El documento describe los pasos para preparar una solución de albúmina y realizar diferentes pruebas para identificarla. Se extrae la clara de huevo y se agrega agua destilada para hacer una solución homogénea de albúmina. Luego se colocan muestras de esta solución en tubos de ensayo para realizar las reacciones de Biuret, aminoácidos azufrados y coagulación con diferentes sustancias como calor, etanol y ácidos.

1. SKR-EAPIE
Preparación de la solución de Albumina
EXTRAER
VERTER
AGREGAR
Con sumo cuidado la clara de un
huevo
La clara en un vaso de
precipitado
Agua destilada tal que la
solución quede homogénea
1) Reacción xantoproteica
AGREGAR
AÑADIR
CALENTAR
AÑADIR
En un tubo de ensayo 3ml de
solución problema
1ml de 퐻푁푂3 concentrado
A baño maría a 100°C
Gota a gota una disolución de
NaOH al 20%

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2) Reacción de Biuret
COLOCAR
AGREGAR
OBSERVAR
3) Reacción de los Aminoácidos Azufrados
PONER
En un tubo de ensayo 2ml de
sustancia examen
Agregar 3ml de NaOH al 20% y
unas 3 gotas de 퐶푢푆푂4 al 1%
Resultados
AÑADIR
AÑADIR
CALENTAR
OBSERVAR
En el tubo de ensayo 3ml de albúmina
2ml de hidróxido sódico al 20%
10 gotas de acetato de plomo al 5%
Calentar el tubo hasta ebullición
Observe la coloración

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4) Coagulación de la Albumina
COLOCAR
CALENTAR
AÑADIR
ANOTAR
En 5 tubos, solución de albumina
El primer tubo poco a poco hasta que
coagule
Al 2° tubo 2ml de etanol, al 3° unas
gotas de HCl 0.5M, al 4° 퐻푁푂3
concentrado, al 5° solución
concentrada de NaOH
Los casos en los cuales se produce la
coagulación

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Cuestionario:
1. ¿A qué se debe el color violeta que forman las proteínas en la reacción de
Biuret?
El reactivo de Biuret lleva sulfato de Cobre (II) y sosa. El Cu, en un medio fuertemente
alcalino, se une con los enlaces peptídicos formando un complejo de color violeta
(Biuret) cuya intensidad de color depende de la concentración de proteínas.
2. ¿La reacción de Biuret es exclusiva para proteínas?
No.
La producen los péptidos y las proteínas, pero no los aminoácidos, ya que se debe a la
presencia del enlace peptídico (- CO- NH -) que se destruye al liberarse los aminoácidos.
Cuando una proteína se pone en contacto con un álcali concentrado, se forma una
sustancia compleja denominada Biuret.
3. ¿La coagulación de las proteínas es irreversible?
Las proteínas, debido al gran tamaño de sus moléculas, forman con el agua soluciones
coloidales. Estas soluciones pueden precipitar con formación de coágulos al ser calentadas
a temperaturas superiores a los 70°C o al ser tratadas con soluciones salinas, ácidos,
alcohol, etc. La coagulación de las proteínas es un proceso irreversible y se debe a su
desnaturalización por los agentes indicados, que al actuar sobre la proteína la desordenan
por la destrucción de su estructura terciaria y cuaternaria.
Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su estructura primaria. Por este
motivo, en muchos casos, la desnaturalización es reversible ya que es la estructura
primaria la que contiene la información necesaria y suficiente para adoptar niveles
superiores de estructuración. El proceso mediante el cual la proteína desnaturalizada
recupera su estructura nativa se llama renaturalización. Esta propiedad es de gran utilidad
durante los procesos de aislamiento y purificación de proteínas, ya que no todas la
proteínas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra
disuelta. En algunos casos, la desnaturalización conduce a la pérdida total de la
solubilidad, con lo que la proteína precipita. La formación de agregados fuertemente
hidrofóbicos impide su renaturalización, y hacen que el proceso sea irreversible.

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4. Se dice que la coagulación por el calor de la clara de huevo es una
DESNATURALIZACIÓN de las proteínas que contiene, ¿Cómo define usted
este término?
Se entiende por desnaturalización de las proteínas a la modificación que sufre la
estructura de las proteínas como así también las de los ácidos nucleicos.
Varios factores alteran las conformaciones de las proteínas. En algunos casos, estos
cambios en estructura producen una pérdida de la actividad biológica de la
proteína. Si la forma de una proteína se cambia sin alterar, su estructura primaria,
se dice que la proteína se a desnaturalizado. Inicialmente, existe una proteína
nativa, o sea la proteína como se encuentra en la célula. Al agregarle un agente
desnaturalizante, este hace que la proteína se desenrede y tome otra conformación
denominada: espiral aleatoria, que corresponde a la forma desnaturalizada de la
proteína. Para algunos casos el proceso de desnaturalización es reversible. La
desnaturalización involucra una alteración de la estructura secundaria y terciaria de
la proteína; cualquier cambio que perturbe las fuerzas de dispersión, los enlaces de
hidrogeno (enlaces Iónicos), desnaturalizan la proteína. La desnaturalización de las
proteínas ocurre por la exposición de estas a:
 Calor
 La luz ultravioleta.
 Ácidos y bases.
 Solventes orgánicos.
 Sales de iones metálicos pesados.
5. ¿Cuál de las estructuras de las proteínas se altera con la desnaturalización?
Las estructuras que se alteran al desnaturalizar las proteínas por cualquier
método son la cuaternaria, terciaria y secundaria ya que son las que sufren los
cambios.
6. ¿Por qué una proteína es menos soluble en su punto isoeléctrico?
En realidad es al revés. En su punto isoeléctrico las proteínas tienen una carga neta igual a cero,
por lo tanto son totalmente hidrofóbicas, como los lípidos. Es por esto que su solubilidad es
sumamente baja.

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Discusiones y conclusiones: www.monografias.com
Las proteínas son compuestos químicos muy complejos que se encuentran en todas
las células vivas: en la sangre, en la leche, en los huevos y en toda clase de semillas y pólenes. Hay
ciertos elementos químicos que todas ellas poseen, pero los diversos tipos de proteínas los
contienen en diferentes cantidades. En todas se encuentran un alto porcentaje de nitrógeno, así
como de oxígeno, hidrógeno y carbono. En la mayor parte de ellas existe azufre, y en algunas fósforo
y hierro.
Las proteínas son sustancias complejas, formadas por la unión de ciertas sustancias más simples
llamadas aminoácidos, que los vegetales sintetizan a partir de los nitratos y las sales amoniacales
del suelo. Los animales herbívoros reciben sus proteínas de las plantas; el hombre puede obtenerlas
de las plantas o de los animales, pero las proteínas de origen animal son de mayor valor nutritivo que
las vegetales. Esto se debe a que, de los aminoácidos que se conocen, que son veinticuatro, hay
nueve que son imprescindibles para la vida, y es en las proteínas animales donde éstas se
encuentran en mayor cantidad.
Bibliografía:
 http://altternattivo.blogspot.com
 http:/espanol.answers.yahoo.com
 http://www.fisicanet.com.ar
 http://www.euroschool.lu
 www.monografias.com

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Sacando la clara de
huevo en el vaso de
precipitación
Las claras de huevo
de corral y de granja
Agregamos agua
destilada y
homogenizamos
Comenzamos a
preparar los tubos
de ensayo
Agregamos 3ml de
albumina a cada
tubo
Comenzamos a
hacer la reacción
xantoproteíca

8. SKR-EAPIE
Sustancias a usar
felling A, ácido
nítrico, acetato de
plomo e hidróxido
de sodio
Observando la
reacción de la
albumina con el
etanol
Calentamos a baño
maría
Agregando sulfato
de cobre para la
reacción de Biuret
Enfriando del baño
maría para ver los
resultados
El resultado de la
reacción de Biuret
Así queda después de
enfriar con el agua,
está coagulado
Calentando a baño
maría los tubos para
la reacción de
aminoácidos
azufrados
Esos son todos los
resultados

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