La inmunoglobulina D (IgD) es, de las proteínas que constan en el suero humano, la más desconocida en cuanto a su utilidad biológica. Se han aumentado los estudios de la IgD sérica en relación con diferentes enfermedades, al demostrarse su participación en determinados trastornos febriles en niños, así como el papel de esta en la respuesta inmune, dado por su manifestación en la membrana de los linfocitos B formando parte del receptor antigénico.

1. IgD: INMUNOGLOBULINA D
Autor:
Álvarez Cajas Joshua Sebastián
Estudiante de cuarto semestre de la carrera de Medicina en la Universidad Técnica de
Manabí.
Tutor:
Jorge Cañarte Alcívar, MD-Inmunólogo clínico.
RESUMEN
La inmunoglobulina D (también llamada IgD) es una proteína presente en el suero
humano, a su vez es una de las más desconocidas si hablábamos de su utilidad
biológica. Se ha relacionado mediante varios estudios esta proteína con diversas
enfermedades ya que se ha encontrado en la superficie celular de los linfocitos B y
forma parte del receptor antigénico.
PALABRAS CLAVE:
Anticuerpo, inmunidad, reconocimiento
SUMMARY
Immunoglobulin D (also called IgD) is a protein present in human serum, which is one
of the most unknown if we talk about its biological utility. This protein has been linked
through several studies to various diseases as it has been found on the cell surface of B
cells and is part of the antigenic receptor.
KEYWORDS:
Antibody, immunity, recognition

2. INTRODUCCIÓN
Existen diversos tipos de anticuerpos
que son producidos por el cuerpo y se
sabe la función exacta de cada una de
ellas, la Inmunoglobulina D a diferencia
del resto de anticuerpos, no se sabe su
función exacta en el organismo, pero
existen diversas hipótesis de lo que
representa en el cuerpo teniendo un
valor aproximado de 0,25% siendo la de
menor cantidad y viviendo casi 3 días.
(1)
Un poco acerca de su estructura
molecular, está posee la forma general
de las Inmunoglobulinas la cual consta
de dos cadenas pesadas, dos cadenas
ligeras, extremos carboxilo y amino
terminal y unidas entre sí por puentes de
sulfuro. Las cadenas de este anticuerpo
que suelen estar en contacto con la
membrana celular del antígeno, posee
una movilidad electroforética menos
veloz que las estructuras de los
anticuerpos monoclonales en el suero.
(2)
DESARROLLO
Para el siglo XX, cerca del año 1970
se descubrió este anticuerpo en las
células derivadas de la médula ósea en
humanos o también conocidas como
Células B. Además de la ser
encontradas en la Médula ósea, se han
encontrado Tejidos Linfoides que en su
superficie solo hay IgD como lo son las
glándulas Adenoides donde más hay, el
bazo por ser el lugar donde mueren las
células sanguíneas, en los nódulos del
sistema linfático y en el GALT o
también conocido como tejido linfoide
asociado al intestino (de ejemplo las
Placas de Peyer y el Apéndice).
En cuanto a lo que se sabe de la
función de la Inmunoglobulina D en la

3. inmunidad del cuerpo, esta no provoca
una anafilaxis cutánea producto de la
alergia, no suele trabajar en conjunto
con otras células del sistema inmune
como los linfocitos polimorfo nucleares
(Neutrófilos) o los monocitos. Así
mismo, las proteínas del complemento
libres en el organismo en conjunto con
este anticuerpo, activan la vía
alternativa la cual se unirá a sustancias
específicas del anticuerpo como lo es el
Lipopolisacarido.
Su síntesis estará determinada por
dos factores que suelen estar
relacionados genéticamente o por la
influencia de otros anticuerpos. En la
Fc (Fracción constante) poseen
moléculas las Inmunoglobulinas M y D
que facilitarán la unión del anticuerpo a
la superficie del antígeno. Una vez que
se haya unido el anticuerpo al antígeno,
se transforman en células receptoras de
linfocitos B.
La apoptosis o muerte celular
programada se da cuando ambos
receptores de IgD e IgM trascienden
señales juntas ya que los anticuerpos de
la clase D se comportan en fases
prematuras de infección como
anticuerpos de clase M como se lo
comprobó en un estudio de anticuerpos
fijadores de complemento contra la
Mycobacterium Pneumoniae.
Otros ejemplos encontrados con la
misma transición de señales entre IgD e
IgM son los anticuerpos de la rubéola,
sarampión y en pacientes con la
enfermedad de la Panencefalitis
esclerosante subaguda. Se han
encontrado en la toxina diftérica y la
Escherichia Coli además de las
mencionadas anteriormente.
Los últimos estudios realizados a un
paciente con Miocarditis por el virus
Coxsackie demostró tener elevados
niveles de IgD (debido a que se une de
una manera no especificada con
bacterias a través de la Fracción
constante). Algunas personas que

4. padecen de inmunodeficiencias corren
el riesgo a las infecciones por bacterias.
En las diferentes enfermedades que
causan inmunodeficiencias también se
ha encontrado correspondencia (como
en el caso de IgD e IgM) con la IgA
(principal en mucosas) e IgE (principal
en epitelio de la piel) que se encontró en
pacientes con el Virus de
Inmunodeficiencia Adquirida. Cuando
se hizo un análisis serológico del suero,
hubo un incremento de la IgD en el
suero (49%) producidos por las células
lagrimales y glándulas parótidas.
CONCLUSIONES
En resumen, aunque no sepamos la
función exacta del IgD este tiene una
relación extraña con el sistema
inmunológico que nos impide reconocer
a qué afecta y cómo lo hace, de lo que sí
podemos estar seguros es de que se trata
de una inmunoglobulina enigmática que
se seguirá investigando para descubrir
formas de aprovecharla o al menos
evitar que afecte a nuestro sistema
autoinmune.

5. BIBLIOGRAFÍA
1. Wu Y, Tamma SML, Lima V,
Coico RF. Facilitated antigen
presentation by B cells expressing
IgD when responding T cells
express IgD-receptors. Cell
Immunol 1999;192:194-202.
2. Hiemstra I, Vossen JM, van der
Meer JWM, Weemaes CMR, Out
TA, Zegers BJM. Clinical and
immunological studies in patients
with an increased serum IgD level. J
Clin Immunol 1989;9:393-400.
3. Tamura H, Fujinaga T, Kuroume T.
IgD antibody to Mycoplasma
pneumoniae in human sera as
measured by the RAST. Int Arch
Allergy Appl Immunol
1982;69:335-9.
4. Onodera S, Shibata A, Miura AB,
Suzuki A, Sakamoto S. Quantitative
determination of serum
immunoglobulin D in gammopathy.
Tohoku J Exp Med 1968;95:145-51.
5. Drenth JPH, Denecker NEJ, Prieur
AM, van der Meer JWM. Le
syndrome hypér-immunoglobuline
D. Press Med 1995;24:1211-3.
6. Van der Meer JWM, Vossen JM,
Râdl J, van Nieuwkoop JA, Meyer
CJ, Lobatto S, et al.
Hyperimmunoglobulinaemia D and
periodic fever: A new syndrome.
Lancet 1984;1:1087-90.
7. Liu YJ, Bouteiller O de, Arpin C,
Briere F, Galibert L, Ho S, et al.
Normal human IgD+/IgM+
germinal center B cells can express
up to 80 mutations in the variable
region of their IgD transcripts.
Immunity 1996;4:603-13.
8. Papadopoulos NM, Frieri M. The
presence of immunoglobulin D in
endocrine disorders and diseases of
immunoregulation, including the
acquired immunodeficiency
syndrome. Clin Immunol
Immunopathol 1984;32:248-52.

6. 9. Kumano Y, Nagato T, Kurihara K,
Kikukawa H, Goto M, Kawano Y,
et al. Hyperimmunoglobulinemia D
in idiopathic retinal vasculitis.
Graefes Arch Clin Exp Ophthalmol
1977;235:372-8.
10. Saulsbury FT. Increased serum IgD
concentrations in children with
Henöch-Schoenlein purpura. Br J
Rheumatol 1998;37:570-2.
11. Prieur AM, Griscelli C. Aspect
nosologique des formes systémiques
d'arthrite juvenile à debut très
precoce. A propos de dix-sept
observations. Ann Pediatr
1983;30:565-9.
12. Offord KP, Gleich GJ, Barbee RA,
Dunnette SL, Miller RD. Serum IgD
in subjects with and without chronic
obstructive pulmonary disease. A
previous finding restudied. Am Rev
Respir Dis 1982;126:118-20.
13. Haraldsson A, Weemaes CMR, De
Boer AW, Bakkeren JAJ, Stoelinga
GBA. Immunological studies in the
hyper-immunoglobulin D syndrome.
J Clin Immunol 1992;12:424-8.
14. Houten SM, Kuis W, Duran M,
Koning TJ de, van Royen-Kerkhof
A, Romeijn GJ, et al. Mutations in
MVK, encoding mevalonate kinase,
cause hyperimmunoglobulinaemia
D and periodic fever syndrome. Nat
Genet 1999;22:175-7.
15. Devey M, Sanderson CJ, Carter D,
Coombs RRA. IgD antibody to
insulin. Lancet 1970; 2:1281-3.