Las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Tienen cuatro niveles de estructura: secuencia primaria de aminoácidos, estructuras secundarias como hélices alfa y láminas beta, plegamiento terciario tridimensional, y ensamblaje cuaternario de subunidades. Las proteínas se purifican usando métodos como cromatografía y electroforesis para separarlas basado en sus propiedades físicas y químicas.

1. Péptidos y Proteínas

2. Enlace peptidicoPéptidos cadenas de amino ácidosDeshidratación

3. Residuo

8. Proteínas simplesProteínas conjugadasGrupo prostético

9. Estructura de proteínas4 nivelesSecuenciaPatrones estructuralesPlegamientos 3DSubunidades polipeptidicas

10. Estructura primariaE. coli = 3000 proteínasH. sapiens = 25000 -30000Secuencia de amino ácidos únicaFundamental para la estructura 3DSecuencias señal

13. Enlace peptídicoDeshidratación

16. Estructura secundariaProteínas nativas: proteínas en cualquiera de sus conformaciones funcionales y de plegamiento.Conformación proteínaInteracciones débiles

17. Estructura secundariaEntropía Cadena polipeptidica: múltiples conformaciones debido a un alto grado de entropía conformacional.ContrarrestanPuentes disulfuroInteracciones débiles (no covalentes)Puentes de hidrogenoHidrofobicasIonicasEstructuras especificas 2D y 3D

18. La conformación de la proteína con mas baja energía libre (la más estable) es la que la que presenta el mayor numero de interacciones débiles. Solvente: AguaHidrofobica: interior de la proteínaPuentes de hidrogeno (cooperativos)

19. RígidoPunto de rotaciónCα---C --N---Cα.Coplanar

20. Estructura secundariaConformación local de alguna parte del polipeptido.Patrones de plegamientoα-heliceConformación β

21. α-HéliceL- o D- amino ácidos

23. α-Helice

24. α-Hélice

26. α-HéliceRepulsión electrostática entre residuos de amino ácidos sucesivos con grupos R cargadosTipos de grupos R adyacentesInteracciones entre grupos R espaciados 3 o 4 residuos Presencia de Pro y GlyInteracción entre residuos de amino ácidos en los extremos de la hélice y el dipolo eléctrico.

27. Conformaciones β

28. Conformaciones β

29. Giros β

30. Giros β

33. Estructura terciariaOrganización tridimensional Residuos productores de giros: Pro, Thr, Ser y Gly.Segmentos de interacción entre cadenas polipeptidicas son mantenidas su posiciones terciarias por diferentes clases de interacciones de unión débiles (o S-S)

34. Estructura terciaria

35. Estructura terciaria

36. Estructura cuaternariaAlgunas proteínas tienen dos o más cadenas polipeptidicas separadas o subunidades.La organización de las subunidades en complejos 3-D

38. Clases de proteínasProteínas fibrosas: cadenas polipeptidicas organizadas en largas hebras u hojas.SoporteFormaProtecciónProteínas globulares: cadenas polipeptidicas plegadas en forma globular.Enzimas Proteínas regulatorias

39. α-QueratinaDerecha individualIzquierda las dos2 hebras en paraleloAmplifica la fuerza de la estructuraAla, Val, Leu, Ile, Met, and Phe

42. Miosina

43. ColágenoIzquierda individualDerecha las tres3 hebras en paraleloAmplifica la fuerza de la estructura35% Gly, 11% Ala, and 21% Pro y 4-HypGly–X–Y, donde X esfrecuentemente, Pro, Y 4-Hyp

46. Purificación de proteínas

47. Cromatografía de exclusión por tamaño

48. Cromatografía de afinidad

49. Purificación de proteínasCromatografía de intercambio cationico

51. Electroforesis Separación basada en la migración de proteínas cargadas en un campo eléctrico (pI, p.m)

52. Electroforesis

53. IsoelectroenfoquePara determinar pI de una proteínaGradiente de pH, distribuidos en un campo eléctrico generado a través del gel.