Propiedades de los lipidos

UNIVERSIDAD NACIONAL DE JULIACA
INGENIERIA EN INDUSTRIAS ALIEMTARIAS
FERNANDO HUAYTA QUISPE
IV SEMESTRE
DOCENTE : OLIVIA MAGALI LUQUE VILCA
Juliaca 16 de julio, del 2016
JULIACA - PUNO - PERU
PROPIEDADES DE LAS
PROTEINAS
Universidad Nacional de Juliaca
Ingeniería en Industrias Alimentarias
Química de los
Alimentos

PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
I. OBJETIVOS
 Reconocercualitativamentelasproteínaspresentesen,muestrasbiológicas
 Reconocerlosaminoácidosazufrados
 Identificarlosfactoresque intervienenenladesnaturalizaciónde proteínas
 Analizarlaprecipitaciónde proteínasporprecipitaciónde sales
 Analizarlaprecipitaciónde proteínasporadiciónde anionesycationes
 Determinarel puntoisoeléctricode lacaseína
II. INTRODUCCION
Las proteínas son moléculas de gran tamaño constituidas por carbono, hidrógeno, ni- trógeno y
oxígeno. Algunas poseen además azufre y fósforo y, en menor proporción, hierro, cobre y
magnesio.
Estas sustancias desempeñan funciones fundamentales en el organismo, como la regulación de procesos
bioquímicos (formanparte de hormonas, vitaminas y enzimas), defensa (for- mación de anticuerpos),
transporte (por ejemplo, transporte de oxígeno en la sangre por medio de la hemoglobina), aporte
energético (4 kcal/g de proteína), catálisis (aceleran la ve- locidad de las reacciones químicas), contracción
muscular (a través de la miosina y la actina), estructura y sostén delorganismo (tejido conjuntivo).
(Mabel Rembado, 2009)
III. MARCO TEORICO
Estructura química
Las proteínas están formadas por cientos o miles de aminoácidos, que son moléculas más
simplesy se caracterizan por tener un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (NH2)
unidos al mismo carbono.
Poseenademásunacadena lateral (R1),que esdiferente paracada aminoácido(hay20 tiposde
cadenaslateralesyporlotanto,20aminoácidosdistintos).Dependiendode lascaracterísticasdel
grupo R1, los aminoácidos se dividen en: no polares, polares y con carga eléctrica (ácidos y
básicos).

Los aminoácidos se unen entre sí a través de enlaces peptídicos que son enlaces covalentes
entre el grupo –COOH de un aminoácido y el grupo –NH2 de otro. (Santos, 2009)
ESTRUCTURA PRIMARIA:
Es la secuencia de aminoácidos unidos por enlace
peptídico. (Figura 1a).
ESTRUCTURA SECUNDARIA:
Es el plegamiento regular y periódico que adoptan
las proteínas. Haydos tipos principales: hélice alfa
y hoja plegada. Dentro de una misma proteína, se
pueden encontrar zonas con distintas estructuras
secundarias y otras zonas sin una estructura
definida (Figura 1b).
ESTRUCTURA TERCIARIA:
La organización que adquiere la proteína en el
espacio cuando interaccionan distintos tramos de
la cadena polipeptídica, los cuales pueden tener
una estructura secundaria definida o no. Dentro de
este tipo de estructuras se encuentran las proteínas
globulares y las fibrilares. (Figura 1c).
ESTRUCTURA CUATERNARIA:
En este tipo de estructuras hay más de una cadena polipeptídica y cada una forma una subunidad
de la proteína. Ejemplo de proteínas con estructura cuaternaria son la hemoglobina(pigmento de
la sangre), la miosina (una de las proteínas contráctiles del músculo) y la caseína(proteína de la
leche) (Figura 1d).
Desnaturalización
Durante la preparación de
alimentos, el cambio de
temperatura, el amasado, el batido,
el aumento de acidez o el agregado
de sales, pueden modificar estas
estructuras provocando la
desnaturalización de la proteína, es
decir, la pérdida de las estructuras
secundaria, terciaria o cuaternaria,
sin pérdida de la estructura primaria (sin ruptura de la cadena).

Muchas veces la desnaturalización es reversible y la proteína vuelve a su forma nativa, es decir
adopta la misma forma que tenía antes de desnaturalizarse. En cambio, otras veces,el proceso es
irreversible. (Mabel Rembado, 2009)
Desnaturalización de las proteínas
La desnaturalización de las proteínas se produce cuando se rompe las interacciones que
estabilizan la estructura secundaria, terciaria o cuaternarias sin que se vean afectados los
enlaces covalentes de tipo amina de la estructura primaria. (Timberlake, 2011)
La pérdida de las estructuras secundarias y terciarias se producen cuando cambian las
condiciones del medio, por ejemplo, al aumentar la temperatura, o al hacer el ph muy
acido o muy básico . si el ph se modifica, las cadenas laterales acidas y básicas pierden
sus cargas iónicas, y ya no pueden formarse puentes salinos , lo que provoca un cambio
en la forma de la proteína. Las desnaturalización también sucede cuando se añaden a la
proteína ciertos compuestos orgánicos o iones de metales pesados ,o bien por agitación
mecánica. (Timberlake, 2011)

Agentes desnaturalizantes
 Temperatura y desnaturalización
El calor es el agente más frecuentemente empleado para la conservación y procesado de
los alimentos. Las proteínas sufren diversos grados de desnaturalización durante el
procesado. La desnaturalización puede afectar a sus propiedades funcionales en los
alimentos. Conviene entender, por tanto, los factores que afectan a la desnaturalización
proteica.
Cuando se calienta gradualmente una proteína en disolución, por encima de una
temperatura crítica, sufre una transición abrupta de un estado nativo al desnaturalizado.
La temperatura en el punto medio de la transición, donde el cociente de concentración de
los estados nativos y desnaturalizados vale 1, se conoce como temperatura de fusión (Tm),
o temperatura de desnaturalización (Td). El mecanismo por el que se induce la
desnaturalización es muy complejo e implica fundamentalmente la desestabilización de
interacciones no covalentes primordiales. Los enlaces de hidrógeno, las interacciones
electrostáticas y las de van der Waals son de naturaleza exotérmica (impulsadas por la
entalpía). Por tanto, se desestabilizan a temperaturas altas y ganan estabilidad a
temperaturas bajas. (Fennema, 2008)

Reacción biuret
La reacción de biuret es especifica para la medición del enlace peptídico, por lo que sólo
se recomienda para cuantificar proteínas, mas no de hidrolizados, a menos que se
reconozcan los tamaños moleculares y se adapte la proteína estándar de la curva. Se utiliza
una solución diluida de sulfato cúprico en tartrato fuertemente alcalino; ésta se adiciona
a la solución de proteína, de lo que resulta un compuesto de color entre púrpura y violeta
que absorbe a 540 nm, probablemente obtenido por el acomplejamiento del Cu+2 con dos
enlaces peptídicos adyacentes. (BADUI, Quimica de los alimentos, 2013)
Aminoácidos
Las proteínas están formadas por bloques de construcción llamadas aminoácidos los
aminoácidos tienen 2 grupos funcionales, un grupo amino(-NH2) y un grupo acido
carboxílico (-COOH). En los 20 aminoácidos que podemos encontrar en las proteinas,
el grupo amino, el grupo acido carboxilo y un atomo de hidrogeno están unidos al ismo
átomo de carbono central llamado carbono a(alfa .las proteínas humanas solo contiene 20
aminoácidos distintos que tiene diferentes propiedades según la cadena lateral (R) unida
al carbono a. (Timberlake, 2011)

IV. MATERIALES
 Tubosde ensayo
 Mechero
 Placa Petri
 Vasosprecipitados
 Gradillasparatubos de ensayo
Reactivo
 SO4Cu2 al 1%
 Hidróxidode sodioal 40%
 Hidróxidosódicoal 20%
 Acetatode plomoal 5%
 Ácidoclorhídricoal 1%
 Alcohol
 Ácidoacético0,01N
 Ácidoacético0,1N
 Ácidoacético 1,0N
 NaOH 1N
 Soluciónde clarade huevoal 10% en soluciónsalina
 Soluciónsaturadade sulfatode amonio
 Cristalesde sulfatode amonio
 Acetatode plomoal 2%
 Sulfatocúpricoal 2%
 Cloruroférricoal 2%
Insumos
 Clara de huevo
 Leche
 Soluciónde almidón
V. METODOLOGIA Y RESULTADOS
4.1. Reconociendo de proteínas
Reacción de biuret
Entre las reacciones coloreadas específicas de las proteínas, que sirven por tanto para su
identificación, destaca la reacción del Biuret. Esta reacción la producen los péptidos y las
proteínas, pero no los aminoácidos ya que se debe a la presencia del enlace peptídico CO-NH
que se destruye al liberarse los aminoácidos. El reactivo del Biuret lleva sulfato de Cobre(II) y
sosa,yel Cu,enunmediofuertementealcalino,secoordinaconlosenlacespeptídicosformando
un complejode color violeta(Biuret) cuyaintensidadde colordepende de la concentraciónde
proteínas. (Ahumada, 2017)

Procedimiento

 EXPERIMENTO
Rotular tres tubos,en el primero agregar1ml de albumina de huevo,en el segundo tuvo leche y en el tercero
la solución de almidón
Compuesto Observación Imagen
Clara de huevo…….……1 ml
NaOH 40%...................0.5 ml
SO4CU2 1%.................4 gotas
La clara de huevo es la principal proteína de
la clara del huevo y la que le da sus
propiedades características (junto con la
otra albúmina no fosforada).
Es una proteína de referencia en bioquímica
y es conocida a la industria alimentaria por
sus propiedades como transportadora,
estabilizadora y formadora de emulsiones.
Por este motivo tomó una coloración violeta
Leche……………………1 ml
NaOH 40%...................0.5 ml
SO4CU2 1%.................4 gotas
Cuando una proteína se pone en contacto
con un álcali concentrado, se forma una
sustancia compleja denominada Biuret.
Observamos que la reacción de Biuret fue
positiva con la solución de caseinato(leche).
Por este motivo tomó una coloración violeta
indicando la presencia de enlaces peptídicos
y por ende la de proteínas.
Sol. Almidón……………1 ml
NaOH 40%...................0.5 ml
SO4CU2 1%.................4 gotas
Observamos que la reacción de Biuret fue
negativa con la solución de almidon. Por
este motivo tomó una coloración azul claro
esto indicando que no hay presencia de
enlaces peptídicos y por ende la de
proteínas.
Rotular tres tubos
Almidon, albumina de huevo,
leche – agregar 1 ml a cada
uno
Preparar NaOH al 40%
Añadir 0.5 ml a cada tubo
Preparar SO4CU2 1%
Añadir 4 gotas a cada tubo

4.2. Reconocimiento de aminoácidos azufrados.
Procedimiento
Albuminade huevo………2ml
Hidróxidosódicoal …….20%
Acetatode plomoal …….5%
Al calentarel tubo se obtuvo
el siguiente resultado:
Se formó un color negruzco
esto nos indica que se ha
formado sulfuro de plomo,
estonossirve paraidentificar
proteínas que tiene en su
composición aminoácidos
con azufre
4.3. Desnaturalización de la proteína
Clara de huevo……………..2ml
Aguadestilada…………….2ml
Al no haber sales en el agua
desionizada, solo hay
solubilidad y no
desnaturalización.
Acidoclorhídricoal ………..1%
El ácido clorhídrico
desnaturaliza la albúmina
que es la principal proteína
del huevo, ya que al
modificarse la estructura de
la proteína esta cambia su
color y este cambio es
irreversible.

Hidróxidode sodioal …….3%
El NaOH al ser una base
aumenta el pH con lo cual
se produce esta
desnaturalización de las
proteínas de la clara de
huevo.
Alcohol………………………….2ml
Al añadir etanol ocurre lo
mismo que cuando se fríe o
cuece un huevo, las
cadenas de proteína se
desenrollan y se forman
enlaces
que unen unas cadenas con
otras. Este cambio de
estructura da a la
clara de huevo la
consistencia y color que se
observa en un huevo
cocinado.
4.4. Precipitación de proteínas por precipitac ion de sales
Soluciónde clarade huevoal
10% ensolución
salina………………………....2,5ml
Soluciónsaturadade sulfato
de amonio ……………......2,5ml
El sulfato de amonio es una
de las sales más utilizada
paralaprecipitaciónsalinade
proteínas.Esmuysoluble yel
ion sulfato divalente permite
alcanzar altas fuerzas ionicas
. las proteínas en solución
son menos solubles lograr
adiciones sales solubles
como el sulfato de amonio
(NH4)2SO4).
La sal extrae el aguaunidada
las proteínas y por tanto
estas precipitan al perder
solubilidad es así que la
albumina precipita
únicamente si la solución es
la que se encuentra es
saturada con sulfato de
amonio mientras que las
globulinas precipitan cuando
la solución se es nuestra en
un 50% de concentración de
sulfato de amonio
10% ensolución
salina………………………....2,5ml
Cristalesde sulfatode
aminio………………………..2,5ml

4.5. Precipitación de proteínas por adición de aniones y cationes.
10% ensolución
salina………………………....2,5ml
Hidróxidode sodioal
10%..............................1gota
Cloruroférricoal
2%............................10gotas
Todaproteínasi se encuentra
en una solución a un ph
debajo de sus punto
isoeléctrico tiene carga
positiva y reacciona con
aniones de acido la
ovoalbúmina tiene un punto
isoeléctrico alrededor de 4.7
si a una solución de esta
proteína se le agrega un
acido , el ph disminuye y los
precipita .
Por el contariosinlaproteína
se encuentra es una solución
a un ph mayor de su punto
isoeléctrico tiene carga
negativa y en en este caso
reacciona con cationes
10% ensolución
salina………………………....2,5ml
Acetatode plomoal
2%...................................1ml
Cloruroférricoal
2%............................10gotas
10% ensolución
salina………………………....2,5ml
Sulfatocúpricoal
2%....................................1ml
Cloruroférricoal
2%............................10gotas

4.6. Determinación de punto isoeléctrico de la caseína
El ph en el que se precipitan las proteínas se denominan punto isoeléctrico (ph), ya que se
encuentraenel equilibriolascargas positivasynegativaspresentandounacarga netade 0 y la
proteína presenta su máxima posibilidad para ser precipitada ya que las partículas se agregan.
Debido a la composición en aminoácidos de la proteína, los radicales libres pueden existir en
tresformasdependiendodel phdel medio; catiónica,neutroyaniónicos,yasi proteínastendrán
un ph diferente
Aislamiento de la caseína
 Procedimiento:
Preparación de la caseína
Coloque 250 mg de caseinaenunErlenmeyerde 150 ml,
Agreagr20 ml de agua destiladay5 ml de NaOH 1N.
Adicionar5ml de acido acético1N y diluirconagua destiladahasta50 ml
Reactivo 1 2 3 4 5 6 7 8 9
Aguadestilada 8.38 7.75 8.75 8.5 8.0 7.0 180 1.0 7.4
Acidoacético
0.01N
0.60 1.25 - - - - - - -
Acidoacético
0.1n
- - 0.25 0.5 1.0 2.0 4.0 8.0 -
Acidoacético
1.0N
- - - - - - - - 1.6
Ph resultante 5.9 5.6 5.3 5.0 4.7 4.4 4.1 3.8 3.5

VI. DISCUSIONES
RECONOCIMIENTODE PROTEINAS
SALVADOR BADUI DERGAL. El huevode gallinaformaparte de la alimentaciónhumanadesde
hace miles de años, y recientemente se emplean sus subproductos procesados como
ingredientes por sus diversas propiedades: emulsificantes, espumantes, gelificantes,
antioxidantes,aromáticas,colorantes.Debe señalarsequelas proteínasdelhuevo,enparticular
las de la clara, son consideradas alergenos importantes.
La composiciónvariasi se considerael huevofrescooel almacenado,yaque hay transferencia
de agua de la clara a la yema durante el almacenamiento. Recién puesto está constituidopor
10.5% de cáscara, que no siempre se aprovecha,entantolaparte comestible estáformadapor
36% de yema,y el resto corresponde ala clara. Los lípidos y proteínasque contiene le otorgan
un alto valor nutritivo, debido a que su perfil de aminoácidos es similar al de las proteínas de
suerode leche.Lacomposición global se ilustraenel cuadro. (BADUI,Quimicade losalimentos,
2013)
SALVADOR BADUI DERGAL La clara o albúmina contiene mucha agua, es rica en proteínas,
escasa en grasa y con algo de glucosa. Sus proteínas están conformadas por 10 fracciones, de
lasque destacalaovoalbúminaque representa55% del total yactúacomoalergenopara ciertas
personas; la ovotransferrina o conalbúmina (12%); el ovomucoide (11%), y la lisozima (3.5%),
que es una enzima que funciona como un antimicrobiano natural. Una de sus fracciones, la
avidina, forma un complejo con la biotina y evita la absorción de la vitamina en el organismo
humano; sin embargo, el calentamientodesbarata el complejo y resuelve este inconveniente.
Las proteínas
son globulares y muy sensibles a la desnaturalización térmica que las coagula y forma geles
irreversibles, pero también a la desnaturalización por batido, como sucede al producir una
espuma. Por su perfil de aminoácidos y biodisponibilidad, la clara se toma como referencia o
patrón para medir la calidad de otras proteínas; en conjunto, un huevo de 65 g proporciona
de 8 a 9 g de proteína. (BADUI, LA CIENCIA EN LOS ALIMENTOS EN LA PRACTICA, 2012)
SALVADOR BADUI DERGAL Las proteínas de la clara se emplean por sus propiedades
funcionales, entre las que destaca la
formaciónde espumas;eneste proceso,lospolipéptidosse desnaturalizanyformanlainterfase
aire/líquido estable propia de este estado de dispersión. Sin embargo, la magnitud y tipo de
cambios conformacionales varían de acuerdo a la proteína: se modifican las proporciones de
hélices en la ovoalbúmina, se altera de manera importante la hidrofobicidad de la
ovotransferrina, en tanto que la lisozima casi no se modifica. (SALVADOR, 2006)
Aminoácido azufrado:

Desnaturalización
Mabel Rembado. Durante la preparación de alimentos, el cambio de temperatura, el
amasado, el batido, el aumento de acidez o el agregado de sales, pueden modificar estas
estructuras provocando la desnaturalización de la proteína, es decir, la pérdida de las
estructuras secundaria, terciaria o cuaternaria, sin pérdida de la estructura primaria (sin
ruptura de la cadena).
Muchas veces la desnaturalización es reversible y la proteína vuelve a su forma nativa,
es decir, adopta la misma forma que tenía antes de desnaturalizarse. En cambio, otras
veces, el proceso es irreversible. (Mabel Rembado, 2009)
Salvador Badui Dergal .En el caso de las proteínas, la palabra desnaturalización indica
que la estructuración se aleja de la forma nativa debido a un importante cambio en su
conformación tridimensional ,producido por movimientos de los diferentes dominios de
la proteína, que conlleva un aumento en la entropía de las moléculas. Este cambio trae
como consecuencia pérclidas en las estructuras secundaria, terciaria o cuaternaria, pero
no en la primaria; lo cual significa que la desnaturalización no implica una bidrólisis del
enlace peptídico. Se afectan las interacciones no-covalentes, responsables de la
estabilización de la estructura, así como la relación de esa estructura con el solvente
acuoso y en algunos casos se afectan los puentes disulfuro. La conformación de una
molécula de proteína depende, en gran medida, del ambiente que la rodea y su estado
nativo es el más estable en términos termodinámicos en las condiciones fisiológicas en
que se encuentra. Cuando éstas cambian, ocurren modificaciones conformacionales.
Estos son cambios térmicos, químicos o efectos mecánicos inducidos por calentamiento
o enfriamiento, o por tratamientos con agentes que forman puentes de hidrógeno, como
la urea y el cloruro de guaniclinio, cambios de pH, la aplicación de detergentes, cambios
en la fuerza iónica por adición de sales, presencia de solventes orgánicos, o bien la
agitación. (BADUI, Quimica de los alimentos, 2013)
Karen C. Timberlake . La perdida de la estructuras secundarias y terciaria se producen
cuando cambian las condiciones del medio, por ejemplo, la aumentar la temperatura, o al
hacer el ph muy acido o muy básico. Si el ph se modifica, las cadenas laterales acidas y
básicas pierden sus cargas iónicas, y ya no pueden formarse puentes salinos, lo que
provoca un cambio en la forma de la proteína, la desnaturalización también sucede cuando
se añade a la proteína ciertos compuestos orgánicos o iones de metales pesados o bien por
agitación mecánica.
Cuando las interacciones entre las cadenas laterales desaparecen, se despliega una
proteína globular, convirtiendo en algo parecido a un espagueti blando, además, al perder
su forma, la proteína deja biológicamente activa. (Timberlake, 2011)
Determinación de punto isoeléctrico de la caseína
Fennema . la desnaturalización inducida por el pH puede ser reversible, sim
embargo en algunos casos a pH alcalino, se hidrolizan algunos enlaces peptídicos,
se destruyen grupos sulfidrilos y se producen agregaciones que pueden desnaturalizar,
irreversiblemente las proteínas. Como vemos, el acetato de plomo indujo a ta proteína a
precipitar debido al pH ligeramente alcalino. La mayor parte de las proteínas son muy
solubles a pH alcalino (8-9). (Fennema, 2008)

Fennema , fa mayor parte de las proteínas son muy solubles a pH alcalino (8-9), la
extracción de fa proteína de sus fuentes vegetales como la harina de soya, se lleva a
cabo a estos pH; luego la proteína se recupera del extracto por crectpttacrón isoeléctrica
a pH 4.5- 4.8. (Fennema, 2008)
VII. CONCLUSIONES
 Las proteínas constituyen una de las moléculas más importantes en el
organismo ya que cumplen muchas funciones.
Las proteínas están constituidas por aminoácidos por los cuales los métodos se
basan en el reconocimiento de los aminoácidos
En esta práctica pudimos observar el contenido de proteína en los diferentes
alimentos que utilizamos, y como se pudo observar pues los alimentos que tienen
más proteína son la clara de huevo, el pescado y la leche.
Por lo tanto pudimos ver que este no es muy recomendado para la nutrición en
las personas y que lo que si podemos consumir para tener un buen balance de
proteínas en nuestro cuerpo es el huevo aunque solo se pueden consumir de
uno a dos máximo, el pescado, la leche que ayuda a tener un hermoso cabello y
huesos resistentes en los niños.
En las reacciones donde se obtuvo precipitación se debió a un cambio en el
estado físico de la proteína, mientras que en la coagulación se ha producido un
cambio en el estado físico y en la estructura química por eso es irreversible.
Las proteínas son sensibles con las sales metálicas pesadas (mercurio, cobre,
plomo) formando precipitados (reconocimiento de proteínas).
 La desnaturalización de proteínas se da en la clara de los huevos, que
son en gran parte albúminas en agua. En los huevos frescos, la clara es
transparente y líquida; pero al cocinarse se torna opaca y blanca,
formando una masa sólidainter comunicada. Esa misma
desnaturalización puede producirse a través de una desnaturalización
química, por ejemplo volcándola en un recipiente con acetona.
Desnaturalización
Irreversible de la proteína de la clara de huevo y pérdida de solubilidad,
causadas por la alta temperatura (mientras se la fríe).(desnaturalización de
la proteína).
 Es posible la purificación parcial y el aislamiento de la caseína de
la leche, utilizando la poca solubilidad que esta proteína tiene cuando
se le lleva hasta su punto isoeléctrico y la rapidez de sedimentación
de la misma al utilizar la centrifuga. No obstante, el rendimiento puede
ser variado si se considera que los métodos de purificación son también
variados.
 En la práctica llegamos a comprobar todo lo que aprendimos en la teoría
y pudimos poner en práctica que se pueden obtener una amplia vanedad
subproductos de la leche que tiene su uso e importancia en varias

ramas de la industria y la química. Con esto concluimos que ninguna
de los componentes de la leche, debería ser menospreciada puesto
que todos constituyen una emulsión compuesta de componentes
orgánicos vitales. Se aprendió a caracterizar cada uno de ellos
mediante reacciones simples que dan lugar a observaciones para
diferenciar sus características y propiedades.
VIII. BIBLIOGRAFIA
Ahumada,T. (1 de juliode 2017). Geocities. Obtenidode Geocities:
http://www.geocities.ws/todolostrabajossallo/orgaII_4.pdf
BADUI, D. S.(2012). LA CIENCIA EN LOS ALIMENTOS EN LA PRACTICA.EnD. S. BADUI, LA
CIENCIA EN LOS ALIMENTOSEN LA PRACTICA (págs.239-241). MEXICO: PERSON
EDUCACION.
BADUI, D. S.(2013). Quimicade losalimentos.EnD.S. BADUI, Quimica de los alimentos (págs.
30-31). Mexico:PEARSON EDUCACION S.A.
Fennema.(2008).Quimicade lo Alimentos.EnFennema, Quimica delo Alimentos. MEXICO:
ACRIBIA S.A .
Mabel Rembado,P.S. (2009). La Quimicade losAlimentos.EnP. S.Mabel Rembado, La
Quimica delos Alimentos (págs.56-146). BuenosAires:ArtesGráficas RioplatenseS.A.
SALVADOR,B.D. (2006). QUIMICA DELOSALIMENTOScuarta edicion. MEXICO : PEARSON,
addisonwesley.
Santos,J. (2009). ProteinasEstructurasFacinantes. BuenosAires:AnselmoL.MorvilloS.A.,.
Timberlake,K.C.(2011). QUÍMICA unaintroducciona laquimicageneral,organicaybiologica.
En K. C. Timberlake, QUÍMICA una introduccion a la quimica general,organica y
biologica (pág.598). España: PEARSON EDUCACIÓN,S.A.
Luque vilcaOliviaMagali ,Practica02 , propiedadesde lasproteínas,2017

IX. ANEXO
Desnaturalización de proteínaAlbumina de huevo
Precipitación de sales
Aislamiento de caseínaReacción biuret

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