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PROTEINAS


  JUAN CARLOS MUNEVAR. Od.
  Postgrado en Biología Oral. MSc.
  D.E.A Biología Ósea.
  Especialista en Bioética
  Especialista en Docencia Universitaria.
INTRODUCCIÓN
   Los ácido nucleicos almacenan y trasmiten la
    información genética. La mayoría de esta
    información se expresa por una clase de
    biopolímeros llamados proteínas
   Transporte, almacenamiento de moléculas
    pequeñas, organización estructural de las células
    y los tejidos.
   Anticuerpos, factores de coagulación, enzimas.
   Son moléculas altamente complejas: mioglobina,
    hemoglobina etc.
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AMINOACIDOS
   Las proteínas son polímeros y los monómeros que las
    conforman son los aminoácidos
   Existen por lo menos 20 clases de a.a. relacionados con las
    proteínas.
   Los grupos R sustituyentes confieran a los a.a
    propiedades: hidrofílicos, hidrofóbicos.




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AMINOACIDOS
   Los grupos R alifáticos de a.a como valina, leucina
    isoleucina, y los grupos R aromáticos de a.a como
    fenilalanina, tirosina, triptófano les confieren
    propiedades hidrófobas .
   Los grupos R con carga de los a.a básicos y ácidos
    son importantes para dar estabilidad a las
    diferentes conformaciones que adopte la proteína
   El grupo OH de la serina y tirosina, el –SH de la
    cisteína pueden funcionar muy bien en la catalisis
    enzimática.
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AMINOACIDOS HIDROFÓBICOS




        JUAN CARLOS
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AMINOACIDOS HIDROFILICOS




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ENLACE PEPTIDICO
   Para sintetizar la unión
    entre dos a.a .
   Enlace covalente o enlace
    amida entre los grupos α-
    amino y α-carboxilo.
   Liberación de una molécula
    de agua.
   Rígido y plano
   Oligopeptidos, polipéptido,




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PROTEÍNAS: ESTRUCTURA Y
           PROPIEDADES

   Estructura primaria: secuencia definida de a.a y
    la ubicación de los enlaces disulfuro.
        Define el tipo de conformación espacial que
        adopte la proteína.
   Las proteínas son estables gracias a diferentes
        fuerzas.
   Enlaces covalentes y no covalentes.



                  JUAN CARLOS
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PROTEÍNAS: ESTRUCTURA Y
             PROPIEDADES
   En la estructura de las proteínas hay diferentes tipos de
    enlaces por puentes de hidrógeno, dependiendo de los átomos
    que intervienen en el mismo:

   El puente de hidrógeno esta formado entre un átomo de H
    del N peptídico y un átomo       de     O del grupo
    carbonilo.
    *Las cadenas laterales de dos aminoácidos de la cadena
    polipeptídica.

    *Los átomos de la cadena lateral de los aminoácidos y las
    moléculas de agua.

    *Los átomos de la cadena lateral de los aminoácidos y los
    átomos del esqueleto polipeptídico.

    *Los átomos del esqueleto polipeptídico.
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PROTEÍNAS: ESTRUCTURA Y
             PROPIEDADES
   Interacciones hidrófobas: Las interacciones hidrofóbicas
    se dan entre las cadenas laterales de los aminoácidos
    hidrofóbico, estos aminoácidos suelen disponerse en el
    interior de la proteína, evitando de esta manera las
    interacciones con el agua. fuerzas hidrofóbicas intervienen
    en el correcto plegamiento de la proteína.

   Las uniones hidrofóbicas suelen darse en el interior,
    corazón hidrofóbico de la proteína, donde la mayoría de
    cadenas laterales puede asociarse estrechamente y se
    encuentran protegidas de las interacciones con el
    disolvente. Este tipo de interacciones ayudan a mantener
    la estructura tridimensional de las proteína.


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PROTEÍNAS: ESTRUCTURA Y
            PROPIEDADES
   Fuerzas de Van der-Waalls:Las fuerzas de Van der
    Waals, son atracciones eléctricas débiles entre
    diferentes átomos. son el resultado de las fuerzas
    atractivas y repulsivas que se establecen al acercarse
    los átomos, de manera que existe una distancia en que
    la atracción es máxima.

   Estas fuerzas se deben a que cada átomo posee una
    nube electrónica que puede fluctuar, creando de esta
    manera dipolos temporales. Estos dipolos transitorios
    provocan una atracción electrostática débil: las
    fuerzas de Van der Waals.


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PROTEÍNAS: ESTRUCTURA Y
          PROPIEDADES
   Los puntos alrededor de los átomos representan el
    radio de Van der Waals.
   Estas atracciones de Van der Waals, aunque
    transitorias y débiles son un componente importante
    en la estructura de las proteínas porque su número es
    importante.
   Puentes disulfuro: Este tipo de enlaces se establece
    al oxidarse dos cisteínas para formar una cistina,
    unión de los dos azufres. Este tipo de uniones se
    conocen con el nombre de puentes disulfuro.
    –CH2–S–S–CH2–
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PROTEÍNAS: ESTRUCTURA Y
          PROPIEDADES
   Al poderse encontrar en el esqueleto
    polipeptídico aminoácidos ácidos (Glu y
    Asp) que presentan carga negativa; y
    aminoácidos básicos (His, Lys, Arg) que
    presentan carga positiva; hay distintas
    regiones de las proteínas con carga opuesta
    que se atraen por fuerzas electrostáticas,
    interacciones que se conoce con el nombre
    de enlace salino
                JUAN CARLOS
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JUAN CARLOS
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ESTRUCTURA SECUNDARIA
   Se refiere a las relaciones espaciales de los
    grupos R de los a.a de la estructura primaria.
       *Regulares: hélice α, hoja plegada β

   Hélice α:
       *Cadena enrollada alrededor de un eje
       imaginario. Gira a la derecha
       *Cadena laterales hacia fuera
       *Puentes de hidrogeno internos

                 JUAN CARLOS
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ESTRUCTURA SECUNDARIA
   Hoja plegada β: cadena polipeptídica extendida

         *Esqueleto de la cadena se pliega en forma de zig-zag
         *Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre
         el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto
    aminoácido que le sigue.
         *Antiparalela: Cuando las cadenas polipeptídicas
         adyacentes corren en dirección          opuesta
         *Paralela: las cadenas polipeptídicas adyacentes
    corren en la misma dirección.                           *la
    Gly y Ala abundan en este tipo de estructura


         http://www.arrakis.es/~lluengo/pproteinas.html#GlossD

                       JUAN CARLOS
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hélice α                 Hoja plegada β




           JUAN CARLOS
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Giros β
   En proteínas
    compactas existen
    vueltas o lazos de
    viraje.
   Estos conectan dos
    segmentos adyacentes
    antiparalelos de lámina
    plegada beta.
   Están presentes
    glicina y prolina.
                   JUAN CARLOS
                   MUNEVAR
ESTRUCTURA TERCIARIA

   Es el arreglo tridimensional de los átomos
    presentes en una proteína.
    La cadena se dobla en forma irregular.
    Fuerzas que estabilizan la estructura:
       – puentes de hidrógeno
       – interacciones hidrofóbicas
       – interacciones electrostáticas
       – puentes de azufre
                 JUAN CARLOS
                 MUNEVAR
ESTRUCTURA TERCIARIA
   La estructura terciaria informa sobre la
    disposición de la estructura secundaria de
    un polipéptido al plegarse sobre sí misma
    originando una conformación globular.
   Esta conformación globular facilita la
    solubilidad en agua y así realizar funciones
    de transporte , enzimáticas , hormonales,
    etc.

                 JUAN CARLOS
                 MUNEVAR
ESTRUCTURA TERCIARIA




      JUAN CARLOS
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ESTRUCTURA CUATERNARIA

   Es el arreglo tridimensional de varias
    cadenas polipeptídicas con estructura
    terciaria, para formar un complejo proteico.
    Fuerzas que estabilizan esta estructura
    – puentes de hidrógeno
    – interacciones hidrofóbicas
    – interacciones electrostáticas
    – puentes de azufre
                  JUAN CARLOS
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JUAN CARLOS
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JUAN CARLOS
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CALSIFICACION DE PROTEINAS
   HOLOPROTEÍNAS
    Globulares Prolaminas, gluteninas,
    albúminas, hormonas, enzimas, colágeno,
    queratinas, elastinas, fibrinas
   HETEROPROTEÍNAS Glucoproteínas
    Ribonucleasa, Anticuerpos, Hormona
    luteinizante, Lipoproteínas de alta, baja y
    muy baja densidad, nucleoproteínas,
    nucleosomas de la cromatina, ribosomas,
    hemoglobina, hemocianina, mioglobina,
    citocromos
                 JUAN CARLOS
                 MUNEVAR
FUNCIONES DE LA PROTEINA


   Estructural
   Enzimática
   Hormonal
   Defensiva
   Transporte
   Reserva

                  JUAN CARLOS
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SÍNTESIS DE PROTEÍNAS




Iniciación, elongación, finalización

                       JUAN CARLOS
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LUGARES DE SINTESIS
             PROTEICA
   La síntesis de la mayoría de las proteínas se
    realiza en el citoplasma.
   Péptido señal RE: presente en las proteínas que
    deben seguir su síntesis en el RER; secuencia
    peptídica al inicio del extremo NH2 terminal.
   Las proteínas sintetizadas en el polirribosoma
    tienen señales en su extremo NH2 terminal o
    intercaladas en los a.a que determinan hacia
    donde debe ser transportada: Mitocondria

                  JUAN CARLOS
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LUGARES DE SINTESIS
            PROTEICA
          Péptido señal RE        SRP (citosol)
                                                            Interrupción
                                                            de la síntesis
                                  Ribosoma                  de proteínas

 *Liberación del péptido
      del ribosoma.              RER (receptor
   *Translocación del              para SRP)
péptido a la membrana del
            RER                  *Liberación de la proteína a la luz del RER:
                                        secreción, otros organelos.

 Finalizada la elongación;     *Quede anclada la proteína a la membrana RER.
                                   Estas proteínas tienen un péptido de parada de
   el péptido señal RE es               transferencia : membrana plasmática
   separado de la cadena

                            JUAN CARLOS
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SEÑALES DE
            DIRECCIONAMIENTO

  *Proteínas chaperonas             Señal de
                                 direccionamiento            RER
  *hsp 70                         al RER

                                   Señales de
*Desplegamiento de las                                       Complejo de poro
                                 parche. Proteínas
proteína sintetizadas en                                     nuclear
                                 dirigidas al núcleo
el polirribosoma.
*Acompañan hasta el                 Péptido señal Mit, péptido señal Clo.
destino final: mitocondria




                           JUAN CARLOS
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MADURACION DE LAS
                   PROTEINAS
    Para que las proteínas sean funcionales deben sufrir modificaciones después de su
    síntesis en el citosol o en el R.E.R.




    Modificaciones co-traduccionales
                                             1. Maduración en R.E.R.
                                             1. Maduración en R.E.R.
    Modificaciones co-traduccionales
         yypost traduccionales
            post traduccionales
                                             2. Maduración en Golgi
                                             2. Maduración en Golgi
                                             3. Maduración en citosol.
                                             3. Maduración en citosol.
                                             4. Separación proteolítica
                                             4. Separación proteolítica




                              JUAN CARLOS
                              MUNEVAR
MADURACION EN R.E.R
     Las proteínas        sintetizadas   en   el   R.E.R.   sufren
    modificaciones


                                    1. Inician en R.E.R
                                    1. Inician en R.E.R
       Modificaciones
        Modificaciones              2. Terminan en C. Golgi
                                    2. Terminan en C. Golgi
      co-traduccionales             3. Terminan en vesículas.
                                    3. Terminan en vesículas.
       co-traduccionales
                                    4. Terminan en extracelular
                                    4. Terminan en extracelular
                                    5. Se efectúan en R.E.R
                                    5. Se efectúan en R.E.R
                                    6. Se efectúan en C. Golgi
                                    6. Se efectúan en C. Golgi




                       JUAN CARLOS
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MADURACION EN R.E.R
    La enzima disulfida isomerasa:

                                               •• Puentes disulfuro
                                                  Puentes disulfuro
    Oxidación del grupo sulfidril libre        •• Plegamiento de la
                                                  Plegamiento de la
            de las cisteínas                   cadena polipeptídica para
                                                cadena polipeptídica para
                                               formar la estructura 3a
                                                formar la estructura 3a
                                               de proteínas
                                                de proteínas
   Una proteína de unión (chaperona):

          Impide el repliegue incorrecto de
                la cadena peptídica
                                                • LAS PROTEINAS SON
            Inhibe que se formen agregados
           de proteínas recién sintetizadas   GLICOSILADAS EN R.E.R.
             que llegan al lúmen del R.E.R



                               JUAN CARLOS
                               MUNEVAR
GLICOSILACION EN R.E.R
   Proceso de N -Glicosilación

        a.a - Asparagina –a.a


                  NH2
                                  TRANSFERENCIA EN BLOQUE DE
             • 2 GlcNac               UN OLIGOSACARIDO
                                     UNION N – OSIDICA /
             • 9 Manosas
                                   UNION A LA ASPARAGINA
             • 3 Glc

       Interviene un lípido anclado a la membrana del R.E.R
                           DOLICOLFOSFATO

                             JUAN CARLOS
                             MUNEVAR
GLICOSILACION N - OSIDICA
   Proceso de N -Glicosilación


        a.a                                Man – Man – Man- Glc-Glc-Glc
        a.a
        Asp      GlcNac – GlcNac - Man           Man - Man
        a.a.
                                           Man
        a.a                                      Man - Man



       Interviene un lípido anclado a la membrana del R.E.R
                           DOLICOLFOSFATO

                             JUAN CARLOS
                             MUNEVAR
GLICOSILACION N - OSIDICA
      Proceso común a las glicoproteínas N - osidicas
                                                              3   2    1
a.a                                      Man – Man – Man- Glc-Glc-Glc
a.a
Asp         GlcNac – GlcNac - Man                Man - Man
a.a.                                                     1
                                          Man
a.a                                               Man - Man

      Sufren otras modificaciones:
                    -  4 azúcares se eliminan en R.E.R
                -   5 azúcares se eliminan en C. de Golgi

                                        Núcleo pentasacárido común a
                                           todas las glicoproteínas

                            JUAN CARLOS
                            MUNEVAR
MODIFICACIONES POST-
      TRADUCCIONALES
   En el R.E.R se eliminan azúcares

         Glucosidasa I elimina la Glc 1

         Glucosidasa II elimina la Glc 2 y 3
         Manosidasa I elimina la Manosa 1
a.a                                       Man – Man - Man
a.a
Asp       GlcNac – GlcNac - Man                 Man - Man
a.a.
                                          Man
a.a                                             Man

           Este glicopéptido viaja al Complejo de Golgi

                     JUAN CARLOS
                     MUNEVAR
MADURACION EN COMPLEJO DE
           GOLGI
Clasificación morfológica y funcional:
 1. Las proteínas sintetizadas en el R.E.R viajan en vesículas y
    entran por la red cis – Golgi
 2. Pasan a través de las cisternas medial y trans
 3. Continúan por la red trans – Golgi para ir a su destino final

   El destino de la proteína se determina durante el viaje,
                 gracias a las modificaciones

                  Las proteínas con dirección determinada dejan
                          el Golgi en la red trans - Golgi


    El complejo de Golgi es una fábrica de carbohidratos
                     JUAN CARLOS
                     MUNEVAR
2      1
a.a                                Man – Man - Man
a.a
                                             4      3
Asp      GlcNac – GlcNac - Man             Man - Man
a.a.
                                    Man      5
a.a                                        Man
         Núcleo pentasacárido común

• En algunas glicoproteínas solo se eliminan 2 Manosas
 a.a                                Man – Man
 a.a
Asp      GlcNac – GlcNac - Man              Man
a.a.
                                     Man
 a.a                                        Man
          Oligosacárido rico en Manosa
                 JUAN CARLOS
                 MUNEVAR
Cuando se establece el núcleo pentasacárido común

1. En las cisternas medial se incorporan 3 GlcNac
2. En las cisternas trans se añaden 3 Gal y 3 NANA
3. Se forman las glicoproteínas más abundantes cuya
   ramificación glicosídica se denomina:

                Oligosacárido de tipo complejo

                                             GlcNac-Gal-NANA
 a.a                                  Man
 a.a                                         GlcNac-Gal-NANA
 Asp      GlcNac – GlcNac - Man
 a.a.
                                      Man
 a.a                                          GlcNac-Gal-NANA

                     JUAN CARLOS
                     MUNEVAR
TRANSPORTE DE PROTEINAS
Al abandonar la cara trans del Golgi, las proteínas se empacan
en vesículas para:

1. Insertarse en la membrana celular (MC).
2. Fusión con la MC         descarga extracelular.
3. Forman gránulos de secreción (vesículas)     señal     fusionan
   con la membrana y se descargan al exterior.
4. Fusión con endosomas tardíos        lisosomas.

 1, 2 y 3: exocitosis.
 No se requiere de un proceso regulatorio, siguen la vía secretora
   predeterminada o constitutiva.




                         JUAN CARLOS
                         MUNEVAR
TRANSPORTE DE PROTEINAS
         LISOSOMALES
   Fosforilación de residuos de manosa de las proteínas
    lisosomales, en cara cis de golgi y cisterna cis.
   Cara trans: la M6P reconocida como señal, se fijan en
    receptores de M6P.
   Formación de fosita con participación de trisqueliones
    de clatrina (3 cadenas pesadas y 3 ligeras).
   Trisqueliones: ensamblan y cubren la superficie
    citoplasmática de la CTG; vesícula cubierta con
    clatrina.
   La vesícula pierde la cubierta, llega al endosoma
    tardío para fusionarse y descargar su contenido.
                    JUAN CARLOS
                    MUNEVAR
VÍA MANOSA 6 FOSFATO




      JUAN CARLOS
      MUNEVAR
TRANSPORTE POR LA VIA
           CONSTITUTIVA
   Requiere una vesícula cubierta por un
    complejo proteico de 7 unidades, coatómero.

   Subunidad de proteína de cubierta (SUPC),
    cada proteína de ese complejo.

   Requiere energía y se conserva el complejo
    con la vesícula hasta llegar a su blanco.

                 JUAN CARLOS
                 MUNEVAR
Secreción regulada vs.
     constitutiva




     JUAN CARLOS
     MUNEVAR
ENDOCITOSIS
                               macromoléculas
         Ingestión             partículas de material
            de:                sustancias extracelulares

    Fagocitosis: vesícula ›250 nm.
    Pinocitosis: vesícula de 50 nm.

   EXOCITOSIS:
    Fusión de una vesícula con la membrana celular para descargar su
    contenido al espacio extracelular.
    * secreción de productos procesados dentro de la cél.
    * Incorporar y renovar la membrana celular.


                       JUAN CARLOS
                       MUNEVAR
Endocitosis & Exocitosis




      JUAN CARLOS
      MUNEVAR
TRAFICO DE MEMBRANA

   Ciclo de exocitosis y endocitosis donde se
    produce un movimiento de membranas hacia
    diferentes compartimentos celulares y desde
    ellos.

   Las células para conservar su forma y tamaño,
    deben retirar el exceso de membrana y
    devolverlo al interior para su reciclaje
    continuo.

                 JUAN CARLOS
                 MUNEVAR
ENDOCITOSIS MEDIADA POR
       RECEPTORES
Presencia de receptores,
eficaz para capturar
sustancias o macromoléculas.

Son proteínas
transmembranales
con cubierta de clatrina.

Forman depresiones o
invaginaciones
en la membrana.

                   JUAN CARLOS
                   MUNEVAR
ENDOSOMAS
   Tempranos : pH 6.0        poseen bombas de hidrogeno
   Tardíos : pH 5.5          ligadas a ATP
   Endosoma temprano se denomina CDRL (compartimiento
     para el desacoplamiento del Rc y del ligando).
    El ligando tiene diferentes destinos:
    * endosoma tardío (LDL)
    * devuelve a la membrana cel. (transferrina)
    * descarga al espacio extracelular (colágeno)
    * degradación final (EGF-REGF)


                   JUAN CARLOS
                   MUNEVAR

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Proteinas

  • 1. PROTEINAS JUAN CARLOS MUNEVAR. Od. Postgrado en Biología Oral. MSc. D.E.A Biología Ósea. Especialista en Bioética Especialista en Docencia Universitaria.
  • 2. INTRODUCCIÓN  Los ácido nucleicos almacenan y trasmiten la información genética. La mayoría de esta información se expresa por una clase de biopolímeros llamados proteínas  Transporte, almacenamiento de moléculas pequeñas, organización estructural de las células y los tejidos.  Anticuerpos, factores de coagulación, enzimas.  Son moléculas altamente complejas: mioglobina, hemoglobina etc. JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 3. AMINOACIDOS  Las proteínas son polímeros y los monómeros que las conforman son los aminoácidos  Existen por lo menos 20 clases de a.a. relacionados con las proteínas.  Los grupos R sustituyentes confieran a los a.a propiedades: hidrofílicos, hidrofóbicos. JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 4. AMINOACIDOS  Los grupos R alifáticos de a.a como valina, leucina isoleucina, y los grupos R aromáticos de a.a como fenilalanina, tirosina, triptófano les confieren propiedades hidrófobas .  Los grupos R con carga de los a.a básicos y ácidos son importantes para dar estabilidad a las diferentes conformaciones que adopte la proteína  El grupo OH de la serina y tirosina, el –SH de la cisteína pueden funcionar muy bien en la catalisis enzimática. JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 5. AMINOACIDOS HIDROFÓBICOS JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 6. AMINOACIDOS HIDROFILICOS JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 7. ENLACE PEPTIDICO  Para sintetizar la unión entre dos a.a .  Enlace covalente o enlace amida entre los grupos α- amino y α-carboxilo.  Liberación de una molécula de agua.  Rígido y plano  Oligopeptidos, polipéptido, JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 8. PROTEÍNAS: ESTRUCTURA Y PROPIEDADES  Estructura primaria: secuencia definida de a.a y la ubicación de los enlaces disulfuro. Define el tipo de conformación espacial que adopte la proteína.  Las proteínas son estables gracias a diferentes fuerzas.  Enlaces covalentes y no covalentes. JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 9. PROTEÍNAS: ESTRUCTURA Y PROPIEDADES  En la estructura de las proteínas hay diferentes tipos de enlaces por puentes de hidrógeno, dependiendo de los átomos que intervienen en el mismo:  El puente de hidrógeno esta formado entre un átomo de H del N peptídico y un átomo de O del grupo carbonilo. *Las cadenas laterales de dos aminoácidos de la cadena polipeptídica. *Los átomos de la cadena lateral de los aminoácidos y las moléculas de agua. *Los átomos de la cadena lateral de los aminoácidos y los átomos del esqueleto polipeptídico. *Los átomos del esqueleto polipeptídico. JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 10. PROTEÍNAS: ESTRUCTURA Y PROPIEDADES  Interacciones hidrófobas: Las interacciones hidrofóbicas se dan entre las cadenas laterales de los aminoácidos hidrofóbico, estos aminoácidos suelen disponerse en el interior de la proteína, evitando de esta manera las interacciones con el agua. fuerzas hidrofóbicas intervienen en el correcto plegamiento de la proteína.  Las uniones hidrofóbicas suelen darse en el interior, corazón hidrofóbico de la proteína, donde la mayoría de cadenas laterales puede asociarse estrechamente y se encuentran protegidas de las interacciones con el disolvente. Este tipo de interacciones ayudan a mantener la estructura tridimensional de las proteína. JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 11. PROTEÍNAS: ESTRUCTURA Y PROPIEDADES  Fuerzas de Van der-Waalls:Las fuerzas de Van der Waals, son atracciones eléctricas débiles entre diferentes átomos. son el resultado de las fuerzas atractivas y repulsivas que se establecen al acercarse los átomos, de manera que existe una distancia en que la atracción es máxima.  Estas fuerzas se deben a que cada átomo posee una nube electrónica que puede fluctuar, creando de esta manera dipolos temporales. Estos dipolos transitorios provocan una atracción electrostática débil: las fuerzas de Van der Waals. JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 12. PROTEÍNAS: ESTRUCTURA Y PROPIEDADES  Los puntos alrededor de los átomos representan el radio de Van der Waals.  Estas atracciones de Van der Waals, aunque transitorias y débiles son un componente importante en la estructura de las proteínas porque su número es importante.  Puentes disulfuro: Este tipo de enlaces se establece al oxidarse dos cisteínas para formar una cistina, unión de los dos azufres. Este tipo de uniones se conocen con el nombre de puentes disulfuro. –CH2–S–S–CH2– JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 13. PROTEÍNAS: ESTRUCTURA Y PROPIEDADES  Al poderse encontrar en el esqueleto polipeptídico aminoácidos ácidos (Glu y Asp) que presentan carga negativa; y aminoácidos básicos (His, Lys, Arg) que presentan carga positiva; hay distintas regiones de las proteínas con carga opuesta que se atraen por fuerzas electrostáticas, interacciones que se conoce con el nombre de enlace salino JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 15. ESTRUCTURA SECUNDARIA  Se refiere a las relaciones espaciales de los grupos R de los a.a de la estructura primaria. *Regulares: hélice α, hoja plegada β  Hélice α: *Cadena enrollada alrededor de un eje imaginario. Gira a la derecha *Cadena laterales hacia fuera *Puentes de hidrogeno internos JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 16. ESTRUCTURA SECUNDARIA  Hoja plegada β: cadena polipeptídica extendida *Esqueleto de la cadena se pliega en forma de zig-zag *Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue. *Antiparalela: Cuando las cadenas polipeptídicas adyacentes corren en dirección opuesta *Paralela: las cadenas polipeptídicas adyacentes corren en la misma dirección. *la Gly y Ala abundan en este tipo de estructura http://www.arrakis.es/~lluengo/pproteinas.html#GlossD JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 17. hélice α Hoja plegada β JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 18. Giros β  En proteínas compactas existen vueltas o lazos de viraje.  Estos conectan dos segmentos adyacentes antiparalelos de lámina plegada beta.  Están presentes glicina y prolina. JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 19. ESTRUCTURA TERCIARIA  Es el arreglo tridimensional de los átomos presentes en una proteína.  La cadena se dobla en forma irregular.  Fuerzas que estabilizan la estructura: – puentes de hidrógeno – interacciones hidrofóbicas – interacciones electrostáticas – puentes de azufre JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 20. ESTRUCTURA TERCIARIA  La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.  Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte , enzimáticas , hormonales, etc. JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 21. ESTRUCTURA TERCIARIA JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 22. ESTRUCTURA CUATERNARIA  Es el arreglo tridimensional de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico.  Fuerzas que estabilizan esta estructura – puentes de hidrógeno – interacciones hidrofóbicas – interacciones electrostáticas – puentes de azufre JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 25. CALSIFICACION DE PROTEINAS  HOLOPROTEÍNAS Globulares Prolaminas, gluteninas, albúminas, hormonas, enzimas, colágeno, queratinas, elastinas, fibrinas  HETEROPROTEÍNAS Glucoproteínas Ribonucleasa, Anticuerpos, Hormona luteinizante, Lipoproteínas de alta, baja y muy baja densidad, nucleoproteínas, nucleosomas de la cromatina, ribosomas, hemoglobina, hemocianina, mioglobina, citocromos JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 26. FUNCIONES DE LA PROTEINA  Estructural  Enzimática  Hormonal  Defensiva  Transporte  Reserva JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 27. SÍNTESIS DE PROTEÍNAS Iniciación, elongación, finalización JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 28. LUGARES DE SINTESIS PROTEICA  La síntesis de la mayoría de las proteínas se realiza en el citoplasma.  Péptido señal RE: presente en las proteínas que deben seguir su síntesis en el RER; secuencia peptídica al inicio del extremo NH2 terminal.  Las proteínas sintetizadas en el polirribosoma tienen señales en su extremo NH2 terminal o intercaladas en los a.a que determinan hacia donde debe ser transportada: Mitocondria JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 29. LUGARES DE SINTESIS PROTEICA Péptido señal RE SRP (citosol) Interrupción de la síntesis Ribosoma de proteínas *Liberación del péptido del ribosoma. RER (receptor *Translocación del para SRP) péptido a la membrana del RER *Liberación de la proteína a la luz del RER: secreción, otros organelos. Finalizada la elongación; *Quede anclada la proteína a la membrana RER. Estas proteínas tienen un péptido de parada de el péptido señal RE es transferencia : membrana plasmática separado de la cadena JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 30. SEÑALES DE DIRECCIONAMIENTO *Proteínas chaperonas Señal de direccionamiento RER *hsp 70 al RER Señales de *Desplegamiento de las Complejo de poro parche. Proteínas proteína sintetizadas en nuclear dirigidas al núcleo el polirribosoma. *Acompañan hasta el Péptido señal Mit, péptido señal Clo. destino final: mitocondria JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 31. MADURACION DE LAS PROTEINAS  Para que las proteínas sean funcionales deben sufrir modificaciones después de su síntesis en el citosol o en el R.E.R. Modificaciones co-traduccionales 1. Maduración en R.E.R. 1. Maduración en R.E.R. Modificaciones co-traduccionales yypost traduccionales post traduccionales 2. Maduración en Golgi 2. Maduración en Golgi 3. Maduración en citosol. 3. Maduración en citosol. 4. Separación proteolítica 4. Separación proteolítica JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 32. MADURACION EN R.E.R  Las proteínas sintetizadas en el R.E.R. sufren modificaciones 1. Inician en R.E.R 1. Inician en R.E.R Modificaciones Modificaciones 2. Terminan en C. Golgi 2. Terminan en C. Golgi co-traduccionales 3. Terminan en vesículas. 3. Terminan en vesículas. co-traduccionales 4. Terminan en extracelular 4. Terminan en extracelular 5. Se efectúan en R.E.R 5. Se efectúan en R.E.R 6. Se efectúan en C. Golgi 6. Se efectúan en C. Golgi JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 33. MADURACION EN R.E.R  La enzima disulfida isomerasa: •• Puentes disulfuro Puentes disulfuro Oxidación del grupo sulfidril libre •• Plegamiento de la Plegamiento de la de las cisteínas cadena polipeptídica para cadena polipeptídica para formar la estructura 3a formar la estructura 3a de proteínas de proteínas  Una proteína de unión (chaperona): Impide el repliegue incorrecto de la cadena peptídica • LAS PROTEINAS SON Inhibe que se formen agregados de proteínas recién sintetizadas GLICOSILADAS EN R.E.R. que llegan al lúmen del R.E.R JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 34. GLICOSILACION EN R.E.R  Proceso de N -Glicosilación a.a - Asparagina –a.a NH2 TRANSFERENCIA EN BLOQUE DE • 2 GlcNac UN OLIGOSACARIDO UNION N – OSIDICA / • 9 Manosas UNION A LA ASPARAGINA • 3 Glc  Interviene un lípido anclado a la membrana del R.E.R DOLICOLFOSFATO JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 35. GLICOSILACION N - OSIDICA  Proceso de N -Glicosilación a.a Man – Man – Man- Glc-Glc-Glc a.a Asp GlcNac – GlcNac - Man Man - Man a.a. Man a.a Man - Man  Interviene un lípido anclado a la membrana del R.E.R DOLICOLFOSFATO JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 36. GLICOSILACION N - OSIDICA  Proceso común a las glicoproteínas N - osidicas 3 2 1 a.a Man – Man – Man- Glc-Glc-Glc a.a Asp GlcNac – GlcNac - Man Man - Man a.a. 1 Man a.a Man - Man  Sufren otras modificaciones: - 4 azúcares se eliminan en R.E.R - 5 azúcares se eliminan en C. de Golgi Núcleo pentasacárido común a todas las glicoproteínas JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 37. MODIFICACIONES POST- TRADUCCIONALES  En el R.E.R se eliminan azúcares Glucosidasa I elimina la Glc 1 Glucosidasa II elimina la Glc 2 y 3 Manosidasa I elimina la Manosa 1 a.a Man – Man - Man a.a Asp GlcNac – GlcNac - Man Man - Man a.a. Man a.a Man Este glicopéptido viaja al Complejo de Golgi JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 38. MADURACION EN COMPLEJO DE GOLGI Clasificación morfológica y funcional: 1. Las proteínas sintetizadas en el R.E.R viajan en vesículas y entran por la red cis – Golgi 2. Pasan a través de las cisternas medial y trans 3. Continúan por la red trans – Golgi para ir a su destino final El destino de la proteína se determina durante el viaje, gracias a las modificaciones Las proteínas con dirección determinada dejan el Golgi en la red trans - Golgi El complejo de Golgi es una fábrica de carbohidratos JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 39. 2 1 a.a Man – Man - Man a.a 4 3 Asp GlcNac – GlcNac - Man Man - Man a.a. Man 5 a.a Man Núcleo pentasacárido común • En algunas glicoproteínas solo se eliminan 2 Manosas a.a Man – Man a.a Asp GlcNac – GlcNac - Man Man a.a. Man a.a Man Oligosacárido rico en Manosa JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 40. Cuando se establece el núcleo pentasacárido común 1. En las cisternas medial se incorporan 3 GlcNac 2. En las cisternas trans se añaden 3 Gal y 3 NANA 3. Se forman las glicoproteínas más abundantes cuya ramificación glicosídica se denomina: Oligosacárido de tipo complejo GlcNac-Gal-NANA a.a Man a.a GlcNac-Gal-NANA Asp GlcNac – GlcNac - Man a.a. Man a.a GlcNac-Gal-NANA JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 41. TRANSPORTE DE PROTEINAS Al abandonar la cara trans del Golgi, las proteínas se empacan en vesículas para: 1. Insertarse en la membrana celular (MC). 2. Fusión con la MC descarga extracelular. 3. Forman gránulos de secreción (vesículas) señal fusionan con la membrana y se descargan al exterior. 4. Fusión con endosomas tardíos lisosomas. 1, 2 y 3: exocitosis. No se requiere de un proceso regulatorio, siguen la vía secretora predeterminada o constitutiva. JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 42. TRANSPORTE DE PROTEINAS LISOSOMALES  Fosforilación de residuos de manosa de las proteínas lisosomales, en cara cis de golgi y cisterna cis.  Cara trans: la M6P reconocida como señal, se fijan en receptores de M6P.  Formación de fosita con participación de trisqueliones de clatrina (3 cadenas pesadas y 3 ligeras).  Trisqueliones: ensamblan y cubren la superficie citoplasmática de la CTG; vesícula cubierta con clatrina.  La vesícula pierde la cubierta, llega al endosoma tardío para fusionarse y descargar su contenido. JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 43. VÍA MANOSA 6 FOSFATO JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 44. TRANSPORTE POR LA VIA CONSTITUTIVA  Requiere una vesícula cubierta por un complejo proteico de 7 unidades, coatómero.  Subunidad de proteína de cubierta (SUPC), cada proteína de ese complejo.  Requiere energía y se conserva el complejo con la vesícula hasta llegar a su blanco. JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 45. Secreción regulada vs. constitutiva JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 46. ENDOCITOSIS macromoléculas Ingestión partículas de material de: sustancias extracelulares  Fagocitosis: vesícula ›250 nm.  Pinocitosis: vesícula de 50 nm.  EXOCITOSIS: Fusión de una vesícula con la membrana celular para descargar su contenido al espacio extracelular. * secreción de productos procesados dentro de la cél. * Incorporar y renovar la membrana celular. JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 47. Endocitosis & Exocitosis JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 48. TRAFICO DE MEMBRANA  Ciclo de exocitosis y endocitosis donde se produce un movimiento de membranas hacia diferentes compartimentos celulares y desde ellos.  Las células para conservar su forma y tamaño, deben retirar el exceso de membrana y devolverlo al interior para su reciclaje continuo. JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 49. ENDOCITOSIS MEDIADA POR RECEPTORES Presencia de receptores, eficaz para capturar sustancias o macromoléculas. Son proteínas transmembranales con cubierta de clatrina. Forman depresiones o invaginaciones en la membrana. JUAN CARLOS MUNEVAR
  • 50. ENDOSOMAS  Tempranos : pH 6.0 poseen bombas de hidrogeno  Tardíos : pH 5.5 ligadas a ATP  Endosoma temprano se denomina CDRL (compartimiento para el desacoplamiento del Rc y del ligando). El ligando tiene diferentes destinos: * endosoma tardío (LDL) * devuelve a la membrana cel. (transferrina) * descarga al espacio extracelular (colágeno) * degradación final (EGF-REGF) JUAN CARLOS MUNEVAR