El documento describe varias técnicas para purificar proteínas y determinar su estructura, incluyendo la precipitación con sulfato de amonio, cromatografía por exclusión de tamaño, afinidad y electroforesis, las cuales separan proteínas basadas en propiedades como tamaño, carga y afinidad por ligandos específicos. También se detalla el proceso de extraer proteínas de células mediante homogeneización y centrifugación diferencial antes de aplicar estas técnicas de purificación.
Esta monografía muestra información sobre el análisis de cuantitativo de la cinética de enzimas de sustrato único, para entender esta información primero se explica datos importantes sobre cinética enzimática. Esta monografía presenta algunos objetivos los cuales son: a) Explicar la cinética enzimática; b) Analizar la ecuación de velocidad y las características de las reacciones según el orden y la interacción enzima sustrato; c) Reconocer, explicar, relacionar, deducir y aplicar el análisis cuantitativo de la cinética de enzimas de sustrato único; d) Reconocer, explicar, deducir y aplicar la ecuación de Michaelis-Menten; e) Elaborar representaciones de Lineweaver Burk y otras representaciones; f) Mostrar la importancia clínica de enzimas en diagnóstico de patologías y control. Para buen entendimiento, primero se explica la importancia de las enzimas en los procesos metabólicos como responsables cinéticos de la conservación del equilibrio corporal; y con estos conceptos previos se inicia la monografía. Finalmente se cumplieron los objetivos mediante una exposición.
Esta monografía muestra información sobre el análisis de cuantitativo de la cinética de enzimas de sustrato único, para entender esta información primero se explica datos importantes sobre cinética enzimática. Esta monografía presenta algunos objetivos los cuales son: a) Explicar la cinética enzimática; b) Analizar la ecuación de velocidad y las características de las reacciones según el orden y la interacción enzima sustrato; c) Reconocer, explicar, relacionar, deducir y aplicar el análisis cuantitativo de la cinética de enzimas de sustrato único; d) Reconocer, explicar, deducir y aplicar la ecuación de Michaelis-Menten; e) Elaborar representaciones de Lineweaver Burk y otras representaciones; f) Mostrar la importancia clínica de enzimas en diagnóstico de patologías y control. Para buen entendimiento, primero se explica la importancia de las enzimas en los procesos metabólicos como responsables cinéticos de la conservación del equilibrio corporal; y con estos conceptos previos se inicia la monografía. Finalmente se cumplieron los objetivos mediante una exposición.
electroforesis se refiere a la técnica separativa que emplea un campo eléctrico aplicado que actúa sobre partículas cargadas causando su movimiento a través de una matriz
Propiedades Bioquímicas del agua
Organelas. Teoria endosimbiotica. Transporte de membrana. transporte activo. Transporte pasivo.Bomba Sodio. Bomba Calcio. Endocitosis. Pinocitosis. Fagocitosis. Enlaces covalentes. Enlaces iònicos y electrostàticos. Puentes de Hidrogeno. Fuerzas de Van der Waals. Importancia de la biomédica del agua. Decepción Hidrica. Estructura quìmica. Propiedades Fisicoquimicas. Ionización del agua. Definición de pH. Constante de ionización. Amortiguador.Equilibrio acido-base. Sustancias buffer. Electrolitos y balance del agua. Micronutrientes. Vitaminas liposolubles. Vitaminas Hidrosolubles. Minerales
ROMPECABEZAS DE ECUACIONES DE PRIMER GRADO OLIMPIADA DE PARÍS 2024. Por JAVIE...JAVIER SOLIS NOYOLA
El Mtro. JAVIER SOLIS NOYOLA crea y desarrolla el “ROMPECABEZAS DE ECUACIONES DE 1ER. GRADO OLIMPIADA DE PARÍS 2024”. Esta actividad de aprendizaje propone retos de cálculo algebraico mediante ecuaciones de 1er. grado, y viso-espacialidad, lo cual dará la oportunidad de formar un rompecabezas. La intención didáctica de esta actividad de aprendizaje es, promover los pensamientos lógicos (convergente) y creativo (divergente o lateral), mediante modelos mentales de: atención, memoria, imaginación, percepción (Geométrica y conceptual), perspicacia, inferencia, viso-espacialidad. Esta actividad de aprendizaje es de enfoques lúdico y transversal, ya que integra diversas áreas del conocimiento, entre ellas: matemático, artístico, lenguaje, historia, y las neurociencias.
Instrucciones del procedimiento para la oferta y la gestión conjunta del proceso de admisión a los centros públicos de primer ciclo de educación infantil de Pamplona para el curso 2024-2025.
5. Para estudiar detalladamente las propiedades de cualquier proteína es preciso contar con una muestra homogénea que sólo contenga moléculas de un tipo. Las técnicas de separación se concentran en el tamaño, la carga y la polaridad, que es donde residen las diferencias de las moléculas. Se aplican muchas técnicas para eliminar contaminantes y lograr una muestra pura de la proteína de interés. El porcentaje de recuperación indica cuánto de la proteína de interés se ha conservado en cada paso.
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8. Después de la homogeneización, las células se someten a centrifugación diferencial, la muestra se hace girar a unas 500 veces la fuerza de la gravedad (500 x g). Si la proteína deseada no se consigue, entonces la velocidad aumenta, por ejemplo a 10 000 x g, para separar las mitocondrias y así hasta obtener las proteínas deseadas para su investigación. Una vez solubilizadas, se someten a una purificación bruda, comúnmente hecha con el sulfato de amonio y a esto se le conoce como precipitación por sales .
9. Uso de centrifugación diferencial para separar los componentes de las células. Partiendo de un homogeneizador de células, una fuerza gravitacional (g) creciente hará que se sedimenten diferentes componentes de las células
10. Las proteínas se mantienen disueltas gracias a sus interacciones con el agua. Cuando se añade sulfato de amonio a una solución de proteína, una parte del agua forma enlaces ion-dipolo con la sal. Al haber menos agua disponible para hidratar las proteínas, ´setas comienzan a interactuar hidrofóbicamente entre ellas. A una concentración definida de sulfato de amonio, se forma un precipitado que contiene las proteínas contaminantes. Se separa por centrifugación y se desechan. Luego se añade más sal hasta que se precipita un grupo distinto de proteínas, donde se consigue la proteína de interés.
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12. Esta técnica comenzó a usarse a principios del siglo XX para separar pigmentos vegetales cuyos colores se distinguían con facilidad, pero en la actualidad es posible separar compuestos incoloros; se basa en el hecho de que diferentes compuestos pueden distribuirse en distinto grado entre diferente fase, o porciones separables de materia, se compone de 2 fases, estacionaria y la móvil, que esta fluye sobre el material estacionario y se lleva consigo la muestra a separar. El material que se constituye en la fase estacionaria se empaca en una columna, la fase móvil se pasa a través de la columna.
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14. También llamada por excusión de tamaño, separa moléculas con base en su tamaño, es útil para ordenar proteínas con pesos moleculares variados. En esta forma de cromatografía la fase estacionaria consiste en partículas de gel que forman enlaces cruzados, están en forma de granulado y consisten en uno o dos tipos de polímeros. Uno de carbohidrato como dextrano o agarosa y el segundo puede ser una poliacrilamida y la estructura creada con enlaces cruzados de estos polímeros crea poros en el material.
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16. aprovecha las propiedades especificas de unión de muchas proteínas, también se usa un material polimérico como fase estacionaria, se distingue porque el polímero esta unido por enlaces covalentes con algún compuesto, llamado ligando, que se une específicamente a la proteína deseada. Las demás ´proteínas de la muestra no se unen en la columnas y se eluyen con facilidad con amortiguador, mientras que la proteína unida permanece en la columna.
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18. La electroforesis se basa en el movimiento de partículas cargadas en un campo eléctrico, hacia un electrodo con carga opuesta. La movilidad de las macromoléculas depende de su carga, forma y tamaño. Aunque se han usado muchos medios de soporte para electroforesis, que incluyen papel y líquidos, el soporte más común es un polímero de agarosa o acrilamida similar a los empleados en cromatografía de columna. Se aplica una muestra a depresiones moldeadas en el medio de soporte. Se hace pasar una corriente eléctrica por el medio, a un voltaje controlado, para lograr la separación deseada, una vez que las proteínas se separan en el gel se tiñe para revelar la ubicación de las proteínas.
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24. Determinar la sucesión de aminoácidos de una proteína es una operación rutinaria, aunque no trivial, en bioquímica clásica. Las distintas partes se deben efectuar cuidadosamente para obtener resultados correctos. El primer paso es averiguar que aminoácidos están presentes y en que proporciones. Basta calentar una solución de la proteína en ácido, por lo regular HCL 6 m a 100-110°C durante 12-36 horas para hidrolizar los enlaces pepiticos.