PRESENTACION SOBRE CELULAS Y COMPONENTES BIOLOGICOS

1. Péptidos y Proteínas

2. Enlace peptidico Péptidos cadenas de amino ácidos Deshidratación

3. Residuo

8. Proteínas simples Proteínas conjugadas Grupo prostético

9. Estructura de proteínas 4 niveles Secuencia Patrones estructurales Plegamientos 3D Subunidades polipeptidicas

10. Estructura primaria E. coli = 3000 proteínas H. sapiens = 25000 -30000 Secuencia de amino ácidos única Fundamental para la estructura 3D Secuencias señal

13. Enlace peptídico Deshidratación

16. Estructura secundaria Proteínas nativas: proteínas en cualquiera de sus conformaciones funcionales y de plegamiento. Conformación proteína Interacciones débiles

17. Estructura secundaria Entropía Cadena polipeptidica: múltiples conformaciones debido a un alto grado de entropía conformacional. Contrarrestan Puentes disulfuro Interacciones débiles (no covalentes) Puentes de hidrogeno Hidrofobicas Ionicas Estructuras especificas 2D y 3D

18. La conformación de la proteína con mas baja energía libre (la más estable) es la que la que presenta el mayor numero de interacciones débiles. Solvente: Agua Hidrofobica: interior de la proteína Puentes de hidrogeno (cooperativos)

19. Rígido Punto de rotación Cα---C --N---Cα. Coplanar

20. Estructura secundaria Conformación local de alguna parte del polipeptido. Patrones de plegamiento α-helice Conformación β

21. α-Hélice L- o D- amino ácidos

23. α-Helice

24. α-Hélice

26. α-Hélice Repulsión electrostática entre residuos de amino ácidos sucesivos con grupos R cargados Tipos de grupos R adyacentes Interacciones entre grupos R espaciados 3 o 4 residuos Presencia de Pro y Gly Interacción entre residuos de amino ácidos en los extremos de la hélice y el dipolo eléctrico.

27. Conformaciones β

28. Conformaciones β

29. Giros β

30. Giros β

33. Estructura terciaria Organización tridimensional Residuos productores de giros: Pro, Thr, Ser y Gly. Segmentos de interacción entre cadenas polipeptidicas son mantenidas su posiciones terciarias por diferentes clases de interacciones de unión débiles (o S-S)

34. Estructura terciaria

35. Estructura terciaria

36. Estructura cuaternaria Algunas proteínas tienen dos o más cadenas polipeptidicas separadas o subunidades. La organización de las subunidades en complejos 3-D

38. Clases de proteínas Proteínas fibrosas: cadenas polipeptidicas organizadas en largas hebras u hojas. Soporte Forma Protección Proteínas globulares: cadenas polipeptidicas plegadas en forma globular. Enzimas Proteínas regulatorias

39. α-Queratina Derecha individual Izquierda las dos 2 hebras en paralelo Amplifica la fuerza de la estructura Ala, Val, Leu, Ile, Met, and Phe

42. Miosina

43. Colágeno Izquierda individual Derecha las tres 3 hebras en paralelo Amplifica la fuerza de la estructura 35% Gly, 11% Ala, and 21% Pro y 4-Hyp Gly–X–Y, donde X esfrecuentemente, Pro, Y 4-Hyp

46. Purificación de proteínas

47. Cromatografía de exclusión por tamaño

48. Cromatografía de afinidad

49. Purificación de proteínas Cromatografía de intercambio cationico

51. Electroforesis Separación basada en la migración de proteínas cargadas en un campo eléctrico (pI, p.m)

52. Electroforesis

53. Isoelectroenfoque Para determinar pI de una proteína Gradiente de pH, distribuidos en un campo eléctrico generado a través del gel.