicos y ejemplos de glucoproteínas como las mucinas, proteoglicanos y glicosaminoglicanos.
Este documento trata sobre la estereoquímica, que es el estudio de las moléculas en tres dimensiones. Explica conceptos como quiralidad, enantiómeros, diastereómeros, centros quirales, configuración absoluta R/S, proyecciones de Fischer, y diferentes tipos de isómeros como meso. También cubre moléculas con más de un centro quiral y cómo esto afecta el número de estereoisómeros posibles.
Las aminas son derivados del amoníaco en donde uno, dos o tres grupos alifáticos o aromáticos están enlazados al átomo de nitrógeno. Pueden clasificarse como primarias, secundarias o terciarias dependiendo de la cantidad de grupos unidos al nitrógeno. Las aminas actúan como bases débiles debido a la presencia del par de electrones libres en el átomo de nitrógeno, aunque su basicidad depende de un balance entre la estabilización inductiva de los grupos unidos y la dific
Tema 43 Etapas en el proceso de la replicación: inicio , elongación , termina...Dian Alex Gonzalez
tema 43 Etapas en el proceso de la replicación: inicio (actividad de las proteínas involucradas topoisomeras, helicasas, proteína de unión a cadena sencilla y primasa), elongación (mecanismo de elongación en la cadena continua y en la discontinua, fragmentos de Okazaki), terminación, replicación de telómeros
El documento describe diferentes cofactores enzimáticos, incluyendo cómo participan en reacciones enzimáticas, sus precursores vitamínicos y ejemplos de sus funciones. Discute cofactores como NAD+, FAD, coenzima Q, coenzima A, y cómo muchos deben ser ingeridos a través de la dieta ya que nuestro cuerpo no puede sintetizarlos.
Estructura y función de aminoácidos péptidos y proteínasEvelin Rojas
Este documento resume las características de las biomoléculas orgánicas como los aminoácidos, péptidos y proteínas. Explica la estructura y clasificación de los aminoácidos, así como la formación de enlaces peptídicos que unen los aminoácidos en cadenas para formar péptidos y proteínas. También describe los diferentes niveles de organización estructural de las proteínas, incluidas las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
La catálisis enzimática acelera las reacciones químicas en proporciones de hasta 10^12. Las enzimas catalizan las reacciones a través de mecanismos como la catálisis covalente, la catálisis ácido-base y la fijación preferencial del estado de transición. Estos mecanismos involucran la unión del sustrato al centro activo de la enzima para aproximar y orientar los grupos reactivos y estabilizar cargas durante la reacción.
Este documento trata sobre los conceptos básicos de pH, ácidos, bases y soluciones tampón. Explica que las soluciones tampón ayudan a mantener constante el pH en el cuerpo mediante la mezcla de ácidos y bases débiles. Describe los principales sistemas tampón fisiológicos como el fosfato, bicarbonato y hemoglobina, y cómo las proteínas y aminoácidos también funcionan como tampones debido a su naturaleza anfótera.
3.3 clasificacion de las proteinas conjugadasRaul hermosillo
Las proteínas conjugadas o heteroproteínas presentan una parte proteica y una parte no proteica llamada grupo prostético. Se clasifican según el grupo prostético, incluyendo fosfoproteínas, glucoproteínas, lipoproteínas, nucleoproteínas y cromoproteínas. Las lipoproteínas específicamente incluyen lipoproteínas de alta densidad, lipoproteínas de baja densidad y quilomicrones.
Tabla de grupos funcionales (Química orgánica)carlos5010
Este documento clasifica diferentes tipos de compuestos orgánicos en categorías como alcoholes, ésteres, éteres, aldehídos, cetonas, nitrilos, aminas y aminoácidos. Describe las posiciones de sustitución como primaria, secundaria y terciaria. También menciona algunos procesos químicos como la síntesis de Wohler.
Este documento describe las propiedades ácido-base de los aminoácidos y las proteínas. Explica que los grupos carboxilo y amino de los aminoácidos pueden ionizarse, y lista los pKa de varios aminoácidos. También describe cómo la carga neta de un aminoácido o proteína depende del pH, y cómo la curva de titulación muestra las ionizaciones a diferentes pH. Finalmente, resume cómo las proteínas se ionizan durante la titulación ácido-base.
Este documento resume los principales tipos de terpenos, incluyendo monoterpenos, sesquiterpenos, diterpenos y triterpenos. Explica su diversidad molecular y biosíntesis a partir del isopreno. Describe varios terpenos monocíclicos y bicíclicos como el limoneno, pinano e isobornilano, incluyendo su nomenclatura y reglas de conformación.
Este documento presenta los resultados de un experimento sobre la identificación de aminoácidos y proteínas. Se realizaron pruebas cualitativas como la de Ninhidrina, Xantoproteica y Millon para identificar aminoácidos como la tirosina. También se utilizó la prueba de Biuret para detectar la presencia de enlaces peptídicos en la muestra de albúmina, dando como resultado positivo la formación de un color violeta. El documento concluye habiendo identificado con éxito aminoácidos y prote
El documento proporciona información sobre las proteínas y los aminoácidos para la prueba de acceso a la universidad (PAU). Explica que aproximadamente el 15% de las preguntas de la PAU tratan sobre este tema. Detalla los conceptos clave que suelen preguntarse, como definir proteína y aminoácido, describir la estructura de las proteínas, y explicar la desnaturalización y renaturalización. Además, clasifica los 20 aminoácidos proteicos y describe sus propiedades y el enlace peptídico que los une
Las proteínas pueden desnaturalizarse debido a factores como la temperatura, el pH y agentes químicos, lo que causa que pierdan su estructura terciaria nativa. Esto ocurre sin hidrólisis y puede ser reversible mediante la renaturalización. La desnaturalización depende de la intensidad del tratamiento y las fuerzas que estabilizan a la proteína. Además, las proteínas pueden interaccionar entre sí y con otros constituyentes como carbohidratos y lípidos, lo que afecta las propiedades de los alimentos.
Este documento describe las proteínas, incluyendo su estructura, clasificación, propiedades y funciones. Las proteínas están compuestas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Poseen una estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Se clasifican en holoproteínas y heteroproteínas. Cumplen funciones estructurales, enzimáticas, hormonales, defensivas y de transporte, entre otras.
Las proteínas son biomoléculas orgánicas constituidas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Pueden clasificarse en holoproteínas y heteroproteínas. Su estructura se organiza en cuatro niveles: estructura primaria dada por la secuencia de aminoácidos; estructura secundaria como hélices alfa o láminas beta; estructura terciaria tridimensional; y estructura cuaternaria en proteínas formadas por varias cadenas polipeptídicas.
Las moléculas orgánicas se forman mediante enlaces covalentes entre átomos de carbono e hidrógeno, y otros elementos. Los enlaces pueden ser simples, dobles o triples. La polaridad de los enlaces y grupos funcionales determina las propiedades físicas de las moléculas. Existen diferentes tipos de isomería incluyendo isomería de cadena, posición y función, la cual ocurre cuando moléculas tienen la misma fórmula molecular pero diferentes estructuras o funciones.
Las proteínas son moléculas complejas formadas por cadenas de aminoácidos que desempeñan un papel fundamental para la vida. Químicamente son polímeros de elevada masa molecular cuyos monómeros son los 20 aminoácidos diferentes. Se clasifican en holoproteínas, formadas solo por aminoácidos, y heteroproteínas, que contienen una parte proteica y otra no proteica. Las proteínas se encuentran principalmente en alimentos como la carne, pescado, huevos, leche y sus derivados, legumbres y frutos
Este documento establece los estatutos de la Asociación Nacional de Estudiantes de Química y Farmacia de Chile (ANEQyF). Define que ANEQyF es una asociación sin fines de lucro que representa a los estudiantes de química y farmacia en Chile. Describe la estructura de ANEQyF, incluyendo una Mesa Directiva, Delegados de cada universidad, y un Tribunal de Ética. También especifica los diferentes tipos de socios de ANEQyF y sus derechos y obligaciones.
Este documento presenta una introducción al campo de estudio de las Relaciones Internacionales. Define las Relaciones Internacionales como el conjunto de relaciones que tienen lugar más allá del espacio controlado por los Estados, involucrando a actores estatales y no estatales. Explica que las Relaciones Internacionales se estudian como una disciplina de la ciencia política centrada en temas como la guerra, la paz y la cooperación. Finalmente, señala que los objetivos de los internacionalistas incluyen formular políticas externas estatales y proponer estrategias y soluciones
El documento describe 4 tecnologías aplicadas en la cocina moderna: 1) El vacío, que permite la conservación y cocción de alimentos. 2) El roner, que proporciona cocción precisa y homogénea. 3) El nitrógeno líquido, que permite congelaciones rápidas y texturas diferentes. 4) La esferificación, una técnica que gelifica líquidos con alginato para crear esferas con interior líquido y exterior sólido.
PowerPoint empleado en la exposición del trabajo “Obtención de micropartículas de Diclofenac por Gelificación Iónica” presentado por la Farmacéutica María B. Núñez en unas jornadas de difusión científica y tecnológica realizadas en la Facultad de Agroindustrias de la UNNE. Diseño: Juan José Martínez Medina.
La dieta mediterránea se refiere a los patrones alimenticios tradicionales de las zonas mediterráneas que comparten características como un alto consumo de frutas, verduras, legumbres, cereales, pescado, aceite de oliva y vino moderado, así como una baja ingesta de carnes rojas y productos lácteos. Esta dieta tiene numerosos beneficios para la salud como prevenir enfermedades cardiovasculares, diabetes, obesidad y cáncer.
O documento discute a importância da replicação do DNA para a preservação das características dos seres vivos entre gerações, apesar de ocasionalmente ocorrerem erros nesse processo que levam a mutações genéticas. Essas mutações podem ser causadas por diversos agentes e podem ter efeitos variados, desde inconsequentes até fatais, dependendo do tipo e local da alteração no DNA. Exemplos como a anemia falciforme são discutidos para ilustrar como pequenas mutações podem ter grandes impactos.
Este documento describe diferentes métodos de precipitación utilizados para purificar proteínas y ácidos nucleicos, incluyendo ajustes de temperatura, pH, adición de sales anti-caotrópicas y solventes orgánicos. Explica cómo estos factores pueden inducir la precipitación al exponer zonas hidrófobas o cubrir cargas electrostáticas, causando que las moléculas interaccionen y precipiten. También proporciona ejemplos comunes de sales y solventes utilizados, y cómo la constante dieléctrica afect
1) O documento apresenta exercícios sobre ácidos nucleicos, aminoácidos e proteínas, e enzimas.
2) Os exercícios abordam tópicos como DNA, RNA, replicação e transcrição, propriedades físico-químicas de aminoácidos, estrutura e função de proteínas, e mecanismos enzimáticos.
3) As respostas dos exercícios permitem avaliar o conhecimento do estudante sobre esses importantes biomoléculas.
Este documento describe las curvas de titulación de aminoácidos y cómo estas proporcionan información sobre los puntos de ionización (pK) de los grupos funcionales. Se explican las curvas de titulación para tres tipos de aminoácidos: neutro (glicina), básico (histidina) y ácido (glutamato). También se detallan los pasos para realizar la titulación experimental de aminoácidos y analizar los resultados para determinar los valores pK.
estados de agregacion de la materia y transformaciones de faseCarlos Saldaña
Los tres estados de agregación de la materia son el estado sólido, líquido y gaseoso. En el estado sólido, los átomos tienen un orden espacial fijo pero pueden ser comprimidos ligeramente. En el estado líquido, las moléculas no tienen forma definida y adoptan la forma de su contenedor. En el estado gaseoso, las moléculas se difunden ocupando todo el espacio disponible y pueden ser comprimidas cambiando su volumen.
Los péptidos son compuestos formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Los péptidos de hasta 10 aminoácidos se llaman oligopéptidos, entre 10 y 80 aminoácidos son polipéptidos, y más de 80 son proteínas. El glutatión es un importante péptido antioxidante en el cuerpo, mientras que la gramicidina S y las penicilinas son péptidos antibióticos que inhiben procesos bacterianos clave. Las hormonas peptídicas como la oxitoc
Las proteínas son polímeros formados por aminoácidos. Existen 20 aminoácidos naturales que se combinan para formar miles de proteínas diversas. Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos para formar cadenas polipeptídicas conocidas como proteínas.
El documento describe las proteínas, incluyendo su estructura, propiedades y clasificación. Las proteínas están compuestas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Presentan cuatro niveles de estructura: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Poseen propiedades como solubilidad, especificidad y capacidad amortiguadora. Se clasifican en holoproteínas como globulares y fibrosas, y heteroproteínas según su grupo prostético como glucoproteínas y nucleoproteínas.
Salting in , salting out and dialysis 233 bchAafaq Malik
Salting in and salting out can be used to selectively precipitate proteins. Salting in occurs at low salt concentrations and increases protein solubility by shielding charges. Salting out occurs at high salt concentrations, where ions compete with proteins for water, decreasing solubility and allowing proteins to aggregate and precipitate. Ammonium sulfate is commonly used because it is cheap, does not disturb protein structure, and is very soluble. Dialysis uses a semi-permeable membrane to remove salts from a solution, leaving the larger protein molecules behind.
Este documento describe las proteínas y sus características. Las proteínas están formadas por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Cumplen múltiples funciones en los organismos vivos como enzimas, estructurales, de transporte, hormonales e inmunológicas. La estructura de las proteínas se define a diferentes niveles: la secuencia de aminoácidos es la estructura primaria, las hélices y láminas son la estructura secundaria, el plegamiento tridimensional es la e
Este documento trata sobre química orgánica. Explica las características del átomo de carbono y sus diferentes tipos de enlaces, incluyendo enlaces sencillos, dobles y triples. También describe los principales grupos funcionales y cómo estos determinan las propiedades químicas de los compuestos. Por último, cubre las reglas básicas para la formulación sistemática y nomenclatura de compuestos orgánicos, incluyendo hidrocarburos saturados e insaturados.
Sugerencias (1993) de la IUPAC para la nomenclatura de Hidrocarburos Alifáticos empleadas en el curso de Química II del Sistema Semiescolarizado de la UAPUAZ
Este documento describe las propiedades químicas y clasificación de los aminoácidos, péptidos y proteínas. Explica que los aminoácidos que forman las proteínas son L-aminoácidos y clasifica los 20 aminoácidos estándares en no polares alifáticos y aromáticos, polares sin carga y con carga positiva o negativa. También resume las propiedades ácido-base de los aminoácidos y cómo forman enlaces peptídicos y puentes de disulfuro. Finalmente, define péptidos,
Este documento describe las propiedades de los aminoácidos. En 3 oraciones o menos:
Los aminoácidos se clasifican en no polares alifáticos y aromáticos, y polares con y sin carga. Poseen propiedades ácido-base con puntos isoeléctricos y forman enlaces peptídicos y puentes disulfuro. Además, algunos aminoácidos no pueden sintetizarse y deben obtenerse de la dieta.
Este documento trata sobre los ácidos carboxílicos. Explica que los ácidos carboxílicos contienen el grupo funcional -COOH y actúan como ácidos débiles al producir iones de hidrógeno. También describe varias reacciones importantes de los ácidos carboxílicos como la halogenación, oxidación, descarboxilación y reacción de Kolbe. Finalmente, menciona algunos usos comunes de ácidos carboxílicos en la industria y la naturaleza.
El documento describe las diferentes estructuras y funciones de las proteínas. Explica que las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos y que su función depende de su secuencia primaria de aminoácidos y de su estructura tridimensional. También describe las diferentes estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias de las proteínas y los tipos de enlaces e interacciones que contribuyen a su plegamiento.
Adición electrofílica a alquenos y alquinosqcaorg1
Este documento describe las reacciones de adición electrofílica a alquenos y alquinos. 1) Los alquenos son más reactivos que los alcanos debido a la presencia de enlaces dobles carbono-carbono. 2) La adición de haluros de hidrógeno a alquenos sigue generalmente la regla de Markovnikov. 3) La hidratación de alquenos también sigue esta regla y es la reacción inversa a la deshidratación.
Este documento describe las propiedades de los alcoholes y eteres. Los alcoholes se clasifican como primarios, secundarios o terciarios dependiendo del carbono al que esté unido el grupo hidroxilo. Se describen varios ejemplos de nomenclatura de alcoholes. Los alcoholes tienen puntos de ebullición más altos que compuestos comparables debido a la formación de enlaces de hidrógeno intermoleculares, y su solubilidad en agua disminuye con el aumento del tamaño de la cadena carbonada.
Las principales reacciones de los alquenos incluyen:
1. Adiciones electrofílicas como la hidratación, hidrohalogenación y adición de ácido sulfúrico que siguen la orientación de Markovnikov.
2. Reducción por hidrogenación catalítica que da la estereoquímica sin.
3. Adición de halógenos como la formación de dihaluros de alquilo.
Este documento describe la síntesis de haloalcanos a través de tres métodos: sustitución radicalaria, adición a olefinas y a partir de alcoholes. Al aplicar sustitución radicalaria al 2-bromobutano se forman dos estereoisómeros, en concreto enantiómeros, que son imágenes especulares entre sí y no superponibles. Estos enantiómeros pueden diferenciarse mediante su actividad óptica y la nomenclatura (+)-2-bromobutano y (-)-2-bromobutano.
Este documento clasifica y describe las propiedades físicas y químicas de varios tipos de compuestos orgánicos, incluyendo alifáticos, aromáticos, alcoholes, aldehídos, cetonas, ácidos carboxílicos, amidas, aminas, nitrilos, éteres y ésteres. Explica cómo nombrar y distinguir cada uno de estos compuestos funcionales.
El documento describe las características del átomo de carbono y su hibridación. Explica que el carbono puede hibridarse en configuraciones sp, sp2 y sp3 para formar enlaces con otros átomos. Estas hibridaciones dan lugar a diferentes tipos de compuestos orgánicos como alcanos, alquenos y alquinos. También proporciona detalles sobre la nomenclatura y propiedades de estos compuestos.
Este documento clasifica y describe las propiedades físicas y químicas de varios grupos funcionales orgánicos, incluidos alcoholes, aldehídos, cetonas, ácidos carboxílicos, anhídridos, aminas y nitrilos. Explica la nomenclatura de cada grupo funcional y sus características como solubilidad, puntos de ebullición, reactividad y tipos de reacciones.
El documento describe los usos de varios hidrocarburos halogenados como cloroetano, los freones, el DDT y el p-diclorobenceno. También explica los conceptos básicos de grupo funcional y nomenclatura de compuestos orgánicos con diferentes grupos funcionales como alcoholes, éteres, aldehidos y cetonas.
Este documento clasifica y describe las propiedades físicas y químicas de varios grupos funcionales orgánicos, incluidos alcoholes, aldehídos, cetonas, ácidos carboxílicos, anhídridos, aminas, amidas y nitrilos. Explica la nomenclatura de cada grupo funcional y sus características como solubilidad, puntos de ebullición, reactividad y tipos de reacciones.
El documento describe las diferentes hibridaciones del átomo de carbono (sp3, sp2, sp) que permiten la formación de enlaces simples, dobles y triples. La hibridación sp3 permite la formación de compuestos saturados como los alcanos, con geometría tetraédrica. La hibridación sp2 permite la formación de compuestos insaturados como los alquenos, con geometría planar trigonal y un doble enlace. La hibridación sp permite la formación de enlaces triples como en el etino, con los orbitales hibridados
Este documento presenta una introducción a la nomenclatura de compuestos orgánicos. Explica la nomenclatura sistemática de hidrocarburos alifáticos como alcanos, cicloalcanos, alquenos y alquinos. También cubre la nomenclatura de derivados aromáticos como benceno y compuestos policíclicos. Finalmente, describe brevemente la nomenclatura de otros grupos funcionales como éteres, alcoholes y compuestos que contienen oxígeno, nitrógeno y azufre.
Este documento clasifica los compuestos orgánicos en diferentes categorías basadas en los elementos que contienen, como hidrocarburos, compuestos halogenados, oxigenados, nitrogenados y con azufre. También clasifica los hidrocarburos en alifáticos como alcanos, alquenos y alquinos, y aromáticos.
Este documento describe la función biológica de las proteínas y los aminoácidos que las componen. Explica que las proteínas están formadas por 20 aminoácidos comunes y describe las diferentes clasificaciones de los aminoácidos según su estructura y propiedades. También analiza la formación del enlace peptídico que une los aminoácidos en las cadenas proteicas.
1. UNIVERSIDAD CENTRAL DE VENEZUELA
ESCUELA DE AGRONOMÍA
FACULTAD DE AGRONOMÍA
DEPARTAMENTO DE QUIMÍCA Y TECNOLOGÍA
CATEDRA DE QUIMÍCA IV (BIOQUÍMICA)
Proteínas
2. Importancia de las proteínas.
Son elementos indispensables para el
crecimiento y la construcción de tejidos y
órganos.
Permiten que las células mantenga su
integridad, se defiendan de agentes externos,
reparen daños. Además, controlar y regular
funciones vitales para la vida.
3. PROTEÍNAS
DEFINICIÓN
Es una macromolécula, formada
por unidades básicas llamadas
aminoácidos, unidos entre sí por
medio de enlaces peptídicos.
H Macromolécula
H H O R H O R
N C C
C N H C C
H
R O H2N H C C N
H COOH
O R H
Aminoácido
Enlaces peptídicos
4. AMINOÁCIDOS
H Características:
α
1-. Posee un carbono asimétrico
H2 N C COOH (carbono α) .
Grupo α - amino Grupo α - carboxilo
R 2-. Dos grupos funcionales: grupo
Cadena lateral H carboxilico y el grupo amino, y un
grupo R.
H
H O 3-. Pueden rotar el plano de luz
polarizada (actividad optica), con
N C C
excepción de la glicina.
H
R O
4-. Las propiedades de los aa difieren
de acuerdo al grupo R. Solo hay 20
tipos de aa que conforman las
proteínas.
5. Aminoácidos: Configuración
De acuerdo a su distribución espacial, los
aminoácidos pueden ser:
D- aminoácidos L- aminoácidos
Grupo amino a la Derecha Grupo amino a la izquierda
H H
HOOC C NH2 H 2N C COOH
R R
Todos los aminoácidos de las proteínas son L-aminoácidos
6. Forma disociada de los aminoácidos
A pH fisiológico (pH=7) el grupo amino y carboxílico se
encuentran disociados
H
α
H3N+ C COO-
Grupo α – amino ionizado Grupo α – carboxílico ionizado
R
Cadena lateral
7. Clasificación de los aminoácidos
H
α
H3N+ C COO-
R
Cadena lateral
(20 aminoácidos proteicos)
No polares o hidrófobos.
Polares sin carga.
Polares con carga positiva (aa. básicos).
Polares con carga negativa (aa. ácidos).
8. Grupo R No polares o hidrófobos.
COO- COO- H COO-
H
+ COO- H2N+
H3N+ C H H3 N+ C COO- H3N+ C H H3N C C H
CH2
H CH3 CH H2C CH2
CH CH3
H3C CH3 CH2
CH3
Glicina (Gli) Alanina (Ala) Valina (Val) Leucina (Leu) Prolina (Pro)
COO- COO- H
COO-
H3N+ C H H3N+ C H H3N+ C COO-
H3N+ C H
CH2 CH2 CH2
CH CH3
C CH2 HC C
CH2 HC CH HC C
S CH
HC CH C
CH3 HC
CH NH
CH CH3
Isoleucina (IIe) Fenilalanina (Fen) Metionina (Met) Triptófano (Trp)
9. Único iminoácido de las proteínas:
COO-
H2N+ C H
H2C CH2
Anillo pirrolidínico
CH2
Propilo
Prolina (Pro)
10. Grupo R Polar sin carga.
COO-
H
H3N+ C H COO-
CH2
H3N+ C COO- H3N+ C H
C
CH2 CH2
HC CH SH
HC CH OH
C Cisteina (Cis) Serina (Ser)
OH COO-
H
Tirosina (Tir)
H3N+ C COO- H3N+ C H
COO-
H3N+ C CH2 CH2
H
C CH2
CH
H3C O NH2
OH O NH2
Treonina (Tre) Asparagina (Asn) Glutamina (Gln)
11. Grupo R Polar con carga positiva (aa. básicos).
H
COO- H3N+ C COO-
COO-
H3N+ C H CH2 H3N+ C H
CH2 CH2 CH2
CH2 CH2 C CH
H+N NH
CH2 NH
CH
CH2 C N+H2
N+H3 NH2
Lisina (Lis) Arginina (Arg) Histidina (His)
12. Grupo imidazol se ioniza a pH= 6.
COO-
H3N+ C H
CH2
C CH
H +N NH
CH
Histadina (His)
13. Grupo R Polar con carga negativa (aa. ácidos).
COO-
COO-
H3N+ C H
CH2
H3N+ C H
CH2 CH2
C
O O- C
O O-
Ácido glutámico (Glu) Ácido Aspártico (Asp)
15. El enlace peptídico
Definición
Enlace químico, de naturaleza covalente, que se forma
al reaccionar el grupo amino de un aa con el grupo
carboxílico de otro, con pérdida de agua.
H Pierde Dos H H
H O H O
+
H N+ C C O- H N+ C C O-
Pierde un O
H H
R1 H2O R2
H H
H O O
N-Terminal C-Terminal
H N+ C C N C C O-
H H
R1 R2
Enlace peptídico
16. Formación del enlace peptídico
Formemos enlaces peptídicos entre Alanina, Cisteína y Alanina
Alanina Cisteína Alanina
H H
H
+
H 3N C COO - H 3N +
C COO - H 3N+ C COO-
CH 3 CH 2 CH 3
SH
H
N-Terminal H O O H C-Terminal
H 3N+ C C N C C N C COO-
CH 3 H CH 2 H CH 3
SH
Residuos de aa
PÉPTIDO
17. PEPTIDOS
Dipéptido aa1 aa2
Tripeptido aa1 aa2 aa3
Tetrapeptido aa1 aa2 aa3 aa4
Polipeptido aa1 aa2 aa3 ... aan
Nº menor de 50 aminoácidos unidos= POLIPÉPTIDO
Nº mayor de 50 aminoácidos unidos = PROTEÍNA.
18. Características del enlace peptídico
Rotación Doble enlace parcial
posible
El enlace es coplanar
Alternancia en los enlaces
peptidicos
Secuencia en zig zag
Enlace rígido
19. Clasificación de las Proteínas
Según su Según la Según la
composición. estructura función
tridimensional o biológica.
conformación.
20. Hidrólisis
Proteínas Simple. aa
aa aa
aa aa aa aa aa aa aa
aa aa
aa aa
aa aa aa aa aa
aa
Según su
composición. Proteínas Conjugadas.
aa
aa aa
Hidrólisis aa
aa aa
aa aa aa aa aa aa aa
aa aa
aa aa
aa aa aa +
Parte no
proteica Parte no
proteica
21. Parte no
Proteica
(Grupo prostético)
Orgánica Inorgánica
Glucoproteína Carbohidratos+a.á. Metal Metaloproteínas
(P, Fe, Zn, Cu)
Lipoproteínas Lípido+a.á.
Nucleoproteína Ác. nucleico+a.á.
23. Según la estructura
tridimensional o conformación.
Fibrosas Globulares Intermedias o Mixtas
Enzima,
Colágeno, α- Hormonas, Actina,
queratina, Fibrinógeno.
Hemoglobina.
Elastina.
24. Proteínas Fibrosas.
Cadenas polipétidicas largas.
Ordenadas de forma paralelo.
Forman fibras o laminas largas.
Son insolubles en agua y resistente.
25. Proteínas Globulares.
Cadena polipetidica plegada.
Forma compacta, semejante a un
esferoide.
La mayoría son solubles en agua.
26. Proteínas Intermedia o mixtas.
Son largas y de estructura
cilíndricas. Fibrinógeno.
Son solubles en agua.
Misiona
27. Según su función
Trasporte.
Protección.
Regulación.
Toxinas.
Reserva. Funciones de
las proteínas
Contracción Estructura.
y relajación.
Catalítica
(enzimas).
28. Mioglobina
Resumen.
Según la
estructura
tridimensional o
conformación.
Globular Según la
Según su función
composición. biológica.
Conjugada Almacenar y
trasportar O2
29. Estructuras De Las Proteínas:
Primaria.
Secundaria.
Terciaria.
Cuaternaria.
Supramoleculares.
30. Estructura Primaria:
Secuencia u ordenamiento de los aa en el
esqueleto covalente de la cadena
polipeptídica.
1.- Número
2.- Identidad
3.- Secuencia
Fuerza estabilizante: Enlaces peptídico.
31. Estructuras Secundarias:
Describe la orientación regular y
periódica en el espacio de la cadena
polipeptídica.
Hoja plegada
Alfa hélice.
32. Estructura α-hélice de una proteína.
Hélice alfa:
1-. Cadena polipeptídica enrollada a lo
largo de un eje.
2-. Una vuelta completa de la hélice
cubre una distancia de 0,54 nm.
3-. Existen 3,6 aa por vuelta de hélice.
4-. Las cadenas laterales de los residuos
de aa quedan hacia fuera (perpendicular
el eje).
5-. La estructura se mantiene por
puentes de hidrógenos entre el oxigeno
del grupo carbonilo y el hidrogeno del
grupo amino.
Estabilización: Puentes de hidrógenos.
33. Estructura lámina plegada de una proteína.
Lámina plegada:
1-. Cadena polipeptidica se encuentra
extendida.
2-. Cada residuo de aa ocupa un espacio de
0,35 nm.
3-. Cuando dos cadenas polipeptídicas se
aparean pueden establecerse puentes de
hidrogeno.
4-. La cadenas adquieren una forma de
laminas con plegamiento en forma de zigzag.
5-. Los grupos R se hallan por encima o
debajo de las laminas.
Estabilización: Puentes de hidrógenos
34. Tipos de estructuras en lámina plegada de una
proteína.
Paralela
N-terminal N-terminal
C-terminal C-terminal
35. Tipos de estructuras en lámina plegada de una
proteína.
Antiparalela
N-terminal C-terminal
C-terminal N-terminal
36. Estructuras Terciaria.
Se refiere a la disposición tridimensional de las
cadenas polipetidicas estabilizadas por interacciones
débiles, que se establecen entre los grupos R de los
residuos aa y por el enlace covalente di sulfuro.
37. Fuerzas estabilizadora de las estructuras terciarias:
Tipos de enlace que estabilizan la
estructura terciaria de una
proteína:
Covalentes (-S-S- disulfuro).
Iónicos.
Hidrófobos.
Puentes de hidrógeno.
Fuerzas de Van der Waals.
38. Ubicación de los Aminoácidos en la Estructuras
Terciaria.
-
O O
-
C
CH2
CH3 H3C S
CH
CH2 NH3
O
Zona exterior
Zona interior o o hidrofílica.
NH2
hidrofóbica. Aminoácidos
Aminoácidos hidrofílicos.
hidrofóbicos.
39. Estructuras Cuaternaria.
Asociación no covalente de dos o más
cadenas polipeptídicas.
Los ejemplos más habituales son:
Hemoglobina: dos cadenas α y dos β.
Colágeno: tres hélices de colágeno.
40. Estructuras Supramolecular.
Asociación de proteínas diferentes que
cumples una función biológica y están
ubicadas en los organelos ó estructuras
celulares.
41. Niveles de Estructura
Supra-
Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria
moleculares
Enlace Enlaces no Enlaces Enlace no Enlaces no
covalente: covalentes: covalentes: covalente: covalentes.
Peptídico. Puentes de Enlaces -Puentes de
hidrógenos que disulfuro. hidrogeno entre
involucran al Enlaces no las cadenas
enlace peptídico covalentes: polipeptídicas.
-Puentes de -Atracciones
hidrógeno. electrostáticas
-Atracciones entre las cadenas
electrostáticas. polipeptídicas.
-Interacciones
hidrofóbicas.
44. Estructura nativa de una proteína y su
desnaturalización
Estructura nativa
Es la estructura tridimendisional natural que
presentan las proteínas, que les permite tener
una actividad biológica.
Desnaturalización de las proteínas
Proceso que consiste en el despagamiento
de la estructura nativa, producido por
agentes externos, generando una cadena
desenrollada sin actividad biológica.
45. Físicos.
Temperatura
Agitación Rayos X
Químicos.
Ácidos Detergentes
Bases
47. Comportamiento ácido-básico de los aminoácidos.
H
α
OH- H3N+ C COO- H+
H 2O R
pH~7
H H
α α
H2N C COO- H3N+ C COOH
R R
Ácido (cede protones H+) Base (acepta protones H+)
ANFOTERO
48. Disociación Alanina.
H El pKa me da el orden de disociación de los
grupos disociables.
H3N+ C COO-
Orden de disociación
pKa=9,69 CH3 pKa=2,35 Desde Menor pKa hasta mayor pKa
OH- OH-
H3N+
O-
CH3 CH3 CH3
CN=+1 CN=0 CN=-1
A pH muy ácido todos
los grupos ionizables
están protonados.
49. Curva de titulación de la alanina
Tiene menor solubilidad
Carga -1
Punto isoeléctrico
Carga 0 Es el valor del pH donde la
molécula tiene una carga neta
Ion Dipolar
igual a cero.
Carga +1 pKa1 pKa2
pI
2
51. Solubilidad: factores que la afectam
pH.
Fuerza Iónica (µ):
I. Solubilidad por salado.
II. Precipitación por salado.
Constante Dieléctrica (D).
Temperatura.