 La hemoglobina, es una proteína del cuerpo encargada de llevar oxígeno y de darle el color a los glóbulos rojos. Se encarga de llevar oxígeno, a través de los pulmones, a todos los tejidos involucrados en el sistema sanguíneo y respiratorio.  La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hemo en cada subunidad, cuyo átomo de hierro es capaz de unir de forma reversible una molécula de dioxígeno. El grupo hemo está formado por: 1. Unión del succinil-CoA (formado en ciclo de Krebs o ciclo del ácido cítrico) al aminoácido glicina formando un grupo pirrol. 2. Cuatro grupos pirrol se unen formando la protoporfirina IX. 3. La protoporfirina IX se une a un ion ferroso (Fe2+) formando el grupo hemo.  La masa total de eritrocitos de un adulto contiene unos 600gr. de hemoglobina capaces de transportar 800ml de oxígeno.  La hemoglobina es la encargada de la fijación del oxígeno y del dióxido de carbono en la sangre. Se puede determinar la hemoglobina total (=HbE) o solo la que contienen los glóbulos rojos o eritrocitos (=MCH). El valor de esta junto con los glóbulos rojos determinará una posible anemia.  La hemoglobina presente en los adultos (HbA) tiene dos cadenas α y dos cadenas β. La cadena α consta de 141 aminoácidos y una secuencia específica, mientras que la cadena β consiste de 146 aminoácidos con una estructura primaria diferente. Estas cadenas son codificadas por genes diferentes y tienen estructuras primarias diferentes.

1. INTEGRANTES:
PEÑA ROSAS, ALINSON
RAMIREZ ORTEGA, ANABEL
RIVERA GONZALES, CÉSAR GUSTAVO
ROMAN CÓRDOVA, MARISELA

2. HEMOGLOBINA
La hemoglobina
(HB) es una
proteína globular,
que está presente
en altas
concentraciones en
lo glóbulos rojos y
se encarga del
transporte de O2 del
aparato respiratorio
hacia los tejidos
periféricos.
ESTRUCTURA
La hemoglobina es una proteína con
estructura cuaternaria, es decir, está
constituida por cuatro cadenas polipeptídicas:
dos α y dos β

4. COMPONENTES DE LA
HEMOGLOBINA

5. FUNCIONES DE LA
HEMOGLOBINA

6. TIPOS DE
HEMOGLOBINA
Hemoglobina A o HbA:
Llamada también hemoglobina
del adulto o hemoglobina normal,
representa aproximadamente el
97% de la hemoglobina en el
adulto. Formada por dos globinas
alfa y dos globinas beta.
Hemoglobina S: Hemoglobina
alterada genéticamente presente
en la anemia de células
falciformes. Afecta
predominantemente a la
población afroamericana y
amerindia.
Hemoglobina A2: Representa
menos del 2,5% de la
hemoglobina después del
nacimiento. Está formada por dos
globinas alfa y dos globinas
delta.
Hemoglobina F (Hemoglobina
fetal): Formada por dos globinas
alfa y dos globinas gamma. Tras
el nacimiento desciende la
síntesis de globinas gamma y
aumenta la producción de
globinas beta.

7. Oxihemoglobina: Representa la
hemoglobina que posee unido
oxígeno (Hb+O2).
Metahemoglobina:
• Producto de la oxidación del
Fe(II)  Fe(III).
• No transporta oxigeno.
• Se produce por una enfermedad
congénita en la cual hay
deficiencia de metahemoglobina
reductasa, enzima encargada de
mantener el hierro como Fe (II).
• También producida por
intoxicación de nitritos.
 Carbaminohemoglobina:
Se refiere a la hemoglobina que
ha unido CO2 después del
intercambio gaseoso entre los
glóbulos rojos y los tejidos
(Hb+CO2).
• Carboxihemoglobina: Hemoglobina
resultante de la unión con el CO. Es
letal en grandes concentraciones .
El CO presenta una afinidad 200 veces
mayor que el oxígeno por la Hb, por lo
que desplaza a este fácilmente y
produce hipoxia tisular.

8. Hemoglobina glucosilada: Se
encuentra normalmente en la
sangre en baja cantidad, en
patologías como la diabetes se ve
aumentada. Es el resultado de la
unión de la Hb con glucosa u otros
carbohidratos libres.
Después de las 6 semanas de
concepción aparecen los eritrocitos
por primera vez, conteniendo las
seguientes hemoglobinas
embrionarias:
Hb Gower I
Hb Gower II
Hb Pórtland

9. MECANISMO DE
ACCIÓN
 La hemoglobina es el transportador del 𝑂2, 𝐶𝑂2 𝑦 𝐻+
. La HB es el
transportador que reduce la velocidad de la circulación, por el
transporte de oxigeno el cual es aproximadamente 200 ml de 𝑂2 por
litro de sangre.
 La relación entre la tensión de 𝑂2 y la saturación de la Hb se describe
mediante la curva de saturación de la oxiHb. La curva de disociación
de la hemoglobina es sigmoidea siendo de esta manera como puede
ceder casi el 70% de 𝑂2 del total que puede transportar.
Además, cuando la Hb esta oxigenada
es que esta relajada(R), y cuando esta
desoxigenada se pone tensa(T).
La afinidad de la Hb por el O
influenciada por:
• Aumento de la concentración de 𝐻+
• Aumento del 𝐶𝑂2
• Aumento de la temperatura
• La disminución del pH

10. EFECTO
BOHR
 La oxigenación de la Hb aumenta la acidez y la desoxigenación aumenta
la basicidad porque la unión del oxígeno a la Hb implica la participación en
el equilibrio del ion hidrógeno.
Cuando el CO2 llega al eritrocito se
dan dos situaciones:
• La primera es cuando el 𝐶𝑂2
reacciona con el 𝐻2 𝑂, produce
una reacción catalizada por la
anhidrasa carbónica, produciendo
H2CO3 en un 90%.
• La segunda es que el 𝐶𝑂2 en un
7%, se une a la Hb generando
carbaminoHb.

11. ERITROPOYETINA
Es una citocina glucoproteica que estimula la formación de eritrocitos . En
los seres humanos, es producida principalmente por el riñón en las
células intersticiales peritubulares, células mesangiales (del 85 al 90 %),
el resto en el hígado y glándulas salivales (del 10 al 15 %).
ESTRUCTURA
La EPO humana es
un polipéptido ácido no
ramificado a partir de
165 monómeros de
aminoácido y un peso
molecular de
aproximadamente
34kDa
FUNCIÓN
Su acción principal es
estimular la citopoyesis,
actúa también en la
formación de
megacariocito.
La carencia de
eritropoyetina
ocasiona anemia y como
debilidad muscular.
REGULACIÓN DE
LA EPO
La existencia de un
sensor extrarrenal.
La noradrenalina, la
adrenalina y varias
prostaglandinas
estimulan y regulan
la producción de
EPO

13. MECANISMOS DE
REGULACIÓN
Regulación por presión de
oxígeno:
La tensión de oxígeno tisular
depende de las velocidades
relativas de la oferta y la
demanda de oxígeno.
Regulación mediada por
testosterona:
Los precursores de los
eritrocitos utilizan el hierro que al
estar limitado por un aumento en
la producción de testosterona,
lleva rápidamente a la
hipoferremia. La hepcidina se
libera a la sangre en respuesta a
niveles elevados de hierro sérico
o como resultado de una
inflamación
Regulación por la temperatura:
La exposición a temperaturas bajas,
llevan al organismo a producir calor
en los tejidos lo que llevará a una
elevación eritrocitária para el
suministro de oxígeno a los tejidos
perisféricos
Regulación paracrina:
Una posible función paracrina,
podría mantener bajos niveles
de eritropoyesis, a las que se
ha atribuido progenitores
hematopoyéticos en la
producción de EPO dentro de
la médula ósea.

14. PREGUNTAS:
1.¿Qué porcentaje de oxigeno transporta la
Hb?
 En condiciones normales
aproximadamente el 97% del oxigeno que
se transporta desde los pulmones a los
tejidos en combinación química con la
hemoglobina de los eritrocitos.
2.¿ Dónde se produce la hormona EPO?
 Se produce en los riñones.
3.¿Cuál es la unidad terapeutica de la EPO?
 Esta indicada en pacientes con anemia
graves, que pueden estar causadas por
insuficiencias renales o procesos
tumorales, con el fin de inducir un
aumento de la concentración de globulos
rojos.